Enzimas (2)

Enzimas

Generalidades
Son biomoléculas que catalizan (incrementan la velocidad en que se alcanza el estado de equilibrio en las reacciones químicas).
La mayoría son proteínas con excepción de las ribozimas (moléculas pequeñas de ARN catalíticamente activas.
Se distinguen por su especificidad de sustratos, que es la habilidad para discriminar entre moléculas muy similares.
Muchas enzimas están reguladas, pueden cambiar de un estado de baja actividad a uno de actividad alta, dependiendo de las condiciones celulares

Algunas enzimas consisten enteramente de proteínas, mientras que otras tienen porciones no protéicas, llamadas cofactores .
Los cofactores pueden ser iones metálicos (grupo prostético) o sustancias orgánicas (coenzimas).
Una enzima desprovista de los cofactores o los grupos prostéticos que puedan ser necasarios para su actividad se denomina apoenzima , el cuál es catalíticamente inactivo
La enzima activa ( holoenzima ) que resulta de la combinación de una apoenzima y su(s) cofactor(es).

Las enzimas que catalizan la misma reacción que difieren en su nivel estructural primario, se denominan isoenzimas .
Los Zimógenos o Proenzimas, son enzimas que deben sufrir cambios para alcanzar su conformación activa, ya sea por la pérdida de algunos residuos o la ganancia de algún grupo funcional.

Algunas enzimas tienen nombres descriptivos (tripsina, quimiotripsina, pepsina, etc.)
Se denominan con la terminación -asa tomando como base el tipo de reacción que catalizan.
Nomenclatura

Clasificación tradicional
Deshidrogenasas: Catalizan la pérdida de hidrógeno (H+ y e-) de un sustrato teniendo como aceptor una molécula diferente al oxígeno.
Oxidasas: Catalizan la pérdida de hidrógeno de un sustrato teniendo como aceptor al oxígeno.
Cinasas (Quinasas). Catalizan la transferencia de grupos fosfato del ATP a otra molécula.
Transaminasas: Transfieren grupos amino a grupos carbonilo.

Fosfatasas: Rompen enlaces fosfoéster en presencia de agua.
Tiocinasas (tioquinasas): Forman enlaces tioéster dependientes de ATP a partir de la coenzima A y ácidos carboxílicos.
Mutasas. Catalizan rearreglos intramoleculares de grupos funcionales.
Transaldolasas y transcetolasas. Transfieren grupos de tres y dos carbonos respectivamente.

Epimerasas: Catalizan la formación de compuestos con formaciones espaciales diferentes. pe. D L ó L D
Descarboxilasas. Eliminan grupos carboxilo
Sintetasas. Forman nuevos compuestos por condensación de sustratos.
Hidrolasas. Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua.

Clasificación internacional
El número de clasificación consta de 4 dígitos separados por puntos: A.B.C.D A: Clase, tipo de reaccion. B: Subclase, indica el sustrato. C: Sub sub clase, indica el cosustrato D: Número de orden

Especificidad enzimática
Preferencia que presentan las enzimas hacia ciertos sustratos.
SITIO ACTIVO: Arreglo de aminoácidos característico (3er nivel de estructura de proteínas) donde se lleva acabo el evento catalítico.
Lisozima

Actividad Enzimática Que tan rápido puede trabajar una enzima Velocidad de reacción
La velocidad se define como el cambio en la cantidad de materiales iniciales o de productos, por unidad de tiempo.
Un c atalizador incrementa la velocidad de la reacción química, pero sin cambiar él mismo durante el proceso.

Actividad Enzimática Cuatro Variables Temperatura pH [Enzima] [Sustrato]

Efecto de la temperatura
Un incremento de temperatura, aumentará la energía cinética de las moléculas en una reacción química, favoreciendo un mayor numero de choques entre ellas, lo que aumentará la probabilidad de formación de producto.
Todas las enzímas tienen una temperatura óptima, para su actividad máxima.
Las células básicamente son isotermas (a temperatura constante).

Efecto de la temperatura Si una enzima se calienta por arriba de su temperatura óptima , se inactiva. Los enlaces se rompen. Esto significa que la proteína pierde su estructura secundaria y terciaria o cuaternaria. Desnaturalización de la enzima Δ

Efecto del pH
La dependencia del pH usualmente refleja el ambiente en el cual la enzima es activa.
La mayoría presentan actividad, dentro de un rango de pH de 3-4 unidades.
Arriba del pH óptimo, se rompen los enlaces iónicos. También se ven afectados los residuos cargados en el sitio activo

Efecto de la [Enzima]
Efecto de [E], sobre la velocidad inicial ( v 0 ) de una reacción catalizada a una [S] fija de saturación.
La velocidad de la reacción está influída por la concentración de enzima, pero no por la concentración de otro reactante [S].

Efecto de la [Sustrato]
Para una reacción catalizada por enzima, que sigue una cinética de Michaelis-Menten, la unión de cada punto del experimento, da lugar a una curva hiperbólica.
A baja [S] , la curva tiende a una recta que asciende con mucha pendiente. En esta región la curva depende de [S] .
Para una alta [S] , la enzima está casi saturada y la v 0 de la reacción no cambia mucho, cuando aumenta la [S]

Cinética Michaeliana
V max , es alcanzada a altas [S], donde están saturadas todas las moléculas enzimáticas, dando una velocidad constante
Km, [S] a 0.5V max
Medida de la afinidad relativa, de una enzima por su sustrato.
Valores de Km Grandes Valores de Km Pequeños Poca afinidad Gran afinidad

Gráfica de Leneweaver-Burk
La gráfica de V Vs. [S] con forma hiperbólica, no es una herramienta muy útil, para la determinación cuantitativa de los parámetros cinéticos clave K m y V max , debido a la dificultad para su extrapolación.
Hans Lineweaver y Dan Brurk convirtieron esta relación hiperbólica a la siguiente función lineal:

Mecanismos Celulares de Regulación

Regulación
La actividad enzimática se regula por dos estrategias:
El cambio en los niveles de [Enzima].
El cambio en la velocidad de catálisis (actividad específica).

Cambio en los niveles de [Enzima]
Los niveles enzimáticos, pueden controlarse manipulando la velocidad de catálisis.
Las enzimas tienen tiempos de vida media distintos.
Las enzimas que se degradan más rápidamente, ocupan puntos clave en las rutas metabólicas.
Permitiendo un control más rápido de los niveles enzimáticos.
Cambios en [Enzima] usualmente resultan en respuestas lentas para el contrlol metabólico.
Control genético : Puede controlarse la síntesis de enzimas de novo, en respuesta a hormonas, esto ayuda si las enzimas, solo se necesitan en determinadas ocaciones.

Regulación de la actividad específica
La actividad específica se regula de dos maneras
1. Control Alostérico.
Los ligandos se unen a un sitio distinto al sitio activo.
El ligando puede ser, sustrato, producto u otra molécula.
A una [S] dada:
modificador “+” > actividad.
modificador “-” < actividad.
Una enzima puede tener ensitios alostéricos >1 de un efector.
Permitiendo el control de un número de áreas metabólicas.
La actividad específica es el resultado neto de la acción de todos los efectores.

Regulación de la actividad específica
2. Modificación covalente
Algunas enzimas permanecen inactivas hasta que son modificadas covalentemente
Ineficientes para ser activas todo el tiempo
La modificación más usual, es la fosforilación por cinasas

Inhibición enzimática
Inhibidores competitivos
Imitan la estructura del sustrato y compiten por el sitio activo
Inhibidores no competitivos
Reguladores alostéricos
Modificadores covalentes
Si la modificación covalente es irreversible, resulta usualmente tóxica para la célula.

Regulación por retroalimentación
Las enzimas reguladoras específicas, están colocadas estretégicamente y son reguladas por mecanismos de retroalimentación.
Frecuentemente la primera enzima en una ruta metabólica está colocada estratégicamente al principio de la vía, para controlar esta última.

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