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Enzimas

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  • 1. E E E Enzimas E
  • 2. Concepto de metabolismo • El metabolismo es el conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de las células y que conducen a la transformación de unas biomoléculas en otras. • Las distintas reacciones químicas del metabolismo se denominan vías metabólicas y las moléculas que intervienen se llaman metabolitos. • Todas las reacciones del metabolismo están reguladas por enzimas, que son específicas para cada metabolito inicial o sustrato y para cada tipo de transformación. • Las sustancias finales de una vía metabólica se denominan productos. • Las conexiones existentes entre diferentes vías metabólicas reciben el nombre de metabolismo intermediario.
  • 3. Ingreso de moléculas en la célula Esquema global del metabolismo celular Es el metabolismo de degradación de moléculas y produce energía Catabolismo Biomoléculas Metabolitos Anfibolismo Mitocondria ATP, GTP, NADH... Anabolismo Funciones vitales (gasto de energía) Calor Procesos en los que se almacena gran cantidad de energía Son procesos endergónicos en los que se realiza síntesis de moléculas Los procesos catabólicos y anfibólicos desprenden energía libre
  • 4. Tipos de metabolismo Las células se encuentran siempre en un proceso constante de autodestrucción y autoregeneración. • El metabolismo forma una unidad, aunque se estudia fragmentado en rutas o vías metabólicas. • Las rutas metabólicas independientes entre si encrucijadas comunes. no , son poseen • Un mismo metabolito común a dos rutas podrá seguir por una o por otra en función de las condiciones celulares.
  • 5. Control del metabolismo Las sustancias que intervienen en el metabolismo celular son muy estables a temperatura ambiente Sin “ayuda” no reaccionarían o lo harían tan lentamente que no sería posible la vida. Esta dependencia de ayuda es paradójicamente una gran ventaja, ya que permite al organismo regular qué reacciones se han de dar y en que momento, es decir, el control bioquímico del metabolismo Para acelerar una reacción química también hay dos soluciones: 1. Calentar los reactivos. 2. Añadir un catalizador. En los seres vivos, un aumento de temperatura podría provocar la muerte, por lo que se sigue el segundo mecanismo, es decir, el concurso de catalizadores biológicos o biocatalizadores. Las moléculas que desempeñan esta función son las enzimas
  • 6. Concepto de enzima • Los enzimas son generalmente proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas orgánicas e inorgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos. • ¿Qué es catalizar? – Acelerar las reacciones químicas – Disminuir la energía de activación “Energía de activación” Es la energía necesaria para que una sustancia A se transforme en otra B
  • 7. Para que una reacción se lleve a cabo las moléculas deben alcanzar un estado energético determinado (energía de activación). Puede conseguirse esta energía, de dos formas:
  • 8. PROPIEDADES GENERALES • AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN – De 106 a 1012 veces vs sin enzima. – Aún más rápido que los catalizadores químicos. • CONDICIONES DE REACCIÓN – Temperatura 25-40 oC (algunas hasta 75 oC) – pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5 – Presión atmosférica normal • CAPACIDAD DE REGULACIÓN – – – – – Por concentración de sustrato Por concentración de enzima Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) Por inhibidores no competitivos (no semejantes al sustrato) Por regulación alostérica • ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN – Interacción estereoespecífica con el sustrato – No hay productos colaterales
  • 9. Características de las Enzimas 1. Especificidad. Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. 2. No forman nunca parte del producto o productos. 3. No se consumen. 4. Son necesarios, por tanto, sólo en una pequeña cantidad.
  • 10. Mecanismo de la acción enzimática 1.- se forma un complejo enzima- sustrato 2.- los restos de los aminoácidos que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los enlaces necesarios para que la reacción química se lleve a cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada energía de activación. 3.- los productos se separan del centro activo y la enzima se recupera intacta para nuevas cataísis
  • 11. Centro activo: Región del enzima que se une al sustrato y donde se realiza la catálisis • Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto por residuos de aminoácidos de diferentes partes de la molécula que producen un microambiente específico. • Es relativamente pequeño en comparación con el volumen total del enzima. • Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones débiles. Las interacciones proveen de la energía necesaria para reducir la energía de activación. • Proporciona la especificidad al enzima.
  • 12. Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer) Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se ajusta a su cerradura. Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática Sustrato Enzima Complejo enzimasustrato
  • 13. Modelo de Ajuste Inducido (Koshland) Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por el hecho físico de la unión. Sustrato Enzima Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos hasta el momento. Complejo enzimasustrato
  • 14. Nomenclatura • Nomenclatura histórica: – SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa) (v.g. glucoquinasa) – SUSTRATO + SUFIJO(asa) (v.g. ureasa) – DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa) (v.g. oxalacetilaminotransferasa) • Nomenclatura IUBMB (1972): 6 grupos según la reacción catalizada. Código numérico encabezado por las letras EC( enzyme commission). Cuatro números separados por puntos
  • 15. Clasificación de enzimas por Grupos EC 1.x EC 2.x EC 3.x EC 4.x EC 5.x EC 6.x Oxidorreductasas Transferasas Hidrolasas Liasas Isomerasas Ligasas
  • 16. 1. OXIDORREDUCTASAS Sin transferencia de hidrógenos • Regulan reacciones REDOX Con transferencia de hidrógenos AH2 + B  A + BH2 • Existen dos tipos esenciales: • Con transferencia de hidrógenos • Sin transferencia de hidrógenos
  • 17. 2. TRANSFERASAS 3. HIDROLASAS • Transfieren grupos funcionales •Rotura de enlaces por medio de agua
  • 18. 4. LIASAS •Rotura o formación de moléculas sin intervención de agua. •Suele producirse adición a dobles enlaces: C=C, C=O, C=N 5. ISOMERASAS Cambio de posición de grupos dentro de la molécula
  • 19. 6. LIGASAS O SINTETASAS Formación de enlaces con rotura de ATP
  • 20. Grupo Acción ejemplos 1. Oxidoreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción. Tras la acción catálica quedan modificados en su grado de oxidación por lo que debe ser transformados antes de volver a actuar de nuevo. Dehidrogenasas Aminooxidasa Deaminasas Catalasas 2. Transferasas Transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversiones de azucares, de aminoácidos, etc Transaldolasas Transcetolasas Transaminasas 3. Hidrolasas Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suele ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar Glucosidasas Lipasas Peptidasas Esterasas Fosfatasas 4. Isomerasas Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversion Isomerasas de azúcar Epimerasas Mutasas 5. Liasas Realizan la degradación o síntesis (entonces se llaman sintetasas) de los enlaces denominados fuertes sin ir acoplados a sustancias de alto valor energético. Aldolasas Decarboxilasas 6. Ligasas Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía como los nucleosidos del ATP Carboxilasas Peptidosintetasas
  • 21. Cinética Enzimática  La cinética enzimática es el análisis cuantitativo del efecto de cada uno de los factores que intervienen en la actividad enzimática, que se evalúa a través de la velocidad de la reacción catalizada.  Las variables más importantes son: • Concentración de enzima, sustratos y productos (incluyendo inhibidores y/o activadores) • pH • Temperatura
  • 22. Efecto del pH Todas las enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras: El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.  El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.  Algunas enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12
  • 23. Efecto de la temperatura • Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. • A temperaturas bajas, las enzimas se hallan "muy rígidas" y cuando se supera un valor considerable la actividad cae bruscamente porque, como proteína, la enzima se desnaturaliza.
  • 24. Factores que influyen en la actividad enzimática Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no proteica para la catálisis: son las proteínas CONJUGADAS u HOLOENZIMAS APOENZIMA: parte proteica COFACTOR: parte no proteica Según la complejidad de la porción no proteica: • Ión • Coenzima • Grupo prostético
  • 25. Cofactores enzimáticos Sólo proteínas Cationes metálicos (Ca2+ Fe2+..) Enzimas Coenzimas NAD, FAD Cofactor Moléculas orgánicas Holoenzimas Grupo prostético (Grupo hemo) Apoenzima (parte proteica)
  • 26. VITAMINAS HIDROSOLUBLES Nombre Funcion Carencia Interviene en la síntesis de colágeno y el mantenimiento de las mucosas. Escorbuto, (encías sangrantes, caída dientes, trastornos digestivos, infecciones cutáneas). Envolturas de cereales y legumbres. También bacterias y levaduras. Interviene en metabolismo de glúcidos y lípidos en músculos y neuronas. Beri-beri: degeneración nerviosa, parálisis, etc Hígado, queso, leche, huevos, vegetales de hojas verdes Cediendo los electrones del hidrógeno a la cadena de transporte electrónico, cuya finalidad es producir al final ATP en las células. Detención del crecimiento, cansancio. Dermatitis e irritabilidad de mucosas, labios (resquebrajados) Vit. B3 Hongos, levaduras y todas las fermentaciones realizadas por hongos. Abundante en leche y carnes El NADH interviene cediendo los electrones del hidrógeno a la cadena de transporte electrónico, cuya finalidad es producir al final ATP en las células Pelagra (vómitos, diarreas, piel áspera y oscura en zonas expuestas al Sol, incluso trastornos nerviosos (perdida de memoria, depresión, confusión, alucinaciones, etc) Vit. B8 Bacteria intestinales, chocolate, yema de huevo Desarrollo de glándulas sexuales, sebáceas y sudoriparas. Dermatitis, anemia Sintetizada por bacterias simbióticas del tracto digestivo de animales Coenzima de enzimas transferasas de grupos metilo en la síntesis de proteínas y a. Nucleicos. También en la Anemia (disminución de g. rojos). Trastornos neurológicos. Vit. C Vit. B1 Vit. B2 Vit. B12 Fuente Leche, frutas (cítricos) hortalizas y caída del pelo
  • 27. VITAMINAS LIPOSOLUBLES Nombre Fuente Funcion Carencia Vit. A o Retinol Hortalizas verdes, hígado, huevos Ciclo visual, crecimiento, protección y mantenimiento del tejido epitelial Ceguera nocturna, desecación epitelial, detención del crecimiento Vit. D Verduras, aceites animales, mantequilla, hígado, huevos Formación de huesos, dientes y en el funcionamiento de los músculos Raquitismo en niños y deformaciones óseas en adultos. Vit. E Aceites vegetales, indirectamente Evita la esterilidad, también en refuerza las paredes de huevos y los capilares. mantequillas. Vit. K Interviene en la coagulación sanguínea. En verduras Esterilidad, abortos, envejecimiento celular. Hemorragias subcutáneas e
  • 28. Cinética de la reacción enzimática La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima
  • 29. La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km). El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato o eficacia catalítica
  • 30. Inhibidor: Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través de interacciones con el centro activo u otros centros específicos (alostéricos). Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan a la enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimática De esta forma, habrá dos tipos de inhibidores: I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activo II. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de la molécula, causando un cambio conformacional con repercusión negativa en la actividad enzimática.
  • 31. Inhibición enzimática Competitivos Inhibidores enzimáticos Reversibles tiene lugar cuando no se inutiliza el centro activo, sino que sólo se impide temporalmente su normal funcionamiento No competitivos Acompetitivos Irreversibles Los inhibidores irreversibles son los que se combinan o destruyen un sitio esencial para la actividad de la enzima. Conformación similar al sustrato Se unen a un sitio distinto al centro activo Se unen al complejo ES Venenos
  • 32. • INHIBICIÓN IRREVERSIBLE –Ejemplo: compuestos organofosforados: • Actúan sobre enzimas serínicas • Únicamente sobre la Ser activa • Insecticidas: Parathion, Malathion • Inhibidores de la Acetilcolinesterasa • Neurogases DFP: Diisopropil fluorofosfato Los animales envenenados con este gas quedan paralizados, debido a la imposibilidad de transmitir adecuadamente los impulsos nerviosos. Ser CH CH2 OH H3C CH3 CH Ser CH CH2 O P O H 3C CH3 CH F P O CH H3C CH3 CH H3C CH3
  • 33. • INHIBICIÓN REVERSIBLE – La inactivación no es permanente. – Según su modo de actuación puede ser: • Competitiva: se unen al centro activo del enzima • Acompetitiva: se une al complejo E-S • No competitiva: puede unirse a ambos E+S E-S Ic Iac Inc E-P
  • 34. • INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA – El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre, impidiendo la fijación del substrato. – Los inhibidores compiten con el sustrato por el centro activo, debido a su similar estructura espacial. – Se revierte su efecto aumentando la concentración de sustrato • INHIBICIÓN REVERSIBLE: NO COMPETITIVA – El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima, pero sí impide la acción catalítica. – Esta inhibición se caracteriza por que no se puede revertir el efecto del inhibidor, aumentando la concentración del substrato • INHIBICIÓN REVERSIBLE: ACOMPETITIVA – El inhibidor se une al complejo E-S, inactivándolo. – La inhibición acompetitiva es poco frecuente en las reacciones de un solo sustrato, pero es corriente en las reacciones de dos sustratos.
  • 35. • INHIBICIÓN REVERSIBLE: COMPETITIVA COO- FADH2 CH2 CH2 COOSuccinato SDH COO- COO- CH FAD COO- CH2 C O CH COO- CH2 COO- COO- Fumarato Malonato Oxalacetato Inhibición de la succinato deshidrogenasa por malonato u oxalacetato
  • 36. Puede existir una molécula muy similar estructuralmente al sustrato de una enzima determinada. La enzima al unirse a ella puede tomar dos caminos posibles: a) Procesarse: en ese caso no sería un inhibidor, sino un “sustrato alternativo competitivo” b) Unirse al sitio activo y no catalizarse, sino “hacer perder tiempo a la enzima”, en ese caso se está frente a un INHIBIDOR COMPETITIVO La enzima no está disponible para la catálisis. Porque el inhibidor compite con el sustrato por el lugar de unión
  • 37. INHIBIDOR NO COMPETITIVO Este tipo de inhibición se produce cuando una molécula o ion puede unirse a un segundo lugar de la superficie enzimática diferente al sitio activo. El inhibidor no competitivo puede ser una molécula sin semejanza estructural al sustrato, pero que sí posee una fuerte afinidad por un segundo lugar de unión. El inhibidor y el sustrato pueden unirse de manera independiente el uno del otro.
  • 38. Inhibición acompetitiva • El inhibidor se une a un sitio diferente al centro activo • El inhibidor solamente se une cuando el centro activo está ocupado por el sustrato. • La unión afecta a la velocidad máxima. • Aunque la unión del inhibidor no afecta a la afinidad del E por el sustrato, la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km también resulta modificada
  • 39. Regulación alostérica El término alostérico procede de las palabras griegas que significan otra estructura, resaltando que las estructuras de los reguladores alostéricos no tienen que parecerse al sustrato o al producto final.  Las enzima alostéricas son proteínas con múltiples subunidades, con múltiples lugares activos. Presentan cooperatividad de unión del sustrato (homoalosterismo) y una regulación de su actividad por otras moléculas efectoras (heteroalosterismo). T R
  • 40. Homoalosterismo  Una enzima que une sustrato de una manera cooperativa, se comportará, a concentraciones de sustrato bajas, como si uniera mal el sustrato. Al aumentar las concentraciones de sustrato y al haber una mayor cantidad de la misma unidad, la enzima pasa a ser cada vez más eficaz puesto que une al sustrato con mayor avidez en los últimos lugares a ocupar.
  • 41. Heteroalosterismo  Los efectos heteroalostéricos pueden ser inhibidores o activadores.  Algunas enzimas pueden existir en dos estados conformacionales (R y T), estos estados pueden diferir en la fuerza con la que unen el sustrato o en la velocidad catalítica. En estos casos la cinética de estas enzimas puede ser controlada por cualquier sustancia, que al fijarse a la proteína , desplace el equilibrio T R Inhibidores Alostéricos Desplazan el equilibrio hacia T Activadores Alostéricos Desplazan el equilibrio hacia R
  • 42. En ausencia de activación o de inhibición, la curva de V frente a la concentración de sustrato es sigmoídea. Los activadores desplazan el sistema hacia el estado R y los inhibidores estabilizan el estado T.
  • 43. Modificación covalente de las enzimas. En los enzimas de vías degradativas la forma fosforilada es más activa que la desfosforilada. En los procesos biosintéticos ocurre exactamente lo contrario.
  • 44. Eficacia de las vías metabólicas En las vías metabólicas el producto generado por una enzima es el sustrato de la siguiente enzima, por ello, para aumentar la eficiencia del sistema hay distintos mecanismos: 1. La compartimentación. Consiste en separar mediante membranas los lugares donde se realizan aquellas vías metabólicas que no se desea que se relacionen 2. Complejo multienzimático. Es la asociación de varias enzimas que actúan sucesivamente en una vía. El complejo supramolecular resultante es más eficaz que si las enzimas estuvieran dispersas en el medio. 3. Inclusión en membranas. Algunas enzimas y algunos complejos multienzimáticos se encuentran englobados de forma ordenada en las membranas, de forma que esto facilita la unión entre los sucesivos productos y las sucesivas enzimas.
  • 45. Tipos de sistemas multienzimáticos:
  • 46. Isoenzimas • Las isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos , o propiedades de regulación diferentes. • La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
  • 47. • EXCEPCIÓN: RIBOZIMAS. En 1982, Thomas Cech, y Sidney Altman las descubrieron. No eran proteínas, sino ARN. En 1989 les concedieron el premio Nobel de Química

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