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Tema 1d E

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  • 1. TEMA 1: COMPONENTES QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA D. Prótidos PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS CEA VEGA MEDIA JUAN BUENDIA ESCUDERO
  • 2. Prótidos p.54 - Los prótidos son biomoléculas orgánicas compuestas siempre por C, H, O y N aunque también suelen presentar S. Se forman por la unión de aminoácidos (monómero) Definición - Los aminoácidos son biomoléculas orgánicas que tienen en común la presencia de grupo amino -NH2 y de otro ácido -COOH. Se conocen cientos pero sólo 20, los proteínicos, forman proteínas. 17. Lípidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos
  • 3. p.54 Estructura Prótidos 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos Grupo amino Grupo carboxilo Radical o cadena lateral: determina y caracteriza al aa
  • 4. p.54 Los aminoácidos presentan estereoisomería porque su C central es asimétrico (Cα). Estructura L D Prótidos 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos
  • 5. Prótidos p.54 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos Aminoácidos esenciales: aquellos que el organismo no puede sintetizar. Hay que incorporarlos con la dieta.
  • 6. - Sólidos fácilmente cristalizables - Incoloros o blanquecinos - Sabores diversos - Muchos solubles en agua (polares) - Algunos totalmente insolubles (apolares con grupos muy hidrófobos) Propiedades Prótidos 17. Prótidos: definición, estructura, clasificación y propiedades de los aminoácidos Comportamiento anfótero: pueden comportarse como ácido o como base dependiendo del pH del medio. pH < 7 (ácido): se comporta como una base pH > 7 (básico): se comporta como un ácido H+ H+ p.55
  • 7. p.56 Prótidos 18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas Enlace peptídico Dipéptido Agua Se trata de un enlace covalente que sitúa a los 4 átomos que intervienen en un mismo plano rígido Extremo N-terminal Extremo C-terminal
  • 8. Prótidos 18. Enlace peptídico. Péptidos y proteínas p.57 Proteínas Son polipéptidos formados por centenares o miles de aminoácidos y tienen una enorme importancia biológica por su abundancia (50% peso seco celular), por la diversidad de tipos existentes y por la variedad e importancia de sus funciones.
  • 9. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.57 Primaria Secuencia de aminoácidos; tipo de aas que conforman el polipéptido y posición que ocupan.
  • 10. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.58 Secundaria α-hélice Hélice de colágeno Disposición en el espacio secuencia de aminoácidos -C-O -N-H Pte de H -R El elevado número de ptes de H confieren estabilidad Más extendida que la α-hélice. La unión de 3 de ellas mediante enlaces por ptes de H y covalentes origina una superhélice de colágeno Lámina β Las cadenas en zig-zag se unen por ptes de H para dar una lámina β muy estable.
  • 11. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.59 Terciaria Disposición en el espacio o plegamiento de la estructura secundaria Adquiere una conformación globular que se mantiene estable gracias a la existencia de puentes disulfuro (enlaces fuertes) y de puentes de H, fuerzas de Van der Waals o interacciones iónicas (débiles) La secuencia de aminoácidos específica de cada proteína es la que determina la estructura 1ª, 2ª y 3ª, y la estructura 3ª es la que determina, en última instancia, la actividad biológica de la proteína. Puente disulfuro: entre aminoácidos que tienen radicales -SH
  • 12. Prótidos 19. Niveles de organización de las proteínas: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria p.59 Cuaternaria Resultado de la asociación de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria mediante enlaces débiles. Según el número de unidades polipeptídicas se hablaría de dímero, trímero, etc. Hemoglobina: tetrámero (2α y 2β)
  • 13. Prótidos 19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización, renaturalización, especificidad y carácter anfótero p.60 Desnaturalización Pérdida de su estructura molecular nativa, lo que a su vez implica la pérdida de su actividad biológica. Cada proteína requiere unas condiciones ambientales determinadas. Así, si se producen cambios en la temperatura, el pH o la salinidad del medio, las estructuras cuaternaria, terciaria e incluso secundaria se verán afectadas. Calor Detergentes urea Naturaleza poliiónica: extremos N y C-terminal + radicales Soluble: dispersiones coloidales Insoluble: precipita Los radicales quedan hacia el interior de la molécula Renaturalización En algunas ocasiones la proteína puede recuperar su estructura original. al restablecerse las condiciones ambientales iniciales. DESNATURALIZACIÓN
  • 14. Prótidos 19. Propiedades de las proteínas: desnaturalización, renaturalización, especificidad y carácter anfótero p.61 Especificidad Carácter anfótero -Su secuencia de aas es específica de cada especie e incluso de cada individuo. A mayor parecido entre proteínas de dos individuos, mayor probabilidad de que tengan un antepasado común. -Esta secuencia es la que determina la estructura de la proteína y, consecuentemente, su actividad biológica. -Las proteínas presentan esta propiedad debido al carácter anfótero de los aas que la componen. -Gracias a ello las proteinas actúan como amortiguadores (tampones) o reguladores del pH.
  • 15. Prótidos 19. Funciones de las proteínas p.63 Energética Estructural Vitamínica Hormonal Enzimática Transporte Defensa Genética Contráctil Homeostática Inmunológica Receptores Protectora y lubricante Hemostática Ovoalbúmina, caseína Microtúbulos, colágeno Actina y miosina, tubulina B5 y B9 tampon Adrenalina, insulina Catalizan todas las reacciones del organismo De membr, reconocen señales químicas A través de la mbr, hemoglobina Mucinas y líquido sinovial Antibióticos fabricados por microorganismos coagulación Son el reflejo de los genes inmunoglobulinas
  • 16. Prótidos 19. Clasificación de las proteínas: holo y heteroproteínas. Ejemplos representativos p.62 Solo aas Grupo proteico + No proteico (prostético)
  • 17. TEMA 1: COMPONENTES QUÍMICOS DE LA MATERIA VIVA E. Biocatalizadores PAU PARA MAYORES DE 25 AÑOS CEA VEGA MEDIA JUAN BUENDIA ESCUDERO
  • 18. Biocatalizadores 20. Las enzimas p.64 Definición Son proteínas muy importantes debido a su función biológica. Biocatalizan todas las reacciones que se producen en los seres vivos, haciendo posible que éstas transcurran a la velociad adecuada. Características -Aumentan la velocidad de las reacciones sin altos requerimientos energéticos. Disminuyen la energía de activación de la reacción. -No sufren modificación alguna ni alteran el producto de la reacción . -Presentan especificidad por el sustrato. -Su actividad catalítica puede ser regulada. Estructura La mayoría son heteroproteínas globulares Apoenzima Cofactor Parte proteica Parte no proteica Holoenzima Inorgánico (iones metálicos) orgánico Coenzima
  • 19. Biocatalizadores 20. Mecanismo de acción de las enzimas: especificidad enzimática p.65 Las enzimas se unen siempre a un sustrato muy específico Complejo transitorio Centro activo parte de la enzima que se une directamente al sustrato En el modelo del guate- mano el centro activo tiene cierto grado de complementariedad con el sustrato. Se adapta a el mediante un ligero cambio mientras dura el complejo (ES)
  • 20. Biocatalizadores 21. Concepto de Vitamina. Importancia en el organismo y en la dieta de las vitaminas lipo e hidrosolubles p.69 Definición Son glúcidos o lípidos sencillos que actúan como coenzimas y que en general los animales no pueden sintetizar o lo hacen en cantidades insuficientes, por lo que tienen que ingerirlas en la dieta. Son sintetizadas por plantas y bacterias. Avitaminosis: carencia total de una determinada vitamina Hipoavitaminosis: niveles bajos Hioeravitaminosis: exceso De naturaleza lipídica y por tanto solubles en disolventes orgánicos No lipídicas. Son solubles en agua y por eso se difunden muy bien por la sangre. A, D, E, K B, C