Aminoácidos <ul><li>Molécula com um grupo ácido carboxílico e amina ( amino   ácido ). </li></ul><ul><li>Os aminoácidos co...
Aminoácidos (cont.) <ul><li>Classificação nutricional </li></ul><ul><li>Aminoácidos não-essenciais  são aqueles os quais o...
Aminoácidos (cont.) <ul><li>Com excepção da  prolina , todos os aminoácidos apresentam esta estrutura geral. </li></ul><ul...
Aminoácidos (cont.) <ul><li>Os  aminoácidos das proteínas  têm  todos  a configuração L. Alguns a.a.  D  livres ocorrem em...
Aminoácidos (cont.) <ul><li>Relativamente à estrutura do radical R os aminoácidos podem ser classificados como: </li></ul>...
Aminoácidos (cont.)
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Aminoácidos (cont.) <ul><li>As formas dos diferentes grupos ionizáveis existem em solução num equilíbrio protónico: </li><...
Aminoácidos (cont.) <ul><li>Os grupos contidos no radical R também sofrem ionização. </li></ul><ul><li>O valor de pK a  é ...
Aminoácidos (cont.) <ul><li>O ponto isoeléctrico  (pI)  de um aminoácido ou proteína corresponde ao valor de  pH  ao qual ...
Aminoácidos (cont.)
Aminoácidos – Ligação Peptídica
Aminoácidos – Exercícios <ul><li>Escreva as equações para as dissociações da  alanina ,  glutamato ,  histidina  e  lisina...
Proteínas <ul><li>As proteínas são polímeros de L-aminoácidos associados por meio de ligações peptídicas. A sua estrutura ...
Proteínas (cont.) <ul><li>Estrutura primária </li></ul>
Proteínas (cont.) <ul><li>Estrutura secundária </li></ul>
Proteínas (cont.) <ul><li>Estrutura terciária </li></ul>
Proteínas (cont.) <ul><li>Domínio da proteína  é uma secção desta com uma determinada estrutura terciária e que confere a ...
Proteínas (cont.) <ul><li>Folding  de proteínas é o processo pelo qual as proteínas adquirem a estrutura terciária que lhe...
Proteínas (cont.) <ul><li>Forças que influem na estabilidade da estrutura proteica: </li></ul><ul><li>-  Ligações por pont...
Proteínas (cont.) <ul><li>Hélice  α  – É um tipo de estrutura secundária assumida pela cadeia de aminoácidos que formam as...
Proteínas (cont.) Ligação por ponte de hidrogénio
Proteínas (cont.) <ul><li>Folha  β  – Estrutura secundária de uma cadeia proteica. Os a.a.’s estão dispostos em  zig-zag  ...
Proteínas (cont.) Folha  β
Proteínas (cont.) <ul><li>Volta (turn)  β  – a cadeia peptídica forma uma volta apertada estabilizada por ligações de H en...
Proteínas (cont.) Folha  β  paralela (a) e anti-paralela (b)
Proteínas (cont.) <ul><li>Proteínas fibrosas </li></ul><ul><li>A cadeia polipeptídica está organizada relativamente à sua ...
Proteínas (cont.) Proteína globular - Mioglobina Proteína Fibrosa – Tripla hélice de colagénio
Proteínas (cont.) <ul><li>A estrutura, aos seus vários níveis, é influenciada pela composição da proteína em termos dos am...
Proteínas (cont.) <ul><li>Ligação por ponte de enxofre </li></ul><ul><li>A ligação por ponte de enxofre é, tal como a liga...
Proteínas (cont.) A CISTINA  é um dipeptídeo formado por dois resíduos de cisteína, ligados por uma ponte de enxofre. Cist...
Proteinas (cont.) <ul><li>Em resumo: </li></ul><ul><ul><li>A unidade estrutural básica das proteínas é constituída por uma...
Proteinas (cont.) <ul><li>Discuta os potenciais contributos das cadeias laterais dos seguintes  aminoácidos para as intera...
Proteinas (cont.) <ul><li>Na figura, identifique a hélice direita e a hélice esquerda. </li></ul><ul><li>A proteína de hem...
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  1. 1. Aminoácidos <ul><li>Molécula com um grupo ácido carboxílico e amina ( amino ácido ). </li></ul><ul><li>Os aminoácidos constituem a unidade estrutural das proteínas. </li></ul><ul><li>Participam em funções biológicas ao nível da célula. </li></ul><ul><li>Dos 300 aminoácidos encontrados na natureza, o ser humano apenas utiliza 20. </li></ul><ul><li>10 dos 20 L- α -aminoácidos não são sintetizados pelo ser humano nem por qualquer outro animal superior, tendo por isso que ser ingeridos, nas quantidades adequadas, através da alimentação – Aminoácidos essenciais . </li></ul>
  2. 2. Aminoácidos (cont.) <ul><li>Classificação nutricional </li></ul><ul><li>Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina , asparagina , cisteína , glicina , glutamina , histidina , prolina , tiroxina , ácido aspártico , ácido glutâmico . </li></ul><ul><li>Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina , fenilalanina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , serina , treonina , triptofano e valina . </li></ul>
  3. 3. Aminoácidos (cont.) <ul><li>Com excepção da prolina , todos os aminoácidos apresentam esta estrutura geral. </li></ul><ul><li>À excepção da glicina todos os a.a. Possuem um carbono α quiral (é um isómero enantiómero; possui actividade óptica). </li></ul>
  4. 4. Aminoácidos (cont.) <ul><li>Os aminoácidos das proteínas têm todos a configuração L. Alguns a.a. D livres ocorrem em tecidos vivos ( D-serina e D-aspartato no tecido nervoso; D-alanina e D-glutamato nas paredes celulares de bactérias,…). </li></ul>Configuração L Configuração D A estrutura do grupo R confere aos a.a. as suas características específicas (polares vs apolares).
  5. 5. Aminoácidos (cont.) <ul><li>Relativamente à estrutura do radical R os aminoácidos podem ser classificados como: </li></ul><ul><li>- Apolares (hidrófobos); </li></ul><ul><li>- Polares (hidrofílicos) neutros. </li></ul><ul><li>Estes últimos podem ser subdivididos em 2 grupos: </li></ul><ul><ul><ul><li>Ácidos (R contém grupo carboxilo); </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Básicos (R contém grupo amina). </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>É a composição das cadeias laterais (R) que determina as propriedades do a.a. (ponto de fusão, solubilidade, etc). </li></ul></ul></ul>
  6. 6. Aminoácidos (cont.)
  7. 7. Aminoácidos (cont.)
  8. 8. Aminoácidos (cont.)
  9. 9. Aminoácidos (cont.) <ul><li>As formas dos diferentes grupos ionizáveis existem em solução num equilíbrio protónico: </li></ul>As espécies químicas que contêm igual número de grupos ionizáveis de carga oposta (carga global ZERO) denominam-se zwiteriões . Ác. Aspártico
  10. 10. Aminoácidos (cont.) <ul><li>Os grupos contidos no radical R também sofrem ionização. </li></ul><ul><li>O valor de pK a é uma medida da tendência para sofrer ionização (menor pK a => maior tendência para libertar ião H + ). </li></ul>
  11. 11. Aminoácidos (cont.) <ul><li>O ponto isoeléctrico (pI) de um aminoácido ou proteína corresponde ao valor de pH ao qual a molécula apresenta uma carga global nula. </li></ul><ul><li>O pI é calculado como sendo o valor médio entre os pKa dos compostos que dão origem à espécie neutra . </li></ul><ul><ul><ul><li>No caso da alanina pI será dado por </li></ul></ul></ul>
  12. 12. Aminoácidos (cont.)
  13. 13. Aminoácidos – Ligação Peptídica
  14. 14. Aminoácidos – Exercícios <ul><li>Escreva as equações para as dissociações da alanina , glutamato , histidina e lisina . </li></ul><ul><li>Calcule os pI dos aminoácidos da alínea anterior. </li></ul><ul><li>Represente a equação química de formação do péptido N-Ala-His-C assinalando a ligação peptíca. </li></ul><ul><li>Qual a carga global do péptido a pH = 7,5? </li></ul>
  15. 15. Proteínas <ul><li>As proteínas são polímeros de L-aminoácidos associados por meio de ligações peptídicas. A sua estrutura está disposta segundo 4 níveis: </li></ul><ul><ul><ul><li>Estrutura primária – Sequência de aminoácidos na cadeia proteica; </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Estrutura secundária – Disposição da estrutura envolvendo ligações entre a.a.’s próximos. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Estrutura terciária – Associação e disposição 3-D de segmentos de estruturas secundárias. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Estrutura quaternária – Agrupamento de estruturas terciárias </li></ul></ul></ul>
  16. 16. Proteínas (cont.) <ul><li>Estrutura primária </li></ul>
  17. 17. Proteínas (cont.) <ul><li>Estrutura secundária </li></ul>
  18. 18. Proteínas (cont.) <ul><li>Estrutura terciária </li></ul>
  19. 19. Proteínas (cont.) <ul><li>Domínio da proteína é uma secção desta com uma determinada estrutura terciária e que confere a capacidade para a realização de uma tarefa física/química específica ou para ligação a um dado substrato, entre outras funções. A estrutura 3-D global de uma proteína denomina-se conformação ( ≠ configuração). </li></ul>
  20. 20. Proteínas (cont.) <ul><li>Folding de proteínas é o processo pelo qual as proteínas adquirem a estrutura terciária que lhes é termodinamicamente mais favorável. É um processo por etapas em que as ligações mais adequadas vão sendo estabelecidas e a proteína adquire a sua estrutura funcional (conformação). </li></ul><ul><li>As ligações que se estabelecem são de natureza covalente. </li></ul>
  21. 21. Proteínas (cont.) <ul><li>Forças que influem na estabilidade da estrutura proteica: </li></ul><ul><li>- Ligações por ponte de hidrogénio que se estabelecem em qualquer ponto da cadeia onde as espécies químicas o permitam. </li></ul><ul><li>- Interacções hidrofóbicas consiste no agrupamento de regiões hidrofóbicas da cadeia proteica de forma a minimizar a sua interacção com o meio aquoso (factor importante no folding de proteínas). </li></ul><ul><li>- Interacções electrostáticas de atracção ou repulsão entre grupos com diferente carga eléctrica. </li></ul><ul><li>- Interacções de Van der Waals devido à formação de dipolos instantâneos. Interacção de natureza electrostática mas menos intensa que a anterior. Verifica-se em regiões das moléculas essencialmente apolares. </li></ul>
  22. 22. Proteínas (cont.) <ul><li>Hélice α – É um tipo de estrutura secundária assumida pela cadeia de aminoácidos que formam as proteínas e que resulta da formação de pontes de H entre um grupo carbonilo e o hidrogénio de grupos amida. </li></ul><ul><li>Na natureza apresentam apenas uma orientação para a direita ( right hand ) – mais estável. </li></ul><ul><li>Estabilizadas por pontes de hidrogénio e interacções de Van der Waals. </li></ul><ul><li>Os grupos hidrofóbicos orientam-se para o interior da hélice α . </li></ul><ul><li>Cada “volta” da estrutura helicoidal acomoda, em média, 3,6 resíduos de aminoácidos. </li></ul><ul><li>Prolina, devido à sua estrutura fechada, desestabiliza a hélice α . </li></ul>
  23. 23. Proteínas (cont.) Ligação por ponte de hidrogénio
  24. 24. Proteínas (cont.) <ul><li>Folha β – Estrutura secundária de uma cadeia proteica. Os a.a.’s estão dispostos em zig-zag com os grupos R de resíduos adjacentes a apontar em sentido oposto. </li></ul><ul><li>Estabilidade é conferida por ligações por ponte de H entre o oxig. carbonílico e o hidrogénio da amida da ligação peptídica. </li></ul><ul><li>Folha β paralela – cadeias adjacentes progridem no mesmo sentido (C-N ou vice-versa). </li></ul><ul><li>Folha β anti-paralela - cadeias adjacentes progridem em sentido contrário. </li></ul>
  25. 25. Proteínas (cont.) Folha β
  26. 26. Proteínas (cont.) <ul><li>Volta (turn) β – a cadeia peptídica forma uma volta apertada estabilizada por ligações de H entre o oxigénio carbonílico e o protão da amida. </li></ul>
  27. 27. Proteínas (cont.) Folha β paralela (a) e anti-paralela (b)
  28. 28. Proteínas (cont.) <ul><li>Proteínas fibrosas </li></ul><ul><li>A cadeia polipeptídica está organizada relativamente à sua estrutura terciária, numa disposição paralela ao longo de um único eixo. São mecanicamente fortes e pouco solúveis em meio aquoso ou em soluções diluídas de sais. O seu papel é essencialmente estrutural (exºs.: queratina, colagénio). </li></ul><ul><li>Proteínas globulares </li></ul><ul><li>São proteínas em que a estrutura terciária assume uma disposição esférica ou ovóide. Existem em maior quantidade na natureza relativamente às proteínas fibrosas (exºs: mioglobina, hemoglobina, albumina). </li></ul>
  29. 29. Proteínas (cont.) Proteína globular - Mioglobina Proteína Fibrosa – Tripla hélice de colagénio
  30. 30. Proteínas (cont.) <ul><li>A estrutura, aos seus vários níveis, é influenciada pela composição da proteína em termos dos aminoácidos. </li></ul><ul><li>Diferentes cadeias laterais R conferem diferentes propriedades á cadeia polipeptídica. </li></ul>
  31. 31. Proteínas (cont.) <ul><li>Ligação por ponte de enxofre </li></ul><ul><li>A ligação por ponte de enxofre é, tal como a ligação peptídica, de natureza covalente . </li></ul><ul><li>É uma ligação formada num processo de oxidação-redução entre resíduos do a.a. Cisteína . O outro aminoácido contendo enxofre (metionina) não forma estas ligações. </li></ul><ul><li>Ocorrem essencialmente em meio extracelular (condições mais favoráveis ao processo de oxidação). </li></ul>
  32. 32. Proteínas (cont.) A CISTINA é um dipeptídeo formado por dois resíduos de cisteína, ligados por uma ponte de enxofre. Cistina
  33. 33. Proteinas (cont.) <ul><li>Em resumo: </li></ul><ul><ul><li>A unidade estrutural básica das proteínas é constituída por uma longa cadeia de L-aminoácidos. A classificação das prot. pode ser feita com base na sua solubilidade, função, forma ou presença de um grupo prostético. </li></ul></ul><ul><ul><li>Estrutura primária é estabilizada por ligações covalentes. Estruturas de ordem superior são estabilizadas por forças mais fracas (ptes. de H, ligações iónicas, …). </li></ul></ul><ul><ul><li>Estruturas secundárias: hélice α e folha β . </li></ul></ul><ul><ul><li>Folding consiste no processo que dá origem à estrutura terciária. O seu mecanismo é orientado por factores de estabilidade termodinâmica. </li></ul></ul><ul><ul><li>A estrutura terciária é a expressão das interacções dos domínios da estrutura secundária. </li></ul></ul><ul><ul><li>Formas mais assumidas pela estrutura terciária: globular (regulação/transporte) e fibrosa (estrutural). </li></ul></ul>
  34. 34. Proteinas (cont.) <ul><li>Discuta os potenciais contributos das cadeias laterais dos seguintes aminoácidos para as interacções hidrofóbicas, de Van der Waals, ligações iónicas e de ponte de H numa proteína: </li></ul><ul><li>- Asp, Leu, Tyr e His. </li></ul><ul><li>A figura mostra que o a.a. Pro é o menos comum nas hélices α . Quais poderão ser as razões para este facto? </li></ul>
  35. 35. Proteinas (cont.) <ul><li>Na figura, identifique a hélice direita e a hélice esquerda. </li></ul><ul><li>A proteína de hemoglobina no vírus de influenza contém uma hélice α com 53 resíduos de aminoácidos. </li></ul><ul><li>a) Qual o comprimento total da hélice (nm)? </li></ul><ul><li>b) Quantas voltas tem? </li></ul><ul><li>c) Cada resíduo, numa hélice α , está envolvido em duas ligações por pte. de H. Quantas, destas ligações, encontramos nesta hélice? </li></ul>
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