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Presentazione standard1 Presentazione standard1 Presentation Transcript

  •  
  • A COSA SERVONO?
    • •  Funzione plastica e costruttrice
    • •  Funzione regolatrice
    • •  Funzione energetica
    • •  Funzione di trasporto ematico
    • •  Funzione di difesa immunitaria
    • •  Funzione di difesa dagli agenti esterni
  • GLI AMMINOACIDI
    • Gli aminoacidi sono i componenti essenziali delle proteine.
    • Sono composti da:
    • uno o più gruppi amminici -NH2
    • uno o più gruppi carbossilici -COOH.
    • Un gruppo R che distingue i diversi tipi di aminoacidi
    • Un atomo di idrogeno
    • Un atomo di carbonio
  • AMMINOACIDI ESSENZIALI E RAMIFICATI
    • Sono definiti essenziali quegli aminoacidi che l’organismo umano non riesce a sintetizzare in quantità sufficiente a far fronte ai propri bisogni. Per l’adulto sono otto e vanno assunti nella propria dieta.
    Gli aminoacidi a catena ramificata sono tre Valina, Isoleucina e Leucina. La differenza con gli altri amminoacidi è la struttura molecolare che solo in questi tre casi è ramificata. Essi devono essere introdotti obbligatoriamente con la dieta perché il nostro organismo non è in grado di produrli autonomamente.
  • IL LEGAME PEPTIDICO
    • Il legame peptidico è il legame chimico responsabile dell'unione degli amminoacidi e della conseguente formazione di polipeptidi e proteine. Come quasi tutti i legami che avvengono nelle molecole organiche e in generale nella chimica biologia, si tratta di un legame di tipo covalente.
    Il legame peptidico si forma tra il gruppo amminico di un aminoacido e il gruppo carbossilico di un altro.
  • L’ORGANIZZAZIONE PROTEICA:
    • Le proteine possono avere diverse strutture che si formano a causa delle interazione tra gli aminoacidi
    • La struttura primaria: costituita dalla semplice sequenza di aminoacidi
    • La struttura secondaria è caratterizzata dalla presenza di ponti idrogeno fra i gruppi del legame peptidico di aminoacidi non adiacenti.
    • La struttura terziaria è stabilizzata principalmente da legami non covalenti come ponti idrogeno e legami ionici formati tra i gruppi R degli aminoacidi ed è la indispensabile per la funzione biologica di una proteina
    • La struttura quaternaria si forma quando una proteina è costituita da due o più polipeptidi L'associazione fra le diverse catene polipeptidiche può essere covalente, cioè mediata da ponti disolfuro, o non covalente .
  • PROTEINE GLOBULARI E FIBROSE
    • Le proteine globulari sono proteine costituite da più tipi di struttura secondaria, le catene polipeptidiche tendono ad avvolgersi su se stesse.
    Le proteine fibrose sono proteine che hanno catene polipepticiche disposte in fasci o foglietti, costituite per lo più da un solo tipo di struttura secondaria.
  • GLI ENZIMI
    • La catalisi enzimatica è un processo indispensabile per la totalità degli organismi viventi: molte delle reazioni chimiche su cui si basa la vita, sebbene possano virtualmente avvenire spontaneamente, sarebbero troppo lente e pertanto inconciliabili con i tempi della vita stessa.
    • Gli enzimi sono macromolecole in grado di aumentare la velocità delle reazioni chimiche, senza modificare le concentrazioni dei substrati della reazione.
    • Spesso gli enzimi, per funzionare, richiedono la presenza di altre molecole. Si tratta di molecole organiche più complesse e si chiamano coenzimi. Molti coenzimi derivano da precursori che vanno assunti con la dieta, come le vitamine.
  • GLI ANTICORPI
    •   Gli anticorpi o immunoglobuline (Ig) sono proteine caratterizzate da una struttura quaternaria complessa, secrete da cellule specializzate, i linfociti B, in risposta alla presenza di antigeni, sostanze presenti su agenti estranei all'organismo. Un anticorpo riconosce e si lega all’antigene per il quale è specifico.