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Proteínas

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  • 1. Unidad 4 Las proteínas I.E.S. Los Boliches Biología 2º Bachillerato
    • Los aminoácidos
    • Los péptidos
    • Las proteínas: concepto y estructura
    • Homoproteína y heteroproteínas
    • Funciones y clasificación de las proteínas
    • Propiedades de interés de las proteínas
    del griego “proteios” que significa lo primero
  • 2. 1.- Los aminoácidos Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas. Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos. H 2 N – C – H COOH R
  • 3. 1.- Los aminoácidos Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas. Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos. H 2 N – C – H COOH R
  • 4. 1.- Los aminoácidos Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas. Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos. Grupo AMINO Grupo CARBOXILO (ÁCIDO) H 2 N – C – H COOH R
  • 5. 1.- Los aminoácidos Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas. Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
    • Baja masa molecular
    • Solubles en agua
    • Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa
    Carbono alfa Cadena lateral: variable Da lugar a los 20 aa Ejemplos Alanina Ácido aspártico Proteína + (n-1)H 2 O n aminoácidos H 2 N – C – H COOH R H 2 N – C – H COOH CH 3 H 2 N – C – H COOH CH 2 COOH
  • 6. 1.- Los aminoácidos Son los monómeros o unidades constituyentes de las proteínas. Al hidrolizar una proteína se obtienen aminoácidos.
    • Baja masa molecular
    • Solubles en agua
    • Al menos un grupo carboxilo y al menos un grupo amino, en el carbono alfa
    Carbono alfa Cadena lateral: variable Da lugar a los 20 aa Proteína + (n-1)H 2 O n aminoácidos Ejemplos Alanina Ácido aspártico R H 2 N – C – H COOH R H 2 N – C – H COOH CH 3 H 2 N – C – H COOH CH 2 COOH
  • 7. Los 20 aa: ¿Cómo clasificarlos? [Aunque no se pedirá que los sepas todos de memoria, es bueno que dediques un tiempo a estudiarlos y familiarizarte con sus nombres y fórmulas. Intenta memorizar los ejemplos que puedas] Thr
  • 8. aa ácidos (con R cargados negativamente a pH neutro) aa básicos (con R cargados positivamente a pH neutro) aa con R apolares alifáticos aa con R aromáticos aa con R polares sin carga Los 20 aa: Clasificación de acuerdo con la naturaleza de las cadenas laterales (R) Thr
  • 9. Los aminoácidos en disolución acuosa La molécula de aa se ioniza El grupo carboxilo cede protones (H + ) El grupo amino capta protones (H + ) H + H + En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa) H 3 N + – C – H COO - R
  • 10. Los aminoácidos en disolución acuosa La molécula de aa se ioniza El grupo carboxilo cede protones (H + ) El grupo amino capta protones (H + ) H + H + En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa) En este caso (aspartato, un aa ácido), la molécula en conjunto tiene una carga negativa . En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva . H 3 N + – C – H COO - R H 3 N + – C – H COO - CH 2 COO - H 3 N + – C – H COO - CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 N + H 3
  • 11. Los aminoácidos en disolución acuosa La molécula de aa se ioniza El grupo carboxilo cede protones (H + ) El grupo amino capta protones (H + ) H + H + En conjunto, la molécula de aa es eléctricamente neutra (al menos si no tenemos en cuenta que el R puede ionizarse en algunos aa) La [H + ] (concentración de protones), es decir el pH del medio altera esta situación Esta situación se daría en una disolución acuosa de pH = 7 (neutro) En este caso (aspartato, un aa ácido), la molécula en conjunto tiene una carga negativa . En este caso (lisina, un aa básico), la molécula en conjunto tiene una carga positiva . H 3 N + – C – H COO - R H 3 N + – C – H COO - CH 2 COO - H 3 N + – C – H COO - CH 2 CH 2 CH 2 CH 2 N + H 3
  • 12. Los aminoácidos en disolución acuosa: Forma predominante a pH 7 Forma predominante a pH 13 Forma predominante a pH 1 (ph ácido) pH neutro pH básico Este sería el comportamiento de una sola molécula de aa en una disolución acuosa: Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las distintas formas ionizadas . Es decir, que habrá un determinado % de moléculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga neta. Para todo aminoácido, siempre habrá un determinado valor de pH en el que la carga neta será 0 (cero). Este valor de pH, característico de cada aa, se denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.) . P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97 H 2 N – C – H COO - R H 3 N + – C – H COO - R H 3 N + – C – H COOH R H + H + H + H +
  • 13. Los aminoácidos en disolución acuosa: Variación de la carga neta en función del pH P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97
  • 14. Estereoisomería de los aa: El Carbono alfa es asimétrico (salvo en el caso de la glicina o glicocola Gly) Sin formas D ni L Todos los aa proteicos son α L aminoácidos (hay casos de D aminoácidos, pero no son proteicos, como el ácido D – glutámico, de algunas bacterias) (hay casos de aminoácidos no alfa, pero no son proteicos, como el ácido gamma-aminobutírico, un neurotransmisor)
  • 15. Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico 2.- Los péptidos
  • 16. 2.- Los péptidos Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace peptídico Los planos de los enlaces peptídicos pueden realizar ciertos giros, aunque no libremente sino con restricciones Extremo N terminal Extremo C terminal
  • 17. 2.- Los péptidos Los péptidos son moléculas formadas por aminoácidos unidos por enlace peptídico. El número de aminoácidos puede oscilar entre dos y cien ; más de cien aminoácidos se considera una proteína. Incluso, si el número de aminoácidos es menor que cien, pero el peso molecular es mayor que 5.000 Daltons, la molécula sería una proteína. Ejemplos de péptidos metabólicamente importantes son la insulina , el glucagón , la oxitocina o la vasopresina . Insulina
  • 18. 3.- Las proteínas: concepto y estructura Esta secuencia depende de la secuencia de bases (A, T, C, G) del ADN
  • 19. 3.- Las proteínas: concepto y estructura
  • 20. 3.- Las proteínas: concepto y estructura La alternancia entre los enlaces rígidos (enlaces peptídicos) y los enlaces móviles (enlaces intraaminoácido) hace que estas moléculas adquieran una estructura bastante compleja.
  • 21. 3.- Las proteínas: concepto y estructura Estructura primaria La estructura primaria de las proteínas hace referencia a la secuencia de aminoácidos que la componen, ordenados desde el primer aminoácido hasta el último. El primer aminoácido tiene siempre libre el grupo amina , por lo que se le da el nombre de aminoácido n-terminal . El último aminoácido siempre tiene libre el grupo carboxilo , por lo que se denomina aminoácido c-terminal . Para determinar la secuencia no basta con saber los aminoácidos que componen la molécula; hay que determinar la posición exacta que ocupa cada aminoácido. La estructura primaria determina las demás estructuras de la proteína.  
  • 22. 3.- Las proteínas: concepto y estructura La estructura secundaria de una proteína es un nivel de organización que adquiere la molécula, dependiendo de cómo sea la secuencia de aminoácidos que la componen. La rigidez del enlace peptídico, la capacidad de giro de los enlaces establecidos con el carbono asimétrico y la interacción de los radicales de los aminoácidos con la disolución en la que se encuentra, lleva a plegar la molécula sobre sí misma. Las conformaciones resultantes pueden ser la estructura en a-hélice , la b-laminar y la hélice de colágeno .  Alfa-hélice Beta-hoja plegada Estructura secundaria
  • 23. 3.- Las proteínas: concepto y estructura alfa-hélice    Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos , ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.   Estructura secundaria levógira dextrógira
  • 24. 3.- Las proteínas: concepto y estructura alfa-hélice    Es una estructura helicoidal dextrógira, es decir, que las vueltas de la hélice giran hacia la derecha. Adquieren esta conformación proteínas que poseen elevado número de aminoácidos con radicales grandes o hidrófilos , ya que las cargas interactúan con las moléculas de agua que la rodean. La estructura se estabiliza, gracias a la gran cantidad de puentes de Hidrógeno que se establecen entre los aminoácidos de la espiral.   Estructura secundaria
  • 25. 3.- Las proteínas: concepto y estructura beta-laminar También se denomina hoja plegada o lámina plegada. Es una estructura en forma de zig-zag , forzada por la rigidez del enlace peptídico y la apolaridad de los radicales de los aminoácidos que componen la molécula. Se estabiliza creando puentes de Hidrógeno entre distintas zonas de la misma molécula, doblando su estructur, o bien con otras cadenas. De este modo adquiere esa forma plegada.  Estructura secundaria (No se han representado aquí las cadenas laterales ®, que quedarían alternando hacia arriba y hacia abajo) Las cadenas laterales ® alternan hacia arriba y hacia abajo
  • 26. 3.- Las proteínas: concepto y estructura hélice hoja plegada Puentes de Hidrógeno En algunas proteínas pueden darse a la vez tramos con alfa hélice y tramos con beta hoja plegada Estructuras supersecundarias: Estructura secundaria Triple hélice del colágeno Hélice polipeptídica
  • 27. 3.- Las proteínas: concepto y estructura Estructura terciaria
    • La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.
    • En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria..
    • Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.  
    • Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:
    •     el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.
    •     los puentes de hidrógeno.
    •     las interacciones electrostáticas o puentes eléctricos.
    •     las interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals
  • 28. 3.- Las proteínas: concepto y estructura Estructura cuaternaria Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico . Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero . Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Ejemplo: hemoglobina Resumen: 1 1 2 2 Hemo
  • 29. 4.- Homoproteínas y heteroproteínas Formadas únicamente por aa Cadena/a polipeptídica/s + otra/s sustancia ( = proteínas conjugadas) (= grupo prostético) (= apoproteína)
    • Glicoproteínas
    • Lipoproteínas
    • Otras
    Unión covalente o no Por ejemplo Grupo hemo Ejemplos: Fibroína (seda) Queratina (pelo, uñas) Colágeno
  • 30. 5.- Funciones de las proteínas. Clasificación funcional
    • Proteínas estructurales
    • Proteínas de reserva
    • Proteínas activas
    • Enzimas
    • Proteínas reguladoras
    • Proteínas transportadoras
    • Proteínas contráctiles
    • Inmunoglobulinas
    • Otras clasificaciones:
    • Solubles
    • Insolubles
    Ej. colágeno Ej. Albúminas de semillas, leche, huevos… Interacción específica con otra sustancia (el LIGANDO) (Ej. Receptores hormonales) (Ej, Hemoglobina) (Ej. Miosina y actina de fibras musculares) (Anticuerpos: se unen a los “antígenos”)
    • Fibrilares
    • Globulares
  • 31. 6.- Propiedades de interés de las proteínas La estructura tridimensional de una proteína Las propiedades de dicha proteína Las funciones biológicas de dicha proteína determina determina
    • Especificidad
    • Solubilidad
    • Comportamiento ácido-base
    • Desnaturalización
    Especialmente en Prots. Fibrilares => insolubles Prots Globulares => solubles
    • La salinidad del medio
    • El pH del medio
    influyen R apolares hacia el interior R hidrófilos hacia el exterior Los –COOH y los -NH 2 del C alfa del aa no influyen (porque desaparecen cuando se forma el enlace peptídico) Influyen mucho los R de los aa ácidos y de los aa básicos También las proteínas tienen un PUNTO ISOELÉCTRICO Por cambios de Temperatura pH Sustancias Puede ser
    • Reversible
    • Irreversible
    Enzimas Inmunoglobulinas (=anticuerpos)

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