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Bioquimica - Aula 3
 

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    Bioquimica - Aula 3 Bioquimica - Aula 3 Presentation Transcript

    • +Bioquímica - Universidade Católica de Brasília Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas Prof. Dr. Gabriel da Rocha Fernandes Universidade Católica de Brasília gabrielf@ucb.br - fernandes.gabriel@gmail.com
    • + 2 O que devo saber ao fim desta aula? n Constituição dos aminoácidos. n Influencia dos grupos R. n Aminoácidos como ácidos e bases. n Formação dos peptídeos. n Estruturas das proteínas. n Principais ferramentas para estudos das proteínas.
    • + 3 Aminoácidos n 20 principais aminoácidos. n Grupos carboxil e amino ligados ao mesmo carbono alfa. n Diferemum dos outros quanto a cadeia lateral. n Estrutura, tamanho, carga - influenciam na solubilidade em água. n Carbonoalfa ligado a 4 diferentes grupos (exceto glicina)
    • + 4 Aminoácidos n Outros menos comuns são resíduos modificados nas proteínas. n Aminoácidos raros não incorporados a proteínas. n Existe mesma quandidade de L e D-aminoácidos. n Somente L-aminoácidos compõe as proteínas. n Classificados em 5 grupos quanto as propriedades da cadeia lateral.
    • + 5 Propriedades e convenções
    • + 6 Grupos R alifáticos, apolares n Altamente hidrofóbicos n A, V, L e I tendem-se a agrupar dentro da proteína, estabilizando a estrutura. n Ptem estrutura rígida, que diminui a flexibilidade da proteína.
    • + 7 Grupos R Aromáticos n Relativamente hidrofóbicos. n Grupo hidroxil da Y forma ligações de hidrogênio. n W tem nitrogênio no anel indol.
    • + 8 Polar, grupo R não carregado n Hidrofílicos - formam ligações de hidrogênio. n S e T grupo hidroxil. n C - grupo sulfidril - ácido fraco. n N e Q grupo amida.
    • + 9 Positivamente carregado (básico) n Mais hidrofílicos. n K tem outro grupo amino primário. n R possui um grupo guanidina. n H, grupo aromático imidazol.
    • + 10 Negativamente carregados (ácidos) n D e E - segundo carboxil.
    • + 11 Aminoácidos incomuns n Aminoácidos comuns que sofrem modificações após serem incorporados a proteína. n Alfacarboxiglutamato compõe a protrombina e liga-se ao cálcio. n Modificações nos resíduos para alterar a função. n Fosforil, metil, acetil, adenilil...
    • + 12 Aminoácidos como ácidos e bases n Grupos amino, carboxil e R ionizáveis - agem como ácidos e bases fracas. n Aminoácidosem R ionozável dissolvido em água apresenta-se como um ion dipolar. n Zwitterion (ion híbrido) n Curva de titulação característica. n Duas regiões de tamponamento.
    • + 13 Aminoácidos como ácidos e bases
    • + 14 Ponto isoelétrico n Ponto de inflexão da curva de titulação. n Há predominancia da forma zwitterion. n pH em que a carga elétrica é nula.
    • + 15 Diferenças nas propriedades ácido- base n pKa semelhantes n -COOH varia de 1,8 a 2,4 n NH3+ varia de 8,8 a 11. n Diferenças associadas aos grupos R. n Aminoácidos com grupo R ionizável possuem curvas de titulação mais complexas. n Somente a histidina tem poder tamponante biologicamente significativo.
    • + 16 Pepdídeos e proteínas n Peptídeos são cadeias de aminoácidos. n Aminoácidos unem-se por ligações peptídicas (reação de condensação). n Poucos aminoácidos = oligopeptídeo n Muitos aminoácidos = polipeptídeo n Qual o limiar entre um polipeptídeo e uma proteína?
    • + 17 Peptídeos = massa < 10kDa n Hormônios e feromônios: n insulina n ocitocina n feromônio de moscas da fruta n Neuropeptídeos n substância P (mediador de dor) n Antibióticos n Toxinas
    • + 18 Pepdídeos e proteínas n Aminoácido em uma cadeia peptídica é chamado de resíduo. n Perde um átomo de H do grupo amino e uma função hidroxil. n Resíduo na extremidade com um grupo alfa-amino livre é chamado de aminoterminal. n Resíduo na outra extremidade, com carboxil livre, é o resíduo carboxiterminal.
    • + 19 Ionização nos peptídeos n Grupos amino e carboxi livres. n Cadeias laterais dos resíduos.
    • + 20 Diferentes tamanhos e composições
    • + 21 Proteínas conjugadas n Possuem grupos químicos além dos aminoácidos. n Grupos prostéticos. n Lipoproteínas. n Glicoproteínas. n Metaloproteínas.
    • + 22 Estrutura de proteínas n Estrutura primária - Descrição de todas a ligações covalentes que conectam os resíduos. n Secundária- Arranjos de aminoácidos estáveis formando padrões (alfa hélice, folhas beta) n Terciária - Aspectos de dobramento tridimensional. n Quaternária - organização espacial de todas as cadeias que formam o polipetídeo.
    • + 23 Estrutura de proteínas
    • + 24 Função e sequencia de aminoácidos n Função depende da sequência de aminoácidos. n Tendem a ser conservadas em proteínas de mesma função. n Domínios conservados. n Sequênciade aminoácidos associada ao aparecimento de estrutura secundária.
    • + 25 Alfa hélice n Cada volta formada por 3,6 resíduos.
    • + 26 Alfa hélice n Sequencia de aminácidos afeta estrutura. n Alanina tem melhor tendência a formar hélices. n Glutamatos adjacentes repelem-se. n Grande volume das moléculas de Asn, Ser, Thr e Cys também desestabilizam.
    • + 27 Folhas beta n Cadeias polipeptídicas em zigue-zague.
    • + 28 Estruturas terciárias n Proteínas fibrosas (longos filamentos) n Proteínas globulares
    • + 29 Quaternárias n Interação de diferentes polipeptídeos. n Subunidades. n Hemoglobina (4 subunidades)
    • + 30 Estudando as proteínas n Cromatografia n Eletroforese n Busca por homologia n Definição de estrutura.
    • + 31 Cromatografia
    • + 32 Eletroforese
    • + 33 Homologia