Enzimas sericas

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Enzimas Séricas - BQ 3er año Medicina

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Enzimas sericas

  1. 1. Enzimas
  2. 2. Enzimas:Son catalizadores biológicos, es decir son capaces deaumentar la velocidad de una reacción sin modificar elsentido de la misma.Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción.¿Qué factores pueden modificar la actividad enzimatica?-pH-Temperatura-Cofactores-Inhibidores-Concentración de sustrato y producto.
  3. 3. Energía de activación
  4. 4. Velocidad de una reacción químicaLa velocidad V indica el númerode reacciones por segundo queson catalizadas por una enzima.Con concentraciones crecientesde sustrato [S], la enzima vaacercándose asintóticamente suvelocidad máxima (Vmax).Las enzimas pueden sercaracterizadas por la concentra-ción de sustrato a la cual lavelocidad de reacción es la mitadde la velocidad máxima  KM.
  5. 5. Esta concentración de sustratose conoce como constante deMichaelis-Menten (KM).Esta constante representa laafinidad de la enzima por elsustrato.Valores bajos de la KM indicanque la afinidad de la enzima porel sustrato es elevada. Lineweaver- Burk
  6. 6. Enzimas séricasEl estudio de las enzimas séricas es muy importante para eldiagnóstico, control y comprensión de una gran variedad depatologías.Las enzimas presentes en el plasma pueden tener o nofunción en ese medio por lo que se las clasifica comofuncionales o no funcionales.Algunas enzimas tienen amplia distribución tisular, tantoque otras son específicas de un determinado tejido.Esta mayor o menor especificidad es importante para eldiagnóstico.
  7. 7. ¿Por qué pueden aumentar sus niveles en plasma...?• Necrosis de los tejidos• Aumento del catabolismo celular (reparación tisular, cáncer)• Aumento concentración intracelular (inducción)• Obstrucción en la salida exocrina (α-amilasa)
  8. 8. Enzimas funcionales plasmáticasTienen una función definida y específica en el plasma.A este grupo pertenecen: ceruloplasmina, lipoproteinlipasa,pseudocolinesterasa, enzimas que intervienen en lacoagulación.La determinación de la actividad de estas enzimas tieneinterés clínico en la evaluación tanto de la función propia dela enzima, como de la función del tejido que la sintetiza.
  9. 9. Enzimas no funcionales plasmáticasNo tienen una función conocida en el plasma.Su presencia en plasma en niveles más altos de lo normalsugiere un aumento en la velocidad de destrucción celular ytisular.Pero niveles elevados de enzimas en plasma no siempredeben ser interpretados como evidencia de necrosis celularya que, por ejemplo la realización de ejercicio vigoroso liberacantidades significativas de enzimas musculares.
  10. 10. Enzimas no funcionales plasmáticasPueden dividirse en dos grupos: enzimas de secreción yenzimas del metabolismo intermedio.- enzimas de secreción: se producen en glándulasexócrinas, como páncreas y próstata, así como en tejidos(mucosa gástrica y hueso).- enzimas del metabolismo intermedio: la concentracióntisular de las mismas es miles de veces más alta que en elplasma. El daño puede conducir a un aumento en lapermeabilidad de la membrana plasmática con suconsecuente liberación a la circulación general.
  11. 11. Algunas enzimas del metabolismo intermedio• Aspartato amino transferasa (ASAT) o glutámicooxalacético transaminasa (GOT),• Alanina amino transferasa (ALAT) o glutámico pirúvicotransaminasa (GPT),• Lactato deshidrogenasa (LDH),• Creatina fosfato quinasa (CK),• Gamma glutamil transpeptidasa (GT),• α-Amilasa• 5´nucleotidasa,• Aldolasa (ALS).
  12. 12. o
  13. 13. IsoenzimasSon proteínas que difieren en la secuencia deaminoácidos pero que catalizan la misma reacción,estando presentes en la misma especie.La existencia de las isoenzimas permite el ajuste delmetabolismo para satisfacer las necesidadesparticulares de un determinado tejido o etapa deldesarrollo.
  14. 14. Lactato deshidrogeneasa (LDH)
  15. 15. Lactato deshidrogeneasa (LDH)Los niveles séricos aumentados de LDH se observan enmuchas circunstancias como ser anemias megaloblásticas,infarto de miocardio y pulmonar, etc.El gran número desituaciones queaumentan la actividadde LDH hacenrelativa su utilidaddiagnóstica.
  16. 16. Lactato deshidrogeneasa (LDH)
  17. 17. Aspartato amino transferasa (ASAT/GOT) Valores normales: < 38 UI/L (H) – < 32 UI/L (M)•Aumento importante: infarto de miocardio, hepatitis,traumatismos•Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia,hemólisisAlanina aminotransferasa (ALAT/GPT) Valores normales: < 42 UI/L (H) – < 32 UI/L (M)•Aumento importante: shock, hepatitis•Aumento moderado: cirrosis, mononucleosis, ictericia,
  18. 18. α-Amilasa: Valores normales: < 96 UI/L•Aumento importante: pancreatitis aguda y crónica, cáncer depáncreas.•Aumento moderado: parotiditis, algunos carcinomas, procesosparapancreáticos (gastritis, úlcera duodenal, peritonitis,obstrucción intestinal. Creatina fosfato quinasa (CPK) Valores normales: < 175 UI/L (H) y < 141 UI/L (M)•Aumento importante: infarto de miocardio (isoenzima CPK-1)•Aumento moderado: miopatías, distrofia muscular, accidentecerebro-vascular
  19. 19. Fosfatasa ácida (ACP) Valores normales: < 2 UI/L• Aumento importante: hipertrofia o cáncer de próstata(isoenzima prostática), hiperparatiroidismo, Hodkin, enf. Paget• Aumento moderado: enf. Gaucher, insuficiencia renal aguda,hepatitis, ictericia obstructivaFosfatasa alcalina (ALP-FAL) Valores normales: 98-279 UI/L (adulto). < 763UI/L (niños en desarrollo)• Aumento importante: ictericia obstructiva, colelitiasis, neoplasiade vías biliares, cirrosis, hepatomas• Aumento moderado: neoplasias óseas osteogénicas,osteomalacia, enf. Paget, hiperparatiroidismo
  20. 20. Gama glutamil transpeptidasa (GGT) Valores normales: < 62 UI/L (H) y < 37 UI/L (M)•Aumento importante: hepatitis vírica, obstrucción biliar,metástasis hepáticas, enf. alcohólica•Aumento moderado: infecciones que afectan al hígado(citomegalovirus, mononucleosis infecciosa)Láctico deshidrogenasa (LDH) Valores normales: 230-460 UI/L• Aumento importante: infarto de miocardio (LDH1),hepatitis víricas (LDH4, LDH5)• Aumento moderado: hemólisis, accidente cerebro-vascular, distrofia muscular
  21. 21. 5´ nucleotidasa (NTP) Valores normales: < 10 UI/L (adulto)• Aumento importante: colestasis intra o extrahepática,enfermedades hepatobiliares, cáncer hepático
  22. 22. Creatina fosfato quinasa:La CK es una enzima dimérica formada por monómeros quepueden ser de dos tipos: M y B.Por lo tanto la CK tiene tres isoenzimas:Los distintos órganos presentan distribuciones
  23. 23. Creatina fosfato quinasa
  24. 24. Depuración de enzimas plasmáticas no funcionales
  25. 25. Vías de eliminación de enzimas séricasa- Eliminación renal: se cumple para aquellas de bajopeso molecular. Ej: amilasa y algunas fosfatasasb- Inactivación sérica: existen inactivadores o inhibidorespara varias enzimas: Ej: tripsina, quimiotripsina.c- Para algunas enzimas existe recaptación por parte delos tejidos convalecientes, al restablecerse anatómica yfisiológicamente. Esta pequeñísima parte de las enzimaspreviamente liberadas sería utilizada, no para su funciónprimitiva, sino como integrante de un “pool” (reservorio)de aminoácidos.
  26. 26. Enzimas séricas en la enfermedad cardíacaAumentan:• Creatinafosfatoquinasa (CPK) (Isoenzima “mb”)• Láctico deshidrogenasa (LDH) isoenzima 1 (15-25%).• Aspartato aminotransferasa (ASAT- GOT)Tras el infarto, hay una liberación de proteínas intracelularesde las células dañadas.La primera en ser detectada es la troponina (5-10 h postinfarto), seguida de la CK-MB (pico a 1 día), y finalmente laLDH, cuyo máximo se alcanza en los 2-3 días post infarto
  27. 27. Enzimas séricas en la enfermedad hepáticaAumentan:• Alanina aminotransferasa (ALAT -GPT)• Aspartato aminotransferasa (ASAT - GOT)• Lactato deshidrogenasa (isoenzima 5)• γ glutamil transpeptidasa (GGT)• Fosfatasa alcalina• Fosfatasa ácida• 5’ nucleotidasa

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