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Proteínas
 

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Estructura primaria, secuandaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas

Estructura primaria, secuandaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas

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    Proteínas Proteínas Presentation Transcript

    • Proteínas Estructura
    •  
    • Estructura Primaria
      • Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos para formar cadenas polipeptídicas.
    • ...Estructura Primaria
      • Una serie de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos forman una cadena polipeptídica , y cada unidad aminoacídica de un polipéptido se denomina residuo .
      • Una cadena polipeptídica tiene polaridad , con un grupo α -amino en un extremo y un α -carboxilo en el otro.
      • Por convención el extremo amino terminal , se considera que es el comienzo de la cadena polipeptídica .
    • Pentapéptido YGGFL (Leu-encefalina)
      • Una cadena peptídica consta de una parte repetida regularmente, llamada la cadena principal o esqueleto , y una parte variable por las cadenas laterales características.
      • El esqueleto polipeptídico es potencialmente rico, en capacidad de formar puentes de hidrógeno , entre los grupos carbonilo (C=O) de cada residuo, que es un buen aceptor de puentes de hidrógeno, a excepción de la prolina, con un grupo NH que es dador de puentes de hidrógeno.
    • En algunas proteínas existen enlaces transversales. Los entrecruzamientos más habituales, son los puentes disulfuro que se forman por la oxidación de un par de residuos de cisteína. El conjunto resultante de la unión de cisteínas se llama cistina. Las proteínas extracelulares a menudo tienen varios puentes disulfuro, mientras que las proteínas intracelulares normalmente no los tienen.
    • Estructura Secundaria
      • Involucra patrones repetitivos de estructura local.
      • Resultan de los puentes de hidrógeno entre los átomos de los enlaces peptídicos a lo largo del esqueleto del polipéptido.
      • Estas interacciones locales forman dos patrones estructurales principales, referidos como las conformaciones de α - hélice y láminas- β
    • La hélice α
      • Estructura en forma de cilindro.
      • Se estabiliza cuando el grupo CO de cada aminoácido forma un puente de hidrógeno con el grupo NH del aminoácido situado cuatro residuos más adelante en la cadena principal
      • Cada residuo se relaciona con el siguiente por un incremento , llamado también traslación , de 1.5 Å en el paso de la hélice (5.6 Å ) y una rotación de 100 grados, que equivale a 3.6 residuos de aminoácido por vuelta de la hélice.
    •  
    •  
    •  
      • La hélice con giro hacia la derecha (dextrógira) es más estable que la hélice con vuelta hacia la izquierda (levógira).
      • Esencialmente todas las hélices que se encuentran en las proteínas son dextrógiras
    •  
    • Hojas β
      • Está formada por dos o más cadenas polipeptídicas llamadas hebras β unidas por puentes de hidrógeno.
      • La distancia entre aminoácidos adyacentes es aproximadamente 3.5 Å.
      • Las cadenas adyacentes de aminoácidos apuntan en direcciones opuestas
      Estructura de una hebra β . Las cadenas laterales alternan por encima y por debajo del plano de la hebra.
    • Una hoja β antiparalela. Las hebras adyacentes transcurren en sentidos opuestos. Los puentes de hidrógeno entre los grupos NH y CO conectan cada aminoácido con un único aminoácido en la hebra opuesta, lo que estabiliza la estructura.
    • Una hoja β paralela . Las hebras β adyacentes transcurren en el mismo sentido. Los puentes de hidrógeno conectan cada aminoácido de una hebra con dos aminoácidos diferentes de la hebra opuesta.
    • Estructura de una hoja β mixta
    • Una hoja β retorcida. (A) Modelo de esferas y varillas. (B) Modelo esquemático. (C) La vista esquemática virada 90 grados para apreciar el giro más claramente. Las puntas de las flechas apuntan hacia el extremo carboxilo terminal, para indicar el tipo de hojas β
    • Asas y giros
      • En las estructuras secundarias vistas anteriormente, los residuos consecutivos tienen una conformación similar que se repite en toda la estructura.
      • También las proteínas presentan tramos de estructuras tridimensionales no repetitivas.
      • Se pueden caracterizar como rizos (o asas) y giros (o vueltas), porque causan cambios en la dirección de la columna vertebral del polipéptido.
      • Unen a hélices y hebras y permiten que la cadena polipeptídica se doble sobre sí misma para producir la forma tridimensional compacta observada en la estructura nativa.
    •  
    • Estructura terciaria
      • La forma global de la cadena polipeptídica de una proteína se conoce como estructura terciaria.
      • Los residuos de aminoácidos alejados en la estructura primaria se acercan entre sí y permiten interacciones entre sus cadenas laterales.
      • Se estabiliza por interacciones no covalentes (casi siempre por el efecto hidrofóbico) entre las cadenas laterales de residuos de aminoácidos. Los puentes disulfuro (covalentes) también son elementos de estructura terciaria.
    • Plegamiento
      • En un entorno acuoso la cadena polipeptídica pliega para que sus cadenas hidrofóbicas laterales estén en el interior y sus cadenas polares, cargadas, esten en la superficie.
      • Las proteínas que atraviesan membranas son excepciones, ya que presentan una distribución inversa de los aminoácidos hidrofílicos e hidrofóbicos
    •  
    • Distribución invertida de aminoácidos en una porina . El exterior de la porina (que establece contacto con los grupos hidrofóbicos de las membranas) está cubierto principalmente por residuos hidrofóbicos , mientras que el centro contiene un conducto acuoso lineal con aminoácidos polares y cargados.
    • Motivos
      • Muchas proteínas presentan ciertas combinaciones de estructuras secundarias que con frecuencia desempeñan funciones semejantes. Estas combinaciónes se denominan motivos o estructuras supersecundarias.
      • Las cadenas polipaptídicas que se pliegan en dos o más regiones compactas que pueden estar conectadas por un extremo flexible de la cadena polipeptídica, como perlas en un collar. Estas estructuras globulares compactas llamadas dominios tienen un tamaño entre 30 y 400 residuos de aminoácidos.
    • Motivos comunes
    • Estructura cuaternaria
      • Son proteínas que tienen más de una cadena polipeptídica; cada cadena se conoce como subunidad.
      • Se refiere al ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza de sus interacciones.
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