Las proteínas son macromoléculas orgánicas formadas por la unión de aminoácidos a través de enlaces peptídicos. Existen 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas y se clasifican según sus propiedades. La secuencia lineal de aminoácidos determina la estructura primaria de una proteína, mientras que las interacciones entre cadenas laterales dan lugar a las estructuras secundaria y terciaria. Las proteínas cumplen funciones esenciales en todos los seres vivos.

1. PROTEINAS

2. Concepto de proteínas
La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo más antiguo, lo
primero”.
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de elevado peso
molecular; compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas
las células vivas.
Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I).
Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las células;
constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en algunos casos.
Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero en una célula
humana puede haber 10.000 clases de proteínas distintas.
Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas
relativamente sencillas y no hidrolizables, denominadas Aminoácidos (Aa).
Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más de 10 Aa y
polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una estructura
tridimensional específica, entonces se habla propiamente de proteínas.

3. Aminoácidos
• Los aminoácidos (aa) son moléculas orgánicas pequeñas
con un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH)
en su estructura.
• La gran cantidad de proteínas que se conocen están
formadas únicamente por 20 aa diferentes. Se conocen
otros 150 que no forman parte de las proteínas.
Grupo carboxilo
Grupo amino
Grupo variable que diferencia los 20 aminoácidos que forman las proteínas y
determina sus propiedades

4. Propiedades de los aminoácidos
Son sólidos y cristalinos
Elevado punto de fusión y solubles en agua
Con actividad óptica (el carbono α es asimétrico)
Comportamiento anfótero (funcionan como
bases o ácidos en función del pH del
medio)
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
Algunos no los podemos sintetizar y los tenemos que
ingerir en la dieta, son los aminoácidos esenciales
Triptófano, lisina, metionina, fenilalanina, valina, leucina, isoleucina e histidina
Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan
isómeros espaciales o esteroisómeros
La forma D tiene el –NH2 a la derecha
La forma L tiene el –NH2 a la izquierda

5. Los aminoácidos presentan distintos estados
de ionización dependiendo del pH:
Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se debe a que a pH=7
presentan una ionización dipolar, llamada zwitterion, que permanece en equilibrio
con la forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH alcalino, el grupo
carboxilo está ionizado (-COO-
) y el grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino
está ionizado (NH3
+
) y el grupo carboxilo no.
El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con
tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico. Cada
aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis

6. Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma
estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula
que tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito.
Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un
ácido, es decir, donador de protones y el amino es una
base, debido a que acepta protones.

8. Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las
proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades
de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:
1. Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).
2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R
hidrofílico).
3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente.
(Aminoácidos ácidos).
4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente.
(Aminoácidos básicos).

9. Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I)
Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptófano (Trp o W)
- AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS -
R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso)
Prolina (Pro o P)

10. Serina (Ser o S)
Glicocola o glicina
(Gly o G)
Glutamina (Gln o Q)
Treonina (Thr o T)
Asparagina (Asn o N)
Tirosina (Tyr o Y)
Cisteína (Cys o C)
- AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS -
R polares, sin carga (pueden establecer puentes de Hidrógeno con el H2O)

11. AMINOÁCIDOS ÁCIDO
carga negativa a pH 7
(tienen un grupo ácido)
AMINOÁCIDOS BÁSICOS
(carga positiva a pH 7)
(tienen un grupo amino)
Lisina (Lys o K)
Arginina (Arg o R)
Histidina (His o H)
Ácido aspártico (Asp
o D)
Ácido glutámico (Glu
o E)
- AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BÁSICOS -
R polares con carga (+) o (-)

12. Aminoácidos Esenciales
• Son aquellos que los
organismos deben tomar de
su dieta ya que no pueden
sintetizarlos en su cuerpo.
• Las rutas metabólicas para
su obtención suelen ser
largas y energéticamente
costosas, por lo que los
vertebrados las han ido
perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos
costoso obtener estos aa en
los alimentos).
• EN ADULTOS: 8
– Fenilalanina
– Isoleucina
– Leucina
– Lisina
– Metionina
– Treonina
– Triptófano
– Valina
• EN NIÑOS los
anteriores y:
– Arginina
– Histidina

13. AMINOÁCIDOS PROTEICOS INFRECUENTES

14. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS
• No forman parte de proteínas, sino que aparecen
solubles, como intermediarios metabólicos o
formando parte de las paredes bacterianas.
• Son α, β, o γ-aminoácidos, y formas D o L (D-Ala,
D-Ser)

15. El enlace peptídico Se unen aas entre
el grupo carboxilo de uno
y el amino del siguiente
Se forman cadenas peptídicas o péptidos
de longitud variable
Cada proteína es una macromolécula
formada por una o varias cadenas
peptídicas
En cada célula existen miles de proteínas
distintas con funciones específicas
Cualquier alteración en la
secuencia de aminoácidos, incluso
la sustitución de un solo aa por
otro, proporciona una proteína
diferente

16. DIPÉPTIDO
Enlace peptídico
H2O
Enlace peptídico
Grupo amino R
H
COOHN C
H
H
H
R
CH2N C
O R
H
COOHN C
H
Grupo
carboxilo
C
H
R
H2N C
OH
O
+
Entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino
del siguiente, desprendiendo
una molécula de agua.

17. • Es un enlace covalente más corto que
la mayoría de los enlaces C - N.
• Posee cierto carácter
de doble enlace.
• Los cuatro átomos del
enlace se encuentran
sobre el mismo plano.
• Los únicos enlaces que pueden girar son
los formados por C-C y C-N
Enlace peptídico

18. • Los grupos NH2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal
N-terminal
(amino terminal)
C-terminal
(carboxilo terminal)
ENLACE
PEPTÍDICO
• Por convenio se nombran empezando por el N-terminal  C-terminal

19. PÉPTIDOS
• Los péptidos son el resultado de la unión de varios aminoácidos mediante
enlaces denominados peptídicos. En el ejemplo:
Alanina (Ala) – Glicina (Gly) – Serina (Ser)
• Hasta 10 aminoácidos se denominan OLIGOPÉPTIDOS (dipéptidos,
tripéptidos,…) Entre 10 y 80 aminoácidos, POLIPÉPTIDOS y, por encima de
80 aminoácidos, se denominan PROTEÍNAS.
• Se escriben siempre desde el extremo amino-terminal hacia el extremo
carboxilo terminal
• Se nombran como derivados del aminoácido que ocupa la posición carboxilo
terminal. En el ejemplo:
ALANIL-GLICIL- SERINA
Amino-terminal carboxilo-terminal

20. ÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO
• OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero
• ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua
• INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre
• GLUTATIÓN: transporta aas al exterior de la célula
• GRAMICIDINA y VALINOMICINA: transporte de iones a través de mbs biológicas

22. Cada proteína está formada por bloques de construcción denominados
aminoácidos. Los a.a son moléculas anfóteras; es decir, pueden actuar
como ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas
importantes, además de su función primaria como componentes de las
proteínas.
Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con
el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases:
apolares, polares, ácidos y bases.
La mayoría de los α a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia
tienen enantiomeros L y D. En las proteínas solo se encuentran
enantiómeros L.
La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las
proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura.
Todas las proteínas son polipéptidos
Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces
peptidicos. El orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia
de a.a.
El enlace peptidico es casi planar.

23. Niveles Estructurales de las Proteínas
• Estructura Primaria : Es el esqueleto covalente de la cadena
polipeptídica, y establece la secuencia de aminoácidos. Enlace
Peptídico (EP).
• Estructura Secundaria : Ordenación regular y periódica de la
cadena polipeptídica en el espacio (Hélice-a, Lámina β) Puentes H
entre los EP.
• Estructura Terciaria : Forma en la cual la cadena polipeptídica se
curva o se pliega para formar estructuras estrechamente plegadas
y compactas como la de las proteínas globulares, participan las
atracciones intermoleculares: puentes de hidrógeno entre
cadenas laterales, puentes 2S, interacción hidrofóbica, interacción
electrostática.
• Estructura Cuaternaria : Es el arreglo espacial de las
subunidades de una proteínas, para conformar la estructura
global; hay acompañamiento paralelo de las cadenas
polipeptídicas, responsable de las funciones de las proteínas. Las
fuerzas anteriores más las Fuerzas de Van der Walls.

26. • Está representada por la secuencia lineal de aminoácidos que
forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos
componen la cadena y el orden en que se encuentran.
• Es de gran importancia pues la secuencia de aminoácidos
determina el resto de niveles estructurales y, por tanto, la
funcionalidad de la proteína.
● Una cadena peptídica consta de una parte repetida regularmente,
llamada la cadena principal o esqueleto, y una parte variable por
las cadenas laterales características.
● El esqueleto polipeptídico es potencialmente rico, en capacidad de
formar puentes de hidrógeno, entre los grupos carbonilo (C=O) de
cada residuo, que es un buen aceptor de puentes de hidrógeno, a
excepción de la prolina, con un grupo NH que es dador de puentes
de hidrógeno.
ESTRUCTURA PRIMARIA

27. Los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se
dice que son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre
especies.
Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la
molécula se denominan invariables.
Una proteína sería como una sucesión de planos formados por los
enlaces peptídicos con los grupos R alternando a un lado y otro.

31. Estructura secundaria
• La estructura secundaria es la forma en la que la
cadena polipeptídica se pliega en el espacio. En una
proteína, cada tramo de cadena polipeptídica tiene
distinta estructura secundaria. Existen varias formas
definidas de estructura secundaria, las más importantes
de las cuales son las llamadas hélice α y hoja plegada β.
• Las estructuras secundarias definidas están mantenidas
por puentes de hidrógeno formados exclusivamente entre
los grupos amino y carboxilo que constituyen el esqueleto
de la cadena polipeptídica. Consecuentemente, los
parámetros estructurales (distancias, ángulos) serán
iguales, independientemente de la proteína y de los
aminoácidos que formen la estructura.

32. • La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina la
longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de la
α-hélice.
Estructura secundaria de las proteínas: α -hélice

34. Disposición
antiparalela
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Disposición
paralela
Las cadenas
polipeptídicas se
pueden unir de dos
formas distintas.
Enlace
peptídico
Enlaces de
hidrógeno
Estructura 2ª Lámina beta

35. Está formada por dos o más cadenas polipeptídicas llamadas
hebras β unidas por puentes de hidrógeno.
La distancia entre aminoácidos adyacentes es
aproximadamente 3.5 Å.
Las cadenas adyacentes de aminoácidos apuntan en
direcciones opuestas
Estructura de una hebra β. Las cadenas laterales alternan por encima y por
debajo del plano de la hebra.

36. Una hoja β paralela
Una hoja β antiparalela

37. Estructura de una hoja β mixta

38. 38
Secuencias de la cadena polipeptídica con
estructura α o β a menudo están conectadas
entre sí por medio de los llamados giros β.
Son secuencias cortas, con una conformación
característica que impone un brusco giro de
180o
a la cadena principal de un polipéptido.
Giros βGiros β
AA como Asn, Gly y Pro (que se acomodan mal
en estructuras de tipo α o β) aparecen con
frecuencia en este tipo de estructura.
La conformación de los giros b está estabilizada
generalmente por medio de un puente de
hidrógeno entre los residuos 1 y 4 del giro β
Sirven para que la proteína adopte estructuras
más compactas

39. Hidroxiprolina
Prolina
Glicina
Hélice más
extendida (por el
tamaño de prolina e
hidroxiprolina)
Hélice levógira
3 aa por vuelta
La estabilidad se
produce al formarse
tres hélices para dar
una superhélice
• El colágeno (de tendones y tejido
conectivo) posee una disposición
en hélice especial, mas alargada
que la α-hélice, debido a la
abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
• Estos aa poseen una estructura
que dificulta la formación de
enlaces de hidrógeno, por lo que
se forma una hélice más
extendida, con sólo tres
aminoácidos por vuelta.
Hélice de colágeno

40. • Su estabilidad viene dada por la asociación de tres
hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.
• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y
enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.
Hélice de colágeno
• Hay algunas alteraciones
del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán que
padecía Paganini y que
explicaba sus dedos largos
e hiperextensibles
Superhélice
de colágeno

42. Estructura terciaria
● La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se
organizan en el espacio los diferentes tramos de la cadena
polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria
definida, como las hélices u hojas o no tenerla.
● Los residuos de aminoácidos alejados en la estructura primaria
se acercan entre sí y permiten interacciones entre sus cadenas
laterales.
● La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de
puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los
aminoácidos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes
disulfuro.
● En un entorno acuoso la cadena polipeptídica pliega para que
sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus
cadenas polares, cargadas, esten en la superficie.Las proteínas
que atraviesan membranas son excepciones, ya que presentan
una distribución inversa de los aminoácidos hidrofílicos e
hidrofóbicos

43. estructura terciaria
• Existen dos tipos de conformaciones
tridimensionales:
– Conformación filamentosa;
• Estructura secundaria alargada
• Insolubles en agua y disoluciones salinas.
• Suelen tener función estructural, de
protección o ambas a la vez .Ej α y β-
queratina,
– Conformación globular:
• La estructura secundaria se pliega
adoptando formas que parecen esféricas .
• Solubles en agua y disoluciones salinas
• Realizan funciones de transporte ,
enzimática, hormonal, …Ej: mioglobina,
lisozima, citocromo C
Est 3ª de la ribonucleasa
α-hélice en rojo
β-hélice en verde
Puentes disulfuro en
amarillos

44. • La estructura terciaria se estabiliza por las
siguientes interacciones:
• Interacciones hidrófobas
• Puentes de hidrógeno
• Electrostáticas
• Enlaces de H
• Enlaces covalentes (S-S)

45. Diferentes estructuras secundarias pueden coexistir
dentro de una estructura terciaria

46. Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio.
La estructura se estabiliza por uniones entre
radicales de aminoácidos alejados unos de otros.
• Enlaces de hidrógeno.
• Atracciones electrostáticas.
• Atracciones hidrofóbicas.
• Puentes disulfuro.
En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios.

49. Estructura cuaternaria
• La estructura cuaternaria de una proteína es la
forma en la que se asocian las distintas
subunidades constituyentes, si es que existen.
Es decir, para poder hablar de estructura
cuaternaria es necesario que la proteína esté
formada por varias subunidades. Como
ejemplos de proteínas con estructura
cuaternaria se puede considerar la
hemoglobina, las inmunoglobulinas o la miosina.
• Las subunidades se mantienen unidas por
enlaces covalentes y no covalentes.

50. La hemoglobina es una
proteína oligomérica: un
tetrámero

52. En resumen, la estructura de una proteína.En resumen, la estructura de una proteína.
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria
Secuencia Conformación Asociación
Hélice
Hoja Plegada
Globular
Fibrosa
Subunidades iguales
Subunidades distintas
Combinación
ilimitada de
aminoácidos.
Unión
Peptídica
Puente de
Hidrógeno
Puente de Hidrógeno,
Interacciones hidrofóbicas,
salinas, electrostáticas.
Fuerzas diversas no
covalentes.

53. 53

54.  Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo
que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
 La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua.
Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua
que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su
precipitación.
54
 La solubilidad depende del pH,
temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la
mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al
paso de proteínas.
Capa de moléculas de agua
Solubilidad

55. DESNATURALIZACIÓN
• Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los
puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas
desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en
agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
• Se produce por cambios de factores como temperatura (el ejemplo del
huevo cocido o frito ), variaciones del pH. En algunos casos, si las
condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a
su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina
renaturalización.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA PROTEÍNA DESNATURALIZADA

56. La desnaturalización es un fenómeno
que involucra la transformación de una
estructura plegada, bien definida de
una proteina, formada bajo
condiciones fisiologicas, a una
estructura no plegada bajo
condiciones no fisiologicas.
Ocurre repentina y completamente en
un amplio rango de condiciones.
Puede ser lentamente reversible.
Consecuencias:
• Perdida de actividad enzimatica.
• Destruccion de toxinas.
• Aumenta Ia digestibilidad
• Perdida de solubilidad.
• Cambios en la textura.

57. 57
Desnaturalización
reversible del
enzima
ribonucleasa y
renaturalización
Precipitación de la
clara del huevo al
desnaturalizar la
albúmina por
efecto del calor
Leche cortada por
desnaturalización
de la caseína
Fijación de un
peinado por
desnaturalización
de la queratina
del pelo

58. I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC;
otras se desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo
de los 10 a 15 ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos –SH. Dodecilsulfato sódico (SDS)
Agentes desnaturalizantesAgentes desnaturalizantes

59. ESPECIFICIDAD
• Referente a su función; cada una lleva a cabo una
determinada función y lo realiza porque posee una
determinada estructura primaria y una conformación
espacial propia; por lo que un cambio en la estructura
de la proteína puede significar una pérdida de la
función.
• Además, no todas las proteínas son iguales en todos
los organismos, cada individuo posee proteínas
específicas suyas que se ponen de manifiesto en los
procesos de rechazo de órganos transplantados. La
semejanza entre proteínas son un grado de parentesco
entre individuos, por lo que sirve para la construcción
de "árboles filogenéticos”.

60. Especificidad de las proteínas
Las proteínas son específicas
Cada especie posee
proteínas diferentes a
las de otras especies
Dentro de una misma especie,
cada individuo tiene proteínas
exclusivas que le diferencian
de otros individuos
Una misma proteína tiene
secuencias peptídicas distintas
en distintos individuos
El grado de diferencia dependerá
de su parentesco evolutivo
Cada ser vivo tiene
unas características
determinadas,
porque tienen unas
proteínas
determinadas

61. Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH
del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y,
por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
61
Capacidad amortiguadora

62. CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.
• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por
un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.
62
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas filamentosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas

63. PROTEÍNAS FIBROSASPROTEÍNAS FIBROSAS
Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS FIBROSAS:
se constituyen por cadenas
polipeptídicas alineadas en
forma paralela; esto puede
producir fibras que se
trenzan sobre si mismas
formando una "macrofibra",
como en el caso del
colágeno de los tendones o
la a-queratina del cabello; o
produce la formación de
láminas como en el caso de
las b-queratinas de las
sedas naturales
• Generalmente, los polipéptidos que las forman se
encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión.
• Son proteínas insolubles en agua.
• Tienen funciones estructurales o protectoras.
COLÁGENO Se encuentra en tejido conjuntivo, piel,
cartílago, hueso, tendones y córnea.
MIOSINA Y ACTINA Responsables de la contracción
muscular.
QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana.
FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea.
ELASTINA
Proteína elástica.

64. PROTEÍNAS GLOBULARESPROTEÍNAS GLOBULARES
Clasificación de Proteínas
PROTEÍNAS GLOBULARES:
cadenas polipeptídicas que se
enrollan sobre si mismas en
formas intrincadas como un
"nudillo de hilo enredado”,
como una macroestructura de
tipo esférico.
• Más complejas que las fibrosas.
• Plegadas en forma más o menos
esférica.
ALBÚMINAS
Realizan transporte de
moléculas o reserva de
aminoácidos.
GLOBULINAS
Diversas funciones, entre ellas
las inmunoglobulinas que
forman los anticuerpos.
HISTONAS Y PROTAMINAS
Se asocian al ADN permitiendo
su empaquetamiento.

65. Clasificación de Proteínas
• PROTEÍNAS SIMPLES U HOLOPROTEÍNAS: son aquellas que al
hidrolizarse producen únicamente aminoácidos.
• Globulares·
Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo),
hordeína (cebada) · Gluteninas:Glutenina
(trigo), orizanina (arroz).
Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche) · Hormonas:
Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina · Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
• Fibrosas ·
Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos · Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. ·
Elastinas: En tendones y vasos sanguineos ·
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

66. Clasificación de Proteínas
• PROTEÍNAS CONJUGADAS O HETEROPROTEÍNAS: son proteínas
que al hidrolizarse producen además de los aminoácidos, otros componentes
orgánicos o inorgánicos.
• La porción no protéica de una proteína conjugada se denomina
"grupo prostético". Las proteínas conjugadas se subclasifican de
acuerdo con la naturaleza de sus grupos prostéticos:
1. Glucoproteínas: ribonucleasa mucoproteínas, anticuerpos, hormona
luteinizante
2. Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en
la sangre.
3. Nucleoproteínas: Nucleosomas de la cromatina, ribosomas, histonas y
protaminas de eucariotas.
4. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos:
a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno,
citocromos, que transportan electrones
b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de
crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre)
5. Fosfoproteínas: Tienen PO4H3 en el grupo prostético. La caseína de la
leche.

68. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
• Glucoproteínas → forman parte de membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan el transporte de sustancias
• Histonas → forman parte de cromosomas que regulan la expresión de
genes
Principales componentes estructurales de células (crecimiento, desarrollo
y reparación de tejidos)
• Colágeno → del tejido conjuntivo fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
• Elastina → del tejido conjuntivo elástico
• Queratina → de la epidermis
• Fibroina → segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas
de araña y capullos de seda, respectivamente

69. Son las más numerosas y especializadas
FUNCIÓN ENZIMÁTICA
Biocatalizadores de reacciones químicas del metabolismo celular
• Ácido graso sintetasa → cataliza síntesis de ácidos grasos
Consideremos que todas las enzimas son proteínas (hacen posible
las reacciones químicas)

70. FUNCIÓN HORMONAL
• Insulina y glucagón → regulan niveles de glucosa en la sangre
• Hormona del crecimiento
• Adrenocorticotrópica → regula síntesis de corticosteroides
• Calcitonina → regula metabolismo del calcio

71. FUNCIÓN DEFENSIVA
• Inmunoglobulinas → actúan como anticuerpos frente a
posibles antígenos
• Trombina y fibrinógeno → contribuyen a formación de coágulos
sanguíneos para evitar hemorragias
• Mucinas → efecto germicida y protegen a las mucosas
 Algunas toxinas bacterianas
(Botulismo), o venenos de serpientes
son proteínas con funciones
defensivas

72. FUNCIÓN DE TRANSPORTE
• Hemoglobina → transporta oxígeno en la sangre de vertebrados
• Hemocianina → transporta oxígeno en la sangre de invertebrados
• Mioglobina → transporta oxígeno en los músculos
• Lipoproteínas → transportan lípidos por la sangre
• Citocromos → transportan electrones

73. FUNCIÓN CONTRÁCTIL
• Actina
• Miosina
miofibrillas responsables de la
contracción muscular
• Dineina  relacionada con movimiento de cilios y flagelos
•Tubulina  en microtúbulos, filamentos responsables de movimiento
de cilios y flagelos

74. FUNCIÓN DE RESERVA
• Ovoalbúmina → clara de huevo
• Gliadina → del grano de trigo
• Hordeína → de la cebada
• Lactoalbúmina → de la leche
Reserva de aa para desarrollo de
embrión
FUNCIÓN REGULADORA
Regulan la expresión de ciertos genes
Regulan división celular
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
Mantienen el equilibrio osmótico y actúan con otros sistemas amortiguadores
para mantener constante el pH del medio interno
Estructuras receptoras de señales en la membrana plasmática