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Síntesis De Proteínas

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Descripción del mecanismo de síntesis de proteínas en procariotas, según el texto Bioquímica de Lubert Stryer et. al.

Descripción del mecanismo de síntesis de proteínas en procariotas, según el texto Bioquímica de Lubert Stryer et. al.

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  • Transcript

    • 1. Miguel Ángel Del rello Díaz
    • 2.
      • Aquí interviene la importancia de la información genética
      • Nos enfocaremos en la síntesis proteica en procariotes
      Síntesis de proteínas
    • 3.
      • El mecanismo es muy común para muchos organismos
      • Las proteínas se sintetizan de N – terminal a C – terminal agregando aminoácidos en forma de aminoacil – tRNA
      • El aminoácido se une al tRNA por enzimas aminoacil – tRNA sintetasas por medio de hidrólisis de ATP
      La síntesis proteica requiere la traducción de secuencias de nucleótidos a secuencias de aminoácidos.
    • 4.
      • Transcripción y traducción análogos a transcribir y traducir un libro
      • En Escherichia coli, la traducción tiene una velocidad de 40 a’as/s
      La síntesis de proteínas largas requiere una frecuencia de error pequeña
    • 5.
      • El código genético relaciona cada aminoácido con un codón de 3 nucleótidos, pero el aminoácido no puede reconocer por sí solo al codón; requiere unirse a un tRNA
      • tRNA de Ala de levadura: 76 ribonucleótidos, extremo 5’ fosforilado, extremo 3’ con OH libre, secuencia IGC del centro como anticodón
      Las moléculas de tRNA tienen un diseño común
    • 6.
      • Todas pueden ordenarse en forma de trébol con la mitad de las bases apareadas
      • Todas se forman de una sola cadena de 73 – 93 ribonucleótidos
      • Contienen bases nada corrientes, de 7 – 15 por cadena (mI, UH 2 , T, ψ , mG, m 2 G, I)
      • Aproximadamente la mitad forma pares para formar hélices , excepto 5 grupos: tallo aceptor, lazo T ψ C, brazo extra, lazo DHU y lazo anticodón
      • Extremo 5’ fosforilado, generalmente pG
      • Aminoácido activado unido al OH del extremo 3’
      • Anticodón ubicado cerca del centro de la cadena
      Las moléculas de tRNA tienen un diseño común
    • 7.
      • Las moléculas tienen forma de L
      • Dos segmentos aparentemente continuos de doble hélice ajustados en forma A
      • La mayoría de las bases forman puentes de H, aunque no sean de pares de bases de Watson – Crick
      • Extremo CCA está en uno de los extremos de la L
      • Lazo anticodón en el extremo contrario del extremo CCA
      El aminoácido activado y el anticodón del tRNA están en los extremos opuestos de la molécula con forma de L
    • 8.
      • En la unión de un aminoácido a su tRNA particular se aplica el código genético
      • La formación del enlace peptídico entre aminoácidos libres es termodinámicamente desfavorable
      • Se forma un éster de aminoácido o aminoácido activado en el extremo 3’ de la cadena
      Las aminoacil – tRNA sintetasas interpretan el código genético
    • 9.
      • El primer paso de las aminoacil – tRNA sintetasas es la formación de aminoacil – AMP
      • Posteriormente se da la transferencia del aminoácido al tRNA .
      Los aminoácidos se activan al comienzo por adenilación
    • 10.
      • Acoplan un aminoácido incorrecto cada 10 4 – 10 5 reacciones
      • Treonil – tRNA sintetasa:
      Las aminoacil – tRNA sintetasas tienen lugares de activación muy discriminativos para los aminoácidos
    • 11.
      • Treonil tRNA – sintetasa tiene un lugar de corrección aproximadamente a 20Å del sitio de activación, el cual acepta a Ser – tRNA Tre pero no acepta Tre – tRNA Tre
      La correción de pruebas de aminoacil – tRNA sintetasas aumenta la fidelidad en la síntesis de proteínas
    • 12.
      • Las aminoacil – tRNA sintetasas son las únicas moléculas que conocen el código genético
      Las sintetasas reconocen los lazos anticodón y los tallos aceptores de las moléculas de tRNA Treonil – tRNA sintetasa usa el anticodón Glutaminil – tRNA sintetasa usa también el tallo aceptor
    • 13.
      • En algunos casos sólo basta el tallo aceptor para que la enzima reconozca el tRNA, sin utilizar el anticodón
      Las sintetasas reconocen los lazos anticodón y los tallos aceptores de las moléculas de tRNA
    • 14.
      • Hay al menos una aminoacil – tRNA sintetasa por cada aminoácido, y se dividen en dos clases
      Las aminoacil – tRNA sintetasas pueden dividirse en dos clases Clase I Plegamiento Rossman Se unen a la cara contraria de las de Clase II Extremo CCA del tRNA en conformación de horquilla Acilan al OH 2’ de la adenosina terminal del tRNA Se enlaza a ATP en distinta conformación La mayoría son monoméricas Arg Cys Gln Glu Ile Leu Met Trp Tyr Val
    • 15. Las aminoacil – tRNA sintetasas pueden dividirse en dos clases
      • Hay al menos una aminoacil – tRNA sintetasa por cada aminoácido, y se dividen en dos clases
      Clase II Plegamiento en hélices Se unen a la cara contraria de las de Clase I Extremo CCA del tRNA en conformación helicoidal Acilan al OH 3’ de la adenosina terminal del tRNA (excepto Phe) Se enlaza a ATP en distinta conformación La mayoría son diméricas Ala Asp Asn Gly His Lys Phe Ser Pro Tre
    • 16.
      • Ribosoma 70S constituido por:
      • Subunidad 30S
      • rRNA 16S
      • 21 proteínas (S1 – S21)
      • Subunidad 50S
      • rRNA 23S y 5S
      • 34 proteínas (L1 – L34)
      Un ribosoma es una partícula ribonucleoproteica formada por una subunidad pequeña y otra grande
    • 17. Un ribosoma es una partícula ribonucleoproteica formada por una subunidad pequeña y otra grande
    • 18.
      • Los rRNA 16S, 5S y 23S se forman por ruptura de transcriptos primarios 30S
      • Su plegamiento es complejo y se tienen datos casi atómicos sobre su estructura
      Los rRNA desempeñan un papel fundamental en la síntesis de proteínas
    • 19.
      • Se experimentó con reticulocitos y moléculas de leucina radiactiva.
      • Se colectaban muestras y se veía la distribución de las leucinas en las cadenas α y β de la hemoglobina producida
      Las proteínas se sintetizan del extremo amino al carboxilo
    • 20. El mRNA se traduce en la dirección de 5’ a 3’
    • 21.
      • La traducción no inicia inmediatamente en el extremo 5’
      La señal de partida es AUG (o GUG) precedida por varias bases que se aparean con el rRNA 16S Secuencias Shine - Dalgarno
    • 22.
      • Existen dos tRNA que se unen a Met: tRNA m y tRNA f
      La síntesis de proteínas en procariotas se inicia con el formilmetionil - tRNA
    • 23.
      • Fragmento de tRNA se une a 30S
      • 3 moléculas de tRNA hacen puente entre las subunidades 30S y 50S
      • 3 de las 3 moléculas de tRNA se unen a mRNA por medio de interracciones codón – anticodón
      • Los tallos aceptores de las moléculas de tRNA se ubican en un sitio para la formación del enlace peptídico
      Los ribosomas tienen 3 lugares de unión para los tRNA’s conformados por las subunidades 30S y 50S
    • 24.
      • En la subunidad 50S hay un túnel por el cual pasa la cadena recién sintetizada
      Los ribosomas tienen 3 lugares de unión para los tRNA’s conformados por las subunidades 30S y 50S
    • 25. Cuando se forma un enlace peptídico, la cadena en crecimiento se transfiere de un tRNA al otro
    • 26. Cuando se forma un enlace peptídico, la cadena en crecimiento se transfiere de un tRNA al otro
    • 27.
      • Experimento con Ni Raney que convierte Cys – tRNA Cys en Ala - tRNA Cys
      Sólo las interacciones codón – anticodón determinan el aminoácido que se incorpora
    • 28. Algunas moléculas de tRNA reconocen más de un codón a causa del balanceo en el apareamiento de las bases Reconocimiento por 2 Adeninas de rRNA 16S que forman puentes de H en el surco menor del dúplex codón – anticodón
    • 29.
      • Participan en las tres fases de la síntesis de proteínas, y son NTPasas con lazo P
      Los factores proteicos desempeñan papeles clave en la síntesis de proteínas
    • 30.
      • IF1
      • Forma complejo con 30S para que no se una con 50S
      • IF2
      • En forma GTP se une a formilmetionil – tRNA f y se une a 30S en el codón de iniciación del mRNA
      • En forma GDP permite la unión de 50S formando el complejo de iniciación 70S
      • IF3
      • Forma complejo con 30S para que no se una con 50S, se disocia con la entrada de IF2(GTP)
      El formilmetionil – tRNA f se coloca en el lugar P del ribosoma durante la formación del complejo 70S
    • 31.
      • EF Tu
      • En su forma GTP se une a los aminoacil – tRNA’s protegiendo de la hidrólisis al enlace éster
      • Se onvierte a su forma GDP sólo cuando el aminoacil – tRNA está bien instalado en el lugar A del ribosoma 70S
      • EF Ts
      • Permite la separación del GDP del sitio de hidrólisis del factor EF Tu
      Los factores de elongación transportan los aminoacil – tRNA’s al ribosoma
    • 32.
      • EF G
      • En su forma GTP se une a 50S en las proteínas L11 y L7 – L12 y estimula su función de GTPasa
      • En su forma GDP su brazo se adentra en la zona A del ribosoma desplazando los demás componentes un triplete
      La formación de un enlace peptídico va seguida de la translocación, dependiente de GTP, tRNA’s y mRNA
    • 33.
      • RF1
      • Reconoce a UAA o UAG para la liberación de la cadena polipeptídica
      • RF2
      • Reconoce a UAA o UGA para liberación de la cadena polipeptídica
      • RF3
      • Media en las interacciones entre RF1 o RF2 y el ribosoma
      • RRF
      • Libera el mRNA y el tRNA del complejo 70S después de liberarse el polipéptido
      La síntesis de proteína se termina por medio de factores de liberación que leen los codones stop
    • 34. La síntesis de proteína se termina por medio de factores de liberación que leen los codones stop

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