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  • 1. ENZIMAS
  • 2.
        • Enzimas:
        • São proteínas de grandes dimensões que têm como função acelerar as reacções químicas, sem alterar a constante de equilíbrio dessa reacção.
    • 
    • MOLÉCULAS CATALISADORAS
    Catalisadores biológicos
  • 3.
        • ENZIMAS
        • Proteínas (aminoácidos)
        • Parte proteica ( apoenzima )
        • e
        • parte não proteica ( cofactores - ex: ferro, magnésio, zinco)
        • HOLOENZIMA
  • 4.
    • Apresentam alto grau de especificidade
    • São produtos naturais biológicos
    • Realizam reacções baratas e seguras
    • São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reacções (10 8 a 10 11 + rápida)
    • São económicas, reduzindo a energia de activação
    • Não são tóxicas
    • Actuam em condições favoráveis de pH, temperatura, concentração de enzima e substrato.
    ENZIMAS
  • 5. Nomenclatura/Classificação das enzimas As enzimas são classificadas com base nas reacções que catalisam. – Nome do substrato + Sufixo ase: Ex: Ure ase  hidrólise da ureia
  • 6.  
  • 7. Reacção enzimática: complexo enzima – substrato ( molécula sobre a qual actua a enzima ) A reacção ocorre no centro activo (localizado na enzima) que: – contém os resíduos de aminoácidos directamente envolvidos na reacção. – ocupa uma parte relativamente pequena do volume total da enzima. – trata-se de uma entidade tridimensional. – corresponde, geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima, com um ambiente químico muito próprio. – o substrato entra no centro activo e liga-se à enzima através de interacções fracas.
  • 8.  
  • 9.
    • Especificidade das enzimas:
    • resulta da formação de múltiplas interacções fracas entre a enzima e o seu substrato
    • Modelo do ajuste induzido – especificidade relativa - (encaixe induzido) consiste no facto de não existir uma complementaridade pré-formada entre o substrato e enzima.
    • 
    • no sítio de ligação existem os elementos necessários para o reconhecimento e posicionamento correcto do substrato.
  • 10. A interacção do substrato com a enzima induz a uma transformação estrutural na enzima, resultando na formação de um sítio de ligação mais forte e no reposicionamento dos aminoácidos envolvidos na ligação.
  • 11.
      • Modelo Chave-Fechadura  - especificidade absoluta(encaixe perfeito): alto grau de especificidade das enzimas, que considera que a enzima possui um centro activo complementar ao substrato.
  • 12. ENZIMAS : actuam em pequenas concentrações 1 molécula de Catalase decompõe 5 000 000 de moléculas de H 2 O 2 (pH = 6,8) em 1 min
  • 13. Diferença entre a energia livre de S e P Caminho da Reacção ENERGIA DE ACTIVAÇÃO – energia mínima necessária para desencadear a reacção. Energia de activação com enzima Energia Energia de activação sem enzima S P
  • 14.
            • Actividade enzimática é influenciada por:
        • pH
        • temperatura
        • concentração das enzimas
        • concentração dos substratos
        • presença de inibidores
  • 15.
    • PH
    • Quanto ao pH, existem enzimas que só funcionam:
    • em meio ácido (pH menor que 7), como é o caso das enzimas do estômago (pepsina, por exemplo)
    • em meio neutro (pH igual a 7), como é caso das enzimas da saliva (amilase salivar, por exemplo)
    • em meio básico ou alcalino (pH maior que 7), como é caso das enzimas do intestino delgado (amílase pancreática, por exemplo)
  • 16. Local de actuação enzimática Nome da enzima Material onde a enzima Actua Produtos finais boca ptialina amido maltose Estômago protéase proteínas polipéptidos duodeno Amílase pancreática amido maltose Lípase pancrática Lípidos emulsionados Glicerol e ácidos gordos Proéase (tripsina) proteína polipéptidos Intestino delgado maltase maltose Glicose Lactase lactose Galactose e glicose sacarase sacarose Frutose e glicose Proteína (erepsina) polipéptidos aminoácidos Lípase intestinal Lípidos emulsionados Ácidos gordos e glicerol
  • 17.
    • TEMPERATURA
    • temperaturas muito baixas tornam as enzimas inactivas (adormecidas)
    • temperaturas muito altas destroem as enzimas (desnaturação)
    • as temperaturas ideais para o seu bom funcionamento são de, aproximadamente, 37º C.
    A temperatura óptima para que a enzima atinja sua actividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade constante por um período de tempo.
  • 18.
    • CONCENTRAÇÃO DA ENZIMA - SUBSTRATO:
    • MAIOR C.C. ENZIMA E SUBSTRATO
    • MAIOR A VELOCIDADE DA REACÇÃO
    • MAIOR C.C. DE SUBSTRATO E ENZIMA MANTEM-SE
    • SATURAÇÃO ENZIMÁTICA
  • 19. APLICAÇÕES
    • Alimentos
    • Rações animais
    • Papel e celulose
    • Couro
    • Têxtil
    • Indústria de Cosméticos
    • Produtos de Limpeza
    • Inativação Enzimática
  • 20. ALIMENTOS
    • Indústria de azeite :
    • Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo.
    • Panificação :
    • Melhoria de cor, sabor e estrutural através de preparado enzimático que contém alfa-amilase fúngicas . Ac tua sobre a farinha de trigo, acelerando o processo de fermentação devido a uma maior formação de açúcares para o fermento.
  • 21. RAÇÕES ANIMAIS
    • Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação :
  • 22. INDÚSTRIA DO COURO
    • Uma das primeiras partes do processo de transformação de uma pele em couro é a eliminação dos pêlos que ainda venham agarrados.
    • O processo usado até agora envolvia sulfureto de sódio, um químico com um cheiro tão intenso que era impossível passar por uma fábrica de curtumes sem dar por ela.
    • Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o mau cheiro desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada.

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