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Enzimas

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  • 1. ENZIMASCatalizadores proteínicos queincrementan las tasas de reacción sinexperimentar cambios durante elproceso global.
  • 2. ENZIMAS Entre muchas reacciones biológicas posibles desde el punto de vista energético, las enzimas catalizan en forma selectiva las sustancias reactivas llamadas sustratos por vías de utilidad. Las enzimas de este modo dirigen todos los sucesos metabólicos.
  • 3. NOMENCLATURA Cada enzima recibe dos nombres: Su nombre recomendado que es corto, cómodo para el empleo cotidiano. E segundo es el nombre sistemático, mas completo que se emplea cuando es necesario identificar una enzima sin ambigüedades.
  • 4. NOMBRE RECOMENDADO Tienen el sufijo ”asa” unido al del sustrato de la reacción,(glucosidasa, sacarasa, ureasa) o una descripción de la actividad efectuada ( lactato deshidrogenasa, adenililciclasa).
  • 5. NOMBRE SISTEMÁTICO La International Union of Biochemistry and Molecular Biology (IUBMB) desarrolló un sistema de nomenclatura por medio del cual las enzimas se dividen en 6 clases principales, cada una con numerosos subgrupos. Se une el sufijo “asa” a una descripción bastante completa de la reacción química catalizada (oxido-reductasa del D- glicerladehído 3- fosfato)
  • 6. PROPIEDADES Sitios catalíticos: contienen un surco especial denominado centro activo que contiene cadenas laterales de aminoácidos que crean una superficie tridimensional complementaria con el sustrato. El sitio activo fija al sustrato formando un complejo ES.
  • 7. EFICIENCIA CATALÍTICA Las reacciones catalizadas por enzimas son altamente eficientes y proceden con una rapidez de 103 a 108 veces mayor que las reacciones no catalizadas. De manera característica cada molécula enzimática es capaz de transformar de 100 a 1000 de sustrato en producto cada segundo.
  • 8. ESPECIFICIDAD Las enzimas son altamente específicas y entran en interacción con uno o unos pocos sustratos y catalizan solo un tipo de reacción química.
  • 9. COFACTORES Algunas enzimas se relacionan con un cofactor no proteínico que se necesita para su actividad. Entre los factores mas frecuentes se encuentran los iones metálicos como Zn++, Mg++, Fe++, Mo++.
  • 10. COENZIMAS Algunas veces se trata de moléculas orgánicas a menudo derivadas de las vitaminas como : NAD, FAD. Holoenzima : Enzima + Cofactor Apoenzima : Se refiere a la porción proteínica.
  • 11. REGULACIÓN La actividad enzimática puede ser regulada, las enzimas se activan o se inhiben de modo que la tasa de formación de producto en particular satisface las necesidades de la célula.
  • 12. Localización dentro de lacélula. Muchas enzimas están localizadas en organelos específicos dentro de la célula. Esta distribución en compartimientos sirve para aislar al sustrato o al producto de la reacción de otras reacciones. Ofrece un ambiente favorable para la reacción y organiza a las miles de enzimas que se encuentran dentro de la célula.
  • 13. Cómo funcionan las enzimas. Su mecanismo de acción se considera desde 2 perspectivas: En términos de los cambios de energía que ocurren durante la reacción, las enzimas ofrecen una vía de reacción energéticamente favorable.
  • 14. Cómo funcionan las enzimas. La segunda perspectiva describe la manera en que el sitio facilita la catálisis desde el punto de vista químico.
  • 15. CAMBIOS DE ENERGÍA Virtualmente todas las reacciones tienen una barrera energética que separa a los reactivos de los productos. Esta barrera, llamada energía libre de activación, es la diferencia de energía entre la de los reactivos y un intermediario de alta energía que ocurre durante la formación del producto.
  • 16. VELOCIDAD DE REACCIÓN Para que las moléculas reaccionen deben contener energía suficiente para superar la barrera energética del estado de transición.
  • 17. Velocidad de reacción. En ausencia de una enzima, solo una porción pequeña de una población de moléculas contará con energía suficiente para alcanzar el estado de transición entre el reactivo y el producto.
  • 18. Velocidad de reacción. La velocidad de la reacción depende de número de éstas moléculas que cuentan con energía. Cuanto menor sea la energía libre de activación, mas moléculas contarán con energía suficiente para pasar por el estado de transición y más rápida será la velocidad de reacción.
  • 19. Factores que modifican lavelocidad de una reacción. Concentración del sustrato. Concentración de la enzima. Temperatura. pH
  • 20. MICHAELIS - MENTEN Propusieron un modelo simple que explica la mayor parte de las características de las reacciones catalizadas por enzimas: E+S ES E+P
  • 21. Constante de Michaelis Km es característica de una enzima y su sustrato y refleja la afinidad de la enzima por ese sustrato. Km es numéricamente igual a la concentración del sustrato con la que la velocidad de la reacción es igual a ½ de la Vmáx. Km no varía con la concentración de la enzima.
  • 22. Km baja Km numéricamente pequeña refleja una afinidad elevada de la enzima por su sustrato, porque se requiere concentración baja de este último para semisaturar la enzima, es decir, llegar a una velocidad que equivale a ½ de la velocidad máxima.
  • 23. Km grande La Km numéricamente elevada refleja una afinidad baja de la enzima por el sustrato porque se requiere una concentración elevada de este último para semisaturar la enzima.
  • 24. Inhibición enzimática. Cualquier sustancia que pueda disminuir la velocidad de una reacción enzimática se denomina inhibidor . Competitiva No competitiva Reversible Irreversible
  • 25. Inhibición Competitiva. Se produce cuando el inhibidor compite con el sustrato por ocupar el centro activo de la enzima.
  • 26. EFECTOS Max.: El S en cantidad creciente invierte el efecto de un inhibidor competitivo. A concentración suficientemente elevada del sustrato, la velocidad de la reacción alcanza la Vmáx observada en ausencia de inhibidor.
  • 27. EFECTOS Km: Un inhibidor competitivo incrementa la Km aparente para un sustrato determinado.Esto significa que, en presencia de un inhibidor competitivo, se requiere mas sustrato para lograr ½ Vmáx.
  • 28. FÁRMACOS Estatinas : HMGCoA reductasa Alopurinol : Xantina oxidasa Captopril : Enzima convertidora A. Sulfametoxazol : síntesis PABA Amoxicilina : Síntesis pared bacteriana.
  • 29. Inhibición nocompetitiva. Tiene un efecto característico sobre Vmáx. Ocurre cuando el inhibidor y el sustrato se fijan en sitios diferentes de la enzima. El inhibidor no competitivo puede fijarse a la enzima libre o al complejo ES y así impide que ocurra la reacción.
  • 30. EFECTOS Vmáx : La inhibición no competitiva, no puede superarse por el incremento de la concentración del sustrato. Por este motivo, los inhibidores no competitivos disminuyen la Vmáx de la reacción.
  • 31. EFECTOS Km : Los inhibidores no competitivos no interfieren con la fijación del sustrato a la enzima. Por este motivo la enzima manifiesta la misma Km en presencia o en ausencia de un inhibidor de este tipo.
  • 32. EJEMPLOS Algunos actúan formando enlaces covalentes con grupos específicos de enzimas. El Pb forma enlaces covalentes con las cadenas laterales de sulfhidrilo de la cisteína en las proteínas.
  • 33. UTILIDAD Por lo menos la mitad de los fármacos vendidos en los Estados Unidos actúa como inhibidores enzimáticos.
  • 34. Enzimas en el diagnósticoclínico. Las enzimas presentes en el plasma se clasifican en dos grupos : Funcionales : desempeñan una función conocida en el plasma por ejemplo las enzimas de la coagulación.
  • 35. Enzimas en el diagnósticoclínico. Enzimas plasmáticas no funcionales : No tienen una función conocida en el plasma y por lo general son indicadoras de daño tisular.