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Proteínas

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  • 1. Tema 2: Prótidos: Proteínas y Enzimas Mariano García Castillo
  • 2. Fórmula general de un aminoácido GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
  • 3. Propiedades ácido – básicas de los aminoácidos En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares . Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras . CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS El aminoácido se comporta como una base . El aminoácido se comporta como un ácido . pH disminuye pH aumenta
  • 4. Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono  un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales. Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros . D - aminoácido El grupo amino está a la derecha L - aminoácido El grupo amino está a la izquierda
  • 5. Formación del enlace peptídico Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal Plano del enlace peptídico
  • 6. Estructura primaria de las proteínas
    • Todas las proteínas la tienen.
    • Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.
    • Está dispuesta en zigzag.
    • El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:
    Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 1267650600228229401496703205376 ·10 100 20 n Número de aminoácidos de la cadena
  • 7. Estructura secundaria de las proteínas: α – hélice
    • La cadena se va enrollando en espiral.
    • Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura.
    • La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca.
    • La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
    • Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la  -hélice.
  • 8. Estructura secundaria de las proteínas: conformación β Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Disposición antiparalela Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Disposición paralela Las cadenas polipeptídicas se pueden unir de dos formas distintas. Enlace peptídico Enlaces de hidrógeno
  • 9. Estructura terciaria de las proteínas Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio. La estructura se estabiliza por uniones entre radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
    • Enlaces de hidrógeno.
    • Atracciones electrostáticas.
    • Atracciones hidrofóbicas.
    • Puentes disulfuro.
    En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos . En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios .
  • 10. Desnaturalización – Renaturalización de proteínas La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible. PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA Desnaturalización Renaturalización
  • 11. Clasificación de las proteínas: Proteínas simples
    • Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
    • Son proteínas insolubles en agua.
    • Tienen funciones estructurales o protectoras.
    COLÁGENO MIOSINA Y ACTINA QUERATINAS FIBRINA ELASTINA Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, cartílago, hueso, tendones y córnea. Responsables de la contracción muscular. Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Interviene en la coagulación sanguínea. Proteína elástica.
    • Más complejas que las fibrosas.
    • Plegadas en forma más o menos esférica.
    GLOBULINAS ALBÚMINAS HISTONAS Y PROTAMINAS Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. Se asocian al ADN permitiendo su empaquetamiento. PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES
  • 12. Clasificación de proteínas: proteínas conjugadas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Cromoproteína Pigmento Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones
  • 13. Ejemplos de proteínas conjugadas Retinal Hemoglobina Inmunoglobulina Lipoproteína plasmática Rodopsina
  • 14. Funciones biológicas de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... Actina, miosina, flagelina ... Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, colágeno, elastina... Catalasa, ribonucleasa... Albúmina... DE RESERVA DE TRANSPORTE CONTRÁCTIL PROTECTORA O DEFENSIVA HORMONAL ESTRUCTURAL ENZIMÁTICA HOMEOSTÁTICA
  • 15. Especificidad enzimática MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO Enzima Sustrato Enzima Sustrato Complejo enzima- sustrato
  • 16. Comportamiento de una enzima Variación de la energía Energía de activación con la enzima Energía de activación sin la enzima Energía de los productos Energía de los reactivos Las enzimas actúan como un catalizador:
    • Disminuyen la energía de activación.
    • No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.
    • No modifican el equilibrio de la reacción.
    • Aceleran la llegada del equilibrio.
    • Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
    Energía Progreso de la reacción
  • 17. Mecanismo de acción de las enzimas Enzima (E) Complejo enzima-sustrato (ES) Enzima (E) E + S  ES  E + P Sustratos (S) Productos (P)
  • 18. Influencia del pH y de la Tª en la actividad enzimática Pepsina Tripsina Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. pH óptimo pH óptimo Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima. Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima. Tª óptima
  • 19. Inhibición de la actividad enzimática Enzima Los sustratos no pueden unirse al centro activo Sustrato Inhibidor Sustrato Inhibidor unido a la enzima
  • 20. Regulación alostérica Los sustratos no pueden unirse al centro activo Ligando Centro regulador Sustrato Sustrato Centros activos modificados Ligando unido al centro regulador Enzima

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