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Bioquimica  de La Sangre
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Bioquimica de La Sangre

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  • 1. BIOQUIMICA DE LA SANGRE
  • 2. PROTEINAS PLASMATICAS Las proteínas existentes en el plasma reciben el nombre de proteínas plasmáticas. Deben cumplir los siguientes requisitos: Ser secretada activamente a la sangre. No derivar de lesiones o alteraciones de tejidos o células. Ejercer su función fundamental en el sistema vascular. Presentar mayor concentración en el plasma que en cualquier otro lugar.
  • 3. FUNCIONES DE LA PROTEINAS1. Mantenimiento de la presión oncótica de la sangre.2. Participación en el equilibrio electrolítico.3. Participación en el mantenimiento de equilibrio acido-base sanguíneo.4. Intervención en el proceso nutritivo, como fuente de alimentación aminoacidica para tejidos.5. Transporte de ligandos, como fármacos, iones, ácidos grasos, etc.6. Participación en los mecanismos de defensa.
  • 4. GRUPOS DE PROTEINA Albúmina: bilirrubina Alfa1 -globulinas: Alfa1 -glicoproteina acida Alfa2 -globulinas: ceruloplasmina. Beta2-globulinas: proteína C reactiva Gama- globulinas: inmunoglobulinas Fibrinogeno.
  • 5. ALTERACIONES PATOLOGICAS Hipoproteinemia: disminución de todas las fracciones proteicas. Hipoalbuminemia: disminución de la concentración de albúmina. Originada por cirrosis hepática, síndrome nefrótico, déficit alimentarios. La haptoglobina es una proteína de fase aguda que aumenta en las infecciones, inflamaciones agudas, necrosis tumorales y disminuye en la hemólisis intravascular. La ceruloplasmina se encuentra anormalmente baja en la enfermedad de Wilson ( acumulación de cobre en el hígado). La transferrina aumenta en las anemias por falta de hierro.
  • 6. HEMOGLOBINA La hemoglobina es una proteína que pertenece al grupo de lahemoproteinas y que, por tanto esta constituido por un grupo prostético, elhemo, y un componente proteico o apoproteina, la globina. El grupo hemo contiene hierro y un anillo de porfirina, es un tetrapirrolcíclico, el tetrapirrol esta compuesto por 4 cadenas de pirrol enlazadas a unanillo, en el centro de este anillo se encuentra el átomo de hierro. Se encuentra principalmente unido a cadenas polipeptídicas de lahemoglobina en los eritrocitos. Su función principal es la de almacenar ytransportar oxígeno molecular de los pulmones hacia los tejidos y dióxidode carbono desde los tejidos periféricos hacia los pulmones. Los gruposhemo son los responsables del color rojo de la sangre.
  • 7. ESTRUCTURA DEL GRUPO HEMO
  • 8. HEMOGLOBINA El átomo de hierro puede encontrarse en estado de oxidación II en el quepuede unir oxigeno, recibiendo la hemoglobina entonces el nombre deferrohematoglobina. Si el átomo se encuentra en forma ferrica (III), lahemoglobina recibe el nombre de ferrihemoglobina o metahemoglobina y nopuede unir oxigeno. COOPERATIVIDAD EN LA UNION DE OXIGENO La Hemoglobina es una proteína alosterica de la que cada molécula puedeunir cuatro moléculas de oxigeno. La unión de la primera de las moléculas deoxigeno facilita la unión de las siguientes a la misma molécula dehemoglobina. En ello consiste el fenómeno conocido como cooperatividad.
  • 9. HEMOGLOBINA La hemoglobina ligada con el oxigeno ligado recibe el nombre deoxihemoglobina. Esta unión de oxigeno es reversible; depende de laconcentración o presión parcial de oxigeno. A mayor presión parcial, mayorserá el grado de saturación por oxigeno. Cuando la presión disminuye eloxigeno se libera. La liberación del mismo también presenta cooperatividad;es decir, la liberación de una de las moléculas de oxigeno facilita laliberación del resto de las moléculas.La unión y liberación cooperativa de oxigeno hacen de la hemoglobina untransportador de oxigeno bastante eficaz.
  • 10. FACTORES QUE AFECTAN LA LIBERACION DE OXIGENO Presencia del metabolito 2,3 – bifosfoglicerato (BPG). El efecto Bohr: el aumento de la acidez produce un incremento en la liberación de oxigeno. O2 H+ + HCO3- H2CO3 CO2+H2OH+ ALVEOLOS H+Hb- HHb HbO2- HbO2H La temperatura: un aumento de temperatura implica un aumento en la liberación de oxigeno. El monóxido de carbono (CO): este es un gas que se une al átomo de hierro de la hemoglobina, dando lugar a la carboxihemoglobina. Este impide la unión y posterior liberación de oxigeno en los tejidos.
  • 11. ALTERACIONES PATOLOGICAS HEMOGLOBINOPATIAS Son las patologías en las que existen moléculas de hemoglobina anormales por alteraciones en su estructura. Algunas de las mas características son: Hemoglobina S (falciforme) : así denominada porque da lugar a eritrocitos en forma de hoz, responsables de la anemia falciforme. Hemoglobina M (ferrihemoglobina): es una alteración en las cercanías al grupo hemo. Ello dificulta la unión del oxigeno. Un tercer tipo es el de las hemoglobinas cuya estructura terciaria esta alterada. La sustitución de aminoácidos impide que se produzcan los plegamientos para una adecuada estructura terciaria.
  • 12. TALASEMIAS Son trastornos hereditarios, caracterizados por la producción anormal de hemoglobina, que ocasionan disminución en su producción y destrucción excesiva de los glóbulos rojos. Talasemia mayor talasemia menor
  • 13. La hemoglobina contiene dos cadenas, la globina alfa y beta. Lasanomalías genéticas, que causan un desequilibrio en la producción decualquiera de las cadenas, pueden ser hereditarias. Las talasemias beta son causadas por una mutación en la cadena de laglobina beta. Para adquirir la forma mayor de esta enfermedad, los genesmutados se deben heredar de ambos padres. Si se hereda un solo genmutado, la persona será portadora de la enfermedad, pero no experimentalos síntomas, lo cual corresponde a la forma menor de la enfermedad. En la forma mayor, los niños son normales al nacer, pero desarrollananemia durante el primer año de vida. Algunos problemas que se puedenpresentar son: insuficiencia en el crecimiento, deformidades de los huesos,y agrandamiento del hígado y del bazo. Las transfusiones de sangrepodrían modificar algunos de los signos de la enfermedad, pero lasobrecarga de hierro por las transfusiones puede causar daño a lossistemas cardíaco, hepático y endocrino. La forma leve de la talasemia beta produce glóbulos rojos pequeños y nocausa síntomas. Los factores de riesgo incluyen antecedentes familiares detalasemia y un antecedente étnico que haya mostrado susceptibilidad a laenfermedad. Las talasemias beta se presentan en personas de origen mediterráneo y,en menor grado, en individuos chinos, otros asiáticos y negros.
  • 14. BIOSINTESIS DEL GRUPO HEMOLas reacciones iniciales de la síntesis del hemo son comunes a la formaciónde los tetrapirroles como lo es la clorofila en las plantas y bacterias y elcoenzima B12 en las bacterias. Todos los C y N del grupo hemo puedenderivarse del acetato y de la glicina. Todos los C derivados del grupo metilo delacetato están formando grupos de 3C, por lo que indica que el acetato setransforma en otra molécula como paso previo a su incorporación el hemo.Este metabolito es el succinil - CoA.El primer paso de la biosíntesis del hemo es la condensación del succinil- CoAcon Gly seguido de una descarboxilación para formar el d- aminolevulinato(ALA), catalizado por la d-aminolevulinato sintasa, enzima dependiente dePLP. El grupo carboxilo perdido proviene del grupo COOH de la Gly.
  • 15. El pirrol se forma en la siguiente fase mediante la unión de 2 ALA para darporfobilinógeno (PBG), catalizado por la porfobilinógeno sintasa (requiere Zn,llamada también d- aminlolevulinato deshidratasa). La inhibición de estaenzima por el plomo es uno de los mayores efectos que tiene este metal. Laacumulación de ALA debido a este motivo, es posiblemente una de las causasde la psicosis producida por el metal ya que se parece al neurotransmisor g-aminobutírico.La fase siguiente en la biosíntesis del hemo es la condensación de 4 gruposPBG para formar el uroporfirógeno III, el núcleo de la porfirina, en una serie dereacciones catalizada por la porfobilinógeno deaminasa (uroporfirógenosintasa o hidroximetilbilano sintasa) y por la uroporfirinógeno III cosintasa(ciclación del tetrapirrol; en ausencia de esta enzima el tetrapirrol lineal selibera de la desaminasa y se cicla no enzimáticamente en el simétricouroporfirinógeno I). La porfobilinógeno sintasa contiene un cofactordipirrometano único (dos pirroles unidos por un puente metileno), unidocovalentemente al enzima por un enlace C-S.
  • 16. La biosíntesis del hemo tiene lugar en la mitocondria y en el citosol. El ALAse sintetiza en la mitocondria y se transporta al citosol para su conversiónen PBG y después es uroporfirinógeno III. La protoporfirina IX, a la cual sele añade Fe para formar el grupo hemo, se produce en una serie dereacciones catalizadas por la uroporfirinógeno descarboxilasa,coproporfirinógeno oxidasa, y la protoporfirinógeno oxidasa. Durante lareacción de la coproporfirinógeno oxidasa, el macrociclo se transporta a lamitocondria para las reacciones finales. La protoporfirina IX se convierte enhemo por la inserción de Fe (II) en el núcleo tetrapirólico por laferroquelatasa. El grupo hemo se sintetiza principalmente por la células eritroides (85%) ypor el hígado
  • 17. ENFERMEDADES RELACINADAS CON LA SINTESIS DEL GRUPO HEMO Existe diferentes enfermedades genéticas relacionadas con la síntesis delhemo. Todas ellas acumulan porfirina o sus precursores y se denominanporfirias. En las células eritroides se conocen dos: la porfiria eritropoyéticacongénita, deficiencia en uroporfirinógeno III cosintasa, y la protoporfiriaeritropiética, deficiencia en ferroquelatasa. Se acumula uroporfirinógeno I y suproducto de descarboxilación, el coproporfirinógeno I, cuya excreciones en laorina la convierte en color rojo, su depósito en los dientes les da color rojizofluorescente, su piel es extremadamente sensible a la luz y se ulceraproduciendo llagas, y aumenta en gran cantidad el pelo capilar. Lo que implicaque la leyenda del hombre lobo tiene una base bioquímica. La más normal es ladeficiencia en porfobilinógeno deaminasa en el hígado (porfiria intermitenteaguda), mostrando dolores abdominales y defectos neurológicos.
  • 18. EL CATABOLISMO DEL GRUPO HEMO Comienza con la rotura del mismo por la hemo oxidasa para formarbiliverdina, y este a su vez convertido en bilirubina. La formación debiliverdina libera CO, que es unas 100 veces más potente en su unión a lahemoglobina que el O2, y de esta manera, más o menos un 1% de lahemoglobina esta bloqueado por CO, incluso en ausencia de polución. Labilirubina es insoluble y se transporta en la sangre por la albúmina. Seaumenta su solubilidad al unirse a dos unidades de glucurónico por labilirubina glucuronil transferasa. Las enzimas bacterianas hidrolizan elglucurónico y convierten la bilirubina en varios productos, uno de ellos elurobilinógeno. Algo de este se absorbe por el intestino y se transporta alriñón, donde se convierte en urobilina y se excreta, dando el color a laorina. Sin embargo, la mayor parte de urobilinógeno se convierte por lasbacterias en la estercobilina, el pigmento mayoritario de las heces.
  • 19. ICTERICIASConsisten en la acumulación de bilirrubina libre, conjugada o de susderivados lo que da una coloración visible, amarillenta o verdosa, alplasma, la piel y las mucosas. Las causas pueden ser diversas. Encuanto a los genes y enzimas implicados en el metabolismo delhemo, a veces el problema radica en la existencia de un procesolento de maduración, como ocurre en la ictericia crónica leve oenfermedad de Gilbert. Sin embargo, en el síndrome de CrigglerNajjar, el déficit hereditario en los homocigotos da lugar a ictericiasy encefalopatías graves.
  • 20. Las hiperbilirubinemias se clasifican en no conjugadas y conjugadas, según predomine la bilirubina libre o el diglucoronido de bilirrubina. Entre las causa de la no conjugada se pueden citar: Producción aumentada por hemólisis intensa. Problemas de captación hepática por competencia de algunos fármacos. Conjugación defectuosa por falta de maduración. Lesiones hepatocelulares por hepatoxicos (cloroformo) En cuanto a las causas de la hiperbilirrubinas conjugadas, se tienen: El bloqueo del conductor biliar Daños hepáticos causados por fármacos, hormonas o infecciones. Algunos trastornos hereditarios.

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