Aminoacidos proteinas

2,212 views
1,801 views

Published on

0 Comments
2 Likes
Statistics
Notes
  • Be the first to comment

No Downloads
Views
Total views
2,212
On SlideShare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
3
Actions
Shares
0
Downloads
59
Comments
0
Likes
2
Embeds 0
No embeds

No notes for slide

Aminoacidos proteinas

  1. 1. QCO. ANDY RHENALS UNIVERSIDAD DE CÓRDOBA
  2. 2. Unidad Nº 2: AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.  Definición, estructura y propiedades de los aminoácidos  Aminoácidos esenciales.  Enlace peptídico.  Péptidos de importancia biomédica  Clasificación y estructura de las proteínas. Función biológica y solubilidad  Propiedades: tamaño y carga  Niveles de estructuración de las proteínas
  3. 3. LOS AMINOÁCIDOS SON LOS SILLARES ESTRUCTURALES DE TODAS LAS PROTEÍNAS. EXISTEN MÁS DE 300 AMINOÁCIDOS DIFERENTES EN LA NATURALEZA, SÓLO 20 SON CODIFICADOS POR EL DNA PARA FORMAR LAS PROTEÍNAS (PROTEINOGÉNICOS)
  4. 4. ESTRUCTURA BÁSICA DE LOS α-AMINOÁCIDO GRUPO AMINO GRUPO CARBOXILO CADENA LATERAL ATOMO DE HIDROGENO
  5. 5. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS En la célula existen 150 derivados de los α-aminoácidos que no forma parte de las proteínas. Pero que desempeñan otras funciones específicas como , neurotrasmisores, intermediarios metabólicos, etc. Homoserina Homoscisteína
  6. 6. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS Hornitina HORMONADECRECIMIENTO
  7. 7. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS Derivado de la tirosina DOPAMINA: ADICCIONES Y FELICIDAD C CO O NH3 CH2 H C O H O H Funciones: En el SNC: regula la conducta motora, la emotividad y la afectividad y la comunicación neuroendócrina. es un modulador de la función cardíaca y renal, del tono vascular y de la motilidad gastrointestinal.
  8. 8. AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS Principal inhibitorio de señales al SNC. Deriva del ácido glutámico y actúa como un relajante natural. Analgésicos como la gabampentina son utilizados para el tratamiento de la ansiedad, la epilepsia y ciertas neuropatías tienen estructura similar.
  9. 9. ESTAN PRESENTES EN LOS HONGOS Y SON TOXICOS PARA OTRAS FORMAS DE VIDA
  10. 10. CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS 1. Apolares Cadenas R alifaticas y aromáticas 2. Polares no cargadas 3. Polares con carga positiva, Básicos 4. Polares con carga negativa, ácidos  LA CADENA LATERAL DETERMINA LAS PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS.
  11. 11. Alanina Ala A Arginina Arg R Ácido aspártico Asp D Asparagina Asn N Cisteína Cis C Ácido glutámico Asg E glicina Gli G Glutamina Gln Q Histidina His H Isoleucina Ile I leucina Leu L lisisna Lis K Metionina Met M Fenilalanina Fen F Prolina Pro P Serina Ser S Treonina Tre T Triptofano Trp W Tirosina Tir Y Valina Val V
  12. 12. Aminoácidos esenciales Vos no esenciales
  13. 13. ALIMENTOS RICOS EN TODOS LOS AMINOÁCIDOS
  14. 14. También podemos combinar
  15. 15. Son estereoisómeros… NUESTRAS PROTEÍNAS ESTAN CONSTITUIDAS EXCLUSIVAMENTE POR L-AMINOÁCIDOS
  16. 16. pKa de COOH  2 pKa de NH2  10 Forma no ionizada LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓTEROS
  17. 17. •Dependiendo del pH en que se encuentren los aminoácidos, tendrán o no carga positiva o negativa. •La carga neta que tenga un péptido o proteína dependerá del número de cargas positivas y negativas que sus aminoácidos ionizables presenten a un pH determinado. •La existencia de cargas en los aminoácidos de una proteína influye en su capacidad tamponante (amortiguadora de pH) y en el comportamiento de la proteína en su entorno fisiológico.
  18. 18. (a pH básicos)(a pH ácidos) Forma Zwitteriónica
  19. 19. pI = pK1 + pK2 pH isoeléctrico Punto isoeléctrico: es el valor de pH al cuál el aminoácido existe como un zwitterión, a este pH la carga neta del aminoácido es cero. La carga neta: es la suma de todas las cargas positivas y negativas que están en la molécula. El punto isoeléctrico lo calculamos así: 28 2
  20. 20. CURVAS DE TITULACIÓN DE LA GLICINA Moles de base añadidos por mol de glicina (Voet)
  21. 21. CURVA DE TITULACIÓN DE LA HISTIDINA
  22. 22. CURVA DE TITULACIÓN DEL ÁCIDO ASPÁRTICO
  23. 23. Los aminoácidos, los péptidos y las proteínas son anfólitos; cada uno de ellos tiene un punto isoeléctrico
  24. 24. ESPECTROS DE ABSORCIÓN ABSORVEN LUZ UV, LO CUAL SE UTILIZA PARA SU DETECCIÓN
  25. 25. REACCIONES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS 1. Identificación y análisis de los aa en los hidrolizados de proteínas. 2. Identificación de los restos de aa que se precisan para su función biológica. 3. Síntesis de los polipeptidos.
  26. 26. REACCIÓN CON LA NINHIDRINA El color obtenido con la ninhidrina , es la base de la prueba colorimétrica que permite la identificación y cuantificación de aminoácidos
  27. 27.  Formación de enlaces PEPTÍDICOS: 38 LA REACCIÓN MÁS IMPORTANTE ES LA FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
  28. 28. CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO Tiene naturaleza de doble enlace parcial ES PLANO MUY RESISTENTE
  29. 29. Los enlaces O-C y C-N no pueden girar pero los enlaces N-H y C-C si, eso determina la estructura Zig-Zag de las proteínas
  30. 30. DE 2-10 RESIDUOS DE AMINOÁCIDOS: oligopéptidos De 10 a 50 : polipéptido Más de 50: PROTEÍNAS residuo de aa # 1 residuo de aa # 2
  31. 31. NOMENCLATURA Acil -aminoácidos LA MAYORIA DE LOS AMINOÁCIDOS TIENEN NOMBRES COMUNES Arginil-alanil-glicil-arginil-metionil-alanil-glutamil-lisina 1 2 3 4 5 6 7 8 N-terninal C-terminal Arg-ala-gli-arg-met-ala-glu-lis R-A-G-A-M-A-E-K
  32. 32. www.youtube.com/watch?v=FNqmh4PoMPQ
  33. 33. GLUTATIÓN (GSH) gamma - glutamil – cisteinil – glicina ( γ-Glu-Cis-Gli ) El GSH nos ayuda a combatir es estrés oxidativo. La mayor cantidad de GSH se encuentra en el hígado (5mg) y en segundo lugar en el pulmón.
  34. 34. CONSUME ESPESIES REACTIVAS DEL OXIGENO H2O2 + 2GSH------- GSSG + 2 H2O. LA GLUTATIÓN REDUCTASA REGENARA GSSGGSSGGSSH
  35. 35. ASPARTAME 150 a 200 veces más dulce que el azúcar
  36. 36. HORMONAS PEPTÍDICAS NOMBRE N° RESIDUOS AA FUNCIÓN BIOLÓGICA ANGIOTENSINA II 8 HIPERTENSORA VASOPRESINA 9 REGULACIÓN BALANCE HÍDRICO OXITOCINA 9 ESTIMULA CONTRACCIÓN UTERINA GASTRINA I 17 ESTIMULA SECRECIÓN DE HCl EN EL ESTOMAGÓ SECRETINA 27 ESTIMULA SECRECIÓN DE JUGO PANCREÁTICO GLUCAGÓN 29 HIPERGLUCEMIANTE CALCITONINA 32 DISMINUYE EL NIVEL DE Ca EN LA SANGRE COLECISTOQUININA 33 ESTIMULA SECRECIÓN DE VESICULA BILIAR PANCREOZININA 33 ESTIMULA SECRECIÓN DE ENZIMAS PANCREÁTICAS
  37. 37. HORMONAS PEPTÍDICAS OXITOCINA
  38. 38. Oxitocina: llamada “la molécula del amor” Los niveles de oxitocina en el torrente sanguíneo se disparan en el momento del parto, durante la lactancia y/o en el orgasmo.
  39. 39. VASOPRESINA O ADH Tiene poderosos efectos antidiuréticos al estimular la reabsorción de agua por el riñón. También provoca la contracción del músculo liso incrementando la tensión arterial. H3N cis tir fen glnasncis S S pro arg gli NH2 1 2 3 4 5 6 7 8 9
  40. 40. FACTORES DE CRECIMIENTO RENAL HEPÁTICO ESTIMULAN A LAS CELULAS PARA QUE AUMENTEN SU VELOCIDAD DE CRECIMIENTO Y DIVISIÓN
  41. 41. OTROS PÉPTIDOS SON DEFENSAS NATURALES CECROPINA MAGAININAS DEFENSINAS
  42. 42. NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEÍNAS 1-(Primario) identidad, cantidad y secuencia de los aminoácidos 2-(Secundario)orientaciones ordenadas a través de puentes de hidrógeno 3-(Terciario) forma tridimensional 4- (Cuaternario)asociaciones de cadenas polipeptídicas
  43. 43. ESTRUCTURA PRIMARIA • ES EL ORDEN O LA SECUENCIA DE SUS Lα-AMINOÁCIDOS UNIDOS MEDIANTE ENLACES PEPETÍDICOS Es el principal determinante de la conformación, propiedades y funciones de una proteína.
  44. 44. Estructura primaria de la insulina Es una hormona polipeptídica producida por las células beta de los islotes de Langherans del páncreas.
  45. 45. En una de las cadenas la hemoglobina Tiene en la sexta posición valina en vez de ácido glutámico ANEMIA FALCIFORME
  46. 46. ESTRUCTURA PRIMARIA • Es característica en cada proteína • Esta codificada por la secuencia de nucleótidos del DNA • Es por tanto una forma de información genética
  47. 47. DESPUÉS DE LA SINTESIS DEL POLIPEPTIDO… Una cadena polipeptídica un tiene función biológica. Para el plegamiento de las proteínas necesitamos: a. Chaperonas b. Modificaciones post transduccionales
  48. 48. Estructura secundaria Es el ordenamiento o plegado regular que adopta la cadena polipeptídica. Estabilizado por puentes de hidrógeno. α- hélice β- lámina
  49. 49. α- hélice La estructura primaria se pliega adoptando una forma helicoidal Las cadenas laterales se proyectan perpendicularmente al eje de la hélice y hacia el exterior
  50. 50. Cada giro incluye 3.6 residuos
  51. 51. La estructura α-hélice es estabilizada por puentes de hidrógeno intracatenarios que se forman cada 4 residuos de aminoácidos entre el grupo amino y el carboxilo.
  52. 52. LA ESTABILIDAD DE LA α-HÉLICE SE VE AFECTADA POR 1. Volumen de los grupos adyacentes: por ejemplo la cercanía entre aminoácidos como asparagina, serina, treonina y leucina. 2. Repulsión o atracción electrostática: si aminoácidos con cadenas R ionizadas a pH fisiológico, están continuos impiden la formación de la α-hélice 3. Presencia de residuos de prolina y glicina: el anillo es rígido y no puede formar puentes de hidrógeno. La glicina es un aa muy pequeño.
  53. 53. Estructura β h= 0.32-0.34 nm Predomina el eje longitudinal, está estabilizada por enlaces hidrógeno intercatenarios.
  54. 54. β- paralela β- antiparalela •cadenas polipeptídicas en la misma dirección • enlaces H distorsionados •cadenas polipeptídicas en la dirección opuesta • enlaces H perpendiculares
  55. 55. ESTRUCTURA TERCIARIA
  56. 56. ASAS Y GIROS ASAS: •Contienen con frecuencia resiuos hidrofílicos y se encuentrean en la superficie de la proteína •GIROS •Son asas que contienen hasta 5 residuos de aa •Causan cambios abruptos en la dirección de la cadena polipeptídica UNEN A α- HELICES Y β-LAMINAS PERMITIENDO QUE EL POLIPÉPTIDO SE DOBLE POR SI MISMA, CAMBIE DE DIRECCIÓN PARA PRODUCIR LA FORMA COMPACTA QUE SE VE EN LA CONFORMACIÓN NATIVA
  57. 57. Se refiere a los superplegamientos que se originan por interacciones de las cadenas R
  58. 58. FIBROSAS GLOBULARES ESTRUCTURA TERCIARIA: ESTRUCTURA NATIVA
  59. 59. DOMINIOS : zonas compactas y responsables de funciones biológicas
  60. 60. ESTRUCTURA CUATERNARIA SE FORMA POR AGREGADOS E SPECÍFICOS DE DOS O MÁS CADENAS POLIPEPTÍDICAS O SUBUNIDADES ESTAS ASOCIACIONES PUEDEN SER HOMOTÍPICAS O HETEROTIPICAS
  61. 61. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS Esto se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se rompen por acción de calor, radiaciones, altas presiones, agentes químicos, detergentes, cambios de pH.
  62. 62. PROTEÍNAS FIBROSAS
  63. 63. QUERATINAS HAY DOS TIPOS: α-QUERATINAS (helicoidales) y β-QUERATINAS (Laminares) QUERATINAS : Son las proteínas más importantes del pelo, uñas, escamas, garras, cuernos, plumas, etc. SON PROTEÍNAS FIBROSAS
  64. 64. N°2 N°3 N°4 α-QUERATINAS
  65. 65. ONDULACIÓN PERMANTE DEL CABELLO Las α-queratinas se endurece, en mayor o menor medida, por la introducción de enlaces disulfuros (Cis-Cis))
  66. 66. FIBROÍNA β-QUERATINAS FIBRAS TEJIDAS POR LAS ARAÑAS Y LOS GUSANOS DE SEDA CONTIENE REGIONES LARGAS DE LÁMINA β
  67. 67. (Gli-Ala-Gli-Ala-Gli-Ser-Gli-Ala-Ala-Gli- (Ser) PREDOMINA LA SECUENCIA: Esta disposición produce una fibra fuerte y relativamente inextensible
  68. 68. Sin embargo las fibras no solo son láminas β contienen también Val y Tir que se encuentran en zonas plegadas compactas Queratinas: han evolucionado para poder soportar un esfuerzo mecánico
  69. 69. Tejido conjuntivo •Cumple una función estructural, lo encontramos en los cartílagos, tendones y ligamentos. •Por debajo de la piel yace una capa de este tejido, así mismo proporciona la sustancia intercelular de órganos como el hígado, los músculos y otros. •Sobre el tejido conectivo se depositan los minerales que constituyen los huesos. •Las propiedades químicas de este tejido explican su función.
  70. 70. Es la proteína más abundante del tejido conjuntivo y la piel. COLAGENO Las fibras de colágeno forman la matriz de los huesos, la piel, los tendones, etc. Es insoluble en agua y muy difícil de digerir por las bacterias del tracto gastrointestinal
  71. 71. Cada tercer residuo debe ser Gli. La Hpro participa en la estabilidad de la hélice y forma lugares de unión para polisacáridos CADA HÉLICE ESTA CONSTITUÍDA POR 1000 AA APROX 35% Gli, 11% Ala, 21% Pro E Hpro Gli-Pro-Y (Y es Hpro y en menor grado HLis)
  72. 72. TROPOCOLAGENO: •Longitud 300 nm •diametro1,5 nm •1000 residuos de aa Sobre esta matriz se produce la calcificación de los huesos
  73. 73. HACEN LA MAYOR PARTE DEL TRABAJO QUÍMICO DE LA CÉLULA
  74. 74. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA
  75. 75. MIOGLOBINA Y HEMOGLOBINA GLOBINA (lis, Arg, His) APOPROTEÍNA + GRUPO PROSTÉTICO HEMO (Fe 2+)
  76. 76. GRUPO HEMO: PROTOPORFIRINA El sistema de anillos es derivado del nucleo porfina Fe2+
  77. 77. Fe2+ (ferroso), el quinto enlace esta unido a un N de histidina y el O2 se une en sexta posición
  78. 78. 64.500Da16.700Da LA MIOGLOBINA ES MUCHO MÁS LIVIANA Y TIENE MAYOR AFINIDAD POR EL O2
  79. 79. •La molécula de O2 está emparedada con la His distal y el Fe2+ •La protección de un metal que une al O2 frente a la oxidación irreversible es la razón fundamental de la existencia de la mioglobina y la hemoglobina •Si el Fe2+ se oxida a Fe3+ se forma metahemoglobina que no une al O2 LUGAR UNIÓN DEL OXIGENO

×