Que son las enzimas

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Que son las enzimas

  1. 1.  ¿Que son las enzimas? Enzimas: Son sustancias orgánicas de naturaleza proteica, elaboradas por las células que tienen como función acelerar o provocar las reacciones químicas que se efectúan en los seres vivos. Las enzimas son de acción específica ya que actúan exclusivamente catalizando un tipo de reacción química.  Acción catalítica Gracias a las enzimas, las células pueden efectuar sus reacciones a bajas presiones, a temperaturas moderadas, a cambios en la alcanidad o acidez (variaciones en el pH.). El substrato es la sustancia sobre la cual la enzima reacciona.  ¿Cómo actúan las enzimas en las reacciones químicas? Las enzimas actúan acelerando la velocidad de una reacción o bien haciendo posible una determinada reacción. Para realizar su acción la enzima se une al substrato, por absorción, encajando la superficie de una en la otra de una forma tal, que se podía comparar con una llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo reversible enzima - substrato intermedio, que luego se descompone para liberar los productos de una reacción y la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del mismo substrato para así comenzar de nuevo la acción.  ¿Como es la especificidad de acción enzimática? Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química. Por ello, se necesitan centenares de tipos de enzimas diferentes en el metabolismo de cualquier clase de células. Es decir las enzimas presentan un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas actúa exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado substrato. La ureasa por ejemplo solo actúa sobre la urea. Las hidrogenasas alcohólicas actúan sobre los alcoholes.  ¿Cuales son los factores que influyen en las reacciones enzimáticos?o Temperatura: las reacciones enzimáticas siguen la regla general de las reacciones químicas, cuya velocidad aumenta con la temperatura.o El pH: las enzimas no toleran la acción de ácidos o bases fuertes. Cada una de ellas presenta su pH óptimo en el cual su actividad es máxima.  Enzimas intra y extracelulares La mayor parte de las enzimas son intracelulares desde el momento que catalizan reacciones que se desarrollan en el interior de la célula. Algunas enzimas elaboradas en el interior de las células son vertidas al exterior de estas, para desarrollar su función; las enzimas digestivas son enzimas extracelulares.  ¿Cuales son las funciones que desempeñan las enzimas?o Facilitan y aceleran: reacciones químicas que realizan los seres vivos, permitiendo así los procesos bioquímicos dentro de los organismos.o Liberan: la energía acumulada en las sustancias para que el organismo la utilice a medida que la necesite.o Descomponen: grandes moléculas en sus constituyentes simples permitiendo así que por difusión puedan entrar o salir de la célula. como fuente de hidrogeno, requerido en la reducción del dióxido de carbono o carbohidrato.
  2. 2. ConclusiónAlgunas enzimas, como la pepsina y la tripsina, que intervienen en la hidrólisis demuchos tipos de proteínas, controlan muchas reacciones diferentes, mientras que otrascomo la ureasa, son muy específicas y sólo pueden acelerar una reacción.El estudio de las enzimas representa lo fundamental de la vida. Ya que estas tienen elpoder de catalizar, facilitar y acelerar, determinados procesos orgánicos.Las enzimas son vitales para el desenvolvimiento del cuerpo humano, al igual que losgenes las enzimas, son consideradas como unidades fundamentales del ser vivo.La vida en si es un conjunto de procesos enzimáticos que unidos entre si representan launidad fundamental de todo ser vivo.La relación de la enzima con el gen está debidamente comprobada, es el caso delalbinismo, en nosotros los humanos. Estructura enzimáticaMás del 90% de las enzimas son proteínas globulares o escleroproteínas y el resto seencuentran conjugadas a un grupo prostético. Los estudios recientes y otras técnicas hanpermitido un mejor conocimiento sobre la estructura de las enzimas y han proporcionadocierta evidencia de las hipótesis de la llave y la cerradura y del ajuste inducido.Una enzima puede estar asociada a otras sustancias no proteicas para ejercer suactividad en condiciones óptimas, estas sustancias se denominan cofactores y pueden sercompuestos inorgánicos, iones metálicos o compuestos orgánicos unidos fuerte odébilmente a la fracción proteica. Cuando el cofactor es un compuesto orgánico se denomina coenzima y suele pertenecer en muchas ocasiones al grupo de las vitaminas. Cuando se trata de un ion metálico se denominan activadores Cuando el cofactor se encuentra fuertemente unido a la estructura proteica se denomina grupo prostético, como por ejemplo: el grupo hemo de la hemoglobinaA la parte proteica sin el cofactor se le llama apoenzima, y al complejo enzima-cofactor holoenzima.También existen enzimas que se sintetizan en forma de un precursor inactivollamado proenzima. Cuando se dan las condiciones adecuadas en las que la enzima debeactuar, se segrega un segundo compuesto que activa la enzima. Por ejemplo: eltripsinógeno segregado por el páncreas activa a la tripsina en el intestino delgado, elpepsinógeno activa a la pepsina en el estomago, etc.Las enzimas actúan generalmente sobre un sustrato específico, como la ureasa, o biensobre un conjunto de compuestos con un grupo funcional específico, como la lipasa o lastransaminasas. La parte de la enzima que "encaja" con el sustrato para activarlo esdenominada centro activo, y es el responsable de la especificidad de la enzima. Enalgunos casos, compuestos diferentes actúan sobre el mismo sustrato provocando unamisma reacción, por lo que se les llama isoenzimas.
  3. 3. La estructura de la lactato deshidrogenasa se conoce con detalle y tiene: Dos dominios globulares. Un dominio de unión a nucleótidos. Un segundo dominio catalítico. El dominio de unión a nucleótidos (cofactor) tiene un giro ß α ß que favorece la unión al NAD, que está conservado en todas las deshidrogenadas conocidas dependientes de NAD o de NADPH (Fig.2.19). Este dominio tiene además: Cargas positivas en las cadenas colaterales de arginina, que atraen a los grupos fosfato negativos de los cofactores. Glicinas para la hermeticidad de cada giro, unión al NAD e interacciones entre la hélice a y la cadena b. El dominio sufre un ajuste inducido. El bucle ß α ß se traslada 1,4 nm sobre launión NAD O NADP.
  4. 4. El dominio catalítico posee una cavidad hidrofobica, que tiene una forma tridimensionalespecífica para el sustrato y para los residuos cargados, importantes para la unión delsustrato. Los cambios en la conformación llevan al sustrato ligado hasta la proximidad delanillo de nicotinamida.La conformación de la zona activa favorece el estado de transición. Las cadenascolaterales de aminoácidos y los cofactores participan en la catálisis, pero la reacción escatalizada por la transferencia de electrones.Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria, secundaria,terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades, cuaternaria. Esta estructuraresulta importante para su actividad por lo que cambios en la misma pueden llevar aalteraciones en su actividad catalítica. La composición y forma de una enzima vienedefinida por las cuatro estructuras, ya mencionadas, éstas tienen un carácterjerarquizado, es decir, implican unos niveles o grados de complejidad creciente que danlugar a los cuatro tipos de organizaciónLa estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos quecontiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentranLa estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y periódica enel espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se puede decir, que esla disposición de la estructura primara en el espacio y que es consecuencia directa de lalibre capacidad de giro del carbono alfa.
  5. 5. Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:- Hélice a.- Lámina b.La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura secundariaen el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que posee. Lasconformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la globular y lafilamentosa. Las funciones biológicas que realizan las proteínas dependen de laestructura terciaria que éstas poseen.La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más de unacadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las cadenas osubunidades para constituir la proteína activa.

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