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Bioquimica  inhibicion competitiva y no competitiva
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Bioquimica inhibicion competitiva y no competitiva

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  • 1. SustratoEstado detransiciónAnálogo deestado de transiciónUNIVERSIDAD RÒMULO GALLEGOSFACULTAD DE MEDICINANÙCLEO CALABOZO-EDO- GUÀRICOCATEDRA: BIOQUIMICAINTEGRANTES:GLENDER VILLEGAS
  • 2. Las sustancias que disminuyen la velocidad de reacción, química o enzimática, sedenominan inhibidores.Los inhibidores se pueden dividir en tres grandes grupos:1. IntroducciónDesde el principio de la Enzimología se sabia de sustancias que disminuían la velocidad de lareacción catalizada por los catalizadores, “envenenando” o dificultando la actuación deéstos. Inhibidores reversibles, Inhibidores pseudorreversibles Inhibidores irreversibles
  • 3. Inhibidor:Efector que hace disminuir la actividad enzimática, a través deinteracciones con el centro activo u otros centros específicos(alostéricos).Esta definición excluye todos aquellos agentes que inactivan ala enzima a través de desnaturalización de la molécula enzimáticaDe esta forma, habrá dos tipos de inhibidores:I. Isostéricos: ejercen su acción sobre el centro activoII. Alostéricos: ejercen su acción sobre otra parte de lamolécula, causando un cambio conformacional conrepercusión negativa en la actividad enzimática.
  • 4. Los inhibidores isostéricos pueden ser de dos tipos:1. Inhibidor reversible: establece un equilibrio con la enzima libre,con el complejo enzima-substrato o con ambos:E + I EI2. Inhibidor irreversible: modifica químicamente a la enzima:E + I E’ES + I ESI
  • 5. Inhibición reversible(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lohaga o no el substrato; el inhibidor, por tanto, no impide lafijación del substrato a la enzima, pero sí impide la accióncatalítica: Inhibición No Competitiva(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substratouna vez formado, impidiendo la acción catalítica; este tipose conoce como Inhibición Anticompetitiva
  • 6. 2.1. Inhibición competitivaEn la inhibición competitiva o inhibición específica, el inhibidor compite con el sustratopor el mismo centro activo de la enzima.La molécula del inhibidor es, generalmente, en todo o en parte, un isóstero del sustrato,excluyendose mutuamente del centro activo de la enzima.Isóstero --> Moléculas que tienen formas y tamaños similares
  • 7. 2.2. Inhibición no-competitivaEn una inhibición no-competitiva el inhibidor se une a la enzima en un centro de unióndiferente al centro activo de la enzima.
  • 8. Cuando [S]  no desaparece la inhibición.V = Vmax[S] / ([S]+Km)
  • 9. Consecuentemente, las especies químicas en las que puede encontrarse la enzima serán:En el caso de la inhibición no-competitivapura suponemos que tanto la enzimalibre, E, como el complejo-ES puedenunirse al inhibidor, y que la constante dedisociación, Ki, es igual en ambos casos.- En este caso, también, sólo el complejo-ESevoluciona dando productoE y EI unen al sustrato sin que afecten a lasconstantes de disociación (Km)
  • 10. Km kcatE + S <====> ES ----------> E + PKm EI<=====><=====>I KiESI ----------><=====>I Ki* La deducción de la velocidad de reacción, en este caso, es análoga a la realizada en el casode la inhibición competitiva:vinc = kcat (ES)[Eo] = [E] + [ES] + [EI]+ [ESI]
  • 11. RESUMEN
  • 12. Ejemplos de inhibición
  • 13. SustratoEstado detransiciónAnálogo deestado de transiciónGRACIAS….!!
  • 14. RESUMENInhibidores aquellos compuestos disminuyen la actividad de una enzima. Se agrupan en tresclases: Reversibles, Pseudoirreversibles y suicidas.Inhibidores reversibles cumplen las condiciones de Michaelis, la [Io] es muy superior a la [Eo]siendo el complejo enzima-inhibidor [EI] despreciable frente a [I]Tres tipos de inhibición reversible:a) Inhibición competitiva el inhibidor compite por el mismo lugar que el substrato. Lavelocidad máxima queda inafectada por el inhibidor que aumenta la Kmap almultiplicarse la Km de la enzima por el factor (1+ I/Ki). El grado de inhibición depende delas concentraciones de I y S, así como de la Km y Ki.b) Inhibición no competitva el inhibidor se une a la enzima en un lugar diferente al de launión al substrato. La inhibición afecta a la velocidad máxima disminuyendo su . valor alser dividida por (1+ I/Ki). El grado de inhibición depende solamente de la [I] y de laconstante Ki.c) Inhibición acompetitiva el inhibidor se une solamente al complejo Enzima-Substrato,disminuye la velocidad máxima por el factor (1+ I/Ki) y, paradójicamente, disminuye laKm por el mismo valor obteniéndose una Kmap menor.Inhibición por exceso de substrato puede ocurrir. La curva de velocidad en función dediferentes concentraciones de substrato presenta un máximo. En general se da este tipo deinhibición cuando el substrato a grandes concentraciones puede reaccionar con la proteínaenzimática en lugar diferente al de la unión enzima substrato

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