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Glosario de proteinas

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Es un glosario de términos usados en proteínas, elaborado a,partir del artículo: "Proteínas" de Doolittle, F. R. 1985.

Es un glosario de términos usados en proteínas, elaborado a,partir del artículo: "Proteínas" de Doolittle, F. R. 1985.

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  • 1. GLOSARIO DE LA UNIDAD: AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS <br /> (Fuente: Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic.)<br />Nombre del alumnoCONCEPTODEFINICIÓN DEL ARTÍCULOENUNCIADOOSWALDOAminoácidos con grupos R DE POLARIDAD INTERMEDIA (ver fig 2 del artículo) (Pag 56)El autor incluye a: Triptófano, Histidina y TirosinaDoolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. DicLos aminoácidos se agrupan en cinco grupos de acuerdo a su similitud en propiedades químicas, estos grupos son: Pequeños no polares, pequeños polares, grandes polares, grandes no polares y AA con polaridad intermedia, Trp, His y Tyr pertenecen a este grupo. Dos de ellos esenciales. Estos tres AA tienen su grupo R no es muy largo como el de la Lys ni tan pequeño por ejemplo, como Cys,.JOSÉ RAMÓNHILDAAminoácidos con grupos R grandes NO polares (ver fig 2 del artículo) (Pag 56)En esta clasificación que hace el autor, los AA con grupos R grandes no polares incluyen a tres AA alifáticos (Val, Ile y Leu) y además a Met y Phe.Los grupo R de Val, Ile y Leu por ser alifáticos y por lo tanto no polares, en la estructura tridimensional de la proteína de que forman parte, quedarán ubicados hacia el interior de la proteína, como “huyendo” al agua por su carácter hidrofóbico..RAFAELAminoácidos con grupos R grandes polares (ver fig 2 del artículo) (Pag 56)Este grupo está conformado por: Lisina (Lys), Glutamato (Glu), Arginina (Arg) y Glutamina (Gln).La clasificación de los AA grupos se basa en el tamaño de la cadena lateral del aminoácido y en el grado de su polarización. Los AA de este grupo, por ser su grupo R polar y grande, son hidrofílicos y por lo tanto se ubican en la estructura tridimensional, hacia fuera y entonces tienen la posibilidad de reaccionar “con lo que se les ponga enfrente”, sobre todo los tres primeros, Por su parte la Lisina queda expuesta a padecer fácilmente la reacción de Maillard.NULUTAGUAAminoácidos con grupos R pequeños polares (ver fig 2 del artículo) (Pag 56).Aquí, el autor ubica a: Ser, Gly, Asp y AsnDe los AA pertenecientes a este grupo, la serina es el único AA fosforilable, de hecho así se encuentra en la caseína. Por su parte la Asn en una hidrólisis ácida se convierte en Asp. La Gly por tener un grupo R tan pequeño, encaja muy bien en la colágena.MARITZAAminoácidos con grupos R pequeños NO polares (ver fig 2 del artículo)Los aminoácidos con grupos R pequeños no polares (según el autor) son la Cisteína, la Prolina, la Alanina y Treonina.(Fuente: Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic.)La prolina se diferencia de todos los demás aminoácidos corrientes es que en realidad es un -iminoácido cuyo grupo R es un sustituyente de un hidrógeno del grupo amino.Nota: Cys y Thr tienen cierto carácter polar, aunque no a pH 7.4ANGELAÁrbol genealógico de proteínas.(pag 61)Resulta de los estudios de la taxonomía de los organismos basada en el parentesco de las proteínas, al comparar las estructuras de varias proteínas dentro de una misma especie.Entre organismos estrechamente emparentados, el cambio más frecuente suele ser la sustitución de un aminoácido por otro con características similares (del mismo grupo) y debido esto la estructura 3aria no se modifica.OSWALDOAxioma “Economía molecular” y evolu-ción en proteínas. (pag 61)Las proteínas provienen de un pequeño grupo de arquetipos, pero estas se han organizado de tal forma que modificando su orden o estructura dan origen a otras con distintas funciones, en algunos casos estas mutaciones no son muy distintas, pero en otros casos superan a sus ancestros.Al igual que los seres vivos, las proteínas presentan un mismo ancestro común que les permite por medio de mutaciones y reestructuración, dar origen a otras nuevas proteínas.(Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic)JASSIELCitocromo c(pag. 61)Es un a proteína que transfiere electrones en el metabolismo, concretamente en la tercera etapa de la respiración llamada “Cadena de Transporte electrónico”. El citocromo c, esta presente en más de 80 especies, desde las bacterias hasta el hombre.Cada tipo de citocromo en estado reducido exhibe tres bandas de absorción características en el espectro de luz visible, , , y .El citocromo c es una hemoproteína, o sea tiene como grupo prostético al grupo hemo, al igual que la hemoglobina, pero a diferencia de esta, solo posee una cadena.http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enzimas%20oxidoreductoras%20citocromos.htmlOCTAVIOHILDACristalografía de Rayos X (En qué consiste? Y cuál su papel para conocer la estructura de proteínas?) Pag 60Permite obtener una imagen de difracción, haciendo pasar Rayos X a través de una muestra cristalizada de la proteína. Dada la estructura periódica del cristal, la imagen, es esencialmente la misma que se generaría de observarse una sola molécula. A partir del modelo de difracción, se construye un mapa que muestra la densidad electrónica de la proteína y, del mapa, se infiere el camino que sigue el esqueleto y las posiciones que ocupan las cadenas laterales.La Difracción de Rayos X, es una técnica que se utiliza para conocer la estructura tridimensional de las moléculas y macromoléculas. Usando esta técnica se han estudiado la estructura terciaria de proteínas como hemoglobina, mioglobina, citocromo c, tripsina y ADN.(Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic)ANGELADominio PROTEICOEs una faceta estructural que típicamente comprende entre 30 y 150 aminoácidos; también puede considerarse como una unidad, pues su conformación está determinada exclusivamente por su propia secuencia de aminoácidos.Un dominio es una proteína o parte de una proteína que suele plegarse de forma independiente, y normalmente puede cumplir una función concreta. Muchas proteínas contienen más de un dominio. Por ejemplo, la proteína Src (una cinasa de tirosina) contiene cuatro dominios, designados respectivamente por SH1, SH2, SH3 Y SH4.La Calmodulina es una proteína pequeña, compuesta aproximadamente por 148 aminoácidos presenta un dominio globular N-terminal y un dominio globular C-terminal unidos entre sí por una hélice alfa.ERNESTOHILDADuplicación génica y la evolución de las proteínas (pag 61)La Duplicación génica significa que la célula pasan a obtener dos ejemplares (o más) de un mismo gen. Uno de ellos conserva su función original, mientras que la copia queda en libertad para mutar.(Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic)La Duplicación génica es fuente de diversidad de proteínas.OCTAVIOHILDAEnlace peptídico (propiedades)El enlace peptídico es el enlace covalente que une a dos aminoácidos a través del grupo –COOH de uno y el grupo -NH2 de otro.El enlace peptídico tiene una estructura planar en virtud de los electrones al viajar desde el oxígeno del carboxilo al hidrógeno del nitrógeno del grupo amino, le dan un carácter de doble enlace. Esto le da restricciones de movimiento a la proteína.JORGE“El enlace químico selectivo en proteí-nas”: importancia como principio de las funciones de proteínas. (pag 54).En toda la diversidad funcional de las proteínas se advierte un denominador común: la mayoría de las proteínas funcionan por unión selectiva a moléculas.El principio de unión selectiva a moléculas es el que prevalece en todas las funciones de las proteínas: Enz-Sustrato, Antígeno- Anticuerpo, Hormona-Receptor. Esta unión se establece por enlaces de tipo No covalente. La fuerza de la unión depende de lo bien que encajen las dos moléculas.NULUTAGUAHILDAEnlaces de hidrógeno entre proteínasLos enlaces de hidrógeno estabilizan a la proteína, esto es claro en la -hélice. En este tipo de estructura 2aria , los puentes de H se establecen entre el carbonilo de un AA y el hidrógeno del 5° residuo.Los enlaces de H son más débiles que los enlaces peptídicos.. Los enlaces de H también se pueden formar entre otros átomos de la misma proteína.RAFAELEntropía y energía libre en proteínas.( final pag 59)Algunas proteínas poseen un nivel de organización por encima de la estructura terciaria. Sin embargo, en cualquier proteína el estado plegado posee una energía libre más baja que cualquier otra configuración o sea es más estable.La hélice es una estructura ordenada la cual tiene una baja entropía y tiende a aumentar la energía libre. Sin embargo, aunque esto parece retar a la 2ª ley de la termodinámica, que dice que la entropía del universo siempre aumenta, al interaccionar varias hélices y láminas beta para formar un a proteína globular, la entropía aumenta, pues la proteína tiene mayor posibilidad de moverse y adoptar diferentes estructuras.ANA ROSAEstructura primaria (importancia)Se define como la Secuencia de aminoácidos de una proteína y también incluye la ubicación de los puentes disulfuro.Ejemplo: Ala-Ser-Thr-Trp-Tyr-Ile-Cys-Asp-Glu-Cys S---------------- SA partir de la síntesis de la estructura primaria se da la estructura secundaria. A medida que se sintetiza la cadena, sus regiones van plegándose espontáneamente en hélices alfa y hojas beta que constituyen la estructura secundaria.JASSIELEstructura secundariaDescribe el plegamiento local de la cadena, pues interaccionan AA que se encuentran cercanos en la secuencia lineal, asi interaccionan el AA 1 y 5, el 2 con el 6, el 3 con el 7, etc, Dando lugar a las unidades estructurales que aparecen en casi todas las proteínas.La estructura secundaria de las proteínas se representa en bioinformática de forma similar a la secuencia primaria, asignando a cada residuo una letra que identifica el estado de estructura secundaria en que se encuentra. Se suele identificar a los residuos de una -hélice con H, los de una -lámina con B y los demás (vueltas al azar) con “C”, del inglés coil. Cuando la estructura secundaria es de especial interés se identifican varias subclases de C, como T (del inglés turn) o B (de horquilla).http://www.ccg.unam.mx/~contrera/estructura_macromoleculas/node10.htmlJORGEEstructura terciariaLa estructura terciaria se puede definir como la organización tridimensional que adopta la cadena (elementos de estructura secundaria y zonas menos regulares o lazos) en condiciones fisiológicas. Se caracteriza por un núcleo hidrofóbico o apolar y una superficie expuesta al medio acuoso, donde normalmente predominan los residuos polares.Es la conformación completa de una cadenapolipeptídica en tres dimensiones.La estructura terciaria de una proteína (o la cuaternaria, cuando la tienen) representa también la estructura ”nativa”, que es la estructura funcional de la proteína. Al desnaturalizar a una proteína, se modifica la estructura tridimensional y con ello su función. . La estructura proteica solo tiene sentido en términos de la evolución de las proteínas. (Jorge).AYALAeHILDAEstructura tridimensionalDefine la posición de todos los átomos de la proteína en el espacio. Es la representación de las proteínas en tres dimensiones, la que depende de la secuencia de los aminoácidos y determina las propiedades de la proteína.En la figura (Inhibidor de tripsina pancreática bovina), los AA polares en color azul, permanecen en la periferia y los residuos no polares, en color rojo, permanecen en el centro de la proteína, como “rehuyendo al agua”.a) Las propiedades físicas y químicas de una molécula proteica dependen del plegamiento de la cadena de aminoácidos en un espacio tridimensional.b) Al visualizar la estructura tridimensional de una proteína, se observa una generalidad: los grupos R polares están orientados hacia el exterior acuoso y los AA con grupos R no polares, permanecen en el interior de la proteína.RAFAELExones (en relación con los dominios) (pag 63)Segmentos que codifican parte de la estructura de una proteína separados por largos tramos de ADN que no codifican (intrones).Los límites entre exones e intrones en el genoma son las fronteras entre los dominios de la proteína.OSWALDOGenealogía de proteínas (pag 62)Se refiere al parentesco entre proteínas que comparten en sus secuencias características semejantes con otras, esto es posible gracias o debido a que proceden de un ancestro común y además están estructuradas a base de los 20 aminoácidos existentes, de ahí la posibilidad de que las coincidencias en las secuencias son posibles en un 5 por ciento.Al tratar de establecer la genealogía de las proteínas, el parentesco de mayor interés es el que se da entre secuencias que resultan idénticas entre el 15 y el 25 por ciento.(Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic.)ANA ROSA(HILDA)GlicoproteínaUna glicoproteína se puede considerar como una proteína conjugada, pues además de AA, produce a la hidrólisis, azúcares, los que generalmente están organizados como oligosacáridos.La caseína, la amilasa, las proteínas que definen los grupos sanguíneos, algunas hormonas y las lectinas son ejemplos de glicoproteínas.ERNESTOHILDAHélice alfaLa hélice alfa, junto con la lámina beta, es un tipo de arreglo secundario de la cadena polipeptídica.La hélice alfa, da una vuelta cada 3.6 residuos y los puentes de H se forman entre AA situados cada cuatro posiciones. En los enlaces de H no intervienen los grupos R, sino solo el C=O y el NH de los enlaces peptídicos. Los AA que favorecen este arreglo son: Glu, Leu, Trp, Met, Lys, Ala y Phe y la desfavorecen: Pro, Tyr, Gly, Lys, Asn y secuencias de AA con carga como Lys-Lys-Lys o secuencias de AA formadores de P de H como: Asn-Tyr-Asn-TyrLa cadena de la Mioglogina se arregla en un 80% de forma helicoidal.La proteína de harina de pluma es casi 100% alfa hélice, pero además está estabilizada por innumerables puentes disulfuro, de ahí su baja disponibilidad.Las queratinas de las plumas, pelo, plumas, cuernos, uñas son proteínas que contienen 100% -hélice.MARITZAHemoglobinaProteína-Pigmento respiratorio de los eritrocitos de la sangre, que está constituido por 4 cadenas polipeptídicas (estructura 4aria), agrupadas íntimamente formando un grupo globular compacto de considerable estabilidad a pesar de la carencia de enlaces covalentes entre ellas. (Fuente: Doolitle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic.)La hemoglobina de los eritrocitos de los vertebrados transporta oxigeno desde los pulmones a los tejidos y cambia su conformación espacial al oxigenarse (Oxi-Hb) y desoxigenarse (Deoxi-Hb) al dejar el oxígeno en los diferentes tejido y órganos.MIGUEL ANGELE HILDAHoja betaTambién fue descubierta por Linus Pauling, en este caso se trata de tramos de cadena polipeptídica que se pliegan en forma de “acordeón”. En este arreglo también son los enlaces de H que se establecen entre los grupos amino de los enlaces peptídicos de una cadena y los grupos carbonilo de los enlaces peptídicos de otra cadena, los que estabilizan este tipo de arreglo. Llos grupos R no participan. La favorecen AA como: Trp, Tyr, Asn, Gln, Lys, Ala y Ile.La lámina beta puede ser paralela si las cadenas corren en el mismo sentido, o antiparalelas si las cadenas corren en sentido contrario.En función de los AA, la Hoja beta ó lámina beta también se forma por ruptura de los en p de H.La fibroína de la seda es una proteína constituida en un 100% de lámina beta u hoja beta.En la figura, los círculos morados representan los grupos R, que permanecen hacia arriba y hacia abajo del plano.La hoja β es una de las estructuras secundarias posibles adoptada por las proteínas.DAVIDHILDAHormona proteicaUna de las funciones de las proteínas es la de actuar en el metabolismo como hormonas.Somatotropina, H. Paratiroidea, Insulina, Prolactina, H. tirotropina, H. Lutenizante, H. Tirotropina, Gonadotropina coriónica, son ejemplos de hormonas proteicas.ANA ROSAIntrones (en relación con los dominios) (pag 63)Los intrones que son tramos de ADN que no codifican, se sitúan en, o cerca de, los límites de los dominios de la proteína.Rossmann sugiere que las proteínas primitivas se pudieran haber formado por fusión de dominios útiles y que la evolución ha mantenido el aislamiento genético de los dominios durante el transcurso de varios miles de millones de años (Gilbert), lo que facilitó el ensamblaje de dominios para generar nuevas proteínas útiles.Los intrones son segmentos del gen de la proteína que no codifican información y que separan a los segmentos que codifican parte de la estructura de una proteína (exones).La separación de dominios por intrones ha facilitado que aquellos mantengan sus características y aislamiento para que se diera el ensamblaje de dominios y con ello nuevas proteínas.DAVIDHILDAPlegamiento de mononucleótido (pag 63)Se refiere al hecho de que no obstante, algunas proteínas tienen estructura tridimensional diferente y función, todas contienen un dominio de unos 70 residuos que presentan la misma pauta de plegado que permite unir ya sea al nicotin adenin dinucleótido (NAD), ó al Flavín adenin dinucleótido (FAD) o al Flavin mononucleótido (FMN), por lo que a esta zona o dominio, se le denominó “Plegamiento de mononucleótido”.Las enzimas digestivas proteasas (tripsina, quimotripsina y subtilisina), aunque no unen mononucleótidos, comparten con las proteínas que tienen la “zona de plegado para mononucleótidos”, el tener estructura tridimensional diferente, una secuencia primaria diferente y tienen una zona de plegado similiar entre ellas, que es parte del sitio activo y que es específica para enlaces peptídicos, ya que ellas son proteasas. Todas contienen en el sitio activo lo que se conoce como una “tríada catalítica” que son AA que vuelven nucleófila a la serina del sitio activo, mientras tanto el aspartato del sitio activo, atrae a residuos de Lys y Arg y las estabiliza, por esta particularidad el Asp es el responsable de la especificidad de la Tripsina. A las proteasas que tienen Ser en el sitio activo se les conoce como serin-proteasas.JORGE ANDRADEProteínaLa proteína es un polímero lineal de unidades de aminoácidos enlazados en una secuencia específica. Practicamente todas las actividades de las proteínas se explican en términos de un enlace selectivo a moléculas.Las proteínas tienen una estructura y, en virtud de su unión selectiva con otras moléculas, se da la unión Ag-Ab, Enz-Sustrato, Hormona-receptor, regulan genes por unión a fragmentos de ADN, elaboran los genes y el resto de la maquinaria que da soporte a la vida.JASSIELProteína mensajeraLas citoquinas son un ejemplo de proteínas mensajeras pertenecientes a las hematopoyetinas y son producidas por una gran variedad de células. Son proteínas de bajo peso molecular. Se producen durante la respuesta inmune. Para ejercer su función se unen a receptores membranales de las células en las que ejercen su acción, iniciando una cascada de transducción intracelular de señal que altera el patrón de expresión génica, de modo que esas células producen una determinada respuesta biológica (2).Un ejemplo de proteína mensajera es la insulina, ya que al unirse a su receptor proteico membranal, origina la activación de otras proteínas membranales que dan lugar a la entrada de glucosa a la célula. Diversas células producen estas proteínas mensajeras y son emisoras de información.1)http://investigacionmedica.suite101.net/article.cfm/proteinas-mensajeras-o-citocinas2)http://www.ugr.es/~eianez/inmuno/cap_14.htm#_Toc443216944MIGUEL ANGELe HILDAProteínas como enzimas (pag 54)Las proteínas que funcionan como enzimas son globulares y constituyen una de las moléculas más importantes del metabolismo y como muchas otras funcionan por unión selectiva a una molécula llamada “sustrato”, solo que las enzimas sí provocan un cambio en esta molécula, este cambio puede ser la formación , ruptura o re- arreglo de los átomos del sustrato para dar lugar a un producto. Las reacciones enzimáticas se clasifican en 6 clases.Un ejemplo de este tipo de proteínas catalíticas, lo es la enzima hepática Alcohol deshidrogenasa, que convierte el alcohol etílico en acetaldehído:CH3CH2OH + NAD ⇄ CH3CHO + CO2+ NADH + H+Un ejemplo de enzimas, lo constituyen las liasas son las enzimas que adicionan grupos a dobles enlaces ó forman dobles enlaces por eliminación de grupos, generalmente: H2O, CO2 o NH3. La enolasa, una enzima glucolítica, es un ejemplo de este tipo de enzimas ya que elimina una molécula de agua del 2-fosfoglicerato y lo transforma en fosfoenolpiruvato, que tiene un doble enlace.ERNESTO HILDAProteína de defensa(Pag 54)Las inmunoglobulinas son el ejemplo clásico de una proteína de defensa.Los Anticuerpos (Ab: IgG, IgA, IgE, etc) se unen a Aníigenos (Ag) específicos y los neutralizan.La cerda produce un calostro rico en inmunoglobulina G, que puede transferir pasivamente al neonato en las primeras 12 horas de su nacimiento.ANGELAProteína estructuralUna proteína estructural como la colágena (figura anexa), las queratinas (pelo) resultan del principio general de la acción de las proteínas: la unión selectiva a moléculas, así una proteína estructural resulta de la agregación de muchas moléculas idénticas de la misma proteína para originar una proteína de mayor tamaño.Una proteína estructural surge de la unión de muchos ejemplares de la misma proteína para originar una estructura de mayor tamaño, ya sea una fibra (figura: ensamblaje de colágeno), una hoja o un túbulo.AYALAeHILDAProteína globularSon proteínas cuya forma tridimensional plegada es relativamente compacta (enzimas, albúmina), a diferencia de la proteínas fibrosas que presentan una forma alargada (colágeno, actina, miosina, queratina).El concepto “proteína globular”, pertenece a una de las clasificaciones que va de acuerdo con la forma de la proteína. Una proteína globular típica contiene unos 350 aminoácidos, que podrían plegarse de innumerables maneras. En una proteína globular típica el interior puede ser un haz de fibras beta que van y vuelven diametralmente, quedando la superficie cubierta de hélices alfa.La mayoría de las enzimas presentan una estructura tridimensional globular.Otras proteínas que no son enzimas, también presentan estructura globular, es el caso de Hb y mioglobina, de hecho su función depende de que su estructura globular permanezca intacta ó “nativa”.MIGUEL ANGEL e HILDAProteínas análogas (pag 62)Una proteína análoga es aquella que desempeña una función similarHemoglobina y Mioglobina son proteínas análogas, ya que ambas transportan oxígeno y bióxido de carbono.DAVIDHILDAProteínas conjugadasSon proteínas que al hidrolizarlas producen no solo AA, sino un grupo prostético, que puede ser un lípido, un azúcar o alguna otra molécula orgánica como el grupo hemo en la Hb y citocromo. La Hb (hemoproteína), la caseína (glicoproteína), las lipoproteínas y las lectinas (glicoproteínas), son proteínas conjugadas. En la figura se presenta el grupo hemo, grupo prostético de la Hb. JOSÉ RAMÓNHILDAProteínas membranalesLas proteínas membranales son proteínas que adicionalmente a los lípidos, integran a las membranas y tienen diversas funciones: canales, receptores, transportadoras.MARITZAProteínas reguladoras de la expresión génicaLas proteínas reguladoras de la expresión génica, se unen a bases nucleotídicas dispuestas de forma específica en el ADN. (Fuente: Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic.)Algunas proteínas se unen al ADN y regulan la expresión de los genes. Otras participan en la replicación, la transcripción y la traducción de la información genética.EDGAR eHILDAReceptor proteícoEs una proteína de membrana que reconoce moléculas mensajeras como las hormonas y los neurotransmisores y que se une de manera selectiva a una molécula específica e inicia una respuesta fisiológica. (Mathews, 2002).Los receptores proteicos de membrana incluyen: 1) proteínas que influyen en la síntesis de segundos mensajeros (AMPc, GPCc, Ca2+, Diacilglicerol).2) Canales iónicos (proteínas transmembranales que actúan como poros, el canal de Na-K+) y 3) proteínas con una actividad enzimática intrínseca (Actividad de proteína cinasa). (Mathews, 2002).NULUTAGUAHILDASecuenciación de una proteína a partir de AD.(pag 60).Constituye un método indirecto para secuenciar a una proteína. Requiere de un tramo de ADN que codifica la estructura de la proteína, es más sencillo secuenciar el ADN (Método de Maxam-Gilbert) y traducir después cada codón de tres letras al aminoácido correspondiente.De acuerdo al código genético, los tripletes (codones) UUU y UUC codifican para Phe, mientras que AUU, AUC, AUA codifican para Ile. El código genético es casi universal.EDGAReHILDASecuencias homó-logas en proteínas ejemplos. (pag 62).Una proteína es homóloga con otra, si tiene tramos de secuencias similares, lo que significa que tienen ancestro común y entonces se dice que tiene un alto grado de homología (%).(Doolittle, F. R. 1985. Proteínas. Inv y Ciencia. Dic.)Un ejemplo muy ilustrativo lo proporcionan la glutatión reductasa y lipoamida reductasa. Las dos enzimas la transferencia de iones a compuestos que llevan azufre H+. Las dos son idénticas en más del 40% de las posiciones de sus secuencias de AA. También se observa un grado de homología semejante entre quimotripsinógeno y tripsinógeno.JORGESONDA DE ADN (aplicación en la secuenciación de proteínas) (pag.61)Es el ADN obtenido por retrotraducción y sirve de plantilla para encontrar las secuencias complementarias del ADN de interés y así conocer la secuencia primaria de una proteína. Como cada triplete de bases (codón) codifica para un AA, en lugar de secuenciar la proteína, porque no se cuenta con ella, se secuencia el gen.La sonda hibrida (se aparea) con el ADN de una biblioteca de fragmentos génicos clonados. Los que presentan secuencias complementarias se encuentran por la presencia de fósforo radiactivo. Para ello es necesario aislar el ADN, purificarlo, amplificarlo y después se secuencia usando una sonda tomada de la biblioteca de fragmentos génicos.RAFAELUnión de dominiosEs la reunión de dos segmentos de proteínas pequeñas actuando como una unidad coherente y con la capacidad de unirse a moléculas pequeñas como por ejemplo coenzimas, lo que supondría el inicio de un tipo de catálisis. La disposición geométrica de los dominios es lo que constituiría la estructura terciaria. El dominio más común es el formado por la unión de dos láminas beta conectadas por un segmento de hélice alfa (asa ) (figura anexa).La capacidad de unión con mononucleótidos se incorporó a la maquinaria de varias de las enzimas prototípicas que aparecieron en los primeros sistemas vivos.<br />