TEMA 1: COMPONENTES
QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA
D. Prótidos
PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS
CEA VEGA MEDIA
JUAN BUENDIA ESCUDE...
Prótidos
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- Los prótidos son biomoléculas orgánicas compuestas
siempre por C, H, O y N aunque también suelen presentar...
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Estructura
Prótidos
17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos
Grupo
amino
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Los aminoácidos
presentan
estereoisomería
porque su C central
es asimétrico (Cα).
Estructura
L D
Prótidos
17. Prótido...
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17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades
de los aminoácidos
Aminoácidos esenciales:...
- Sólidos fácilmente cristalizables
- Incoloros o blanquecinos
- Sabores diversos
- Muchos solubles en agua (polares)
- Al...
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Prótidos
18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
Enlace peptídico
Dipéptido Agua
Se trata de un
enlace covalente
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18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas
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Proteínas Son polipéptidos formados por centenares o miles de ami...
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19. Niveles de organización de las proteínas: estructura
primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
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primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria
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19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización,
renaturalización, especificidad y carácter anfótero
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19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización,
renaturalización, especificidad y carácter anfótero
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19. Funciones de las proteínas
p.63
Energética
Estructural
Vitamínica
Hormonal
Enzimática
Transporte
Defensa
Gené...
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19. Clasificación de las proteínas: holo y heteroproteínas. Ejemplos
representativos
p.62
Solo aas
Grupo proteico...
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QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA
E. Biocatalizadores
PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS
CEA VEGA MEDIA
JUAN BUENDI...
Biocatalizadores
20. Las enzimas
p.64
Definición Son proteínas muy importantes debido a su función biológica.
Biocatalizan...
Biocatalizadores
20. Mecanismo de acción de las enzimas: especificidad enzimática
p.65
Las enzimas se unen siempre
a un su...
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vitaminas lipo e hidrosolubles...
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Tema 1d E

  1. 1. TEMA 1: COMPONENTES QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA D. Prótidos PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS CEA VEGA MEDIA JUAN BUENDIA ESCUDERO
  2. 2. Prótidos p.54 - Los prótidos son biomoléculas orgánicas compuestas siempre por C, H, O y N aunque también suelen presentar S. Se forman por la unión de aminoácidos (monómero) Definición - Los aminoácidos son biomoléculas orgánicas que tienen en común la presencia de grupo amino -NH2 y de otro ácido -COOH. Se conocen cientos pero sólo 20, los proteínicos, forman proteínas. 17. Lípidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos
  3. 3. p.54 Estructura Prótidos 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos Grupo amino Grupo carboxilo Radical o cadena lateral: determina y caracteriza al aa
  4. 4. p.54 Los aminoácidos presentan estereoisomería porque su C central es asimétrico (Cα). Estructura L D Prótidos 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos
  5. 5. Prótidos p.54 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos Aminoácidos esenciales: aquellos que el organismo no puede sintetizar. Hay que incorporarlos con la dieta.
  6. 6. - Sólidos fácilmente cristalizables - Incoloros o blanquecinos - Sabores diversos - Muchos solubles en agua (polares) - Algunos totalmente insolubles (apolares con grupos muy hidrófobos) Propiedades Prótidos 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos Comportamiento anfótero: pueden comportarse como ácido o como base dependiendo del pH del medio. pH < 7 (ácido): se comporta como una base pH > 7 (básico): se comporta como un ácido H+ H+ p.55
  7. 7. p.56 Prótidos 18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas Enlace peptídico Dipéptido Agua Se trata de un enlace covalente que sitúa a los 4 átomos que intervienen en un mismo plano rígido Extremo N-terminal Extremo C-terminal
  8. 8. Prótidos 18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas p.57 Proteínas Son polipéptidos formados por centenares o miles de aminoácidos y tienen una enorme importancia biológica por su abundancia (50% peso seco celular), por la diversidad de tipos existentes y por la variedad e importancia de sus funciones.
  9. 9. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.57 Primaria Secuencia de aminoácidos; tipo de aas que conforman el polipéptido y posición que ocupan.
  10. 10. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.58 Secundaria α-hélice Hélice de colágeno Disposición en el espacio secuencia de aminoácidos -C-O -N-H Pte de H -R El elevado número de ptes de H confieren estabilidad Más extendida que la α-hélice. La unión de 3 de ellas mediante enlaces por ptes de H y covalentes origina una superhélice de colágeno Lámina β Las cadenas en zig-zag se unen por ptes de H para dar una lámina β muy estable.
  11. 11. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.59 Terciaria Disposición en el espacio o plegamiento de la estructura secundaria Adquiere una conformación globular que se mantiene estable gracias a la existencia de puentes disulfuro (enlaces fuertes) y de puentes de H, fuerzas de Van der Waals o interacciones iónicas (débiles) La secuencia de aminoácidos específica de cada proteína es la que determina la estructura 1ª, 2ª y 3ª, y la estructura 3ª es la que determina, en última instancia, la actividad biológica de la proteína. Puente disulfuro: entre aminoácidos que tienen radicales -SH
  12. 12. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.59 Cuaternaria Resultado de la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria mediante enlaces débiles. Según el número de unidades polipeptídicas se hablaría de dímero, trímero, etc. Hemoglobina: tetrámero (2α y 2β)
  13. 13. Prótidos 19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización, renaturalización, especificidad y carácter anfótero p.60 Desnaturalización Pérdida de su estructura molecular nativa, lo que a su vez implica la pérdida de su actividad biológica. Cada proteína requiere unas condiciones ambientales determinadas. Así, si se producen cambios en la temperatura, el pH o la salinidad del medio, las estructuras cuaternaria, terciaria e incluso secundaria se verán afectadas. Calor Detergentes urea Naturaleza poliiónica: extremos N y C-terminal + radicales Soluble: dispersiones coloidales Insoluble: precipita Los radicales quedan hacia el interior de la molécula Renaturalización En algunas ocasiones la proteína puede recuperar su estructura original. al restablecerse las condiciones ambientales iniciales. DESNATURALIZACIÓN
  14. 14. Prótidos 19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización, renaturalización, especificidad y carácter anfótero p.61 Especificidad Carácter anfótero -Su secuencia de aas es específica de cada especie e incluso de cada individuo. A mayor parecido entre proteínas de dos individuos, mayor probabilidad de que tengan un antepasado común. -Esta secuencia es la que determina la estructura de la proteína y, consecuentemente, su actividad biológica. -Las proteínas presentan esta propiedad debido al carácter anfótero de los aas que la componen. -Gracias a ello las proteinas actúan como amortiguadores (tampones) o reguladores del pH.
  15. 15. Prótidos 19. Funciones de las proteínas p.63 Energética Estructural Vitamínica Hormonal Enzimática Transporte Defensa Genética Contráctil Homeostática Inmunológica Receptores Protectora y lubricante Hemostática Ovoalbúmina, caseína Microtúbulos, colágeno Actina y miosina, tubulina B5 y B9 tampon Adrenalina, insulina Catalizan todas las reacciones del organismo De membr, reconocen señales químicas A través de la mbr, hemoglobina Mucinas y líquido sinovial Antibióticos fabricados por microorganismos coagulación Son el reflejo de los genes inmunoglobulinas
  16. 16. Prótidos 19. Clasificación de las proteínas: holo y heteroproteínas. Ejemplos representativos p.62 Solo aas Grupo proteico + No proteico (prostético)
  17. 17. TEMA 1: COMPONENTES QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA E. Biocatalizadores PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS CEA VEGA MEDIA JUAN BUENDIA ESCUDERO
  18. 18. Biocatalizadores 20. Las enzimas p.64 Definición Son proteínas muy importantes debido a su función biológica. Biocatalizan todas las reacciones que se producen en los seres vivos, haciendo posible que éstas transcurran a la velociad adecuada. Características -Aumentan la velocidad de las reacciones sin altos requerimientos energéticos. Disminuyen la energía de activación de la reacción. -No sufren modificación alguna ni alteran el producto de la reacción . -Presentan especificidad por el sustrato. -Su actividad catalítica puede ser regulada. Estructura La mayoría son heteroproteínas globulares Apoenzima Cofactor Parte proteica Parte no proteica Holoenzima Inorgánico (iones metálicos) orgánico Coenzima
  19. 19. Biocatalizadores 20. Mecanismo de acción de las enzimas: especificidad enzimática p.65 Las enzimas se unen siempre a un sustrato muy específico Complejo transitorio Centro activo parte de la enzima que se une directamente al sustrato En el modelo del guate- mano el centro activo tiene cierto grado de complementariedad con el sustrato. Se adapta a el mediante un ligero cambio mientras dura el complejo (ES)
  20. 20. Biocatalizadores 21. Concepto de Vitamina. Importancia en el organismo y en la dieta de las vitaminas lipo e hidrosolubles p.69 Definición Son glúcidos o lípidos sencillos que actúan como coenzimas y que en general los animales no pueden sintetizar o lo hacen en cantidades insuficientes, por lo que tienen que ingerirlas en la dieta. Son sintetizadas por plantas y bacterias. Avitaminosis: carencia total de una determinada vitamina Hipoavitaminosis: niveles bajos Hioeravitaminosis: exceso De naturaleza lipídica y por tanto solubles en disolventes orgánicos No lipídicas. Son solubles en agua y por eso se difunden muy bien por la sangre. A, D, E, K B, C
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