Aminoácidos y Proteínas

4,709 views
4,183 views

Published on

Aminoácidos y Proteínas
Premedico
Universidad Cooperativa de Colombia

Published in: Education
0 Comments
3 Likes
Statistics
Notes
  • Be the first to comment

No Downloads
Views
Total views
4,709
On SlideShare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
4
Actions
Shares
0
Downloads
74
Comments
0
Likes
3
Embeds 0
No embeds

No notes for slide

Aminoácidos y Proteínas

  1. 1. AMINOÁCIDOS
  2. 2. Aminoácidos Estructura de un Aminoácido Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino y un grupo carboxilo. α Al Carbono α se unen: •Un grupo amino (NH2) •Un grupo carboxilo (COOH) •Un hidrógeno (H+) •Una cadena lateral o grupo R Los α-aminoácidos son los monómeros que conforman las proteínas En los genes de todos los organismos están codificados los mismo 20 aminoácidos diferentes.
  3. 3. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos De acuerdo a su Obtención por el Organismo Esenciales No Esenciales Valina (Val, V) Alanina (Ala, A) Leucina (Leu, L) Prolina (Pro, P) Treonina (Thr, T) Glicina (Gly, G) Lisina (Lys, K) Serina (Ser, S) Triptófano (Trp, W) Cisteína (Cys,C) Histidina (His, H) Asparagina (Asn, N) Fenilalanina (Phe, F) Glutamina (Gln, Q) Isoleucina (Ile, I) Tirosina (Tyr, Y) Arginina (Arg, R) Aspartato (Asp, D) Metionina (Met, M) Glutamato (Glu, E)
  4. 4. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Aminoácidos Esenciales: Mnemotecnia Fer HIzo un Lío Tremendo y Valentina Le Metió un Triptófano Metionina Triptófano Leucina Valina Treonina Lisina Isoleucina Histidina Fenilalanina Arginina Arginina e Histidina solo son esenciales en periodos de crecimiento celular, la infancia, la lactancia y la enfermedad
  5. 5. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Alifáticos Polares con Carga Negativa Polares con Carga Positiva Aromáticos De acuerdo a sus Grupos “R” Polares sin Carga
  6. 6. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Alifáticos Fuerte carácter hidrofóbico La glicina es el aminoácido más pequeño La Glicina y la Prolina dificultan el plegado proteico. La Metionina azufre. contiene
  7. 7. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Aromáticos Absorben fuertemente la luz UV La Tirosina contiene un grupo OH, es un aminoácido hidroxilado.
  8. 8. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Polares sin carga La Serina y la Treonina aminoácidos hidroxilados son La Asparagina y la Glutamina son las amidas del Aspartato y el Glutamato. La Cisteína contiene azufre. Dos Cisteínas pueden oxidarse y formar un enlace disulfuro o el “nuevo” aminoácido Cistina.
  9. 9. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Polares con carga positiva La cadena lateral de la Histidina puede estar protonada (carga positiva) o desprotonarse (carga 0) a pH fisiológico, por lo que puede participar en la catálisis enzimática
  10. 10. Aminoácidos Clasificación de los Aminoácidos Polares con carga negativa
  11. 11. Aminoácidos Estereoquímica de los Aminoácidos Los Isómeros son compuestos que tienen la misma fórmula molecular pero diferente fórmula estructural y, por tanto, diferentes propiedades Los Estereoisómeros son isómeros que tienen la misma fórmula molecular y la misma secuencia de átomos enlazados, pero difieren en la orientación tridimensional de sus átomos en el espacio.
  12. 12. Los Enantiómeros son estereoisómeros que se relacionan entre sí por una reflexión: son imágenes especulares entre sí, y no son superponibles
  13. 13. Moléculas quirales: imagen especular no superponible de las manos
  14. 14. Aminoácidos Estereoquímica de los Aminoácidos La existencia de Enantiómeros se explica por la presencia de centros quirales (Carbono que posee unidos 4 sustituyentes DISTINTOS ) El Carbono α de los aminoácidos es un Carbono quiral. La glicina no tiene carbono quiral El número de estereoisómeros de un compuesto quiral dependerá del número de centros quirales, según la fórmula→ 2n n= número de centros quirales Si el grupo amino se encuentra a la derecha son “D” aminoácidos si esta a la izquierda son “L” aminoácidos. Esta es la proyección de Fischer. La proyección de Fischer es una disposición arbitraria en base a un grupo funcional específico.
  15. 15. Aminoácidos Zwitterion Ión dipolar de un aminoácidos que se forma al disolverse en agua. La forma zwitterionica puede actuar como ácido o como base Los aminoácidos son Anfóteros; específicamente Anfolitos El pKa del grupo carboxílo es de aproximadamente 2 y el del grupo amino de aproximadamente 10. Un aminoácido tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI. El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0.
  16. 16. Aminoácidos Zwitterion El punto isoeléctrico (pI) de un aminoácido es el pH al cual el aa tiene carga neta 0. Escala de pH 0 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 Punto Isoeléctrico H+ H+ H+ H+ H+ H+ H + H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H + H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H + H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H+ H + H+ H+ H+ H+ H+ H+ Un AA tiene carga positiva a un pH por debajo de su pI y tiene carga negativa a un pH por encima de su pI.
  17. 17. PÉPTIDOS
  18. 18. Péptidos Enlace Peptídico Un péptido es el producto de unión de dos o más aminoácidos El enlace peptídico es el enlace covalente tipo amida que se forma entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el α-amino de otro. La reacción es una condensación con eliminación de una molécula de agua Los aminoácidos que conforman el péptido pasan a denominarse residuos de aminoácidos.
  19. 19. Péptidos Enlace Peptídico Los péptidos presentan en un extremo un grupo amino sin reaccionar (amino terminal o N-terminal) y en el otro un carboxilo sin reaccionar (carboxilo terminal o C-terminal)
  20. 20. Péptidos Estructura del Enlace Péptidico Tiene carácter parcial de doble enlace, por lo que es muy rígido. Se comporta como un híbrido de resonancia. La configuración trans está mas favorecida; la cis esta impedida estéricamente. - + El Oxígeno carbonílico tiene carga parcial negativa y el Nitrógeno amida carga parcial positiva, por tanto el enlace tiene carácter polar
  21. 21. Péptidos Estructura del Enlace Péptidico Solo es posible la rotación alrededor de los enlaces N-Cα y Cα-C, por tanto tiene limitada capacidad de rotación
  22. 22. Péptidos Características del Enlace Péptidico • Es un enlace covalente • Es un enlace amida • Tiene carácter parcial de doble enlace • Predomina la configuración trans • Tiene carácter polar • Tiene limitada capacidad de rotación
  23. 23. PROTEÍNAS
  24. 24. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
  25. 25. Propiedades de las Proteínas • Macromoléculas más abundantes • Presentes en todas las células • Polímeros compuestos por monómeros (aminoácidos) • Estructuras y Funciones diversas • Organización jerárquica
  26. 26. Estructura Primaria Estructura Primaria “Sucesión de residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica, que a su vez esta determinada por la secuencia de bases en el gen” La secuencia es única para cada proteína Determina la estructura tridimensional de las proteínas y por lo tanto su función La estructura es estabilizada por: •Enlace Peptídico
  27. 27. Estructura Secundaria Estructura Secundaria “Conformación de los residuos de aminoácidos adyacentes en la cadena polipeptídica, es decir el plegado regular local de la estructura primaria” “Corresponde al arreglo espacial de los residuos de AA adyacentes en una cadena polipeptídica que se repite de forma regular dando origen a una estructura periódica”
  28. 28. Estructura Secundaria α- Hélice Hélice Dextrógira Grupos R externos
  29. 29. Estructura Secundaria α- Hélice La estructura es estabilizada por: •Puentes de hidrógeno intracatenarios cada 4 residuos La estructura es desestabilizada por: 1. Tendencia de cada residuo a formar hélice α 2. Interacciones entre grupos R (residuos con carga consecutivos) 3. Volumen de los grupos R 4. Presencia de Prolina y Glicina 5. Interacción entre los residuos de los extremos y el dipolo inherente a la hélice
  30. 30. Estructura Secundaria Laminas β La estructura es estabilizada por: •Puentes de hidrógeno
  31. 31. Estructura Secundaria
  32. 32. Estructura Secundaria
  33. 33. Estructura Secundaria Rodopsina
  34. 34. Estructura Terciaria Estructura Terciaria “ Plegamiento tridimensional de la cadena polipeptídica en una forma compacta y globular, describiendo las relaciones espaciales entre los AA de la cadena” Acerca residuos distantes en la estructura primaria
  35. 35. Estructura Terciaria Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria · Los enlaces covalentes pueden deberse a 1. la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys 2. la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp). · Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: 1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto 2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares 3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares 4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo
  36. 36. Estructura Terciaria Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria La estructura es estabilizada por interacciones no covalentes como las interacciones electrostáticas, los interacciones hidrófobas, los puentes de hidrógeno, las fuerzas de van der Waals y por interacciones covalentes como los enlaces disulfuro
  37. 37. Estructura Terciaria Fuerzas que estabilizan la Estructura Terciaria
  38. 38. Estructura Terciaria Factores que afectan el plegado Desnaturalización: proceso por el cual se pierde la estructura nativa de una proteína junto con la mayoría de sus propiedades específicas • pH • Temperatura • Moléculas orgánicas ─ ─ ─ ─ ─ Alcohol, acetona Urea Cloruro de Guanidino Detergentes Agentes reductores (mercaptoetanol) Los enlaces peptidicos y puentes disulfuro no suelen ser afectados (a menos que se use un agente reductor en el caso de los puentes disulfuro)
  39. 39. Estructura Cuaternaria Estructura Cuaternaria Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
  40. 40. Estructura de las Proteínas
  41. 41. Funciones de las Proteínas
  42. 42. Clasificación Clasificación de las Proteínas • Según su Función: • • Estructural→ Queratina, Elastina Enzimática→ DNA polimerasa III Defensa→ Inmunoglobulinas Hormonal→ Insulina • Transporte→ Transferrina • Reserva→ Ferritina
  43. 43. Clasificación Clasificación de las Proteínas • Según su Composición química: • Simples → Albúmina • Conjugadas Grupos Prostéticos • Nucleoproteínas → Ribosomas • Lipoproteínas → HDL • Hemoproteínas → Hemoglobina • Flavoproteínas → Succinato Deshidrogenasa • Glicoproteínas → Inmunoglobulinas • Metaloproteínas → Ceruloplasmina • Fosfoproteínas → Caseina
  44. 44. Clasificación
  45. 45. Clasificación Clasificación de las Proteínas • Según su Forma: • Fibrosas → Colágeno • Globulares→ Enzimas → Quimotripsina
  46. 46. Clasificación Clasificación de las Proteínas • Según el Número de subunidades: Criterio funcional • Monoméricas → Mioglobina • Oligoméricas→ Hemoglobina Formada por 4 subunidades
  47. 47. ALGUNAS PROTEÍNAS DE IMPORTANCIA FISIOLÓGICA
  48. 48. Proteínas de Importancia Fisiológica • α- queratinas AA Principales Estructura Secundaria Pequeños sin carga Cisteina α-hélice Queratinas Estructura Suprasecundaria •Protofilameneto •Protofibrilla •Filamneto Intermedio Funciones Estructura de piel, pelo, lana, uñas, plumas, pinzas, etc • β- queratinas AA Principales Estructura Secundaria Estructura Suprasecundaria Funciones Muy pequeños sin carga No hay Cisteina Conformación β Lámina plegada antiparalela Estructura de seda e hilos de araña
  49. 49. Proteínas de Importancia Fisiológica Colágeno • Glicina = 35% Alanina = 11% Gly – X – Y • Prolina e Hidroxiprolina (Hyp) = 21% • Hyp es sintetizada por la Prolil 4-hidroxilasa que requiere A. ascórbico. Deficiencia → Escorbuto • • • • Hélice levógira 3,3 residuos/vuelta Unión de 3 hélices → Tropocolágeno Tropocolágeno ordenado → Fibrilla Varias Fibrillas → Fibras • Entrecruzamiento por enlaces covalentes Formados por Lisina o Hidroxilisina
  50. 50. Proteínas de Importancia Fisiológica Elastina • La unidad básica se llama tropoelastina, rica en glicina y alanina. • La tropoelastina consiste en segmentos de hélices (no α) ricos en glicina separado por cortas regiones de lisina y alanina. • Se forman entrecruzamiento covalentes de 2 tipos: • Desmosina (entre 4 lys) • Lisilnorleucina (entre 2 lys) • Una fibra elástica esta formada por un centro de elastina rodeado de microfibrillas, formadas fundamentalmente por fibrilina. • Deficiencia en la fibrilina → Síndrome de Marfan
  51. 51. Proteínas de Importancia Fisiológica Proteínas Plasmáticas Fracciones % Principales Proteínas Funciones Albúmina 55 α1 5 HDL Transcobalamina Protrombina Transporte reverso de colesterol Transporte de Vit B12 Factor de Coagulación α2 9 Haptoglobina Ceruloplasmina VLDL Fijadora de hemoglobina Transporte de cobre Transporte de Lípidos (TG) β 13 Transferrina Hemopexina LDL Transporte de hierro Unión con grupo hemo Transporte de Lípidos (CE) Fibrinógeno 7 γ 11 Nutritiva, transporte, presión coloidosmótica Coagulación sanguínea A, D, E, G, M Anticuerpos
  52. 52. Proteínas de Importancia Fisiológica Otras Proteínas • Mioglobina → Hemoproteína fijadora de oxígeno en los músculos • Hemoglobina → Hemoproteína transportadora de oxígeno • Citocromo C → Hemoproteína transportadora de electrones • Lisozima → Enzima presente en la clara de huevo y las lagrimas capaz de hidrolizar polisacáridos de las paredes bacterianas • Ribonucleasa → enzima digestiva secretada por el páncreas que hidroliza ácidos nucleicos de la cadena
  53. 53. MÉTODOS DE ESTUDIO DE LAS PROTEÍNAS
  54. 54. Métodos de Estudio de las Proteínas • Centrifugación • Separa las proteínas por masa o densidad utilizando la fuera centrífuga. • Se forma un sedimento y un sobrenadante. • Uso de detergentes • Permite solubilizar las proteínas • Salting Out • Precipita las proteínas concentraciones de sales. • utilizando altas Diálisis • Separa las proteínas de otras moléculas como sales utilizando una membrana semipermeable.
  55. 55. Métodos de Estudio de las Proteínas • Electroforesis • • • • • • Separa las proteínas por masa y carga. La velocidad de desplazamiento aumentará a mayor carga y menor masa. Se realizan en papel o en gel (poliacrilamida, agarosa) Se sumerge el soporte en un Buffer y se corre la corriente electrica. Se tiñen las fracciones Se cuantifica por densitometría o elución. • El uso de SDS (Duodecil Sulfato Sódico)permite separar proteínas solo por su masa al desnaturalizarlas y darles carga negativa. • En el Enfoque Isoelectrico se establece un gradiente de pH usando una mezcla de polianfolitos. Las proteínas se desplazan hasta el pH igual a su pI. • • En la electroforesis bidimensional se realizan dos pasos, primero se separa por carga y luego por masa.
  56. 56. Métodos de Estudio de las Proteínas • Cromatografía • Utiliza una fase sólida (fase estacionaria o lecho), con la cual interactuan las proteínas. Entre más interactuen con el lecho más tardarán en moverse. • • • • Cromatografía de filtración en gel Separa las proteínas por masa Utiliza un lecho poroso (poliacrilamida, agarosa) Las proteínas pequeñas tardan mas en salir. • • • Cromatografía de intercambio iónico Separa las proteínas por carga Utiliza un lecho cubierto con grupos amino o carboxilo • • • Cromatografía de afinidad Separa proteínas por su unión selectiva Utiliza lechos especiales como sustratos, enzimas, etc. • • • Cromatografía líquida de alta presión (HPLC) Utiliza material más fino y altas presiones. Alta resolución y rápida separación. •
  57. 57. Gracias

×