Aminoácidos e proteínas
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Aminoácidos e proteínas Presentation Transcript

  • 1. Aminoácidos
    • Molécula com um grupo ácido carboxílico e amina ( amino ácido ).
    • Os aminoácidos constituem a unidade estrutural das proteínas.
    • Participam em funções biológicas ao nível da célula.
    • Dos 300 aminoácidos encontrados na natureza, o ser humano apenas utiliza 20.
    • 10 dos 20 L- α -aminoácidos não são sintetizados pelo ser humano nem por qualquer outro animal superior, tendo por isso que ser ingeridos, nas quantidades adequadas, através da alimentação – Aminoácidos essenciais .
  • 2. Aminoácidos (cont.)
    • Classificação nutricional
    • Aminoácidos não-essenciais são aqueles os quais o corpo humano pode sintetizar. São eles: alanina , asparagina , cisteína , glicina , glutamina , histidina , prolina , tiroxina , ácido aspártico , ácido glutâmico .
    • Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, são somente adquiridos pela ingestão de alimentos, vegetais ou animais. São eles: arginina , fenilalanina , isoleucina , leucina , lisina , metionina , serina , treonina , triptofano e valina .
  • 3. Aminoácidos (cont.)
    • Com excepção da prolina , todos os aminoácidos apresentam esta estrutura geral.
    • À excepção da glicina todos os a.a. Possuem um carbono α quiral (é um isómero enantiómero; possui actividade óptica).
  • 4. Aminoácidos (cont.)
    • Os aminoácidos das proteínas têm todos a configuração L. Alguns a.a. D livres ocorrem em tecidos vivos ( D-serina e D-aspartato no tecido nervoso; D-alanina e D-glutamato nas paredes celulares de bactérias,…).
    Configuração L Configuração D A estrutura do grupo R confere aos a.a. as suas características específicas (polares vs apolares).
  • 5. Aminoácidos (cont.)
    • Relativamente à estrutura do radical R os aminoácidos podem ser classificados como:
    • - Apolares (hidrófobos);
    • - Polares (hidrofílicos) neutros.
    • Estes últimos podem ser subdivididos em 2 grupos:
        • Ácidos (R contém grupo carboxilo);
        • Básicos (R contém grupo amina).
        • É a composição das cadeias laterais (R) que determina as propriedades do a.a. (ponto de fusão, solubilidade, etc).
  • 6. Aminoácidos (cont.)
  • 7. Aminoácidos (cont.)
  • 8. Aminoácidos (cont.)
  • 9. Aminoácidos (cont.)
    • As formas dos diferentes grupos ionizáveis existem em solução num equilíbrio protónico:
    As espécies químicas que contêm igual número de grupos ionizáveis de carga oposta (carga global ZERO) denominam-se zwiteriões . Ác. Aspártico
  • 10. Aminoácidos (cont.)
    • Os grupos contidos no radical R também sofrem ionização.
    • O valor de pK a é uma medida da tendência para sofrer ionização (menor pK a => maior tendência para libertar ião H + ).
  • 11. Aminoácidos (cont.)
    • O ponto isoeléctrico (pI) de um aminoácido ou proteína corresponde ao valor de pH ao qual a molécula apresenta uma carga global nula.
    • O pI é calculado como sendo o valor médio entre os pKa dos compostos que dão origem à espécie neutra .
        • No caso da alanina pI será dado por
  • 12. Aminoácidos (cont.)
  • 13. Aminoácidos – Ligação Peptídica
  • 14. Aminoácidos – Exercícios
    • Escreva as equações para as dissociações da alanina , glutamato , histidina e lisina .
    • Calcule os pI dos aminoácidos da alínea anterior.
    • Represente a equação química de formação do péptido N-Ala-His-C assinalando a ligação peptíca.
    • Qual a carga global do péptido a pH = 7,5?
  • 15. Proteínas
    • As proteínas são polímeros de L-aminoácidos associados por meio de ligações peptídicas. A sua estrutura está disposta segundo 4 níveis:
        • Estrutura primária – Sequência de aminoácidos na cadeia proteica;
        • Estrutura secundária – Disposição da estrutura envolvendo ligações entre a.a.’s próximos.
        • Estrutura terciária – Associação e disposição 3-D de segmentos de estruturas secundárias.
        • Estrutura quaternária – Agrupamento de estruturas terciárias
  • 16. Proteínas (cont.)
    • Estrutura primária
  • 17. Proteínas (cont.)
    • Estrutura secundária
  • 18. Proteínas (cont.)
    • Estrutura terciária
  • 19. Proteínas (cont.)
    • Domínio da proteína é uma secção desta com uma determinada estrutura terciária e que confere a capacidade para a realização de uma tarefa física/química específica ou para ligação a um dado substrato, entre outras funções. A estrutura 3-D global de uma proteína denomina-se conformação ( ≠ configuração).
  • 20. Proteínas (cont.)
    • Folding de proteínas é o processo pelo qual as proteínas adquirem a estrutura terciária que lhes é termodinamicamente mais favorável. É um processo por etapas em que as ligações mais adequadas vão sendo estabelecidas e a proteína adquire a sua estrutura funcional (conformação).
    • As ligações que se estabelecem são de natureza covalente.
  • 21. Proteínas (cont.)
    • Forças que influem na estabilidade da estrutura proteica:
    • - Ligações por ponte de hidrogénio que se estabelecem em qualquer ponto da cadeia onde as espécies químicas o permitam.
    • - Interacções hidrofóbicas consiste no agrupamento de regiões hidrofóbicas da cadeia proteica de forma a minimizar a sua interacção com o meio aquoso (factor importante no folding de proteínas).
    • - Interacções electrostáticas de atracção ou repulsão entre grupos com diferente carga eléctrica.
    • - Interacções de Van der Waals devido à formação de dipolos instantâneos. Interacção de natureza electrostática mas menos intensa que a anterior. Verifica-se em regiões das moléculas essencialmente apolares.
  • 22. Proteínas (cont.)
    • Hélice α – É um tipo de estrutura secundária assumida pela cadeia de aminoácidos que formam as proteínas e que resulta da formação de pontes de H entre um grupo carbonilo e o hidrogénio de grupos amida.
    • Na natureza apresentam apenas uma orientação para a direita ( right hand ) – mais estável.
    • Estabilizadas por pontes de hidrogénio e interacções de Van der Waals.
    • Os grupos hidrofóbicos orientam-se para o interior da hélice α .
    • Cada “volta” da estrutura helicoidal acomoda, em média, 3,6 resíduos de aminoácidos.
    • Prolina, devido à sua estrutura fechada, desestabiliza a hélice α .
  • 23. Proteínas (cont.) Ligação por ponte de hidrogénio
  • 24. Proteínas (cont.)
    • Folha β – Estrutura secundária de uma cadeia proteica. Os a.a.’s estão dispostos em zig-zag com os grupos R de resíduos adjacentes a apontar em sentido oposto.
    • Estabilidade é conferida por ligações por ponte de H entre o oxig. carbonílico e o hidrogénio da amida da ligação peptídica.
    • Folha β paralela – cadeias adjacentes progridem no mesmo sentido (C-N ou vice-versa).
    • Folha β anti-paralela - cadeias adjacentes progridem em sentido contrário.
  • 25. Proteínas (cont.) Folha β
  • 26. Proteínas (cont.)
    • Volta (turn) β – a cadeia peptídica forma uma volta apertada estabilizada por ligações de H entre o oxigénio carbonílico e o protão da amida.
  • 27. Proteínas (cont.) Folha β paralela (a) e anti-paralela (b)
  • 28. Proteínas (cont.)
    • Proteínas fibrosas
    • A cadeia polipeptídica está organizada relativamente à sua estrutura terciária, numa disposição paralela ao longo de um único eixo. São mecanicamente fortes e pouco solúveis em meio aquoso ou em soluções diluídas de sais. O seu papel é essencialmente estrutural (exºs.: queratina, colagénio).
    • Proteínas globulares
    • São proteínas em que a estrutura terciária assume uma disposição esférica ou ovóide. Existem em maior quantidade na natureza relativamente às proteínas fibrosas (exºs: mioglobina, hemoglobina, albumina).
  • 29. Proteínas (cont.) Proteína globular - Mioglobina Proteína Fibrosa – Tripla hélice de colagénio
  • 30. Proteínas (cont.)
    • A estrutura, aos seus vários níveis, é influenciada pela composição da proteína em termos dos aminoácidos.
    • Diferentes cadeias laterais R conferem diferentes propriedades á cadeia polipeptídica.
  • 31. Proteínas (cont.)
    • Ligação por ponte de enxofre
    • A ligação por ponte de enxofre é, tal como a ligação peptídica, de natureza covalente .
    • É uma ligação formada num processo de oxidação-redução entre resíduos do a.a. Cisteína . O outro aminoácido contendo enxofre (metionina) não forma estas ligações.
    • Ocorrem essencialmente em meio extracelular (condições mais favoráveis ao processo de oxidação).
  • 32. Proteínas (cont.) A CISTINA é um dipeptídeo formado por dois resíduos de cisteína, ligados por uma ponte de enxofre. Cistina
  • 33. Proteinas (cont.)
    • Em resumo:
      • A unidade estrutural básica das proteínas é constituída por uma longa cadeia de L-aminoácidos. A classificação das prot. pode ser feita com base na sua solubilidade, função, forma ou presença de um grupo prostético.
      • Estrutura primária é estabilizada por ligações covalentes. Estruturas de ordem superior são estabilizadas por forças mais fracas (ptes. de H, ligações iónicas, …).
      • Estruturas secundárias: hélice α e folha β .
      • Folding consiste no processo que dá origem à estrutura terciária. O seu mecanismo é orientado por factores de estabilidade termodinâmica.
      • A estrutura terciária é a expressão das interacções dos domínios da estrutura secundária.
      • Formas mais assumidas pela estrutura terciária: globular (regulação/transporte) e fibrosa (estrutural).
  • 34. Proteinas (cont.)
    • Discuta os potenciais contributos das cadeias laterais dos seguintes aminoácidos para as interacções hidrofóbicas, de Van der Waals, ligações iónicas e de ponte de H numa proteína:
    • - Asp, Leu, Tyr e His.
    • A figura mostra que o a.a. Pro é o menos comum nas hélices α . Quais poderão ser as razões para este facto?
  • 35. Proteinas (cont.)
    • Na figura, identifique a hélice direita e a hélice esquerda.
    • A proteína de hemoglobina no vírus de influenza contém uma hélice α com 53 resíduos de aminoácidos.
    • a) Qual o comprimento total da hélice (nm)?
    • b) Quantas voltas tem?
    • c) Cada resíduo, numa hélice α , está envolvido em duas ligações por pte. de H. Quantas, destas ligações, encontramos nesta hélice?