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03 aminoácidos

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  • 1. AMINOÁCIDOS
  • 2. INTRODUCCIÓN
    • Los animoácidos son unidades ó monómeros a partir de los cuales se construyen las cadenas polipetídicas de proteínas.
    • Son 20 los aminoácidos, 9 esenciales y 11 no esenciales.
  • 3. IMPORTANCIA BIOMÉDICA
    • Dieta humana para el crecimiento.
    • Función hormonal y catalítica.
    • Transmisión nerviosa.
    • Regulación del crecimiento celular.
    • Biosíntesis de: porfirinas, purinas, pirimidinas y úrea.
    • Antibióticos polipeptícos.
  • 4. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
    • En la naturaleza existen más de 300 aminoácidos diferentes.
    • Solo 20 constituyen los esqueletos polipetídicos de las proteínas.
    • El código genético especifica 20 L- α-aminoácidos.
  • 5. GRUPOS FUNCIONALES DE LOS AMINOÁCIDOS
  • 6. CLASIFICACION ESENCIALES NO ESENCIALES
    • Fenilalanina
    • Isoleucina
    • Leucina
    • Metionina
    • Triptofano
    • Valina
    • Histidina
    • Lisina
    • Treonina
    • Ac. AspÁrtico
    • Ac. Glutámico
    • Arginina
    • Asparagina
    • Cisteina
    • Glicina
    • Glutamina
    • Serina
    • Tirosina
    • Alanina
    • Prolina
  • 7.  
  • 8.  
  • 9.  
  • 10.  
  • 11.  
  • 12.  
  • 13.  
  • 14. EQUILIBRIO PROTÓNICO
    • Los animoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o de cero:
    • R–COOH <===> R–COO - + H +
    • R–NH 3 + <===> R–NH 2 + H +
  • 15. pKa
    • Los valores de la p K a expresan la acidez de los ácidos débiles.
    • La acidez relativa de los ácidos débiles se expresa por su constante de disociación ácida, K a , o mediante su p K a , el logaritmo negativo de la constante de disociación.
    • p K a = - log K a
  • 16. PH ISOELECTRICO (PI)
    • El pH isoeléctrico, es el punto medio entre los valores de la p K en cada lado de la variante isoeléctrica.
    • p K 1 + p K 2
            • pI = -----------------
            • 2
  • 17. POLARIDAD
  • 18. POLARIDAD HIDROFOBOS HIDRÓFILOS
    • Alanina
    • Fenilalanina
    • Isoleucina
    • Leucina
    • Metionina
    • Prolina
    • Tirosina
    • Triptófano
    • Valina
    • Ac. Aspártico
    • Ac. Glutámico
    • Arginina
    • Asparagina
    • Cisteina
    • Glicina
    • Glutamina
    • Histidina
    • Lisina
    • Serina
    • Treonina
  • 19. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
    • Selenocisteína
    • 4-hidroxiprolina
    • 5-hidroxilisina
    • γ-carboxiglutamato
    AMINOÁCIDOS PROTEICOS
    • Escenciales
    • No escenciales
  • 20. AMINOACIDOS EN LA SANGRE
    • Concentración normal entre 35 y 65 mg/dl, son reguladas por una síntesis selectiva en las diferentes células.
    • Se encuentran en su forma ionizada y son responsables de 2 a 3 mEq de iones negativos en la sangre.
    • La contribución depende de los tipos de proteína ingeridas .
  • 21. DESTINO DE LOS AMINOACIDOS ABSORBIDOS EN EL TUBO DIGESTIVO
    • Los productos de la digestión y absorción de las proteínas en el tubo digestivo son casi por completo aminoácidos.
    • Las células de todo el cuerpo sobre todo del hígado absorben pequeñas cantidades de aa (aminoácidos) en 5 a 10 minutos.
    • Casi nunca se acumulan en la sangre cantidades elevadas.
    • El recambio de aa es rápido que cada hora se transportan proteínas de una parte a otra del cuerpo en forma de aa .
  • 22. TRANSPORTE ACTIVO DE AA AL INTERIOR DE LA CÉLULA
    • Las moléculas de casi todos los aminoácidos son demasiado grandes para difundir a través de los poros de las membranas celulares.
    • Se pueden transportar solo por transporte facilitado o activo utilizando mecanismos transportadores.
  • 23. UMBRAL RENAL PARA LOS AMINOÁCIDOS
    • Una de las funciones especiales del transporte de los aminoácidos es evitar su perdida en la orina.
    • Existe un limite superior en la intensidad con la que se puede transportar cada tipo de aa.
    • Al aumentar el aminoácido su concentración en el plasma y en el filtrado glomerular el exceso se pierde en la orina.
  • 24. ALMACENAMIENTO DE AMINOÁCIDOS COMO PROTEÍNAS EN LAS CÉLULAS
    • Casi inmediatamente después de su entrada en la célula los aa se combinan mediante enlaces peptídicos, bajo la dirección de ARNm y del sistema de los ribosomas para formar proteínas celulares.
    • Las concentraciones de aa libres dentro de la célula son bajas, estas son almacenadas en forma de proteínas.
    • Aunque muchas proteínas intracelulares se descomponen en aa por acción de enzimas lisosómicas, transportándose fuera de la célula hacia la sangre.
  • 25. ALMACENAMIENTO DE AMINOÁCIDOS COMO PROTEÍNAS EN LAS CÉLULAS
    • Las proteínas en los cromosomas del núcleo y las proteínas estructurales como el colágeno y las proteínas contráctiles musculares no participan de forma significativa en el almacenamiento reversible de los aminoácidos.
    • Tejidos como el hígado, puede almacenar grandes cantidades de proteínas rápidamente intercambiables, lo mismo pero en menor grado los riñones y la mucosa intestinal .
  • 26. REGULACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN PLASMÁTICA DE AMINOÁCIDOS
    • En la disminución de la concentración plasmática de aa, son transportados desde el interior de la célula para reponer su aporte en el plasma manteniendo su valor constante.
    • Alteran el equilibrio entre las proteínas tisulares y los aminoácidos circulantes: La hormona de crecimiento y la insulina que aumentan la formación de proteínas tisulares y los glucocorticoides suprarrenales aumentan la concentracion de aminoácidos circulantes.
  • 27. REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
    • Formación del enlace peptídico.
    • Involucra la eliminación de 1 mol de agua entre el grupo α-amino de un aminoácido y el grupo α-carboxilo de un segundo aminoácido.
  • 28. REACCIÓN DE DOS AMINOÁCIDOS
  • 29. REACCIÓN DE VARIOS AMINOÁCIDOS
  • 30. ELECTROFORESIS VERTICAL
  • 31. CORRIDA ELECTROFORÉTICA DE AMINOÁCIDOS
  • 32. REACTIVO PARA ELECTROFORESIS
  • 33. CLINICA
  • 34.  
  • 35.  
  • 36.  
  • 37.  
  • 38.  
  • 39.  
  • 40.  
  • 41.  
  • 42.  
  • 43.  
  • 44.  
  • 45.