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Inmunoglobulinas

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Transcript

  • 1. Inmunoglobulinas Dr. José Antonio Ortega Martell Escuela de Medicina UAEH
  • 2. Electroforesis de proteínas
  • 3. Estructura básica de Ig
    • Cadenas de polipéptidos asociados a CHO
    • Estructura básica : 2 cadenas pesadas (H) y 2 cadenas ligeras (L) unidas por puentes disulfuro
  • 4. Estructura básica de Ig
    • Porción amino terminal = unión al Ag
    • Porción carboxilo terminal = efectora
    • Puentes disulfuro intercatenarios = unión entre cadenas pesadas (región de la “bizagra”) y entre pesada y ligera
    Fab Fab Fc
  • 5. Dominios globulares
      • Puentes disulfuro intracatenarios = dominios
      • Dominios constantes = no varían
      • Dominios variables = especificidad con el Ag
  • 6.  
  • 7. Dominio Constantes
      • Secuencia de aminoácidos de los dominios constantes de las cadenas pesadas = Isotipos (D, E, M, A ,G)
      • Subclases = variaciones en las secuencias de a.a. de sus dominios constantes de las cadenas pesadas
      • Cadenas ligeras = kappa o lambda
  • 8. Regiones en la estructura básica
    • Constantes
    • Variables
    • Hipervariables
  • 9. Dominios: variable y constante
  • 10. Sitio de Unión Regiones Complementarias (CDR)
  • 11. Propiedades físico - químicas
  • 12. IgG
    • Inmunoglobulina principal y más abundante en el suero humano (70-75% del total)
    • Una sola estructura básica
    • IgG1 e IgG3 = respuesta hacia proteínas
    • IgG2 e IgG4 = respuesta hacia CHO
    • Unica Ig capaz de atravesar placenta
  • 13. Transporte activo para IgG
  • 14. IgM
      • Estructura pentamérica : 5 estructuras básicas unidas por cadena J y puentes s-s
      • Confinada al espacio intravascular
      • Respuesta primaria (reciente) = IgM
      • Respuesta secundaria (memoria) = IgG
      • Conocido como Anticuerpo Natural
      • Estructura se “dobla” en forma de “grapa”
      • Es la más eficiente para activar C1q
      • 4 dominios constantes en cadena H en vez de 3
  • 15.  
  • 16. Flexibilidad de la IgM
  • 17. Flexibilidad de la IgM
  • 18. IgD
      • < 1% de Ig séricas totales
      • Abundante en membrana de linfocitos B
      • Función como receptor en célula B (igual que IgM)
      • Pequeña porción en CO terminal para unión a membrana (igual que IgM e IgA monomérica)
  • 19. IgA
      • Principal Ig en mucosas
      • Tiene 2 subclases :
        • IgA1 (más abundante en suero y secreciones)
        • IgA2 (más abundante en Colon)
      • Existen 3 formas :
        • Monómero = 1 sola estructura básica libre en suero
        • Dímero = 2 estructuras básicas unidas por cadena J
        • Secretoria = protegida por componente secretor
  • 20.
    • Componente secretor
      • Es producido por células epiteliales
      • Atrapa a IgA dimérica, la transporta y protege a la molécula de la acción de enzimas proteolíticas
      • Secreciones: saliva, lágrimas, leche, etc.
  • 21. Transporte activo para IgA
  • 22. IgE
    • Ig menos abundante en sangre
    • Altamente homocitotrópica (unión a células humanas)
    • Unión a receptores para Fc en células cebadas y basófilos (alta afinidad) y en linfocitos B, T, CPA (baja afinidad)
    • Ampliamente distribuida en mucosas (digestiva, respiratoria) y piel
  • 23.  
  • 24. IgE
    • Defensa hacia parásitos metazoarios
    • Respuesta de Hipersensibilidad tipo I
    • Correlaciona con riesgo de enfermedades alérgicas y síntomas
    • Vida media corta en suero, prolongada unida a células
  • 25.  
  • 26. Función efectora = propiedades Fc
  • 27. Receptores para Fc
  • 28. Sitios de unión a receptores
  • 29. INMUNOGLOBULINAS IL-13 IL-4 IL-5 ANTIGENO C L O N A B B M CP IL-2 Th2 IgE IgG IgM IgA
  • 30. Dudas