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    03 aminoácidos 03 aminoácidos Presentation Transcript

    • AMINOÁCIDOS
    • INTRODUCCIÓN
      • Los animoácidos son unidades ó monómeros a partir de los cuales se construyen las cadenas polipetídicas de proteínas.
      • Son 20 los aminoácidos, 9 esenciales y 11 no esenciales.
    • IMPORTANCIA BIOMÉDICA
      • Dieta humana para el crecimiento.
      • Función hormonal y catalítica.
      • Transmisión nerviosa.
      • Regulación del crecimiento celular.
      • Biosíntesis de: porfirinas, purinas, pirimidinas y úrea.
      • Antibióticos polipeptícos.
    • PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
      • En la naturaleza existen más de 300 aminoácidos diferentes.
      • Solo 20 constituyen los esqueletos polipetídicos de las proteínas.
      • El código genético especifica 20 L- α-aminoácidos.
    • GRUPOS FUNCIONALES DE LOS AMINOÁCIDOS
    • CLASIFICACION ESENCIALES NO ESENCIALES
      • Fenilalanina
      • Isoleucina
      • Leucina
      • Metionina
      • Triptofano
      • Valina
      • Histidina
      • Lisina
      • Treonina
      • Ac. AspÁrtico
      • Ac. Glutámico
      • Arginina
      • Asparagina
      • Cisteina
      • Glicina
      • Glutamina
      • Serina
      • Tirosina
      • Alanina
      • Prolina
    •  
    •  
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    • EQUILIBRIO PROTÓNICO
      • Los animoácidos pueden tener carga neta positiva, negativa o de cero:
      • R–COOH <===> R–COO - + H +
      • R–NH 3 + <===> R–NH 2 + H +
    • pKa
      • Los valores de la p K a expresan la acidez de los ácidos débiles.
      • La acidez relativa de los ácidos débiles se expresa por su constante de disociación ácida, K a , o mediante su p K a , el logaritmo negativo de la constante de disociación.
      • p K a = - log K a
    • PH ISOELECTRICO (PI)
      • El pH isoeléctrico, es el punto medio entre los valores de la p K en cada lado de la variante isoeléctrica.
      • p K 1 + p K 2
              • pI = -----------------
              • 2
    • POLARIDAD
    • POLARIDAD HIDROFOBOS HIDRÓFILOS
      • Alanina
      • Fenilalanina
      • Isoleucina
      • Leucina
      • Metionina
      • Prolina
      • Tirosina
      • Triptófano
      • Valina
      • Ac. Aspártico
      • Ac. Glutámico
      • Arginina
      • Asparagina
      • Cisteina
      • Glicina
      • Glutamina
      • Histidina
      • Lisina
      • Serina
      • Treonina
    • AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
      • Selenocisteína
      • 4-hidroxiprolina
      • 5-hidroxilisina
      • γ-carboxiglutamato
      AMINOÁCIDOS PROTEICOS
      • Escenciales
      • No escenciales
    • AMINOACIDOS EN LA SANGRE
      • Concentración normal entre 35 y 65 mg/dl, son reguladas por una síntesis selectiva en las diferentes células.
      • Se encuentran en su forma ionizada y son responsables de 2 a 3 mEq de iones negativos en la sangre.
      • La contribución depende de los tipos de proteína ingeridas .
    • DESTINO DE LOS AMINOACIDOS ABSORBIDOS EN EL TUBO DIGESTIVO
      • Los productos de la digestión y absorción de las proteínas en el tubo digestivo son casi por completo aminoácidos.
      • Las células de todo el cuerpo sobre todo del hígado absorben pequeñas cantidades de aa (aminoácidos) en 5 a 10 minutos.
      • Casi nunca se acumulan en la sangre cantidades elevadas.
      • El recambio de aa es rápido que cada hora se transportan proteínas de una parte a otra del cuerpo en forma de aa .
    • TRANSPORTE ACTIVO DE AA AL INTERIOR DE LA CÉLULA
      • Las moléculas de casi todos los aminoácidos son demasiado grandes para difundir a través de los poros de las membranas celulares.
      • Se pueden transportar solo por transporte facilitado o activo utilizando mecanismos transportadores.
    • UMBRAL RENAL PARA LOS AMINOÁCIDOS
      • Una de las funciones especiales del transporte de los aminoácidos es evitar su perdida en la orina.
      • Existe un limite superior en la intensidad con la que se puede transportar cada tipo de aa.
      • Al aumentar el aminoácido su concentración en el plasma y en el filtrado glomerular el exceso se pierde en la orina.
    • ALMACENAMIENTO DE AMINOÁCIDOS COMO PROTEÍNAS EN LAS CÉLULAS
      • Casi inmediatamente después de su entrada en la célula los aa se combinan mediante enlaces peptídicos, bajo la dirección de ARNm y del sistema de los ribosomas para formar proteínas celulares.
      • Las concentraciones de aa libres dentro de la célula son bajas, estas son almacenadas en forma de proteínas.
      • Aunque muchas proteínas intracelulares se descomponen en aa por acción de enzimas lisosómicas, transportándose fuera de la célula hacia la sangre.
    • ALMACENAMIENTO DE AMINOÁCIDOS COMO PROTEÍNAS EN LAS CÉLULAS
      • Las proteínas en los cromosomas del núcleo y las proteínas estructurales como el colágeno y las proteínas contráctiles musculares no participan de forma significativa en el almacenamiento reversible de los aminoácidos.
      • Tejidos como el hígado, puede almacenar grandes cantidades de proteínas rápidamente intercambiables, lo mismo pero en menor grado los riñones y la mucosa intestinal .
    • REGULACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN PLASMÁTICA DE AMINOÁCIDOS
      • En la disminución de la concentración plasmática de aa, son transportados desde el interior de la célula para reponer su aporte en el plasma manteniendo su valor constante.
      • Alteran el equilibrio entre las proteínas tisulares y los aminoácidos circulantes: La hormona de crecimiento y la insulina que aumentan la formación de proteínas tisulares y los glucocorticoides suprarrenales aumentan la concentracion de aminoácidos circulantes.
    • REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
      • Formación del enlace peptídico.
      • Involucra la eliminación de 1 mol de agua entre el grupo α-amino de un aminoácido y el grupo α-carboxilo de un segundo aminoácido.
    • REACCIÓN DE DOS AMINOÁCIDOS
    • REACCIÓN DE VARIOS AMINOÁCIDOS
    • ELECTROFORESIS VERTICAL
    • CORRIDA ELECTROFORÉTICA DE AMINOÁCIDOS
    • REACTIVO PARA ELECTROFORESIS
    • CLINICA
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