Hemoglobina

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Hemoglobina

  1. 1. ::HeMoGLoBinA::
  2. 2. :::::Hemoglobina:::::• Proteína que pertenece al grupo de las hemoproteìnas.• Constituida por un grupo prostético y un componente proteico.
  3. 3. ::: GrUpo Hemo :::• El grupo hemo se forma por:• Unión de la Succinil CoA (formado en ciclo de Krebs o ciclo del acido cítrico) a un aminoácido glicina formando un grupo pirrol.• Cuatro grupos pirrol se unen formando la Protoporfirina IX.• La protoporfirina IX se une a una molécula de hierro ferroso (Fe2+) formando el grupo hemo.
  4. 4. HEMOGLOBINA ES :• Proteína globular, alostérica, conjugada, estructura cuaternaria, Y función dinámica• 4 cadenas polipeptidicas• Interacciones no covalentes.• Diámetro: 7.8 micrómetros• Carece de organelos.• Valores normalesHombre: 13.8-17.2 gr/dlMujer: 12.1-15.1 gr/dl
  5. 5. ::: TipOs De HeMoGloBiNa:::• Hemoglobina A o HbA es llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas alfa y dos globinas beta.
  6. 6. :::TiPos De HeMoGloBiNa:::• Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento, formada por dos globinas beta y dos globinas delta, que aumenta de forma importante en la beta-talasemia, al no poder sintetizar globinas beta.
  7. 7. :::TiPoS De HemOGloBiNa:::• La hemoglobina fetal (también conocida como hemoglobina F o Hb F) es la hemoglobina normal del feto que en su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo sustituida por la hemoglobina A. Durante toda su vida el sujeto normal produce pequeñas cantidades de hemoglobina F. La hemoglobina fetal tiene más afinidadque la hemoglobina adulta.
  8. 8. :::TipoS De HeMoGloBiNa::: TIPOS DE CADENAS ETAPAS DE VIDAHEMOGLOBINA Hemoglobina 2ζ 2ε Embrión embrionaria Hemoglobina F 2α 2γ Feto <2% Hemoglobina A 2α 2β Adulto normal 90% Hemoglobina A2 2α 2δ Adulto normal 2-5%Hemoglobina A1c 2α2β-glucosa 3-9%
  9. 9. :::CooPerativiDaD eN la UniOn De OxiGeNo:::• Se dice que la unión del oxígeno a la hemoglobina es cooperativa.• Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial.
  10. 10. • Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis).
  11. 11. • El efecto de cooperatividad radica en la interacción entre los monómeros de la molécula (INTERACCION HEMO- HEMO)• Forma tensa (desoxihemoglobina.)• Forma relajada (Oxihemoglobina.)
  12. 12. :::FaCtoREs que AfeCtan La LiBeRaCion De OxiGeno:::1.- Presencia del metabolito 2,3- bifosfoglicert o2.- Efecto Bohr aumento de la acidez produce incremento en la elaboracion de oxigeno.
  13. 13. 3.- La temperatura4.- El monoxido de carbonod) La mioglobina se localiza en el musculoe) Actua como reservaf) Facilita el movimiento de oxigeno en el musculod) Es un monomero .
  14. 14. Muy parecida a laMioGlobinA hemoglobina, es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoacídicos que contiene un grupo hemo con un átomo de hierro, y cuya función es la de almacenar y transportar oxígeno. También se denomina miohemoglobina o hemoglobina muscular.
  15. 15. :::GeNétiCa y mEtaBoliSmO dE La heMogLobiNa:::Evolución genética de la mioglobina y la hemoglobina.Los animales primitivos presentaban una globina de cadena única codificada por unSolo gen ancestral.Hace 500 millones de años el gen se duplico.Hace 400 millones de años se produjo una segunda duplicación en el gen de hemoglobina apareciendo genes de la cadena Ay B.
  16. 16. :::Alteraciones patologicas:::Se denomina hemoglobinopatía a cierto tipo de defecto de carácter hereditario, que tiene como consecuencia una estructura anormal en una de las cadenas de las globina de la molécula de hemoglobina. La diferencia de la hemoglobina que porta un sujeto con hemoglobinopatía con la hemoglobina normal radica en que uno de los aminoácidos de la cadena beta es sustituido por otro.
  17. 17. • La hemoglobina M: una tirosina reemplaza a la histidina F8. Es un trastorno sanguíneo en el cual el cuerpo no puede reciclar la hemoglobina después de que ésta resulta dañada.• La hemoglobina S es una variante de la hemoglobina resultado de una alteración de la estructura de la globina beta. Es la variante de la hemoglobina mas común clinicamente y la mas estudiadas; se detecta por medio de la electroforesis de hemoglobina de sangre venosa[
  18. 18. :::TaLaSeMiaS:::• La talasemia es un trastorno hereditario que afecta a la producción de hemoglobina normal (un tipo de proteína de los glóbulos rojos que transporta oxígeno a los tejidos del cuerpo).• La talasemia incluye muchas formas diferentes de anemia. La gravedad y el tipo de anemia depende del número de genes que estén afectados.
  19. 19. • Alfa talasemia La alfa talasemia se produce por mutaciones en la cadena alfa de la molécula de hemoglobina. Y esta a su vez se divide en:• Alfa talasemia grave• Portador de alfa talasemia• Enfermedad de la hemoglobina H• Portador silencioso de alfa talasemia
  20. 20. • Beta talasemia (anemia de Cooley)• La beta talasemia es causada por mutaciones en la cadena beta de la molécula de hemoglobina. Existe un gen para la cadena beta en cada cromosoma número 11, con un total de dos genes.
  21. 21. ::::BioSinTEsis Del GrUpo Hemo::::• El grupo hemo se sintetiza principalmente en la médula ósea y en el hígado. En concreto el 85% del grupo hemo se sintetiza en las células eritroides y se destina a la producción de hemoglobina , mientras que el restante se sintetiza en el hígado y sirve como grupo prostético de enzimas dependientes del citocromo P450 y de otras hemoproteinas. De las ocho enzimas implicadas, la primera y las tres últimas actúan en la mitocondria y las otras cuatro en el citosol.

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