LAS PROTEÍNAS
<ul><li>CARACTERÍSTICAS GENERALES </li></ul><ul><ul><li>Biomoléculas orgánicas más abundantes (Representan el 50% del peso...
<ul><li>CLASIFICACIÓN GENERAL </li></ul><ul><ul><li>Holoproteínas  (compuestas sólo por aminoácidos)  </li></ul></ul><ul><...
Fórmula general (ionizada) de un aminoácido Los  AMINOÁCIDOS  son las unidades estructurales que constituyen las proteínas...
Formas ionizadas de un aminoácido según los valores del pH.
Fórmula no ionizada o no disociada de un aminoácido
AMINOÁCIDOS Los aminoácidos más comunes en las proteínas son los   -aminoácidos CARBONO   GRUPO R: RESTO DE LA CADENA G...
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R) <ul><li>Aminoácidos alifáticos, neutros o apolares : la ...
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R)
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R)
 
CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN  SUS CADENAS LATERALES (R)
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS <ul><li>Son sólidos, cristalinos, solubles en agua y con alto punto de fusión. </li></ul><u...
ACTIVIDAD ÓPTICA Y ESTEREOISOMERÍA <ul><li>Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico, el C ...
ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Comparación entre la estereoisomería de monosacáridos y...
<ul><li>Los aminoácidos en disolución acuosa, muestran un comportamiento  anfótero , es decir, pueden ionizarse dependiend...
<ul><li>Punto isoeléctrico  . Es el pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas carg...
COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS MEDIO ÁCIDO: actúa como base, capta protones. MEDIO BÁSICO: actúa co...
Curva de valoración de la alanina Punto isoeléctrico de la Alanina pK 1 pK 2
Curva de valoración de la alanina pI : punto isoeléctrico 100%  Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH en el que: 50% pK 2 ...
Curva de valoración de glutámico Ac. Glutámico
 
Curva de valoración de la lisina Lisina
Curva de valoración de la histidina Histidina
 
 
 
 
 
<ul><li>Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. - La unión de dos aminoácidos es un dipépt...
 
 
PÉPTIDOS <ul><li>La unión de 2 o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100 mediante enlaces peptídicos da lugar a los  p...
Un tetrapéptido:
PÉPTIDOS NO PROTEICOS <ul><li>Además de los péptidos proteicos que se obtienen por hidrólisis parcial de las proteínas, ex...
PÉPTIDOS NO PROTEICOS
PÉPTIDOS NO PROTEICOS
PÉPTIDOS NO PROTEICOS
PÉPTIDOS NO PROTEICOS
PÉPTIDOS NO PROTEICOS O
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estr...
 
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA <ul><li>Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gra...
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
 
 
ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
La sola variación de un aminoácido de la secuencia puede hacer que una proteína no sea funcional. Ej: La sustitución de un...
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA <ul><li>Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan...
ESTRUCTURA SECUNDARIA Dr. Linus Pauling (1901-1994) premio nobel de química en 1954 y premio nobel de la paz en 1962 Dr. R...
Linus Pauling y Robert Corey, descubridores del modelo molecular de la estructura secundaria de las proteínas ESTRUCTURA S...
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
 
Puentes de  hidrógeno que  estabilizan la  estructura   ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE   La estructura está estabilizada po...
 
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  
ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación   Vista lateral En la conformación    la  cadena polipeptídica está extendida en zig-...
Vista lateral Vista superior Forma paralela ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  
Estructura de los giros  . Los giros    tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los t...
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La cadena    del colágeno tiene una estructura secundaria repetitiva que solo se...
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La misma cadena    del colágeno en un modelo de esferas.
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno Tres de las hélices representadas aquí en gris, azul y azul oscuro se enrollan aq...
ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
<ul><li>El colágeno es un material extracelular fabricado por los fibroblastos y es una proteína fibrosa que resulta relat...
<ul><li>Las tres moléculas están perfectamente entrelazadas a lo largo de toda la molécula de tropocolágeno menos en las p...
Cabezas de las moléculas de colágeno Estrías Sección de la molécula de colágeno
ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS <ul><li>Son agrupaciones de   -hélices y estructuras    que se producen en algunas proteína...
 
 
 
 
 
 
ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama  conformación  a la disposición espacial de los átomos de una proteína. De entre todas las c...
Dimensiones aproximadas de una cadena polipétídica de albúmina sérica humana (585 resíduos en una sola cadena) en el caso ...
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
<ul><li>La estructura terciaria se estabiliza mediante interacciones entre las cadenas laterales. Las interacciones pueden...
<ul><li>Al considerar estos niveles superiores de estructura, es de utilidad clasificar las proteínas en dos grupos princi...
QUERATINA ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
COLÁGENO ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
Friboina de la seda (conformación   ) ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
Estructura terciaria. Todo   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
Estructura terciaria.   y   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
Estructura terciaria. Todo   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de...
ESTRUCTURA CUATERNARIA Dímero
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Virus del mosaico del tabaco
ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrámero
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
 
ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>SOLUBILIDAD </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD  </li></ul><ul><li>DESNATURALIZACIÓN </li...
SOLUBILIDAD <ul><li>Son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular (las proteínas f...
ESPECIFICIDAD <ul><li>Las proteínas que presentan los seres vivos son, en muchos casos, exclusivas de cada especie, aunque...
DESNATURALIZACIÓN <ul><li>Consiste en la pérdida de su conformación espacial característica, y como consecuencia, en la an...
 
DESNATURALIZACIÓN
CAPACIDAD AMORTIGUADORA <ul><li>Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. T...
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas...
<ul><li>PROTEÍNAS FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS: </li></ul><ul><li>- Colágeno. </li></ul><ul><li>- Queratinas. </li></ul><ul...
COLÁGENO
QUERATINAS
ELASTINAS - Albúminas - Globulinas - Protaminas - Histonas
FIBROÍNAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas...
<ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas globulares o esferoproteínas: </li></ul><ul><li>- ...
ALBÚMINAS
GLOBULINAS
PROTAMINAS
HISTONAS
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas...
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : </li></ul><ul><li>- Cr...
CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es una sustancia coloreada. 1. PORFIRÍNICAS:  grupo  prostético  es la porfirina (anill...
2. NO PORFIRÍNICAS:  un grupo  prostético  distinto de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe) Crustáceos y molusc...
GLUCOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido.   Ribonucleasas
LIPOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.
NUCLEOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un ácido nucleico.
FOSFOPROTEÍNAS El grupo  prostético  es un ácido fosfórico.
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FUNCÓN
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
FUNCIÓN   ENZIMÁTICA TRIPSINA
FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
FUNCIÓN DE RESERVA OVOALBÚMINA FERRITINA
FUNCIÓN TRANSPORTADORA
FUNCIÓN ESTRUCTURAL
FUNCIÓN DE CONTRÁCTIL
FUNCIÓN HORMONAL
FUNCIÓN INMUNOLÓGICA
MÉTODOS  DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS <ul><li>Se puede detectar la presencia de proteínas en una disolución al calentarl...
<ul><li>FIN </li></ul>
 
 
Uno de los extremos del péptido y también de la proteína) es el extremo amino terminal (N-terminal), donde el grupo amino ...
Upcoming SlideShare
Loading in...5
×

Tema 4. PROTEÍNAS

30,538

Published on

Published in: Education
3 Comments
34 Likes
Statistics
Notes
No Downloads
Views
Total Views
30,538
On Slideshare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
12
Actions
Shares
0
Downloads
1
Comments
3
Likes
34
Embeds 0
No embeds

No notes for slide

Tema 4. PROTEÍNAS

  1. 1. LAS PROTEÍNAS
  2. 2. <ul><li>CARACTERÍSTICAS GENERALES </li></ul><ul><ul><li>Biomoléculas orgánicas más abundantes (Representan el 50% del peso seco. </li></ul></ul><ul><ul><li>Constituidas por C, H, O y N y en muchos casos S. </li></ul></ul><ul><ul><li>En ellas se expresa la información contenida en los genes. </li></ul></ul><ul><ul><li>Debido a la gran variabilidad genética existen en las células una gran variedad de proteínas. </li></ul></ul><ul><ul><li>Todas las proteínas están constituidas por un conjunto básico de 20 aminoácidos. </li></ul></ul><ul><ul><li>Son las responsables de la mayor parte de las estructuras y de las acciones vitales de los organismos. </li></ul></ul>
  3. 3. <ul><li>CLASIFICACIÓN GENERAL </li></ul><ul><ul><li>Holoproteínas (compuestas sólo por aminoácidos) </li></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Proteínas globulares </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Proteínas fibrosas. </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><li>Heteroproteínas (formadas por aminoácidos y otras moléculas): lipoproteínas, cromoproteínas, nucleoproteínas, glucoproteínas, fosfoproteínas. </li></ul></ul>
  4. 4. Fórmula general (ionizada) de un aminoácido Los AMINOÁCIDOS son las unidades estructurales que constituyen las proteínas. GRUPO AMINO GRUPO ÁCIDO CARBONO ALFA RESTO DE LA CADENA
  5. 5. Formas ionizadas de un aminoácido según los valores del pH.
  6. 6. Fórmula no ionizada o no disociada de un aminoácido
  7. 7. AMINOÁCIDOS Los aminoácidos más comunes en las proteínas son los  -aminoácidos CARBONO  GRUPO R: RESTO DE LA CADENA GRUPO ÁCIDO GRUPO AMINO
  8. 8. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R) <ul><li>Aminoácidos alifáticos, neutros o apolares : la cadena R posee grupos hidrófobos que interaccionan con otros grupos hidrófobos mediante fuerzas de Van der Waals. Pueden ser: </li></ul><ul><ul><ul><ul><li>Apolares alifáticos: R es de naturaleza alifática. </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Apolares aromáticos: R contiene anillos aromáticos. </li></ul></ul></ul></ul><ul><li>Aminoácidos polares sin carga : R contiene grupos polares capaces de formar puentes de hidrógeno con otros grupos polares. </li></ul><ul><li>Aminoácidos polares con carga : R contiene grupos polares cargados. Pueden ser: </li></ul><ul><ul><ul><ul><li>- Ácidos: R aporta grupos carboxilo cargados negativamente. </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>- Básicos: R aporta grupos amino cargados positivamente. </li></ul></ul></ul></ul>
  9. 9. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)
  10. 10. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)
  11. 11. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)
  12. 12. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)
  13. 14. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS SEGÚN SUS CADENAS LATERALES (R)
  14. 15. PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS <ul><li>Son sólidos, cristalinos, solubles en agua y con alto punto de fusión. </li></ul><ul><li>Actividad óptica. </li></ul><ul><li>Estereoisomería o isomería espacial. </li></ul>
  15. 16. ACTIVIDAD ÓPTICA Y ESTEREOISOMERÍA <ul><li>Todos los aminoácidos, excepto la glicina, poseen un carbono asimétrico, el C  </li></ul><ul><li>Debido a esta característica, los aminoácidos son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. </li></ul><ul><li>Si un aminoácido desvía el plano hacia la derecha será dextrógiro ó +. </li></ul><ul><li>Si lo desvía hacia la izquierda será levógiro ó -. </li></ul><ul><li>Independientemente de su actividad óptica los aminoácidos tienen estereoisómeros. Son D aminoácidos si tienen el -NH 2 a la derecha y L si lo tienen a la izquierda. </li></ul>PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  16. 17. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  17. 18. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  18. 19. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  19. 20. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  20. 21. ESTEREOISOMERÍA O ISOMERÍA ESPACIAL PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Comparación entre la estereoisomería de monosacáridos y aminoácidos
  21. 22. <ul><li>Los aminoácidos en disolución acuosa, muestran un comportamiento anfótero , es decir, pueden ionizarse dependiendo del pH. </li></ul><ul><li>Como ácidos : los grupos –COOH liberan H + . -COO - </li></ul><ul><li>Como bases : los grupos –NH 2 captan H + . -NH 3 + </li></ul><ul><li>Como ácidos y bases a la vez: los aminoácidos se ionizan doblemente apareciendo una forma dipolar iónica llamada “ zwitterion ”. </li></ul>COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  22. 23. <ul><li>Punto isoeléctrico . Es el pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas (carga neta 0). </li></ul><ul><li>- En un medio ácido : actúa como una base pues tiende a captar H + . </li></ul><ul><li> - En un medio básico : actúa como un ácido pues tiende a liberar H + . </li></ul>COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
  23. 24. COMPORTAMIENTO QUÍMICO PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS MEDIO ÁCIDO: actúa como base, capta protones. MEDIO BÁSICO: actúa como ácido, cede protones.
  24. 25. Curva de valoración de la alanina Punto isoeléctrico de la Alanina pK 1 pK 2
  25. 26. Curva de valoración de la alanina pI : punto isoeléctrico 100% Es el pH en el que: pK 1 50% Es el pH en el que: 50% pK 2 50% Es el pH en el que: 50%
  26. 27. Curva de valoración de glutámico Ac. Glutámico
  27. 29. Curva de valoración de la lisina Lisina
  28. 30. Curva de valoración de la histidina Histidina
  29. 36. <ul><li>Están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. - La unión de dos aminoácidos es un dipéptido, de tres tripéptido, etc. - El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo a -NH 2 del siguiente aminoácido, desprendiéndose una molécula de agua. - CO – HN – - La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido. </li></ul>PÉPTIDOS
  30. 39. PÉPTIDOS <ul><li>La unión de 2 o más aminoácidos (aa) hasta un máximo de 100 mediante enlaces peptídicos da lugar a los péptidos . </li></ul><ul><li>2 aas dipéptidos </li></ul><ul><li>3 aas tripéptidos </li></ul><ul><li>de 4 a 10 aas oligopéptidos </li></ul><ul><li>de 10 a 100 aas polipéptidos </li></ul><ul><li>A partir de 100 aminoácidos la sustancia recibe el nombre de proteína propiamente dicha. </li></ul>
  31. 40. Un tetrapéptido:
  32. 41. PÉPTIDOS NO PROTEICOS <ul><li>Además de los péptidos proteicos que se obtienen por hidrólisis parcial de las proteínas, existen péptidos no proteicos. </li></ul><ul><li> Las funciones que realizan pueden ser muy variadas: </li></ul><ul><li>- Hormonal: oxitocina, vasopresina, insulina. </li></ul><ul><li>- Estructural: componentes de envolturas celulares. </li></ul><ul><li>- Metabólica. </li></ul><ul><li>- Antibiótica. </li></ul>
  33. 42. PÉPTIDOS NO PROTEICOS
  34. 43. PÉPTIDOS NO PROTEICOS
  35. 44. PÉPTIDOS NO PROTEICOS
  36. 45. PÉPTIDOS NO PROTEICOS
  37. 46. PÉPTIDOS NO PROTEICOS O
  38. 47. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>Las proteínas están constituidas por largas cadenas polipeptídicas que poseen una estructura tridimensional y una función que son propias de cada una. </li></ul><ul><li>Dentro de la configuración espacial de una proteína se pueden describir 4 niveles distintos, de complejidad creciente, cada uno de los cuales se puede construir a partir del anterior. Son: </li></ul><ul><li>1. Estructura primaria. </li></ul><ul><li>2. Estructura secundaria. </li></ul><ul><li>3. Estructura terciaria. </li></ul><ul><li>4. Estructura cuaternaria </li></ul>
  39. 49. ESTRUCTURA SECUNDARIA
  40. 50. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
  41. 51. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
  42. 52. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
  43. 53. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
  44. 54. ESTRUCTURA PRIMARIA <ul><li>Viene dada por la secuencia: orden que siguen los aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran importancia, pues la secuencia es la que determina el resto de los niveles y como consecuencia la función de la proteína. </li></ul><ul><li>La alteración de la estructura primaria por adición, eliminación o intercambio de los aminoácidos puede cambiar la configuración general de una proteína y dar lugar a una proteína diferente. </li></ul><ul><li>Veamos la estructura primaria de un péptido: </li></ul><ul><li>H – Gly – His – Pro – His – Leu – His – Val – His – His – OH </li></ul>
  45. 55. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS EXTREMO N-TERMINAL EXTREMO C-TERMINAL
  46. 56. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
  47. 57. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
  48. 58. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
  49. 59. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
  50. 62. ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS
  51. 63. La sola variación de un aminoácido de la secuencia puede hacer que una proteína no sea funcional. Ej: La sustitución de un aa en la molécula de hemoglobina produce una enfermedad humana hereditaria, la anemia falciforme. ESTRUCTURA PRIMARIA
  52. 64. ESTRUCTURA PRIMARIA
  53. 65. ESTRUCTURA PRIMARIA
  54. 66. ESTRUCTURA SECUNDARIA <ul><li>Las características de los enlaces peptídicos imponen determinadas restricciones que obligan a que las proteínas adopten una determinada estructura secundaria. Esta puede ser: </li></ul><ul><li>1. En hélice alfa </li></ul><ul><li>2. En conformación beta o lamina plegada </li></ul><ul><li>3. Sin estructura secundaria: zona irregular </li></ul><ul><li>4. La hélice de colágeno. </li></ul>
  55. 67. ESTRUCTURA SECUNDARIA Dr. Linus Pauling (1901-1994) premio nobel de química en 1954 y premio nobel de la paz en 1962 Dr. Robert Corey (1897-1971)
  56. 68. Linus Pauling y Robert Corey, descubridores del modelo molecular de la estructura secundaria de las proteínas ESTRUCTURA SECUNDARIA
  57. 69. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 
  58. 71. Puentes de hidrógeno que estabilizan la estructura ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE  La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre los átomos de hidrógeno unidos a los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos y los átomos de oxígeno carbonílico del cuarto aminoácido del lado amino-terminal de este polipéptido. Cada vuelta se mantiene unida a las vueltas adyacentes mediante tres o cuatro puentes de hidrógeno . Amino - terminal Carboxilo - terminal Grupos R Eje imaginario
  59. 73. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 
  60. 74. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 
  61. 75. ESTRUCTURA SECUNDARIA
  62. 76. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 
  63. 77. ESTRUCTURA SECUNDARIA HÉLICE 
  64. 78. ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  Vista lateral En la conformación  la cadena polipeptídica está extendida en zig-zag y de forma adyacente formado una estructura que asemeja a una serie de pliegues . La estructura está estabilizada por puentes de hidrógeno entre las cadenas que discurren paralelas. Los grupos R de los aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura en zig-zag en direcciones opuestas. Pueden ser paralelas o antiparalelas Vista superior Forma antiparalela Puentes de hidrógeno Grupos R
  65. 79. Vista lateral Vista superior Forma paralela ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación 
  66. 80. Estructura de los giros  . Los giros  tipo I y tipo II son los más comunes. Son los elementos de conexión entre los tramos sucesivos de conformaciones  ESTRUCTURA SECUNDARIA Conformación  Tipo I Tipo II
  67. 81. ESTRUCTURA SECUNDARIA
  68. 82. ESTRUCTURA SECUNDARIA
  69. 83. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La cadena  del colágeno tiene una estructura secundaria repetitiva que solo se encuentra en esta proteína. Es una secuencia repetitiva tripeptídica (Gly-x-Pro o Gly-x-4HidroxiPro) que adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta.
  70. 84. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno La misma cadena  del colágeno en un modelo de esferas.
  71. 85. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno Tres de las hélices representadas aquí en gris, azul y azul oscuro se enrollan aquí de forma dextrógira
  72. 86. ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
  73. 87. <ul><li>El colágeno es un material extracelular fabricado por los fibroblastos y es una proteína fibrosa que resulta relativamente insoluble en agua, en contraposición a otras familias de llamadas globulares, que sí son solubles en agua. </li></ul><ul><li>La unidad esencial del colágeno está constituida por tres cadenas de polipéptidos que aparecen entralazadas formando una triple hélice, constituyendo una unidad macromolecular denominada tropocolágeno . </li></ul><ul><li>Estas macromoléculas de tropocolágeno son muy pequeñas. Sólo se conocen por métodos indirectos, son detectables bioquímicamente . Las macromoléculas de tropocolágeno se agrupan entre sí constituyendo estructuras llamadas fibrillas de colágeno. Cada fibrilla de colágeno está constituida por miles de moléculas de tropocolágeno , que son visibles al microscopio electrónico, se pueden detectar, medir, colorear, estudiar en forma relativamente cómoda. Si bien en algunas partes están aisladas, más o menos sueltas, en la mayor hurte del organismo, sobre todo en la dermis, centenares de estas fibrillas se unen lado a lado formando fibras colágenas mucho más voluminosas, visibles con microscopio óptico. Las fibras colágenas tienden a agruparse en conjuntos más grandes llamados haces colágenos. </li></ul><ul><li>El colágeno está especialmente concentrado en aquellos tejidos que soportan peso (el peso del organismo), fundamentalmente los cartílagos y los huesos. También existe colágeno en altas proporciones en los tendones (ligamentos que unen los músculos con las piezas esqueléticas), en aquellos lugares como la dermis o las fascias (láminas que recubren los músculos) que sirven pura proteger, o donde se necesita un material que resista la tracción o los cambios de volumen. Finalmente, el colágeno, en una de sus formas, constituye prácticamente una armazón de microfibrillas, que sostiene la estructura de todos los órganos y vísceras del organismo. </li></ul>ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
  74. 88. <ul><li>Las tres moléculas están perfectamente entrelazadas a lo largo de toda la molécula de tropocolágeno menos en las puntas (cabezas de las moléculas) , aquí se pierde la triple hélice, de modo que podemos imaginar la molécula de tropocolágeno como una barra (un cilindro) y en las extremidades las tres moléculas polipéptidicas más desorganizadas y estas puntas son las que precisamente intervienen para formar uniones químicas con las moléculas de tropocolágeno adyacentes. </li></ul><ul><li>El tropocolágeno como tal se forma en el fibroblasto y sale de él, pero la fibrilla de colágeno se forma sólo por la agregación ordenada de este tropocolágeno y esa agregación ordenada se da también de una manera muy regular y específica. </li></ul><ul><li>El tropocolágeno tiene 300 m  de longitud y está polarizada con dos extremidades diferentes. En un primer sentido, las moléculas de tropocolágeno se ordenan a lo largo unas de otras, pero en la segunda hilera de moléculas, en el colágeno nativo, hay una hilera que vendrá más de atrás y así sucesivamente se colocan desfasadas. </li></ul><ul><li>La cuarta molécula coincide con la primera. Esta disposición desfasada explica la aparición en el microscopio electrónico cuando se utilizan colorantes, una serie de bandas transversales que resultan del alineamiento en sentido transversal de distintas partes de la molécula de tropocolágeno que están dispuestas de esta manera. Esta disposición ordenada de las macromoléculas explica también una propiedad física y óptica fundamental que es la birrefingencia, que es uno de los métodos que se ha empleado para distinguir las distintas modalidades del colágeno. </li></ul>ESTRUCTURA SECUNDARIA Hélice de colágeno
  75. 89. Cabezas de las moléculas de colágeno Estrías Sección de la molécula de colágeno
  76. 90. ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS <ul><li>Son agrupaciones de  -hélices y estructuras  que se producen en algunas proteínas globulares. </li></ul><ul><li>Las más frecuentes son: </li></ul><ul><li>-  </li></ul><ul><li>-  antiparalelas </li></ul><ul><li>- Meandro  </li></ul><ul><li>- Estructuras en barrilete </li></ul>
  77. 97. ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama conformación a la disposición espacial de los átomos de una proteína. De entre todas las conformaciones que puede adoptar sin romper los enlaces covalentes, hay una o, más generalmente, unas pocas, que predominan en condiciones biológicas. Son las más estables a esas condiciones. Las proteínas que se encuentran en cualquiera de sus conformaciones funcionales y plegadas se denominan proteínas nativas . La tendencia de una proteína a mantener la conformación nativa se denomina estabilidad . La molécula proteica, según las condiciones físicoquímicas del medio, se pliega y repliega en el espacio adoptando una forma especial y característica. Esta disposición tridimensional global de los átomso de una proteína se conoce como estructura terciaria .
  78. 98. Dimensiones aproximadas de una cadena polipétídica de albúmina sérica humana (585 resíduos en una sola cadena) en el caso de que toda ella se hallara extendida en la conformación extendida  o en hélice  . Támbién se muestra el tamaño real de la proteína en su forma globular nativa. ESTRUCTURA TERCIARIA
  79. 99. ESTRUCTURA TERCIARIA
  80. 100. ESTRUCTURA TERCIARIA
  81. 101. <ul><li>La estructura terciaria se estabiliza mediante interacciones entre las cadenas laterales. Las interacciones pueden ser: </li></ul><ul><li>NO COVALENTES: </li></ul><ul><ul><li>- Puentes de H : </li></ul></ul><ul><ul><li>- R polares con grupos que puedan actuar como aceptor o donador de H + . </li></ul></ul><ul><ul><li>- Grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos no implicados en la estabilización de la estructura secundaria. </li></ul></ul><ul><ul><li>- Interacciones electrostáticas : entre grupos con carga opuesta. </li></ul></ul><ul><ul><li>- Interacciones de van der Waals : entre grupos no cargados pero que pueden polarizarse en presencia de una carga.l </li></ul></ul><ul><ul><li>- Interacciones hidrofóbicas : entre grupos apolares ocultándose del agua. </li></ul></ul><ul><li>COVALENTES: </li></ul><ul><li>- Puentes disulfuro : entre dos grupos tiol (SH) de la cisteína. </li></ul>ESTRUCTURA TERCIARIA
  82. 102. <ul><li>Al considerar estos niveles superiores de estructura, es de utilidad clasificar las proteínas en dos grupos principales: </li></ul><ul><ul><ul><ul><li>Proteínas fibrosas. Con cadenas polipeptídicas dispuestas en largas hebras u hojas. </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>Constan mayoritariamente de un único tipo de estructura secundaria. </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>Forman parte de las estructuras que dan soporte, forma y protección externa a los vertebrados. </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>Son claros ejemplos de la relación entre estructura y función. </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Proteínas globulares. Con cadenas polipeptídicas plegadas en formas globulares o esféricas. </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>Tienen varios tipos de estructura secundaria. </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>La mayoría de las enzimas y proteínas reguladoras. </li></ul></ul></ul></ul></ul>ESTRUCTURA TERCIARIA
  83. 103. QUERATINA ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
  84. 104. COLÁGENO ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
  85. 105. Friboina de la seda (conformación  ) ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas fibrosas
  86. 106. ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
  87. 107. Estructura terciaria. Todo  ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
  88. 108. Estructura terciaria.  y   ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
  89. 109. Estructura terciaria. Todo  ESTRUCTURA TERCIARIA Proteínas globulares
  90. 110. ESTRUCTURA CUATERNARIA Si varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. Cada cadena polipeptídica se llama monómero y el conjunto, en este caso las proteínas con estructura cuaternaria se llaman dímeros, trímeros, tetrámeros...polímeros. También se considera estructura cuaternaria, la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000.
  91. 111. ESTRUCTURA CUATERNARIA Dímero
  92. 112. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  93. 113. ESTRUCTURA CUATERNARIA Virus del mosaico del tabaco
  94. 114. ESTRUCTURA CUATERNARIA Tetrámero
  95. 115. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  96. 116. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  97. 117. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  98. 118. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  99. 119. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  100. 120. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  101. 121. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  102. 122. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  103. 123. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  104. 125. ESTRUCTURA CUATERNARIA Hemoglobina. Estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas iguales dos a dos
  105. 126. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS
  106. 127. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>SOLUBILIDAD </li></ul><ul><li>ESPECIFICIDAD </li></ul><ul><li>DESNATURALIZACIÓN </li></ul><ul><li>CAPACIDAD AMORTIGUADORA </li></ul>
  107. 128. SOLUBILIDAD <ul><li>Son macromoléculas solubles en medios acuosos cuando adoptan la conformación globular (las proteínas filamentosas son insolubles). </li></ul><ul><li>La solubilidad se basa esencialmente en la interacción de las cargas eléctricas positivas y negativas, distribuidas en la superficie de la proteína, con las moléculas de agua de su entorno. </li></ul><ul><li>Dependiendo del pH o de la concentración de sales en el medio acuoso, puede variar el estado iónico de los radicales –R y la distribución de las moléculas de agua, precipitando las proteínas al verse reducida su solubilidad. </li></ul>
  108. 129. ESPECIFICIDAD <ul><li>Las proteínas que presentan los seres vivos son, en muchos casos, exclusivas de cada especie, aunque especies cercanas evolutivamente presentan proteínas que realizan igual función y que presentan diferencias más o menos grandes en la secuencia de aas. </li></ul><ul><li>Hay dos tipos de proteínas cuyas funciones requieren especialmente la capacidad para presentar una secuencia específica de aas: </li></ul><ul><li>1. Enzimas: especificidad de sustrato y de reacción. </li></ul><ul><li>2. Inmunoglobulinas: especificidad por el antígeno. </li></ul>
  109. 130. DESNATURALIZACIÓN <ul><li>Consiste en la pérdida de su conformación espacial característica, y como consecuencia, en la anulación de su funcionalidad biológica, cuando la proteína se somete a condiciones ambientales desfavorables: </li></ul><ul><li>1. Calor excesivo </li></ul><ul><li>2. Variaciones de pH </li></ul><ul><li>3. Alteraciones en la concentración </li></ul><ul><li>4. Agitación molecular </li></ul><ul><li>5. Intervención de agentes físicos: electricidad, presión,… </li></ul><ul><li>Tanto los agentes físicos como químicos provocan la ruptura de puentes de H, restos de interacciones débiles y puentes disulfuros, menos consistentes que los enlaces peptídicos, que mantienen la estructura secundaria, terciaria o cuaternaria. </li></ul><ul><li>Puede ser: </li></ul><ul><ul><ul><li>- Reversible </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>- Irreversible </li></ul></ul></ul>
  110. 132. DESNATURALIZACIÓN
  111. 133. CAPACIDAD AMORTIGUADORA <ul><li>Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o captan H + del medio. </li></ul>
  112. 134. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas fibrosas o escleroproteínas. </li></ul><ul><li>- Proteínas globulares o esferoproteínas. </li></ul><ul><li>HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : </li></ul><ul><li>- Cromoproteínas o pigmentos </li></ul><ul><li>- Glucoproteínas </li></ul><ul><li>- Lipoproteínas </li></ul><ul><li>- Nucleoproteínas </li></ul><ul><li>- Fosfoproteínas </li></ul>
  113. 135. <ul><li>PROTEÍNAS FIBROSAS O ESCLEROPROTEÍNAS: </li></ul><ul><li>- Colágeno. </li></ul><ul><li>- Queratinas. </li></ul><ul><li>- Elastinas. </li></ul><ul><li>- Fibroinas. </li></ul>CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
  114. 136. COLÁGENO
  115. 137. QUERATINAS
  116. 138. ELASTINAS - Albúminas - Globulinas - Protaminas - Histonas
  117. 139. FIBROÍNAS
  118. 140. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas fibrosas o escleroproteínas. </li></ul><ul><li>- Proteínas globulares o esferoproteínas. </li></ul><ul><li>HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : </li></ul><ul><li>- Cromoproteínas o pigmentos </li></ul><ul><li>- Glucoproteínas </li></ul><ul><li>- Lipoproteínas </li></ul><ul><li>- Nucleoproteínas </li></ul><ul><li>- Fosfoproteínas </li></ul>
  119. 141. <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas globulares o esferoproteínas: </li></ul><ul><li>- Albúminas </li></ul><ul><li>- Globulinas </li></ul><ul><li>- Protaminas </li></ul><ul><li>- Histonas </li></ul>CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
  120. 142. ALBÚMINAS
  121. 143. GLOBULINAS
  122. 144. PROTAMINAS
  123. 145. HISTONAS
  124. 146. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES </li></ul><ul><li>- Proteínas fibrosas o escleroproteínas. </li></ul><ul><li>- Proteínas globulares o esferoproteínas. </li></ul><ul><li>HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : </li></ul><ul><li>- Cromoproteínas o pigmentos </li></ul><ul><li>- Glucoproteínas </li></ul><ul><li>- Lipoproteínas </li></ul><ul><li>- Nucleoproteínas </li></ul><ul><li>- Fosfoproteínas </li></ul>
  125. 147. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA <ul><li>HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS : </li></ul><ul><li>- Cromoproteínas o pigmentos </li></ul><ul><li>- Porfirínicas </li></ul><ul><li>- No porfirínicas </li></ul><ul><li>- Glucoproteínas </li></ul><ul><li>- Lipoproteínas </li></ul><ul><li>- Nucleoproteínas </li></ul><ul><li>- Fosfoproteínas </li></ul>
  126. 148. CROMOPROTEÍNAS El grupo prostético es una sustancia coloreada. 1. PORFIRÍNICAS: grupo prostético es la porfirina (anillo tetrapirrólico) y en el centro del anillo un catión metálico. Hemoglobina (Fe ++ ) Vitamina B 12 (Co 2+ )
  127. 149. 2. NO PORFIRÍNICAS: un grupo prostético distinto de la porfirina. Hemocianina (Cu) Hemeritrina (Fe) Crustáceos y moluscos Anélidos marinos y braquiópodos
  128. 150. GLUCOPROTEÍNAS El grupo prostético es un glúcido unido covalentemente a algún aminoácido. Ribonucleasas
  129. 151. LIPOPROTEÍNAS El grupo prostético es un lípido polar o neutro unido a algún aminoácido por un enlace no covalente.
  130. 152. NUCLEOPROTEÍNAS El grupo prostético es un ácido nucleico.
  131. 153. FOSFOPROTEÍNAS El grupo prostético es un ácido fosfórico.
  132. 154. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU FUNCÓN
  133. 155. CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS SEGÚN SU ESTRUCTURA
  134. 156. FUNCIÓN ENZIMÁTICA TRIPSINA
  135. 157. FUNCIÓN HOMEOSTÁTICA
  136. 158. FUNCIÓN DE RESERVA OVOALBÚMINA FERRITINA
  137. 159. FUNCIÓN TRANSPORTADORA
  138. 160. FUNCIÓN ESTRUCTURAL
  139. 161. FUNCIÓN DE CONTRÁCTIL
  140. 162. FUNCIÓN HORMONAL
  141. 163. FUNCIÓN INMUNOLÓGICA
  142. 164. MÉTODOS DE IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS <ul><li>Se puede detectar la presencia de proteínas en una disolución al calentarla o al añadir un ácido, pero existen otros métodos: </li></ul><ul><li>Prueba de Biuret : Este método detecta la presencia de cualquier compuesto con dos o más enlaces peptídicos y, por lo tanto, sirve para detectar todas las proteínas (cuando es positivo da lugar a un color violeta o rosado). </li></ul><ul><li>Prueba Xantoprotéica : Detecta la presencia de aminoácidos aromáticos en una proteína. Ej Tirosina y Fenilalanina. (cuando da positivo da lugar a un color amarillento). </li></ul>
  143. 165. <ul><li>FIN </li></ul>
  144. 168. Uno de los extremos del péptido y también de la proteína) es el extremo amino terminal (N-terminal), donde el grupo amino está libre; el otro es el extremo carboxilo terminal (C-teminal)

×