T11 - Enzimas

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  • 1. TEMA 11: Enzimas y Vitaminas 1.- LAS ENZIMAS 2.- LA REACCIÓN ENZIMÁTICA 3.- VITAMINAS ANTECEDENTES PAU: 2003 – Junio : concepto de enzima, reacción enzimática, factores que afectas a su actividad; 2005 – Septiembre : enzima, concepto, naturaleza química y características; tipos de inhibición enzimática; factores que afectan a la actividad enzimática; 2007 – Junio : enzimas, definición, actividad enzimática; 2008 – Junio : enzimas, propiedades que les permiten considerarse como catalizadores; actividad enzimática, factores que influyen; 2009 – Septiembre : enzima, concepto, naturaleza química y características; tipos de inhibición enzimática; factores que afectan a la actividad enzimática; 2010 – Septiembre : enzima, concepto, naturaleza química; tipos de inhibición competitiva y no competitiva; actividad enzimática, factores que influyen y como le afectan;
  • 2.
    • Son prote í nas que act ú an como catalizadores:
      • Actúan sobre unas moléculas (sustratos) convirtiéndolas en moléculas diferentes (productos)
      • Casi todos los procesos celulares necesitan enzimas para que las reacciones ocurran a suficiente velocidad
      • No son consumidas por las reacciones que catalizan
      • Son muy específicas del sustrato al que se unen y reacción que catalizan
      • (reconocimiento estérico)
    • Reacci ó n enzim á tica:
    • El enzima (E) se une al sustrato (S) por una zona concreta ( el centro activo )
    1.- LAS ENZIMAS TEMA 11: Enzimas y Vitaminas E + S  ES  E + P
  • 3. TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Enzima (E) Sustratos (S) Enzima (E) Productos (P) Complejo ES E + S  ES  E + P
  • 4. Variación de la energía Energía de activación con la enzima Energía de activación sin la enzima Energía de los productos Energía de los reactivos
    • La cinética estudia la velocidad a la que tienen lugar las reacciones químicas
    • En una reacción química se produce la rotura o la formación de enlaces entre átomos
    • Las enzimas proporcionan un ambiente dentro del cual una determinada reacción es, energéticamente, más favorable
    Las enzimas y su comportamiento ENERGÍA DE ACTIVACIÓN es la energía necesaria para comenzar la reacción. A mayor energía de activación , más difícil es alcanzar el estado activado y menor es la velocidad de la reacción . ESTADO ACTIVADO o DE TRANSICIÓN es el estado energético de las moléculas a partir del cual la reacción ocurre fácilmente. El calor ayuda a las reacciones (porque aumenta la E cinética de las partículas), pero en los seres vivos no puede aumentar mucho la temperatura, por lo que las enzimas permiten que tengan lugar reacciones con un menor aporte energético. TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Energía Progreso de la reacción
  • 5. La ENERGÍA DE ACTIVACIÓN es la cantidad de Energía necesaria para que se inicie la reacción TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
  • 6. Las enzimas actúan como un catalizador:
    • Disminuyen la energía de activación (aceleran las reacciones bioquímicas)
    • No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre ( sólo aumentan la velocidad )
    • No modifican el equilibrio de la reacción
    • Aceleran la llegada del equilibrio
    • Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse pues no se consumen y nunca forman parte del producto
    • RESUMIENDO:
    Son proteínas globulares que catalizan de forma específica ciertas reacciones bioquímicas uniéndose al metabolito que van a transformar
    • Muestran especificidad de sustrato y de reacción ( reconocimiento estérico )
    • No se alteran durante la reacción
    • Son eficaces a bajas concentraciones
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
  • 7.
    • Estructura de las enzimas
    • Son proteínas globulares en las que podemos distinguir diversas zonas :
    • CENTRO ACTIVO:
      • Es el lugar donde se une el/los sustratos y se produce la reacción
      • Tiene una conformación tridimensional y unas cargas eléctricas que son complementarias al sustrato
    • CENTRO REGULADOR :
      • Sólo aparece en ciertas enzimas ( alostéricas )
      • Allí se unen ciertas moléculas que regulan su funcionamiento
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
  • 8. HOLOENZIMAS HOLOPROTEÍNAS APOENZIMA COFACTOR Cationes metálicos Zn +2 , Ca +2 , Fe +2 , Mg +2 Moléculas orgánicas Coenzimas (NAD + , FAD + …) Grupo prostético (grupo hemo) unión fuerte a la apoenzima unión débil a la apoenzima TIPOS Muchas coenzimas son sintetizadas a partir de ciertas vitaminas APOENZIMA (parte proteica) COFACTOR (parte NO proteica) TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
    • Estructura de las enzimas
    Grupo proteico Grupo no proteico
  • 9.
    • Método tradicional:
    • sufijo –ASA a la raíz del nombre del sustrato sobre el que actúan (p.e. amilasa)
    • en función reacción que catalizan (p.e. hidrolasas, isomerasas)
    • Método actual:
    • según el tipo de reacción se asigna un código asociado a un nombre sistemático .
    • GRUPOS DESTACABLES:
    • Hidrolasas : catalizan reacciones de hidrólisis de sustratos con intervención del H 2 O
    • Liasas : rompen dobles enlaces y liberan grupos funcionales (sin intervención del H 2 O)
    • Transferasas : transfieren grupos funcionales de una molécula a otra
    • Isomerasas : cambian átomos de posición en la misma molécula
    • Oxidorreductasas : transfieren H, O y e - (catalizan reacciones de oxidorreducción)
    • Ligasas : unen moléculas usando como energía ATP
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
    • Clasificación de las enzimas
    Ejemplo: ATP-D-glucosa fosfotransferasa E.C.2.7.1.1 CLASE transferasa SUBCLASE fosfotransferasa SUBSUBCLASE o SUBDIVISIÓN Fosfotransferasa con un OH aceptor CÓDIGO ESPECÍFICO La D-glucosa acepta un fosfato
  • 10. Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática Pepsina Tripsina Cada enzima actúa a un pH óptimo, dentro de la célula suele ser 7. Los cambios de pH alteran la estructura terciaria y por tanto, la actividad de la enzima. Al llegar al valor límite: desnaturalización Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar, a la cual su rendimiento es máximo. Las variaciones de temperatura provocan cambios en la estructura terciaria o cuaternaria, alterando la actividad del enzima. La temperatura crítica suele estar entre 50-60ºC aunque las bacterias termófilas soportan hasta 90 ºC. pH óptimo pH óptimo TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Tª óptima
  • 11. E + S  ES  E + P
    • Debe existir una complementariedad entre la molécula de S y el centro activo de la E (se establecen interacciones de los aas del centro activo con el S)
    • Hay 2 modelos:
      • Modelo llave-cerradura
      • Modelo de acoplamiento inducido (como el guante y la mano )
    enzima sustrato Complejo enzima-sustrato enzima producto TEMA 11: Enzimas y Vitaminas 2.- LA REACCIÓN ENZIMÁTICA
  • 12. Especificidad enzimática MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO
    • El acoplamiento sigue dos modelos posibles:
      • Modelo llave-cerradura : es rígido
      • Modelo acoplamiento inducido : no es rígido. La unión de S-E induce ciertos cambios en el centro activo que facilitan el acoplamiento definitivo.
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Enzima Sustrato Enzima Sustrato Complejo enzima- sustrato
  • 13. Inhibición de la actividad enzimática Enzima Los sustratos no pueden unirse al centro activo
    • Un inhibidor es una sustancia específica que disminuye parcial o totalmente la actividad enzimática.
    • Se distinguen:
      • Irreversibles o venenos : se unen al centro activo y eliminan la actividad de la enzima
      • Reversibles : se unen temporalmente a la enzima
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Sustrato Inhibidor Sustrato Inhibidor unido a la enzima
  • 14. Inhibición de la actividad enzimática
    • IRREVERSIBLE: también llamados venenos
      • El inhibidor se une fuertemente a E , destruyendo , modificando o bloqueando su centro activo.
      • Si ↓ [Inhibidor]  no varía el grado de inhibición.
    Ejemplos: La penicilina se une al centro activo de una enzima encargada de sintetizar la PC de bacterias  la enzima se inhibe  la PC no se forma y la bacteria muere. Los gases neurotóxicos utilizados en la 1ª GM inhibían una enzima que participa en la transmisión del impulso nervioso a los músculos (acetilcolinesterasa), produciendo parálisis y muerte. TEMA 11: Enzimas y Vitaminas E + s ES E + P + I EI no habrá reacción
  • 15.
    • COMPETITIVA:
      • El inhibidor es parecido al sustrato y compite por unirse al centro activo que no es capaz de distinguir entre ambos.
      • Si ↑ [S]  disminuye la inhibición.
    Inhibición de la actividad enzimática TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
    • REVERSIBLE: el complejo EI puede disociarse recuperando la enzima (E) su funcionalidad.
    • E + I EI
      • Si ↓ [Inhibidor]  ↓ grado de inhibición.
    E + s ES E + P + I EI
  • 16.
    • NO COMPETITIVA o ALOSTERISMO:
      • Ligandos o Efectores: moléculas que se unen al centro regulador , provocando un cambio conformacional en la enzima.
      • El cambio puede ser:
        • Forma activa  forma inactiva (inhibidor alostérico)
        • Forma inactiva  forma activa (activador alostérico)
      • Ligandos activadores: p.e. sustrato  la unión de 1 molécula de sustrato favorece la unión de más moléculas de sustrato.
      • Ligandos inhibidores: p.e. productos  efecto “termostato”
    Inhibición de la actividad enzimática TEMA 11: Enzimas y Vitaminas
  • 17. Modelo de inhibición alostérica Los sustratos no pueden unirse al centro activo
    • Alosterismo : aquellas enzimas que pueden activarse o inactivarse temporalmente. Esto es posible porque tienen al menos dos sitios de unión:
    • El centro activo : zona donde se une el sustrato
    • El centro regulador : zona donde se une el efector o ligando y que modifica la estructura de la enzima. Este efector puede actuar inhibiendo o activando la enzima, aunque son frecuentes en la inhibición por retroalimentación o retroalimentación negativa (“termostato”).
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Ligando Centro regulador Sustrato Sustrato Centros activos modificados Ligando unido al centro regulador Enzima
  • 18. Tipos de moduladores en la inhibición alostérica Modulador negativo Reactivo Productos Modulador positivo Reactivo Productos V reacción [S] Modulador positivo Modulador negativo Sin modulador No hay reacción Hay reacción A B C D E 1 E 2 E 3 TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Centro regulador Centro activo Inhibidor negativo
  • 19.
    • En la reacci ó n enzim á tica hay un l í mite en cuanto a la cantidad de sustrato que el enzima puede transformar por unidad de tiempo : la V max
    • Modelo de Michaelis y Menten (1931) para explicar la cin é tica de las reacciones qu í micas catalizadas por 1 enzima y con 1 solo substrato.
    • La V de la reacción aumenta en función de la [S] hasta un máximo en que se produce la saturación del Enzima: Vmax
    • Km: es la [S] a la que se alcanza la mitad de la Vmax y es una medida de la afinidad
    • Si la Km ↑ : ↓ afinidad del E por S
    • Si la Km ↓ : ↑ afinidad del E por S
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Cinética de las reacciones enzimáticas E + S  ES  E + P A [E] cte V max = velocidad máxima K M = ½ V max = constante de Michaelis
  • 20.
    • La constante catalítica, “turnover” o número de recambio:
      • Es el nº máximo de moléculas de sustrato que puede transformar una enzima por unidad de tiempo.
    Cinética de las reacciones enzimáticas TEMA 11: Enzimas y Vitaminas ENZIMA Nº RECAMBIO ADN polimerasa (sintetiza ADN en la replicación) 1,5 Quimotripsina (del páncreas, polipéptidos  dipéptidos) 1·10 2 Anhidrasa carbónica (combina H 2 O+CO 2 para eliminarlo a la sangre) 1·10 6 Catalasa (en peroxisomas, H 2 O 2  H 2 O) 4·10 7
  • 21.
    • Son biomoléculas diversas en su composición y propiedades.
    • No pueden ser sintetizadas por el organismos por lo que es indispensable tomarlas en la dieta.
    • Son especificas para cada especie animal y, por lo general, son sintetizadas por los vegetales.
    • Aunque se necesitan en mínimas cantidades, todas ellas desempeñan papeles importantes en el metabolismo. Muchas son precursoras de coenzimas .
    Su ausencia produce enfermedades carenciales , son la manifestación de diversos trastornos metabólicos :  Avitaminosis : ausencia total de una o varias vitaminas  Hipovitaminosis : presencia insuficiente de cierta vitamina  Hipervitaminosis : exceso de vitaminas, suele producirse con las liposolubles. TEMA 11: Enzimas y Vitaminas 3.- LAS VITAMINAS
  • 22.
    • Clasificación de las vitaminas
    TEMA 11: Enzimas y Vitaminas Vitaminas hidrosolubles Suelen actuar como coenzimas o precursores de coenzimas Vitaminas liposolubles Solubles en disolventes no polares. Son lípidos insaponificables. C su carencia produce escorbuto : encías sangrantes, pérdida de dientes y hemorragias en capilares. Leche, cítricos y hortalizas. B 1 su carencia produce beriberi : degeneración neuronal, afecciones cardiacas y musculares. Cereales, legumbres, levaduras y bacterias. B 2 su carencia produce dermatitis, agrietamiento de labios y lengua, fotofobia. Hígado, queso, leche, huevos, vegetales de hoja verde. B 3 su carencia produce pelagra : demencia, diarreas y dermatitis. Carnes, pescado, queso, leche y vegetales. A su carencia provoca problemas en la visión nocturna, desecación epitelial y problemas de crecimiento. Hortalizas, hígado, bacalao y huevos. D su carencia produce raquitismo . Hígado, bacalao y yema de huevo. E su carencia acelera la degradación de los ácidos grasos, deteriorando las membranas celulares y facilitando el envejecimiento celular. Aceites vegetales y semillas de cereales. K su carencia produce problemas en la coagulación sanquínea. Hortalizas, hígado, bacalao y huevos.
  • 23. ACTIVIDADES DEL TEMA: 8 – 9 – 11 – 12 – 27 (págs. 190 y 191) TEMA 11: Enzimas y Vitaminas