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Bioquimica - Aula 7
 

Bioquimica - Aula 7

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    Bioquimica - Aula 7 Bioquimica - Aula 7 Presentation Transcript

    • +Bioquímica - Universidade Católica de Brasília Ciclo do ácido cítrico Prof. Dr. Gabriel da Rocha Fernandes Universidade Católica de Brasília gabrielf@ucb.br - fernandes.gabriel@gmail.com
    • + 2 O que devo saber ao fim desta aula? n Importância do ciclo de Krebs n Funcionamento da PDH n Coenzimas necessárias n Reações do ciclo n Regulação do cilco de Krebs n Cadeia de transporte de elétros n Funcionamento da sintese de ATP
    • + 3 Introdução n Em condições aeróbicas o piruvato é oxidado a água e gás carbônico. n Processo conhecido como respiração celular. n Três estágios principais: n Produção de Acetil-CoA n Oxidação da Acetil-CoA n Transferência de elétrons e fosforilação oxidativa n Processo evolutivamente recente, aparece junto com as cianobactérias.
    • + 4 Estágios Glicólise 2! ΔG’° = -146 kJ/mol GLICOSE Oxidação completa (+ 6 O2) 6 CO2 + 6 H2O! ΔG’° = -2840 kJ/mol
    • + 5 Produção de Acetil-CoA n Glicose, ácidos graxos e aminoácidos tem que ser convertidos a Acetil-CoA para entrar no ciclo de Krebs. n A oxidação do piruvato a Acetil-CoA é feita pelo complexo da piruvato-desidrogenase (PDH). n Conjunto de enzimas localizadas na mitocôndria dos eucariotos, e no citosol nas bactérias. n Intermediários químicos permanecem ligados ao complexo enzimático. n Regulação por modificações covalentes e regulação alostérica.
    • + 6 Produção de Acetil-CoA n Reação geral é uma descarboxilação oxidativa. n Irreversível. n Um grupo carboxil é removido em forma de gás carbônico.
    • + 7 As coenzimas n A reação requer a ação em sequencia de três diferentes enzimas. n Cinco diferentes coenzimas ou grupos prostéticos n Pirofosfato de tiamina (TPP) n Dinucleotideo de flavina adenina (FAD) n Coenzima A n Dinucleotideo de nicotinamida adenina (NAD) n Lipoato n Quatro delas vem de vitaminas: tiamina, riboflavina, niacina e pantotenato.
    • + 8 As enzimas n Piruvato desidrogenase (E1) n Diidrolipoil transacetilase (E2) n Diidrolipoil desidrogenase (E3) n O número de cópias de casa enzima varia entre as espécies. n E2 é o ponto de conexão para o lipoato, em que se liga a um resíduo de Lys.
    • + 9 As enzimas n Sítio ativo de E1 ligado a TPP, e de E2 ligado ao FAD. n Duas proteínas de regulação: uma cinase e uma fosfatase.
    • + 10 A cadeia de reações n Etapa 1 - C1 do piruvato sai em forma de CO2, e o C2 se liga a TPP. n Éa etapa mais lenta e serve para reconhecer a especificidade com o substrato. n Etapa 2 - Grupo hidroxietil é oxidado a acetato. n Os eletros retirados reduzem o S-S do lipoil a grupos tiol (-SH) n Etapa 3 - O acetato é transesterificado a Acetil-CoA. n Etapa 4 e 5 - Transferência de eletrons para regenerar o lipoil.
    • + 11 A cadeia de reações
    • + 12 Reações do ciclo do ácido cítrico
    • + 13 Formação do citrato n Condensação de oxaloacetato e acetil-CoA para formar citrato. n Citrato-sintase, irreversível.
    • + 14 Formação de isocitrato via cis- aconitato n Utiliza um intermediário cis-aconitato. n Aconitase, reversível.
    • + 15 Oxidação do isocitrato a alfa- cetoglutarato e CO2 n Descarboxilização oxidativa. n isocitrato-desidrogenase, irreversível
    • + 16 Oxidação da alfa-cetoglutarato a succinil-CoA e CO2 n Outra descarboxilação oxidativa. n Complexo alfa-cetoglutarato desidrogenase, irreversível. n Complexo enzimático semelhante a PDH.
    • + 17 Conversão de succinil-CoA a succinato. n A succinil-CoA, assim como a Acetil- CoA, possui uma ligação tioéster com uma energia livre de hidrólise grande e negativa. n Utiliza isso para a sintese de ATP ou GTP. n Succinato-tiocinase, reversível.
    • + 18 Oxidação do succinato a fumarato n Oxidação a fumarato. n Succinato-desidrogenase, reversível.
    • + 19 Hidratação do fumarato a malato n Formação de estado de transição carbânion. n Fumarato-hidratase, reversível.
    • + 20 Oxidação do malato a oxaloacetato n L-malato-desidrogenase, reversível.
    • + 21 Saldo de armazenamento de energia
    • + 22 Via anfibólica n Abastecida por produtos de outras vias. n Muitos metabólitos da via são utilizados em outras vias de Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox biossíntese.
    • + 23 Regulação desse equilibrio n Piruvato carboxilase é inativa na ausência de Acetil-CoA. n Se tem excesso de acetil-CoA, a enzima estimula a conversão de piruvato a oxaloacetato. n A fosfoenolpiruvato caboxilase é ativada por frutose-1,6- bifosfato. n Frutose-1,6-bifosfato acumula quando o ciclo do ácido cítrico processa lentamente o piruvato. n O ciclo em si é regulado por: n PDH é inibida alostericamente por metabólitos que sinalizam suficiência de energia. n Reações irreversíveis.
    • + 24 Mitocôndria
    • + 25 Transferência de eletrons em mitocondrias Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox n Moléculas carreadoras de eletrons: n Ubiquinona (Q) n Citocromos n Proteinas ferro-enxofre n Esses carreadores atuam em complexos multienzimáticos: n Complexo I: NADH a Ubiquinona (NADH- desidrogenase) n Complexo II: Succinato a Ubiquinona (Succinato- desidrogenase) n Complexo III: Ubiquinona ao citocromo c (citocromo c oxirredutase) n Complexo IV: Citocromo c para O2 (citocromo oxidase)
    • + 26 Transporte de protons
    • + 27 Fluxo de elétrons gera energia para bombear protons
    • + 28 Sintese de ATP pela ATP-sintase
    • +Bioquímica - Universidade Católica de BrasíliaCatabolismo de aminoácidos e ciclo da uréia Prof. Dr. Gabriel da Rocha Fernandes Universidade Católica de Brasília gabrielf@ucb.br - fernandes.gabriel@gmail.com
    • + 30 O que devo saber ao fim desta aula? n Destinos metabólicos dos grupos amino n Importância e funcionamento do ciclo da uréia. n Destinos dos esqueletos de carbono
    • + 31 Aminoácidos como fontes de energia Princípios de Bioquímica de Lehninger – David L. Nelson & Michael M. Cox n Alguns seres vivos são capazes de absorver energia através do catabolismo de aminoácidos. n Aminoácidos são provenientes de várias fontes: n Renovação das proteinas (proteassomo) n Degradação de proteínas da dieta. n Degradação de proteínas teciduais.
    • + 32 Destino dos metabólitos
    • + 33 Aminoácidos carreadores de amônia n O grupo amino do glutamato deve ser removido e excretado. n Nohepatócito, o glutamato é transportado para a mitocondria onde sofre uma desaminação oxidativa. n No musculo esquelético, a alanina é o carreador de amônia. n Ciclo glicose-alanina.
    • + 34 O ciclo da uréia n Eliminação da amônia (tóxica). n O primeiro passo é converter a amônia livre a um carbamoil- fosfato. n Daí seguem-se cinco etapas: n Carbamoil fosfato doa o grupo carbamoil para a ornitina, formando citrulina. (mitocôndria) n Condensação entre grupo amino de um aspartato e o carbonil da citrulina, formando arginino-succinato. (2 etapas) n Clivagem do arginino-succinato para formar arginina e succinato livres. n Clivagem da arginina formando uréia e ornitina.
    • + 35 O ciclo da uréia
    • + 36 Integração com o ciclo do ácido cítrico
    • + 37 Degradação dos aminoácidos