x
.m
o m
e .c
u t
.g
Tablas y mapas conceptuales
w
w
w
Autor: Maestro en Ciencias
e n
Bioquímicas Genaro Matus
os
n
ta
El resumen de todo el curso, ordenado, sintetizado y jerarquizado
í
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
FUNDAMENTOS e n DE
BIOQUÍMICA os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
.m
La bioquímica y los seres
vivos: términos enzimas y caracterizar rutas
Bioquímica: Disciplina donde Su objetivo principal es descubrir Se distingue por estudiar
interaccionan la química y la y
biología, haciendo uso de
describir en
moleculares los procesos y los
o m
metabólicas.
.c
herramientas de fisicoquímica mecanismos que constituyen la
para explicar la vida en términos vida.
moleculares y cinéticos.
Ser vivo: Características de los seres vivos:
t e
Cualidades mas evidentes:
u
Aquel que esta
1.Organización estructural y funcional, 1)Capacidad de autorreplicarce.
formado por al menos una célula.
.g
2.Membrana plasmática. 2)Permanecen ordenados en el medio.
3)Adaptación y evolución.
3.Compuestos por CHONSP
w
(biolelementos).
4.Biomoleculas: Ac. Nucleicos,
w
azúcares, lípidos y proteína.
5.Metabolismo (Ana y Cata)
w
6.Diferenciación.
7.Irritabilidad y taxis,
e n
8.Usan ATP o análogo energético.
Estructura celular: Dos tipos estructurales:
s
Proteínas 70% a) Procarionte (sin núcleo, gralmente
Célula: Unidad mínima, Ac. Nucleicos 15% pequeñas)
n
evolutiva y anatómica de los
seres vivos.
o
estructural, funcional, fisiológica, Lípidos 9%
Azucares 5%
Sales 1%
b) Eucarionte (nucleado, más grande y
más complejo)
Entidades acelulares:
í ta -Posee organelos
asociados.
con funciones
-Priones (sólo proteína)
is
-Viroides (sólo RNA)
-Virus (Ac. Nucleícos + proteína y
v lípido)
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x
Bioelementos y enlaces m
.
Nivel: Comentario:
o m Elemento:
.c
Primer nivel Los más abundantes en todos los organismos (más del C,H, O, N.
90 %).
Segundo nivel
e
Mucho menos abundantes, pero se encuentran en todos Ca, Cl, Mg, P, K, Na y S.
los seres vivos (5-8 %)
t
Tercer nivel
u
Metales en pequeñas cantidades presentes en todos los Co, Cu, Fe, Mn y Zn.
.g
organismos, pues son esenciales para la vida (1-2 %).
Cuarto nivel Se encuentran o son necesarios en algunos organismos Al, As, B, Br, Cr, F, Ga, I, Mo, Ni,
en cantidades mínimas (menos del 1 %). Se, Si, W, y V.
w
w
w
e n Funciones:
os Celular
n Organísmica
í ta
v is
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x
Bioelementos-biomoléculas .m
o m
Biomolécula:
.c
Función Principal Funciones
te
Secundarias
Carbohidratos Fuente principal para captación Componente estructural de las
u
y almacenamiento de energía. paredes celulares de Hongos y
.g
Plantas, además del glucocalix
de Bacterias.
Lípidos
w
Elementos estructurales de las Fuente de carbono y energía.
membranas biológicas.
Proteínas
w
Elementos estructurales,
enzimas, hormonas.
Acarreadores, transductores de
energía, anticuerpos,
w generación de impulsos
nerviosos, contracción
Ácidos Nucleicos
e n Entidades portadoras de la
carga genética.
muscular.
Transferencia de energía y
señalización intracelular.
os
n
í ta
v is
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x
Tipos de enlace .m
o m
.c
• Ideal
• No polar
o Covalente
t e • Polar
Electronegatividad
u • Coordinado
o Iónico
.g
w
o S–S
w
Enlace Hibridación w o S–P
e n o P–P
os o Sencillo
n
Electrones o Doble
í ta compartidos
o Triple
v is
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x
Las combinaciones del carbono con otros elementos, .m
como el O, H, N, etc., permiten la aparición de GRUPOS
o m
.c
FUNCIONALES
t e
u
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Las fuerzas intermoleculares .m
o m
.c
Las fuerzas de atracción intermolecular se
te
consideran como interacciones largas de carácter
débil y son posibles debido a las fuerzas
u
electrostáticas que se generan entre polos opuestos,
a) Fuerzas Iónicas
.g
de dos moléculas idénticas o diferentes.
b) Fuerzas ión-dipolo
w
w c) Fuerzas dipolo-dipolo
w d) Fuerzas dipolo-dipolo inducido
e n e) Fuerzas dipolo inducido-dipolo
inducido
os f) Fuerzas hidrofóbicas
n
í ta
v is
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x
.m
Es la ciencia que estudia
las reacciones químicas
BIOQUIMICA
m
de los seres vivos
o
BIOELEMENTOS
e .c
ENLACES QUIMICOS
BIOMOLECULAS
u t
CARBOHIDRATOS
.g
w
METALICO
COVALENTE
METALICO
COVALENTE
IONICO
IONICO
w
LIPIDOS w
e n
CARGAS ELECTRICAS
COORDINADO : Modelo de
PROTEINAS
os IDEAL
POLAR
NO POLAR
la nube o
del mar
de electrones
ACIDOS NUCLEICOS
n ELECTRONEGATIVIDADES No hay carga neta
ta
MUY DISTINTAS
í
Célula  Características Fuerzas intermoleculares
is
Electrostáticas e
de seres vivos. Hidrofóbicas
v
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Reacciones en la célula =m x
.
Metabolismo m o
. c
Concepto: Definición:
t e
Funciones y características:
u
.g
Metabolismo Conjunto global de 1.Obtener energía química del entorno.
reacciones químicas que 2.Adquirir materiales del entorno y hacerlos propios.
w
ocurren en un ser vivo. 3.Transformar los precursores monoméricos en
polímeros.
w
4.Construir un mapa metabólico dinámico en cada
estado celular.
Catabolismo Conjunto de vías
degradativas para obtener w Degradativa, oxidativa, generador de energía, aporta
materiales, vías convergentes.
Anabolismo n
materiales y energía.
e
Conjunto de vías sintéticas Sintética, reductora, consumidora de energía, vías
que consumen energía y divergentes.
s
materiales del catabolismo.
o
n
í ta
v is
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x
Reacciones químicas: .m
o m
.c
Son cambios, • Se pueden clasificar con base en dos
transformaciones o criterios:
rearreglos a nivel molecular
de la materia Implican la
u te
• Molecular. Considerando el número de
.g
formación o ruptura de moléculas que deben reaccionar para formar
enlaces. los productos.
w
Reactivos → Productos (irreversibles)
• Uni-uni; Uni-Bi, Bi-Bi, etc.
w
Reactivos ⇄ Productos (reversibles)
w
En las reacciones reversibles hay
• Cinético (velocidad). Según la dependencia
de la velocidad de la reacción y la
productos que
e n
concentraciones de reactivos y
conducen al
equilibrio (igualdad en las •
concentración de los sustratos.
Orden 1: la velocidad depende de la conc de un sustrato.
o
productos y reactivos).s
velocidades de aparición de •
•
Orden 2: la velocidad depende de la conc de 2 sustratos.
Pseudoprimer orden: Es bimolecular pero la velocidad
n
depende de la conc de un sustrato.
Keq = [C] [D]
ta
• Orden cero: la velocidad es independiente de la conc de
[A] [B] cualquier sustrato.
í
v is
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x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
PRINCIPIOS e nDE
TERMODINÁMICAos
n
í ta
v is
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x
Termodinámica
.m
Disciplina que se encarga de estudiar la interacción de
o m
.c
la materia y la energía a nivel macroscópico.
Ley cero Primera ley Segunda ley
t e Tercera ley
u
.g
2 cuerpos con La energía no Tendencia de La entropía es
distinta se crea ni se los sistemas a nula en el cero
temperatura destruye solo entrar en absoluto
tienden a se transforma o
w estados de
w
homogeneizar transfiere mayor desorden
su energía (entropía)
cinética
w
Sistemas
e n
Conjunto ordenado de elementos
cuyas propiedades se interrelacionan
No intercambia
s
trabajo, energía ni
materia
o Fronteras Clasificación Aislados
Rígidas y móviles
n
Intercambia trabajo,
Cerrados energía pero no
ta
Térmicas y adiabáticas Homogéneos materia
í Abiertos
Intercambia materia
is
Permeables e Heterogéneos energía y trabajo
impermeables
v
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x
.m
Termodinámica: Tabla integrativa
Concepto: Definición: Valores:
o m
Tipo de reacción: Nombre:
Energía libre
de Gibbs (G)
Máxima cantidad de energía
disponible para realizar un trabajo.
G >> 0 (+)
Keq << 1
e .c
No Espontánea Endergónica
ΔG = ΔH –TΔS
Señala si requiere o libera energía.
G << 0 (-)
u t
Espontánea Exergónica
.g
Keq >> 1
Keq = Prod / React G = 0 Isorgónica
w
Keq = 1
Entalpía Calor liberado durante una reacción
química (presión constante).
w
H + Entálpicamente no
favorecida
Endotérmica
ΔU = q-w = ΔU + P ΔV
ΔU = q = ΔH (si PV es despreciable)
w H - Entálpicamente
Favorecida
Exotérmica
e n H = 0 Isotérmica
Entropía
os
Medida de desorden. S + Entrópicamente
favorecida
Incrementa el
desorden
Δ S = qp rev/ T
n S - Entrópicamente no Disminuye el
ta
favorecida desorden
í S = 0 No cambia el orden
v is
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x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
EL AGUA EN e n BIOQUÍMICA
os
n
í ta
v is
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x
FUNCIONES DEL AGUA .m
o m
.c
1. Soporte o medio de solvatación (solubilización y
dispersión) donde ocurren las reacciones
metabólicas.
u te
2. Amortiguador térmico (célula, organismo, sistema,
.g
bioma, planeta).
3. Transporte de sustancias polares y aislamiento de
entidades apolares.
w
4. Regulador del equilibrio hidroeléctrico.
w
5. Lubricante, amortiguadora del roce entre órganos.
w
6. Medio de circulación que favorece la turgencia.
e n
7. Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos.
8. Puede intervenir como reactivo en reacciones del
metabolismo, aportando hidrogeniones (H+) o
anfótero).
os
hidroxilos ( OH - ) al medio (papel bivalente
n
9. Alta constante dieléctrica.
í ta
10. Genera eventos de ósmosis (flujos de agua a
favor de un gradiente).
v is
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x
El agua en el cuerpo humano .m
o m
.c Tejido Distribución
te
en el cuerpo (%):
Tejido: Proporción de agua
Músculo 50.8
u
en el tejido (%):
Esqueleto 12.5
Pulpa dentaria 0.2
Piel 6.6
.g
Esmalte dentario 10
Sangre 4.7
Esqueleto 22
Tracto gastrointestinal 3.2
Tejido adiposo 30
w
Hígado 2.8
Tejido conjuntivo 50
Cerebro 2.7
elástico
w
Pulmones 2.4
Piel 71
Tejido adiposo 2.3
Hígado 71.4
w
Riñones 0.6
Cerebro 73.33
Bazo 0.4
Páncreas 73.68
Resto 11
Corazón
Sangre e n
Músculo esquelético
Tracto gastrointestinal
76
78
79.07
79
Total: 100
Riñones
Bazo
os
Tejido conjuntivo 80
80
83.74
Pulmones
n 83.74
í ta
v is
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x
El agua en el cuerpo humano .m
o m
.c
Embrión (meses): Proporción
agua en
u te
de
el
Edad (años): Proporción
.g
embrión (%):
1 97 total (%):
30-39 64
2
w 96
40-49 60
3
4 w 94
92 50-59 58
5 w 87.5 60-69 55
6
7
e n 85
83
70-79
80-89
90-99
53
52
51
8
os
Recién nacido
81
75
n
í ta
v is
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x
El agua como una entidad polar .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is ¿Cuál es la relevancia de esta entidad tetrapolar?
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x
Propiedades del agua: .m
o m
.c
Concepto: Definición:
te
Caloría Cantidad de calor necesaria para elevar en un grado la
temperatura de un gramo del cuerpo o sustancia sin que cambie
u
de fase o estado de agregación (en el intervalo de 14.5 y 15.5° C).
.g
Calor específico: 4.184 J/g.C.
Capacidad calórica Medida de la capacidad de absorción de calor por una sustancia
w
sin cambiar su estado de agregación.
Conductividad térmica
w
Capacidad de las moléculas de agua para transferir el calor.
Calor latente de
transformación w
Cantidad de calor necesario para hacer pasar una sustancia sin
variación en su temperatura, del estado sólido al estado líquido
e n
(calor latente de fusión), o del estado líquido al estado de vapor
(calor latente de vaporización o de ebulliciónebullición-540 cal a 20
°C).
o
Constante dieléctrica ()s Capacidad que tiene el agua para conducir una corriente eléctrica
n entre dos placas metálicas cargadas.
F = k q1 q2 /  r2
ta
F = k q1 q2 / r2
Ósmosis
í Difusión del agua (flujo a favor de un gradiente).
v is
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x
La estructura atómica dicta el arreglo .m
intermolecular
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
La fuerza de los puentes de .mH
o m
Un tipo particular de interacción dipolo permanente-dipolo permantente
Depende de:
.c
1. La diferencia de
electronegatividades.
u te
2. El arreglo espacial de los.g
w
átomos donadores y aceptores de
los
w
puentes de hidrógeno.
w
3. La distancia entre los núcleos
n
de los aceptores y donadores.
e
os
4. El medio de solvatación donde
ocurran los puentes.
n
í ta
v is
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x
La tensión superficial del agua .m
o m
.c
u te
.g
w Las fuerzas de
w cohesión
w intermoleculares
permiten la tensión
e n superficial de los
solventes líquidos.
os
n
í ta
v is
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x
La interfase agua-aire .m
o m
.c
u te
.g La clave está
en los puentes
w de hidrógeno.
w  Hay un
w efecto
e n sinérgico,
cooperativo
en las redes.
os
n
í ta
is
Además, la evaporación absorbe energía e impide que se eleve nuestra temperatura
v
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x
Estados de agregación del agua .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
En el hielo se forman cristales con arreglos periódicos de puentes de H que establecen
ta
distancia constantes entre las moléculas de agua. En el agua líquida las moléculas se
í
arreciman e incrementa la densidad relativa de la sustancia (líquido asociado)
v is
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x
Medio de solvatación y dispersión .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Soluciones valoradas .m
o m
Unidades: Fórmula:
.c
Unidad: Obtención:
Porcentuales
Molares
x / 100
te
p/p p/v, v/v
u
.g
Mol/litro. Mol: 6.023 x 10 23 partículas. M = (gr/PM) /
L
w
Normales Eq / litro
w Eq: Partícula intercambiable,
con carga + derivada de la
N=nM
w disociación de una molécula.
Osmolares
e n
Osmol / litro. Osmol: Atrapador de agua
(ion) derivado de la
Osm = n* M
os ionización de una molécula..
Soluto: componente en menor cantidad de la mezcla.
n
Solvente: componente en mayor cantidad de la solución.
í ta
i s
v
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x
La presión osmótica .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os Presión osmótica =  = i MRT
donde
n
 es la presión osmótica medida en atmósferas;
i es elfactor de van’t Hoff que refleja la ionización de los solutos;
í ta
M es la molaridad de la solución (número de moles / litro de solvente);
R es la constante de los gases (0.082 L atm / K mol);
is
T es la temperatura medida en K.
v
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x
Osmolaridad vs Tonicidad .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
Osmolaridad:
n Medida cuantitativa de la cantidad de osmol por unidad de volumen.
Tonicidad:
í ta Medida cualitativa de la cantidad de solvente por soluto en una
is
solución.
v
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x
 Si se ponen eritrocitos en una solución .m
hipertónica, los eritrocitos se deshidratan en un
fenómeno llamado crenación.
o m
.c
 Si se ponen en una solución hipotónica, los
eritrocitos se llenan de agua y eventualmente se
•
rompen –se hemolizan-.
En una solución isotónica, los eritrocitos
t e
conservan sus propiedades y su forma.
u
 En algunas enfermedades como la desnutrición
o mal funcionamiento renal, la presión osmótica
.g
es menor y se produce edema.
w
• En biología tenemos membranas que son w
semipermeables o
w
selectivamente
permeables, es decir, sólo permiten el paso
e
 El movimiento de iones o moléculas
n
de algunos solutos o sólo del disolvente.
os
pequeñas a través de membranas
selectivamente permeables se llama
diálisis.
n
í ta
v is
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x
La presión osmótica .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Distribución del agua .m
o m
Localización: % DE PESO CORPORAL .c
% DE DISTRIBUCIÓN
e
Intracelular 30-40 %
u t 42.85-57.14 %
.g
Intersticial 15 % 21.42 %
Plasma y fluidos 4.5 % 6.4 %
transcelulares
w
Agua total
w
70% 100 %
w
•
e n
Los fluidos transcelulares incluyen los fluidos gastrointestinales,
peritoneal, sinovial, líquido cefalorraquídeo, entre otros.
•
os
La composición electrolítica del líquido intracelular (LIC) y del líquido
n
extracelular (LEC) difiere notablemente.
í ta
v is
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x
Equilibrio hidroeléctrico .m
o m
.c
u te
.g
w Brecha
aniónica
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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Teoría clásica o de
x
.m
Arrhenius Fuerza que tienen las moléculas
de disociarse
Unidades de Concentración En disolución acuosa:
• Ácido es una sustancia que se
disocia produciendo H+.
Porcentaje en masa % :
% masa de soluto =masa
•Bases es una sustancia que se
disocia produciendo iones hidróxido,
OH-. Teoría de Brönsted y Lowry.
o m
El logaritmo negativo de la
actividad de los iones de
.c
sto/(masa sto + masa dis) X 100 •Ácido es una sustancia capaz de
ceder un protón (a una base). hidróxido
Molaridad (M)
• Base es una sustancia capaz de
M = moles de sto/litro de pOH = − log10.[OH −
te
aceptar un protón (de un ácido).
disolución (mol/L) ]
Molalidad (m). M = moles de
Teoría de Lewis Concentración de iones o
u
sto/ masa de dis (mol/Kg)
Bases las sustancias que tienen un cationes hidrógeno [H+]
Normalidad (N) par de electrones no compartidos que presentes en determinada
N = No. Equivalentes sto/litro
de dis.
 Osmolaridad
pueden ceder
. g
Ácidos aquellas sustancias que son
capaces de aceptar el doblete
sustancia
OsM= osmoles/ L (mOsm/L) electrónico
w El agua está disociada en iones OH– y H+, tenemos que:
Kw = [H+][OH–]=10–14
w
Kw es una constante conocida como producto
iónico del agua.
Por lo tanto,
log Kw = log [H+] + log [OH–]
w
Disoluciones
Tipos –14 = log [H+] + log [OH–]
14 = –log [H+] – log [OH–]
Liquido- Líquido pH + pOH = 14
Liquido- Solido
Equilibrio e n
Mezcla Homogénea las partículas del soluto se
encuentran dispersas entre las moléculas del
disolvente.
pH y pOH
Medida de Acidez
Químico
os Algunas
o Basicidad
Estado de un sistema en
n Propiedades Presión
ta
el cual no se produce
osmótica
ningún cambio neto
adicional
í
is
La necesaria para detener el
flujo de agua a través de la
v membrana semipermeable
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x
Ácidos y bases .m
o m
e .c
Ácidos
Arrhenius Lowry-Brønsted
u t Lewis
Toda sustancia que al Cualquier molécula que Cualquier átomo o
.g
disociarse en agua al disociarse o entrar en molécula que recibe
genera iones Hidronio o una reacción química, electrones (e-) al
w
Hidrogeniones (H3O)+ aporta protones (H+) entrar
combinación
en
w química.
Base
w
Todo agente que al Cualquier reactivo que Cualquier
disociarse en agua, recibe protones (H +)
material
que ceda electrones
genera iones oxidrilo o
Hidroxilo (OH)-
e n (e-).
os
n
í ta
v is
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x
Ionización del agua .m
o m
1
e .c
u t
.g
2
w
3
w
w
4
e n Kw
os
5 n
í ta
v is
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x
Escala de pH .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Ácidos y bases fuertes .m
o m
• Aplicar –log de la conc. Molar..c
Ácidos:
u te Bases:
.g
ÁCIDO FUERTE: aquél que se ioniza por
completo o casi por completo, para donar
BASE FUERTE: Tiene una gran atracción
por los protones. Ion hidroxilo.
todos sus protones.
w
☞
w
El resultado de añadir un ácido fuerte
BASE DÉBIL: Tiene una débil atracción y
sólo un pequeño porcentaje de sus
w
el agua, es un gran aumento en la
concentración de iones hidronio.
moléculas aceptará protones. Amoniaco.
e n
ÁCIDO DÉBIL: Se ioniza sólo parcialmente
en agua para donar sus protones.
☞
os
La adición de un ácido débil al agua,
da por resultado sólo un pequeño aumento
 Si un ácido es fuerte, su base
conjugada será débil.
n
en la concentración de iones hidronio.  Mismo caso para las bases.
í ta
v is
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x
Ácidos débiles .m
o m
No se disocian completamente en agua. Por lo
que para calcular el pH conviene aplicar la
e .c
fórmula:
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
is
Recordar que: Ki = Ka o Kb = (Keq)•([H2O])
v
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x
Amortiguadores fisiológicos: .m
o m
Amortiguador:
.c pKs: Localización:
te
H2CO3-HCO3- 6.1 Plasma.
H2PO4-HPO4-2
u 7.21 Interior celular.
HbH-Hb- y HbOH-HbO-
.g 7.9 y 6.7 Eritrocito. Rico en Histidina.
w
Aminoácidos (COOH-COO- y NH3-NH2) 1.98-2.28 Plasma.
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Valores normales del Eq. Ácido-base .m
o m
 pH = 7,35 - 7,45
e .c
 pCO2 = 40 mm Hg
 Bicarbonato = 21 - 23 mEq/l. Es el
u t
bicarbonato real que contiene la sangre
analizada. .g
w
 Bicarbonato Standard = 23 mEq/l. Es la
cantidad de bicarbonato que tendría la w
sangre si su pCO2 es de 40 mm Hg.
w
e n
 Buffer base = 45 - 55 mEq/l. Expresa la
cantidad total de bases que contiene la
s
sangre analizada.
n o
 Exceso de bases = +/- 2 mEq/l. Indica el
acumulo de ácidos o bases que se ha
ta
producido en un momento determinado.
í
v is
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x
Compara: Alcalosis .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Compara: Acidosis .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
pH
.m
< 7.4 >7.4
o m
ACIDOSIS
.c
ALCALOSIS
e
HCO3- <24mEq PCO2 >40mm Hg
u
HCO3- >24mEq t PCO2 <40mm Hg
metabólica respiratoria .g
metabólica respiratoria
w
w
w
Compensación e n
Compensación Compensación Compensación
respiratoria
osrenal respiratoria renal
n
ta
PCO2 <40mm Hg HCO3- >24m Eq/l PCO2 >40mm Hg HCO3- <24m Eq/l
í
v is
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x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e
LOS 20 AMINOÁCIDOS
n
ESTÁNDAR os
n
í ta
v is
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x
Descripción química de los -aminoácidos .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
está protonizado
disociado (-COO-).
s
En la forma bipolar de un aminoácido el grupo amino
o (-NH3) y el grupo carboxilo está
n
ta
A esta forma se le llama “zwiterion”
í
v is
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x
El punto isoeléctrio de los a.a .m
o m
• Punto isoeléctrico: Sitio de la
.c
curva de titulación donde los
aminoácidos no muestran una
u te
.g
carga neta (son neutros).
w
w
w
e n
os
n
El pK se obtiene utilizando los pK que
ta
determinan la forma neutra del a.a.
í
v is
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x
El punto isoeléctrico de los a.a .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Devlin
.m
o m
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w
w
w
e n
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n
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x
Devlin
.m
o m
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.g
w
w
w
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x
Mckee
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
Cuidado con e n
estos errores
garrafales en
os
los libros.
n
í ta
v is
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x
.m
Leeningher
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Stryer
Alifáticos Con azúfre .m
o m
e .c
u t
Aromáticos Cíclicos
.g Hidroxilados
w
w
w
Con carga positiva e n Con carga negativa y derivados
os
n
í ta
v is
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x
Aminoácidos: .m
Aminoácido: Característica: Detalle:
o m
G, Gly
(quiral).
e .c
Único que no tiene carbono asimétrico El más pequeño y presenta menos
impedimentos espaciales (estéricos).
P, Pro Aminoácido hetrocíclico
t
Iminoácido, colágena (hidroxilado)
u
.g
H, His Su pK es de 6.0 por tanto permite Es abundante en la hemoglobina, grupo
amortiguar cambios a pH fisiológico. imidazol.
C, Cys
w
Forma puentes disulfuro en las cistinas. Es el único mercaptoaminoácido.
W, Trp
w
Aminoácido más voluminoso, aromático, Más conservado en la estructura
w
planar y fluorescente (280 nm). proteica.
Y, Tyr
M, Met
Aromático e hidroxilado
e n
Segundo aminoácido azufrado.
Hidroxifenilalanina.
Iniciador de proteínas (esencial).
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
.m
Olguita tenía un gato llamado triptofano pues era…
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
.m
a.a. Esenciales: Aquellos que un
o m
.c
organismo dado no puede producir en
cantidades suficientes para cubrir sus
necesidades y debe obtener de la dieta.
t e
a. a. No esenciales: Aquellos que un
u
.g
organismo dado puede producir en
cantidades suficientes para cubrir sus
w
necesidades de síntesis de proteínas y
de otros metabolitos.
w
w
e n
os ¿Quiénes son?
Aromáticos: F,W
n Positivos: H, K, N
í ta Hidrofóbicos: V, I, L
Hidroxilado: T
v is Iniciador: M
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x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
EL ENLACE e nPEPTÍDICO Y
os
ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
El enlace peptídico .m
o m
e .c
u t
.g
• A principios de 1950 Linus
Pauling y Robert Corey
descubrió que los enlaces C-
N que unen cada dos w
aminoácidos son más cortos
w
que otros tipos de enlaces C-
N. w
• Convención para escribir
e n
polipéptidos: NH3-COO-.
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Comparemos con enlaces orgánicos .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
El enlace peptídico .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Impedimentos estéricos .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Los ángulos de giro  y  .m
o m
• La posibilidad de rotación
.c
te
alrededor del enlace entre el
nitrógeno y el carbono a de la
cadena principal constituye el
u
.g
ángulo fi () y la rotación entre el
carbono a y el carbono carbonílico
w
constituye el ángulo psi ().
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
El ángulo omega () .m
o m
• El enlace peptídico es llamado también enlace omega () y no
e .c
de doble enlace.
u t
permite la posibilidad de rotación por poseer características parciales
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta ¡El enlace C-N se denomina 
v is
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x
Los gráficos de Ramachandran .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is Mapa de conformación proteica para la poli-L-alanina
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Abundancia de las estructuras .m
o m
• Una visión complementaria
.c
acerca de la conformación
de las proteínas procede
u te
.g
del hallazgo de que los
diferentes aminoácidos se
w
presentan con frecuencias
distintas en las -hélices,
láminas  y giros . w
w
e n
os
n
í ta Las probabilidades de Chou y Fasman:
F = n /nc
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
La estructura primaria .m
o m
.c
• La estructura primaria
u te
se refiere a la secuencia
de residuos de .g
aminoácidos unidos
w
covalentemente que son
w
codificados por un gen y
también dicta w la
localización de
e n los
puentes disulfuro, si los
hubiere.
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
La estructura secundaria .m
o m
• La estructura secundaria se
.c
te
define como la conformación
local del esqueleto de
residuos de aminoácidos.
u
 Está relacionada con el
.g
ordenamiento espacial de los
residuos de aminoácidos w
próximos entre si en la w
secuencia lineal.
w
•
n
Algunas de estas relaciones
e
estéricas son de naturaleza
regular
os
originando
estructura periódica.
una
•
n
Se incluyen en las estructuras
í ta
secundarias las hélices ,
láminas , giros y hélices de
v is
colágeno.
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Los motivos o estructuras supersecundarias .m
o m
•
.c
Los motivos o estructuras supersecundarias hacen referencia a
te
los agrupamientos periódicos de estructuras secundarias.
u
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Los dominios .m
o m
•
.c
Los dominios se refieren las repeticiones estructuradas o periódicas de las
e
estructuras supersecundarias dentro de una proteína.
u t
☞ Para algunas proteínas este nivel se corresponde, es igual, al de la
estructura terciaria.
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Dominios vs clases estructurales .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n

os  /
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
La estructura terciaria .m
o m
•
.c
La estructura terciaria se refiere al ordenamiento espacial de residuos de
u te
aminoácidos alejados en la secuencia lineal. Algunos autores refieren que
“la línea divisoria entre las estructuras secundarias y terciarias es un asunto
.g
de preferencias personales”.
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
La estructura cuaternaria .m
o m
• Las proteínas que poseen más de
.c
una cadena polipeptídica pueden
presentar un quinto nivel de
u te
.g
organización estructural:
• La estructura cuaternaria se
w
w
refiere al ordenamiento espacial
w
de las subunidades y naturaleza
de los contactos mutuos que
e n
existen entre las estructuras
terciarias. Las cadenas integrantes
de
s
una proteína polimérica
o
pueden ser idénticas o diferentes y
originan
n homo y
ta
heteropolímeros.
í
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Estructura supercuaternaria .m
(supercomplejos)
o m
e .c
u t
.g
w
CI CIII CIV CV w
w
e n
En la teoría del “estado sólido” de la
complejos están s
membrana mitocondrial interna los
o asociados
permanentemente
n formando
ta
supercomplejos
í
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Gigacomplejos mitocondriales .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
El arreglo estructural (tridimensional) de los multicomplejos F1-F0 de las mitocondrias es
ta
dictado por proteínas reguladoras que conducen a la aparición de gigacomplejos proteicos.
í
Este es un ejemplo de orden superior a estructura supercuaternaria.
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Estructura supramolecular .m
o m
.c
te
cromátida
u
.g
Filamentos intermedios
w
w
w
e n bacteriophage T4
os
n
microtubulos
í ta Filamentos de actina Tobacco mosaic
v is virus
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

No nos perdamos en losm
x
.
detalles o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
Esto es lo que te preguntarán en el departamental
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

No nos perdamos en losm
x
.
detalles o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Las estructuras helicoidales .m
o m
• Cuando una cadena
.c
te
polipeptídica experimenta un giro
de la misma magnitud alrededor
de cada uno de sus átomos de
u
C, adopta una conformación
.g
helicoidal. Para especificar los
w
ángulos  y , una hélice puede
caracterizarse por:
w
 El número n de unidadesw
e n
péptido por vuelta de la hélice,
 El paso de rosca p, que es la
os
distancia que indica el ascenso
de la hélice a lo largo de su eje
n
en cada vuelta; y por
cadena.
í ta
 El giro o quiralidad de la
v is
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x
La hélice -Dextrogira (3.613 .m )
o m
 Es dextrógira, .c
 Presenta ángulos de torsión
 = 57 ° y  = 47 °,
u te
.g
 n = 3.6 residuos por vuelta y
 p = 5.4 Å
w
 Producto de
w
traslación
(avance
w
“lineal”)
dipéptido: 1.5 Å
por
de e
hidrógeno
n
 Es estabilizada por puentes
intra-
catenarios.
os
n
í ta
v is
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x
Otras hélices .m
o m
• Ejemplos de hélices alternativas
e .c
presentes en las proteínas son
las cintas 2.27, la hélice 3.010 y la
hélice  (4.410), que se describen u t
con la notación nm, en donde:
.g
o n es el número de unidades
w
por vuelta y,
w
o m es el número de átomos
(incluido el H) en el anillo w
cerrado por el puente de
hidrógeno.
e n
os
n
í ta
v is
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x
Las estructuras laminares  .m
o m
• Este elemento estructural se
.c
caracteriza por que:
 La cadena de polipéptido está
u te
casi totalmente extendida, y
 Los puentes de hidrógeno .g
pueden formarse entre varias w
cadenas o dentro de una w
misma cadena. w
 Los residuos
n
enlazados
e
presentan una distancia axial
de 3.5 Å
os
 Es estabilizada por puentes de
hidrógeno n
intra o inter
catenarios.
í ta
v is
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x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
.m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

Resumen de las características x
relevantes de las estructuras.m
secundarias o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
is
…Existen otras estructuras secundarias relevantes.
v
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x
Otro tipo de láminas  .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta A classical beta-bulge in chymotrypsin
v is
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x
Los giros o vueltas  .m
o m
• Los giros o vueltas en reversa son
.c
te
elementos importantes de la
estructura secundaria por dos
razones:
u
1. Invierten la dirección de la cadena
polipeptídica principal. .g
2. Conectan regiones de estructura w
w
secundaria más regular (hélices  y
láminas ).
w
• Un tipo de giro muy común en
n
muchas proteínas es el giro ,
e
también llamado vuelta en horquilla,
os
que conecta polipéptidos en forma
antiparalela para formar estructuras
en hoja 
n
• Involucra
aminoácidos.
cuatro
í ta residuos de
v is
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x
Giros  .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
í ta
v is
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x
Giros y más giros .m
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
No todo
termina allí
e n
os
n
í ta
v is
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x
Los bucles  .m
o m
• Casi todas las proteínas con más
e .c
de 60 residuos de aminoácidos
contienen uno o más bucles  de 6
u t
.g
a 16 residuos que no son
componentes de hélices  o de
hojas  y cuyas distancias entre los
extremos son menores de 10 Å. w
w
• Los bucles  pueden contener w
e
globulares compactas porque susn
giros de inversión son entidades
os
cadenas laterales tienden a llenar
sus cavidades internas.
n
í ta
v is
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x
Clasificación de las proteínas .m
o m
.c
Criterio: Solubilidad
• Albúminas: solubles en agua y en sulfato de
amonio semisaturado,
u te
•
.g
Globulinas: insolubles en ambos casos pero
solubles en disoluciones diluidas de sales,
w
•
w
Escleroproteínas: que son insolubles salvo que se
les destruya.
w
e n
Criterio: composición química
•
s
Proteínas simples. Cuando están compuestas
o
casi exclusivamente por aminoácidos,
•
n
Proteínas conjugadas. Que tienen además de
ta
residuos de aminoácidos uno o más grupos
í
prostéticos de naturaleza glicídica, lipídica,
is
inorgánica…
v
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x
Clasificación de las proteínas .m
o m
.c
Criterio: Estructura
•
te
Fibrosas. Cuando se encuentran arrolladas
longitudinalmente,
u
•
.g
Globulares. Si toman una forma esferoidal o en ovillo.
w
Criterio: Función biológica
•
w
Enzimas o catalizadores específicos,
•
w
Inmunoglobulinas o proteínas de defensa,
•
•
e n
Proteínas trasportadoras y de almacenamiento,
Proteínas de membrana,
•
•
os
Proteínas contráctiles,
Proteínas de soporte mecánico,
•
n
Proteínas asociadas al super-empaquetamiento de DNA
•
ta
Hormonas,
í
is
• Etc.
v
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x
.m
Niveles estructurales de polipéptidos
Proteínas: Polímeros de residuos de aminoácidos.
o m
Enlace peptídico
.c
Enlace amida, con 40 % de carácter parcial de doble enlace.
e
E. Primaria
t
Secuencia lineal de residuos de aminoácidos unidos por enlaces amida
u
(peptídicos) y puentes disulfuro. Sólo esta estructura permanece luego
.g
de la desnaturalización térmica.
E. Secundaria
w
Arreglo periódico de residuos de aminoácidos cercanos en la estructura
w
primaria. Estabilizado por puentes de hidrógeno inter e intra catenarios.
E. Supersecundaria
o motivo w
Arreglo de estructuras secundarias.
Dominio
n
Región con independencia o autonomía que puede ser estructural,
e
genética o funcional.
E. Terciaria
s
Estructura global del polipéptido, puede incluir más de un dominio. Es
o
estabilizado por a) puentes de hidrógeno, b) fuerzas de Van der Waals,
n
c) puentes disulfuro y d) fuerzas hidrofóbicas.
ta
E. Cuaternaria Arreglo estructural de más de un polipéptido (protómero).
E. Supercuaternaria
í Arreglos multiproteicos para eficientizar procesos metabólicos
v is (Respirosomas, Sintasomas, Supercomplejos respiratorios).
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Proteínas de interés clínico .m
o m
.c
Proteína: Característica de interés clínico:
Albúmina: Principal reguladora de la presión oncótica (presión osmótica
u te
intravascular). Su disminución se asocia a edema y pérdidas de agua
del espacio vascular al intersticial.
.g
Hemoglobina: Principal amortiguador proteico (rico en His) en los eritrocitos.
Hemoproteína transportadora de oxígeno formada por cuatro
w
protómeros.
Insulina:
w
Hormona de origen proteico que es hipoglucemiante y glucogénico.
Fibrinógeno:
w
Factor de coagulación presente en plasma. Forma redes de fibrina.
Colágena:
n
Proteína más abundante en el cuerpo humano, forma parte de
e
tendones, se caracteriza por la formación de una superhélice 
Mioglobina:
oscaracterística.
Hemoproteína monomérica que sirve como el principal reservorio de
n oxígeno.
ta
Inmunoglobulina G Implicada en la respuesta inmune humoral.
(IgG)
í
Caseína:
v is Principal proteína de la leche.
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Enzimas de Escape .m
o m
Enzima Sérica
.c
Uso diagnóstico
Aspartato transaminasa
(AST o TGO)
u te
La transaminasa más utilizada para detectar el infarto al
miocardio. Alcanza su máximo pico a las 48 hrs y
.g
permance elevada durante 5 días.
Alanina aminotransferasa Hepatitis viral
Amilasa pancreática w Pancreatitis aguda
Creatina cinasa w Infarto del miocardio (primera en elevarse)
w Trastornos musculares agudos o crónicos
Fosfatasa ácida
Fosfatasa alcalina
e n Carcinoma de próstata
Enfermedades óseas
Lactato deshidrogenasa
Lipasa pancreática os Infarto del miocardio y destrucción muscular extensa
Pancreatitis aguda
n
ta
Gamma glutamil transpeptidasa Útil para determinar daño hepático y cirrosis alcohólica.
s í
v i
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Enzimas de .m
Ensayo clínico
o m
e .c
u t
.g
w
w
w
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í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
.m
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w
e
CINÉTICA ENZIMÁTICA
n
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í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
¿Qué son las enzimas? .m
o m
• Los catalizadores
.c
biológicos presentan algunas
a)
u te
características que los definen:
Son moléculas de origen proteico (enzimas) o ácidos
.g
nucleicos (RNA autocatalítico-ribozima).
b)
w
Pueden acelerar hasta 106 veces la reacción.
c)
w
Actúan en condiciones de reacción suaves (pH,
temperatura y presión).
d) w
Son altamente específicas de su sustrato y de la reacción
e) e n
que catalizan (no generan productos indeseados).
Son regulables alostéricamente (activadores e inhibidores).
f)
os
Son inducibles genéticamente.
n
í ta
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
La Especificidad .m
o m
• Por especificidad se entiende que la
e .c
enzima es capaz de catalizar en
forma selectiva ciertos sustratos.
u t
• La especificidad puede ser de dos .g
tipos:
w
w
• Especificidad espacial o
Estereoespecificidad. Referente a la w
e
sitios activos son asimétricos.
n
quiralidad de los sustratos pues los
• os
Especificidad geométrica. Donde
n
las enzimas son capaces de
í ta
reconocer las identidades de los
grupos funcionales.
v is
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x
.m
Enzimas: tabla integrativa
Concepto: Descripción:
o m
.c
Enzima simple Catalizadores biológicos de naturaleza proteica construido sólo por residuos de aminoácidos.
Enzima conjugada
t e
Catalizador biológico que requiere una molécula orgánica o un metal para ser activo.
Apoenzima Enzima inactiva.
u
Holoenzima Enzima + coenzima.
.g
w
Coenzima Molécula orgánica de unión débil.
w
Grupo prostético
w
Molécula orgánica fuertemente unida.
Vitamina
Cofactor
Precursor de coenzima.
Metal o derivado.
e n
s
Metaloenzima Enzima que requiere de metal para ser activa.
Enzima activada por
metales
o
No requiere del metal para ser activa.
n
ta
Parámetros Km: concentración de sustrato con la que se alcanza la mitad de la Vmax.
intrínsecos Vmax: Máxima velocidad de catálisis.
í Kcat: constante catalítica, constante de velocidad para generar productos.
v is
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x
Vitaminas (precursores de coenzimas) .m
o m
• .c
Se dividen en dos grupos principales:
u te
A) Liposolubles: Se absorben junto con
.g
otros lípidos de la dieta en el intestino
delgado. Pueden almacenarse en
w
células como los hepatocitos. Ejemplos
w
de estas son las vitaminas A, E D y K.
w
B) Hidrosolubles: Las absorbe el conducto
e n
gastrointestinal junto con el agua y se
disuelven en los líquidos corporales.
os
cantidades excesivas de estas vitaminas
no se almacenan sino que se excretan
n
en la orina. Ejemplos de estas son las
ta
vitaminas B y C.
í
v is
Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Coenzimas de interés metabólico: .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
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Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
Precursores de coenzimas .m
Vitamina Importancia:
o m
Deficiencia:
.c
hidrosoluble:
Niacina Precursora del NAD+ Causa pelagra, diarrea, dermatitis, anorexia y degeneración
Pantotenato
(trasportador de e-).
Precursora de la Ac. CoA.
u
(Aceptor y donador de grupos
te nerviosa.
Poco frecuente, pero se manifiesta como trastornos
gastrointestinales y sensación de quemaduras en extremidades
.g
acilo y acetilo) inferiores.
Folacina Forma al ácido fólico Anemia megaloblástica macrocítica y alteraciones cutáneas.
(trasmetilaciones)
w
Tiamina
w
Precursor del TPP (implicado en Beri beri, depresión mental, apatía, caquexia, edema y falla
w
transcetilaciones y
descarboxilaciones).
cardiaca.
Riboflavina
e n
Precursora del flavin adenin
mononucleótido (FMN) y flavin
adenin dinucleótido (FAD).
Fotofobia (sensación de quemadura y comezón en ojos).
Queilosis (fisuras en las comisuras de los labios),descamación
exfoliativa alrededor de nariz y oídos.
Piridoxina
os
Precursora del piridoxal fosfato Queiosis, anemia, irritabilidad nerviosa, convulsiones, debilidad,
n
(desaminación, trasnsulfuración
y descarboxilación).
ataxia, deterioro del sistema inmunológico.
Ac. ascórbico
í ta
Precursor del ácido
hexaurónico.
Escorbuto (degeneración de cartílagos y paredes capilares),
acompañado de dolor. Mal desarrollo de huesos y dientes.
is
Mala cicatrización de herida. Hemorragia de encías, propensión
a contusiones. Anemia, debilidad y trastornos mentales.
v
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x
¿Cómo actúan las enzimas? .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
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x
¿Cómo funcionan las enzimas? .m
o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
os
n
Recuerda que hay tres tipos de agua:
ta
Clatrato (ordenación semejante al hielo)
í
Bulto (no asociada a la proteína)
is
Retenida fuertemente con la proteína
v
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x
.m
Sitio de unión al sustrato vs sitio
catalítico m o
. c
t e
u
.g
w
w
w
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x
Corrijamos el librito .m
o m
•
.c
Eventos asociados a las 3 semi-
e
t
reacciones:
u
•
.g
Deshidratación de la interfase E
con S. (liberación de energía al
w
entorno)
w
w • Catálisis y formación del estado
de transición metaestable (estado
e n activado).
os • Hidratación de la interfase E con
P. (absorción de energía cinética
n del entorno).
í ta
v is
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x
Clasificación de las enzimas:
.m
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w
w
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x
Significado físico de los parámetros cinéticos: .m
o m
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w
w
w
e n
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Autor: Maestro en Ciencias Bioquímicas Genaro Matus Ortega. Asesor del grupo GUTE: www.gute.com.mx

x
El gráfico de Lineweaber- .m
Burk o m
.c
u te
.g
w
w
w
e n
El gráfico de dobles recíprocos sirve para:
a)Linealizar las hipérbolas de Henri-Michaelis-
o
parámetros Km, Vmax,s
Menten y obtener con mayor presición los
b)Interpretar patrones de inhibición.
n
í ta
v is
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x
Resumen de inhibidores “clásicos”:
.m
o m
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w
w
w
e n
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x
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.g
w
w
w
CINÉTICA NO e n HIPERBÓLICA
os
n
í ta
v is
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x
A deducir la ecuación de Hill .m
o m
.c
u te
.g
¿Cómo? R = siguiendo los mismos principios de equilibrio rápido.
w
w
w
n Vmax [S]n
v =e s S n + [S]n
n o 0.5
í ta
v is
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x
Cooperatividad .m
o m
Cuando existe cooperatividad extrema, es decir cuando sólo las
e .c
especies E y ESn están presentes, aplica esta ecuación
u t
.g
w
w
w
e n
os
n
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x
m
Significado del número de Hill.(nH)
o m
• Indica el número mínimo de sitos de unión que posee la
e .c
determinado de n)
u t
proteína para ese ligando (el número entero superior al valor
.g
w
• Si se conoce el número de sitios de unión que posee la proteína
para ese ligando, indica el grado de cooperatividad en la unión.
w
w
Valores del número de Hill:
• nH > 1
e n
 cooperatividad positiva
• nH = 1
os
 no cooperatividad
n
• nH < 1
í ta
 cooperatividad negativa
v is
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x
TRANSFORMACIÓN LINEAL DE LA .m
ECUACIÓN DE HILL
o m
e .c
u t
v .g
log = ww
nlog[S] – nlogS0.5
(Vmax - v) w
e n
os
n
í ta
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Purificación de proteínas x
.m
m
Técnica: Principio o fundamento: Comentario:
Diálisis:
o
Separación de sales y detergentes a partir No es un método de concentración de
.c
de un homogenado celular. proteína o separación de organelos.
Centrifugación: Separación de organelos celulares con base Diferencial: Aplicación de
te
en su densidad y fuerzas gravitatorias centrifugaciónes parciales con diferentes
(menores a 30, 000 g). fuerzas.
Ultracentrifugación:
u
Aplicación de campos centrífugos mayores a Permite separar estructuras
Precipitación: .g
60,000 g (más de 25,000 rpm).
Solubilidad de las proteínas.
supramoleculares como ribozomas.
Usa sales para precipitación diferencial.
w
w
Electroforesis Movimiento de un cuerpo dentro de una El movimiento es regido por: a) el
malla provocado por la aplicación de un tamaño de la red de la malla, y b) la
w
campo eléctrico. carga, forma, densidad y tamaño de las
partículas.
Cromatografía:
e n
Flujo de una fase móvil integrada por mezcla
de proteínas a través de una fase inmovil
con propiedades.
os
Filtración en gel y exclusión molecular: En base del tamaño, forma y densidad
de las partículas.
nAfinidad: Se basa en la unión a ligandos
ta
específicos.
í Hidrofóbica: Utiliza contactos hidrofóbicos.
v is Intercambio iónico: Utiliza la carga de las proteínas.
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