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AMINOACIDOS PROPIEDADES ACIDO-BASICA: - POSEEN 2 GRUPOS IONIZABLES (R -NH2 y el  R -COOH )                                ...
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AMINOACIDOS EL PH 7 ES MAYOR QUE EL PKA DEL GRUPO  -COOH  Y POR LO TANTO ESTE SE COMPORTARÁ COMO UN ÁCIDO FRENTE AL MEDIO ...
AMINOACIDOS PUNTO ISOELECTRICO:   ES EL PH DE VALOR MEDIO ENTRE LOS VALORES DE PKA EN CUALQUIER LADO DE LA ESPECIE ISOELEC...
PROTEINAS MACROMOLÉCULAS COMPLEJAS DE ELEVADO PESO MOLECULAR, FORMADAS FUNDAMENTALMENTE POR AMINOÁCIDOS UNIDOS ENTRE SI PO...
PROTEINAS IMPORTANCIA BIOMEDICA 1.- CONFORMAN EL CITOESQUELETO. 2.- FORMAN LA MAQUINARIA CONTRACTIL ( ACTINA Y MIOSINA) 3....
PROTEINAS CLASIFICACION 1.- SEGÚN SU FUNCION. 2.- SEGÚN EL PRODUCTO DE HIDROLISIS 1.- SIMPLES 2.- CONJUGADAS
PROTEINAS CLASIFICACION SEGÚN LA ESTRUCTURA: 1.- PRIMARIA:  SECUENCIA LINEAL, UNIDIMENSIONAL DE RESIDUOS AMINOÁCIDOS, UNID...
PROTEINAS CLASIFICACION SEGÚN LA ESTRUCTURA: 3.- TERCIARIA:  LA CADENA POLIPEPTÍDICA SE PLIEGA  SOBRE SI MISMA ADOPTANDO U...
PROTEINAS MIOGLOBINA PROTEINA MONOMERICA DEL MUSCULO ROJO QUE POSEE EN SU ESTRUCTURA EL GRUPO HEMO (TETRAPIRROL CICLICO) E...
PROTEINAS CLASIFICACION SEGÚN LA ESTRUCTURA: 4.- CUATERNARIA:  LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS DE LAS PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS (P...
PROTEINAS HEMOGLOBINA PROTEINA TETRAMERICA (2 CADENAS ALFA Y 2 CADENAS BETA) DE LOS ERITROCITOS, TRANSPORTA OXIGENO A LOS ...
DESNATURALIZACIÓN PROTEICA:  SE REFIERE A LA PÉRDIDA DE LA CONFORMACIÓN NATIVA DE UNA PROTEÍNA CON LA CONSIGUIENTE PÉRDIDA...
CONSECUENCIAS DEL DEFICIT PROTEICO LA ESCASEZ DE ESTAS SUSTANCIAS PUEDE PRODUCIR EN EL ORGANISMO GRAVES DIFICULTADES DE SA...
¡GRACIAS!
BIBLIOGRAFIA 1.- MURRAY R. y COL. HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA.16ª EDICION. 2004 2.-  www.wikipedia.org . AMINOACIDOS. 3.- ...
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  1. 1. AMINOACIDOS UNIVERSIDAD NACIONAL EXPERIMENTAL “ FRANCISCO DE MIRANDA” APRENDIZAJE DIALOGICO INTERACTIVO MORFOFISIOLOGIA I AMINOACIDOS Dra. CASTRO YANKA
  2. 2. AMINOACIDOS DEFINICION “ COMPUESTOS ORGÁNICOS FORMADOS POR CARBONO, NITRÓGENO, OXÍGENO E HIDRÓGENO.” “ COMPUESTO ORGÁNICO NITROGENADO QUE CONSTITUYE EL COMPONENTE ESENCIAL DE LA MOLÉCULA DE PROTEÍNA.” AMINOACIDOS
  3. 3. AMINOACIDOS ESTRUCTURA QUIMICA AMINOACIDOS ESTRUCTURA QUIMICA                                                                    
  4. 4. AMINOACIDOS GLUTAMINA GLICINA
  5. 5. AMINOACIDOS FUNCIONES: 1.- BLOQUES DE CONSTRUCCION DE LAS PROTEINAS. 2.- BIOSINTESIS DE PURINAS, PIRIMIDINAS Y PORFIRINAS. 3.- LOS POLIMEROS CORTOS DE AMINOACIDOS ACTUAN EN SISTEMA NEUROENDOCRINO, FACTORES DE LIBERACION HORMONAL Y NEUROMODULADORES. 4.- ACTUAN COMO COMBUSTIBLES Y PRECURSORES METABOLICOS. 5.- INTERVIENEN EN EL EQUILIBRIO ACIDO - BASE.
  6. 6. AMINOACIDOS <ul><li>CLASIFICACION </li></ul><ul><li>PARTICIPACION EN PROTEINAS: </li></ul><ul><li>AMINOACIDOS PROTEICOS </li></ul><ul><li>AMINOACIDOS NO PROTEICOS: ORNITINA, CITRULINA Y ACIDO GAMMA BUTIRICO </li></ul>COMUNES(20aa) RAROS: HIDROSILISINA E HIDROXIPROLINA.
  7. 7. AMINOACIDOS DE ACDE ACUERDO A LA CLASIFICACION DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R AMINOACIDOS CON GRUPOS R SIN CARGA AMINOACIDO ESTRUCTURA GLICINA SERINA CISTEINA
  8. 8. AMINOACIDOS CLASIFICACION DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS NEGATIVAMENTE AMINOACIDO ESTRUCTURA ACIDO ASPARTICO                                                      ACIDO GLUTAMICO                                                     
  9. 9. AMINOACIDOS CLASIFICACION DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R AMINOACIDOS CON GRUPOS R CARGADOS POSITIVAMENTE AMINOACIDO ESTRUCTURA LISINA                                                          ARGININA                                                       HISTIDINA                                                                   
  10. 10. AMINOACIDOS CLASIFICACION DE ACUERDO A LA NATURALEZA DEL GRUPO R AMINOACIDOS CON GRUPOS R NO POLARES AMINOACIDO ESTRUCTURA ALANINA VALINA FENILALANINA
  11. 11. AMINOACIDOS CLASIFICACION SEGÚN LA CAPACIDAD DE SINTESIS POR EL ORGANISMO 1.- ESENCIALES: SON AMINOÁCIDOS QUE DEBEN SER INCORPORADOS AL ORGANISMO POR MEDIO DE LA DIETA. ARGININA, FENILALANINA, HISTIDINA, ISOLEUCINA, LEUCINA, LISINA, METIONINA, TREONINA, TRIPTOFANO Y VALINA .
  12. 12. AMINOACIDOS CLASIFICACION SEGÚN LA CAPACIDAD DE SINTESIS POR EL ORGANISMO 2.- NO ESENCIALES: SON LOS AMINOÁCIDOS QUE NUESTRO ORGANISMO SINTETIZA A PARTIR DIFERENTES PRODUCTOS DEL METABOLISMO INTERMEDIARIO. ALANINA, ASPARRAGINA, ÁCIDO ASPÁRTICO, ÁCIDO GLUTÁMICO, CISTEÍNA, GLUTAMINA, GLICINA, CISTINA, SERINA Y PROLINA.
  13. 13. AMINOACIDOS CLASIFICACION SEGUN LA ESTEREOISOMERIA ESTEREOISOMEROS O ENANTIOMEROS: AQUELLOS COMPUESTOS QUE TIENEN IGUAL FÓRMULA MOLECULAR PERO QUE PUEDEN EXISTIR EN DOS FORMAS EN LAS QUE SUS ESTRUCTURAS SON IMÁGENES ESPECULARES UNA DE LA OTRA, NO SUPERPONIBLES.
  14. 14. AMINOACIDOS LOS ESTEREOISÓMEROS O ENANTIÓMEROS TIENEN LA CAPACIDAD DE DESVIAR EL PLANO DE LUZ POLARIZADA HACIA LA DERECHA O HACIA LA IZQUIERDA CUANDO UN HAZ DE LUZ ATRAVIESA UNA SOLUCIÓN DEL COMPUESTO, POR ESO SE DICE QUE TIENE ACTIVIDAD ÓPTICA Y SE LES LLAMA TAMBIÉN ISOMEROS OPTICOS.
  15. 15. AMINOACIDOS LAS ESTRUCTURAS DE LOS AMINOÁCIDOS SON ÓPTICAMENTE ACTIVAS. ENTRE ELLOS SE DISTINGUEN: 1.- AMINOACIDOS LEVORROTATORIOS, LEVÓGIROS O L. 2.- AMINOACIDOS DEXTRORROTATORIOS, DEXTRÓGIROS O D.
  16. 16. AMINOACIDOS PROPIEDADES ACIDO-BASICA: - POSEEN 2 GRUPOS IONIZABLES (R -NH2 y el R -COOH )                                                                                                                     
  17. 17. AMINOACIDOS EL MEDIO ES MÁS ÁCIDO QUE EL GRUPO -COOH Y EL GRUPO -NH2 POR LO TANTO, AMBOS SE COMPORTARÁN COMO BASES ACEPTANDO UN PROTÓN DEL MEDIO.                                                                                                        
  18. 18. AMINOACIDOS SI EL MEDIO ES ALCALINO EL GRUPO -COOH Y QUE EL GRUPO - NH2 POR LO TANTO, AMBOS SE COMPORTARÁN COMO ÁCIDOS CEDIENDO PROTONES AL MEDIO.                                                                                            
  19. 19. AMINOACIDOS EL PH 7 ES MAYOR QUE EL PKA DEL GRUPO -COOH Y POR LO TANTO ESTE SE COMPORTARÁ COMO UN ÁCIDO FRENTE AL MEDIO CEDIÉNDOLE SU PROTÓN. POR OTRA PARTE, ESTE PH ES MENOR QUE EL PKA DEL GRUPO -NH2 , POR LO TANTO ESTE SE COMPORTARÁ COMO UNA BASE, ACEPTANDO UN PROTÓN DEL MEDIO.                                                                                                    
  20. 20. AMINOACIDOS PUNTO ISOELECTRICO: ES EL PH DE VALOR MEDIO ENTRE LOS VALORES DE PKA EN CUALQUIER LADO DE LA ESPECIE ISOELECTRICA. ESPECIE ISOELECTRICA : FORMA DE UNA MOLÉCULA QUE POSEE UNA CANTIDAD IGUAL DE CARGAS NEGATIVAS Y POSITIVAS.
  21. 21. PROTEINAS MACROMOLÉCULAS COMPLEJAS DE ELEVADO PESO MOLECULAR, FORMADAS FUNDAMENTALMENTE POR AMINOÁCIDOS UNIDOS ENTRE SI POR ENLACES PEPTÍDICOS.
  22. 22. PROTEINAS IMPORTANCIA BIOMEDICA 1.- CONFORMAN EL CITOESQUELETO. 2.- FORMAN LA MAQUINARIA CONTRACTIL ( ACTINA Y MIOSINA) 3.- TRANSPORTE DE OXIGENO. 4.- ATACAN A LOS INVASORES ( ANTICUERPOS) 5.- CATALIZAN REACCIONES QUIMICAS. 6.- PERMITEN A LAS CELULAS RESPONDER Y DETECTAR HORMONAS Y OTRAS SEÑALES DEL ENTORNO.
  23. 23. PROTEINAS CLASIFICACION 1.- SEGÚN SU FUNCION. 2.- SEGÚN EL PRODUCTO DE HIDROLISIS 1.- SIMPLES 2.- CONJUGADAS
  24. 24. PROTEINAS CLASIFICACION SEGÚN LA ESTRUCTURA: 1.- PRIMARIA: SECUENCIA LINEAL, UNIDIMENSIONAL DE RESIDUOS AMINOÁCIDOS, UNIDOS ENTRE SÍ POR ENLACES PEPTÍDICOS. 2 .- SECUNDARIA : CORRESPONDE AL ARREGLO GEOMÉTRICO REPETITIVO QUE ADOPTAN LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS ALREDEDOR DE UN SOLO EJE EN EL ESPACIO ( PIEL, CABELLO, UÑAS, COLAGENO DE TEJIDO CONJUNTIVO)
  25. 25. PROTEINAS CLASIFICACION SEGÚN LA ESTRUCTURA: 3.- TERCIARIA: LA CADENA POLIPEPTÍDICA SE PLIEGA SOBRE SI MISMA ADOPTANDO UNA CONFORMACIÓN COMPACTA, CASI ESFÉRICA ( MIOGLOBINA).
  26. 26. PROTEINAS MIOGLOBINA PROTEINA MONOMERICA DEL MUSCULO ROJO QUE POSEE EN SU ESTRUCTURA EL GRUPO HEMO (TETRAPIRROL CICLICO) EL CUAL LE PROPORCIONA LA CAPACIDAD DE ALMACENAR OXIGENO EN LA MUSCULATURA PARA QUE SEA LIBERADO DURANTE LA FALTA DE OXIGENO ( EJERCICIO INTENSO) Y UTILIZADO A NIVEL MITOCONDRIAL PARA LA SINTESIS AEROBICA DE ATP.
  27. 27. PROTEINAS CLASIFICACION SEGÚN LA ESTRUCTURA: 4.- CUATERNARIA: LAS CADENAS POLIPEPTÍDICAS DE LAS PROTEÍNAS OLIGOMÉRICAS (POSEEN MÁS DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA) ENCAJAN UNASCON OTRAS PARA FORMAR ESTRUCTURAS GLOBULARES. HEMOGLOBINA
  28. 28. PROTEINAS HEMOGLOBINA PROTEINA TETRAMERICA (2 CADENAS ALFA Y 2 CADENAS BETA) DE LOS ERITROCITOS, TRANSPORTA OXIGENO A LOS TEJIDOS Y DEVUELVE EL CO2 Y LOS PROTONES (H+) A LOS PULMONES. TIPOS PRINCIPALES: HbA: HEMOGLOBINA ADULTA NORMAL HbF: FETAL HbS: FALCIFORME HbA2: ADULTA MENOR
  29. 29. DESNATURALIZACIÓN PROTEICA: SE REFIERE A LA PÉRDIDA DE LA CONFORMACIÓN NATIVA DE UNA PROTEÍNA CON LA CONSIGUIENTE PÉRDIDA DE SU ACTIVIDAD BIOLÓGICA . FACTORES QUE CAUSAN LA DESNATURALIZACION PROTEICA 1.- ELEVACIÓN DE LA TEMPERATURA 2.- CAMBIOS DE PH 3.- AGENTES QUÍMICOS DESNATURALIZANTES: PROTEINAS
  30. 30. CONSECUENCIAS DEL DEFICIT PROTEICO LA ESCASEZ DE ESTAS SUSTANCIAS PUEDE PRODUCIR EN EL ORGANISMO GRAVES DIFICULTADES DE SALUD. EN FUNCIÓN DE LA CARENCIA DE LOS DIFERENTES TIPOS DE AMINOÁCIDOS SE PUEDEN DESARROLLAR DIVERSOS TIPOS DE DESNUTRICIÓN. EN LOS NIÑOS Y ADOLESCENTES OCASIONA EL RETRASO DEL CRECIMIENTO. EN LOS ADULTOS FLOJEDAD DE LOS MÚSCULOS, FATIGA, DESEQUILIBRIO ENTRE LAS HORMONAS INSULINA Y GLUCAGÓN. PROTEINAS
  31. 31. ¡GRACIAS!
  32. 32. BIBLIOGRAFIA 1.- MURRAY R. y COL. HARPER BIOQUIMICA ILUSTRADA.16ª EDICION. 2004 2.- www.wikipedia.org . AMINOACIDOS. 3.- www.monografias.com . AMINOACIDOS
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