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Bioquimica - Aula 5

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Bioquimica - Aula 5

  1. 1. +Bioquímica - Universidade Católica de Brasília Enzimas Prof. Dr. Gabriel da Rocha Fernandes Universidade Católica de Brasília gabrielf@ucb.br - fernandes.gabriel@gmail.com
  2. 2. + 2 O que devo saber ao fim desta aula? n O que são enzimas e qual seu papel n Mecanismo de ação n Tipos de catálise n Cinética: como respondem a variação das concentrações e pH n Mecanismos de Inibição n Mecanismos de Regulação
  3. 3. + 3 História n 1700 - digestão de carne por secreções do estômago. n Conversão do amido em açucar pela saliva. n 1850- Pasteur diz que a conversão de açucar a alcool é catalizada por “fermentos”. n Vitalismo - fermentos inseparáveis das células vivas. n 1897 - Buchner viu que extratos de leveduras convertiam o açucar a acool. n 1926 - Cristalização da urease => Enzima é uma proteína. n Suposição que ligações fracas entre enzimas e substratos poderiam catalizar reações.
  4. 4. + 4 Enzimas e proteínas n Atividade depende da integridade da conformação. n Estrutura primária, secundária, terciária e quaternárias são essenciais para a atividade catalítica. n Algumasenzimas necessitam de um componente adicional para que ocorra a catálise => cofator. n Molécula orgânica => coenzima. n A coenzima ou ion ligado a enzima é chamado de grupo prostético. n A enzima sem o grupo prostético é chamada de apoenzima. n A união de tudo é holoenzima.
  5. 5. + 5 Cofatores
  6. 6. + 6 Funcionamento n Emcondições biológicas normais, as reações tendem a ser lentas, quando não desfavoráveis ou improváveis. n O açucar em um pote, ao reagir com oxigênio forma água e gás carbônico. Mas vai demorar... n Cria um ambiente para que a reação ocorra mais rapidamente => sitio ativo. n Sítio ativo contém cadeias laterais de resíduos de aminoácidos que interagem com o substrato e catalizam a reação. n Complexo enzima-substrato.
  7. 7. + 7 Funcionamento n Formação de complexos transitórios ES e EP. n E + S <=> ES <=> EP <=> E + P n Catálise não afeta o equilíbrio da reação. n Épreciso energia para alinhar grupos reagentes, rearranjos de ligações, e outras tranformações. n Estado de transição momento molecular transitório em que a reação direta ou reversa acontece na mesma probabilidade. n Energiade ativação é a diferença entre os estados de transição e basal.
  8. 8. + 8 Funcionamento n Quanto maior a energia de ativação, menor a velocidade. n Catalizadores diminuem a energia de ativação. n Formação de intermediários de reação. n Emuma reação com várias etapas, a velocidade é dada pela etapa com maior energia de ativação (etapa limitante da velocidade). n Barreira energética evita reações indesejáveis.
  9. 9. + 9 Velocidade e especificidade n Velocidade em ordem de grandeza de 5 a 17. n Enzimas distinguem substratos com estrutura semelhante. n Interações covalentes entre E e S diminuem a energia de ativação. n Interações não covalentes (ligações de hidrogênio, hidrofóbicas e ionicas). n Liberam uma quantidade de energia => energia de ligação. n Poder catalítico vem a da energia de ligação liberada. n Ligações fracas otimizadas no estado de transição em que o sítio ativo é complementar ao estado de transição.
  10. 10. + 10 Chave e fechadura? n Substratodeve ter o aumento de energia livre para atingir o estado de transição. n Essa energia é “paga” pelas ligações fracas que se formam entre a enzima e o estado de transição. n Esse “pagamento” leva a uma diminuição da energia de ativação e aumento da velocidade.
  11. 11. + 11 Fatores físicos e termodinâmicos n Entropia (liberdade de movimento). n Camada de solvatação das moléculas de águas ligadas => interações ES substituem ligações com a água (dessolvatação) n Distorção dos substratos => energia de ligação compensam redistribuição de eletrons. n Necessidadede alinhamento apropriado => ajuste induzido, leva grupos funcionais específicos da enzima para uma posição apropriada.
  12. 12. + 12 Ajuste induzido
  13. 13. + 13 Grupos catalíticos n Alémda energia de ligação liberadas pelas ligações fracas, existem grupos catalíticos que involvem uma ligação transitória covalete. n Catálise geral ácido-básica n Catálise covalente n Catálise por ions metálicos
  14. 14. + 14 Catálise geral ácido-básica
  15. 15. + 15 Catálise covalente e por ions metálicos n Formação de uma ligação covalente transitória. n A-B => A + B n A-B + X: => A-X + B => A + X: + B n Interações ionicas entre metais ligados a enzimas e os substratos orientam ou estabilizam estados de transição carregados. n Mediadores de reações de oxirredução.
  16. 16. + 16 Cinética enzimática n Determinar a velocidade da reação e como ela se modifica a medida em que os parâmetros são modificados. n Duas etapas: E + S <=> ES e ES <=> E + P. n O rompimento do complexo ES é a etapa mais lenta, o que leva a um platô próximo à velocidade máxima (enzima está saturada)
  17. 17. + 17 Reagindo com mais que um substrato
  18. 18. + 18 Dependência do pH n Influência nas cadeias laterais.
  19. 19. + 19 Inibição n Inibidores interferem com a catálise. n Muitos medicamentos são inibidores enzimáticos. n Aspirina é inibidor de enzima da sintese de prostaglandinas. n Reversíveis ou inreversíveis.
  20. 20. + 20 Enzimas regulatórias n Atuam em vias metabólicas, em que o produto de uma reação é usado com substrato para uma outra. n Apresentam velocidade aumentada o diminuida em resposta a alguns sinais. n Enzimasalostéricas => ligações reversíveis e não covalentes com moduladores alostéricos (metabólitos pequenos ou cofatores) n Outras enzimas reguladas por moduladores covalentes reversíveis. n Estimuladasou inibidas quando ligadas a proteínas regulatórias.
  21. 21. + 21 Enzimas regulatórias n Segmentos peptídicos removidos por proteólise => irreversível. n Digestão, coagulação do sangue, ação hormonal e visão. n Uso eficiente dos recursos.
  22. 22. + 22 Modificações covalentes
  23. 23. + 23 Fosforilação

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