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Enzimas

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  • 1. Las Enzimas Universidad Pedagógica Nacional “ Francisco Morazán”
  • 2. Introducción
    • Las enzimas son catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad con la cual se realizan los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. Como catalizadores, las enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. Su nombre proviene del griego ensymo (dentro de la levadura).
  • 3. Breve historia de las enzimas
    • A finales del siglo XIX, estaba aceptado universalmente que los procesos de la vida eran el resultado directo de una fuerza vital y que ocurrían exclusivamente en las células.
    • Los científicos que sobresalieron en dicho estudio fueron: M. Hahn, un científico alemán y Hans Buchner.
  • 4.
    • M. Hahn trataba de separar proteínas de las levaduras moliéndolas en un mortero con arena muy fina y tierra de diatomeas ( Las diatomeas son un importante grupo de organismos marinos )
    El extracto de levadura se filtraba en un paño muy fino, pero desafortunadamente para Hahn, era muy difícil de preservar.
  • 5.
    • Hans Buchner, colega de Hahn, le sugerio agregar sacarosa al estrato de levadura y le recordó que la fruta se conserva agregándole azúcares; haciendo una mermelada.
  • 6.
    • Cuando agregó la sacarosa al extracto, observó que de la solución emergían burbujas.
    • Hahn concluyó que; la FERMENTACIÓN, es el proceso descrito por Louis Pasteur como la vida sin aire, estaba ocurriendo. Buchner había demostrado que los procesos de la vida, podían ocurrir fuera de las células vivas.
  • 7. Función de las enzimas
    • Las enzimas son principalmente catalizadores de las reacciones químicas que se producen en los seres vivos.
    • Los catalizadores : son sustancias que aumentan la rapidez o velocidad de una reacción química, sin verse alterada ella misma, la mayoría de ellos son proteínas que les denominamos enzimas.
  • 8.
    • Los catalizadores aumentan la velocidad de las reacciones químicas.
    • Las enzimas son catalizadores biológicos, a la sustancia en la que actúan se le denomina sustrato de esa enzima .
  • 9. Son biocatalizadores
    • Se consideran biocatalizadores las enzimas , hormonas y las vitaminas. Reducen la energía de atracción de una reacción química, haciendo que esta sea mas rápida o mas lenta.
  • 10. Velocidades de reacción química
      • Reacciones de primer orden
    Reacciones de segundo orden Denominada Constante de velocidad
  • 11. ¿Qué determina la velocidad de un reacción química? Lo mas importante para determinar la velocidad de reacción es lo que ocurre en la transición desde los reactantes a los productos. Las medidas de equilibrio, que corresponden a los estados final e inicial, no descubren ninguna información acerca de la transición o de la barrera que presenta la transición.
  • 12.
      • La característica más familiar de un sistema material, es su capacidad de cambiar químicamente. Los organismos nacen, crecen se reproducen y mueren, cada uno de estos estados necesita de cambios químicos.
      • La formación de rocas, océanos y atmósferas consisten de series de reacciones. Las escalas de tiempo para las reacciones pueden ir desde los femto segundos (10-15 s) hasta los tiempos geológicos (10-9 años o 10+16 s).
  • 13.
    • La cinética química puede ser descrita como el estudio de un sistema químico cuya composición cambia con el tiempo.
    • Estos cambios pueden realizarse en cualquier estado de la materia
  • 14. Virtualmente todas las reacciones químicas tienen una barrera energética que separa a los reactivos, reactantes o substratos de los productos. Esta barrera se denomina energía libre de activación que es la diferencia en energía que existe entre los reactivos y los productos. El lugar donde la energía libre de activación es máxima, se denomina estado de transición . En la siguiente figura se ejemplifica la transformación del reactivo A en el producto B a través del estado de transición T*: A  T*  B
  • 15. Figura: Representación del cambio en la energía libre de una reacción catalizada enzimáticamente (línea continua) y la misma no catalizada (línea punteada).
  • 16. ¿Qué hace un catalizador ? Los catalizadores actúan disminuyendo la energía de activación. Reduce la barrera de energía para una reacción, con lo que aumenta la fracción de moléculas que tienen las energía suficiente para alcanzar el estado de transición y hacer que la reacción vaya mas rápida en ambas direcciones.
  • 17.  
  • 18.
    • 1.-El papel de un catalizador consiste en reducir el valor Δ G ‡ ( energía libre).
    • Modelo de cerradura llave
    Como actúan Las enzimas como catalizadores El modelo del ajuste inducido
  • 19.
    • Modelo de ajuste inducido
    Lugar activo Tanto la enzima como el sustrato sufren una distorsión al unirse . Esta hipótesis continua siendo el modelo mas aceptado para la catálisis enzimática
  • 20. Ejemplo
    • Las enzimas son muy eficaces. Por ejemplo, unos 30 g de pepsina cristalina pura son capaces de digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas.
  • 21. Las Enzimas
    • Une el sustrato o sustratos
    • Reduce la energía del estado de transición
    • Impulsa directamente el acontecimiento catalítico
  • 22.
    • La cinética de las reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y es más eficaz a una temperatura determinada. Aunque un aumento de la temperatura puede acelerar una reacción, las enzimas son inestables cuando se calientan.
  • 23. Estado estacionario de la cinética enzimático
  • 24.
    • Si aumenta la concentración de sustrato o de la enzima, la velocidad de la reacción también crece; en otras palabras, a mayor cantidad de sustrato o enzima, más grande es la elaboración de producto, en un tiempo dado.
    • En algunas ocasiones ciertas células pueden disponer abundantemente de un sustrato definido, y no poseer la cantidad adecuada de la enzima específica para ese sustrato. La enzima, en tal caso, constituye un factor limitante del metabolismo celular en aquellas células.
    Ver tabla 11.1 Pág.. 423
  • 25.
      • En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
      • Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor .
  • 26.
    • Fenilalanina
        frutas y verduras pobres en fenilalanina
  • 27. Comprobación de la ecuación de Michael Menten
    • Según la ecuacion de Menten a medida se consume el sustrato la velocidad disminuye hasta alcanzar finalmente el equilibrio
  • 28. Reacciones con múltiplos sustratos
    • Unión aleatoria del sustrato
    • S 1 E . S1 S2
    • E E . S1 . S2 E + P1 + P2
    • S 2 E . S2 S1
  • 29.
    • Unión ordenada de los sustratos
    • E S1 E . S1 S2 E . S1 . S2 E + P1 + P2
  • 30. Inhibición Catalítica Irreversible Reversible Inhibidores
  • 31. La inhibición de las enzimas puede ser reversible e irreversible Inhibición competitiva: el sustrato (S) y el inhibidor (I) compiten por el sitio activo.
  • 32. Los inhibidores Competitivo Tanto el sustrato como el inhibidor se ajustan al lugar activo. El sustrato puede procesarse por loa enzima, mientras que el inhibidor no. Este compite con el sustrato por el lugar de unión.
  • 33.
    • En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la izquierda. Esto generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una enzima en el que también se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la enzima.
  • 34. Inhibidores no competitivos
    • Un inhibidor no competitivo no compite por el lugar activo sino que afecta al fenómeno catalítico.
    • Es una forma de inhibición mixta donde la unión del inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.
  • 35. El inhibidor (rojo )se une a un lugar de la superficie enzimática distinto del lugar del sustrato (verde)
  • 36. Inhibición Irreversible
    • Muchos de ellos se unen covalentemente a los lugares activos de las enzima, con lo que la inhibición no puede ser invertida. Los inhibidores irreversibles suelen contener grupos funcionales reactivos como mostazas nitrogenadas, aldehídos, halcanos o alquenos.
    • Estos grupos electrofílicos reaccionan con las cadenas de aminoácidos para formar uniones covalentes.
  • 37.
    • En la mayoría de los casos reaccionan con algún grupo funcional del lugar activo para bloquear el lugar de sustrato o para dejarlo catalíticamente activo.
    • Los residuos modificados son aquellos que contienen en sus cadenas laterales nucleófilos como por ejemplo un grupo hidroxilo o un grupo sulfhídrico. Esto incluye a los aminoácidos serina (como en el DFP, a la derecha), cisteina, treonina o tirosina.13
  • 38. Un ejemplo característico de un inhibidor competitivo irreversible es el del : Reacción del inhibidor irreversible diisopropilfluorofosfato (DFP) con una serín-proteasa
  • 39. Inhibidores enzimáticos irreversibles
  • 40. Coenzimas, vitaminas y metales esenciales
    • Muchas enzimas utilizan moléculas pequeñas unidas, que se le denominan coenzimas, para facilitar la catálisis. Las coenzimas no se modifican de manera irreversible durante la catálisis; o no se modifican o se regeneran.
  • 41. Las coenzimas y sus funciones
    • Poseen frecuentemente estructuras orgánicas complejas que no pueden sintetizarse por algunos organismos, las vitaminas hidrosolubles , aquellas que normalmente son precursores metabólicos de diversas coenzimas por lo que estas vitaminas son importantes para el organismo.
  • 42. Algunas coenzimas importantes y las vitaminas relacionadas
    • Ver cuadro Pág.. 435
  • 43. Iones metálicos en las enzimas
    • Muchas coenzimas contienen iones metálicos, que generalmente se mantienen unidos mediante enlaces covalentes , a veces se unen mediante un grupo prostético como el hemo. A estas enzimas se les denomina métaloenzimas.
  • 44. Diversidad de la función enzimática Hay una gran cantidad de proteínas que actúan como enzimas. Las enzimas se dividen en 6 grupos y subgrupos . Dentro de las clases principales son las siguientes:
  • 45.  
  • 46.
    • Oxirreductosas: catalizan reacciones de oxidación – reducción.
    • Transferasas: catalizan trasferencias de grupos funcionales de una molécula a otra.
    • Hidrolasas: catalizan rupturas hidrolíticas
    • Liasas: catalizan eliminaciones de un grupo o adiciones de un grupo a un doble enlace.
  • 47. Isomerasas: catalizan reordenamientos intramoleculeculares. Ligasas: catalizan reacciones en las que se unen dos moléculas.
  • 48. Enzimas hibridas
  • 49.  
  • 50.  
  • 51.  
  • 52.  
  • 53.  
  • 54.  
  • 55.  
  • 56.  
  • 57.  
  • 58.  
  • 59.  
  • 60.  
  • 61.  
  • 62.  
  • 63.  
  • 64.  
  • 65.  
  • 66.  
  • 67.  
  • 68.  
  • 69.  
  • 70.  
  • 71.  
  • 72.  
  • 73.
    • Los inhibidores reversibles se unen a las enzimas mediante interacciones no covalentes tales como los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y los enlaces iónicos. Los enlaces débiles múltiples entre el inhibidor y el sitio activo se combinan para producir una unión fuerte y específica.
    • Al contrario de lo que ocurre con el sustrato y los inhibidores irreversibles, los inhibidores reversibles generalmente no experimentan reacciones químicas cuando se unen a la enzima y pueden ser eliminados fácilmente por dilución o por diálisis.
  • 74. Son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un organismo patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas. Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores; los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
  • 75. Transición o estado de transición
    • Es una fase a través de la cual deben pasar la molécula o las moléculas que reaccionan, a menudo, de una forma en que la molécula esta tensionada o distorsionada o tiene una estructura electrónica determinada, o en que las moléculas colisionan adecuadamente .
  • 76.
    • Una reacción de segundo orden se da siempre que dos moléculas han de entrar en contacto para formar productos.
    • Un ejemplo sencillo es:
    • 2A k 2 A 2
    Una velocidad de reacción de segundo orden es proporcional a la segunda potencia de la concentración del reactante.
  • 77. Una reacción de primer orden es aquella cuya velocidad es directamente proporcional a la primera potencia de la concentración del reactante denominada constante de velocidad. A B Consideramos primero la reacción mas sencilla posible , la conversión irreversible de la sustancia A en la sustancia B.
  • 78. Determinación del orden y de la constante de velocidad de una reacción irreversible de primer orden