Microfilamentos de Actina
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Microfilamentos de Actina Microfilamentos de Actina Presentation Transcript

  • 2º Grado Biología  Biología celular e histología A U T O R E S : J u l i o A l b e r t o F u i l l e r a t L o p e r a Francisco Muñoz M a e s t r e Alejandro Valle Rodríguez
  •                
  • La actina apareció en alguna bacteria ancestral y luego evolucionó cuando las células eucariontes se especializaron. Algunos organismos unicelulares, como las bacterias en forma de bastón, las levaduras y las amebas, tienen uno o dos genes de actina, mientras que muchos organismos multicelulares contienen múltiples genes de ella. La actina fue observada experimentalmente por primera vez en 1887 por W.D. Halliburton. No obstante, Halliburton fue incapaz de efectuar la caracterización de sus observaciones, y por ello el descubrimiento se atribuye a Brúnó F. Straub, entonces un joven bioquímico que trabajaba en el laboratorio de Albert Szent-Györgyi .La secuencia de aminoácidos fue completada por Elzinga y colaboradores en1973 y la estructura cristalográfica de la actina G fue determinada en William Dobinson Halliburton fue un biólogos del Reino Unido reconocido por ser uno de los fundadores de la bioquímica. Es conocido por haber sido el descubridor de algunos procesos de generación de proteínas como la actina.
  • El citoesqueleto eucariota muestra algunos componentes de gran semejanza a lo largo de la escala filogenética, especialmente la actina y la tubulina. Algunos autores sugieren que la proteína ancestral que dio lugar al modelo básico de actina eucariota se asemeja a las proteínas del citoesqueleto bacteriano presentes en la actualidad. Algunos autores resaltan que la actina, la tubulina y las histonas, un tipo de proteínas implicadas en la estabilización y regulación del ADN, presentan similitudes en su capacidad de unir nucleótidos y en su funcionamiento basado en el aprovechamiento del movimiento browniano; más aún, sugieren que todos ellos podrían derivar de un ancestro común. Por tanto, los mecanismos evolutivos diversificaron la proteína ancestral en las variantes hoy presentes, conservando, entre otras, las actinas como moléculas eficaces para abordar procesos biológicos antiguos y esenciales, como la endocitosis.
  • La actina es una familia de proteínasglobulares que forman los micrifilamentos, uno de los tres componentes fundamentales del citoesqueleto de las células de los organismos eucariotas. Puede encontrarse como monomeros en forma libre, denominada actina G, o como parte de plímeros lineales denominados microfilamentos o actina F, que son esenciales para funciones celulares tan importantes como la movilidad y la contracción de la célula durante la división celular.
  • Los filamentos de actina son especialmente abundantes y estables en las fibras musculares. Dentro del sarcómero (la unidad morfológica y fisiológica de las fibras musculares) la actina se dispone en las bandas I y A; en esta última, se presenta conjuntamente con la miosina. La actina como proteína se encuentra tanto en el citoplasma como en el núcleo celular. Dicha localización está regulada por las vías de transducción de señales que integran los estímulos que la célula recibe y que permite la reestructuración de las redes de actina en respuesta a aquellos.
  •  Es una enzima que hidroliza ATP.  El ATP necesita de la actina para mantener su integridad estructural.  Adquiere esta forma eficaz en un proceso de plegamiento.  La actina es la que establece interacciones con otras proteínas.  La miosina es un ejemplo de proteína que une actina.  La vilina, que puede entrelazar la actina en haces o bien cortar los filamentos de actina, dependiendo de la concentración de catión calcio en su entorno.  Asi forma microfilamentos en un proceso dinámico y proporciona un armazón que dota a la célula de una forma con posibilidad de remodelarse rápidamente en respuesta a su entorno o a señales del organismo.  Sobre este armazón se pueden anclar otras enzimas, orgánulos como el cilio, dirigir la deformación de la membrana celular externa que permite la ingestión celular o la citocinesis.  La actina también puede producir movimiento.  Por ella misma o ayudada de motores moleculares.
  • El citoesqueleto de actina está organizado en varias estructuras grandes que se extienden a lo largo de la célula y que puede cambiar la morfología celular mediante su ensamblaje y desensamblaje. La actina existe como monómeros globulares llamados actina G y como polímeros filamentosos llamados actina F.
  • Cada molécula de actina contiene un ión Mg2+ asociado con una molécula de ATP o ADP Hay cuatro estados de actina:  ActinaG-ATP  Actina F-ATP  ActinaG-ADP  Actina F-ADP Tropomiosina: Proteína unida a la actina (Cadenas polipeptidicas) Troponina: Proteína unida a la actina (Globular)
  • Es una proteína polipeptídica simple y con forma globular, está constituida por dos lóbulos separados por una profunda hendidura que compone al pliegueATPasa. TantoATP como ADP afectan a la conformación de la actina G. La molécula es funcional cuando posee ADP o ATP en su hendidura
  • Tiene una estructura filamentosa en forma de helice levógira monocatenaria. También puede ser una helice dextrógira bicatenaria. Esta formada por polimerización de actinaG.
  • La polaridad de los filamentos de actina se puede demostrar con el microscopio electrónico mediante los experimentos denominados de "decoración", que aprovechan la capacidad de la miosina para fijarse en forma específica a los filamentos de actina. En este tipo de experimentos se mezcla un exceso de miosina , el dominio globular que forma la caheza de la miosina, con filamentos de actina y se permite la unión. La miosina se adosa a los lados de un filamento con una ligera pendiente. Cuando todas las subunidades se unen a la miosina, el filamento aparece recubierto ("decorado") por puntas de flecha, todas orientadas hacia un extremo del filamento . Dado que la miosina se fija a los filamentos de actina y no a los microtúbulos o a los filamentos intermedios, en las microfotografías electrónicas de cortes celulares delgados la decoración con puntas de flecha es un criterio de diferenciación entre los filamentos de actina y otras fibras del citoesqueleto. La decoración de miosina y las proteínas que bloquean los extremos de actina muestran velocidades de crecimiento diferencial en ambos extremos del filamento de actina.
  •  La actina puede adquirir la mayoría de su estructura terciaria de manera espontánea, el resto que queda sin plegar tiene un mecanismo muy complejo, de esta manera se evita la presencia de monómeros mal plegados los cuales son tóxicos. Para su plegamiento utiliza una chaperoina citosolica (la CCT) que se distingue del resto en que no necesita una co- chaperona como tapadera sobre la cavidad central catalítica. Para su correcto plegamiento necesita la presencia de la prefoldina.
  • Proteínas que favorecen la polimerización de Intervienen en la elongación de los microfilamentos  Profilina  Faloidinas  GTPasas de la familia de Ras, como Cdc42, Rac y Rho Modelo del papel complementario de la profilina y la timosina β4 en la regulación de la polimerización de actina G.
  • Proteínas que impiden la polimerización de la actina en filamentos:  Cofilina  Latrúncula  Timosina β4
  • Proteínas que favorecen la despolimerización de los filamentos de actina.  Cofilina  Citocasilina D  Gelsolina  Fragmina  Swindholida
  • Proteínas que estabilizan los filamentos  Proteína de coronación (cap-Z)  Tropomodulina
  • Proteínas asociadas de la sarcómera  Tinina  Nebulina  Miomesina  Proteina C  Distrofina
  • ORGANIZACIÓN DE LOS MICROFILAMENTO EN LAS CELULAS NO MUSCULARES: Redes de microfilamentos Red de microfilamentos de actina que excluye a los orgánulos de la membrana plasmática. Tienen anclados sus sitios de nucleación en zonas localizadas de la membrana plasmática, llevado a cabo por el complejo ERM (ezrina, radixina y moesina) que al activarse por fosforilazion o unión al PIP2 se une a los microfilamentos de una proteína transmembranosa (CD44). • Los filamentos de actina se organizan en haces y retículos mediante diversas proteínas con enlaces cruzados bivalentes • Muchas proteínas de enlace cruzado pertenecen a la superfamilia de dominios CH
  • Haces de microfilamentos: interacción con miosina I y II Son grupos de filamentos dispuestos paralelamente y de diferente longitud que los de las redes. Para su formación hace falta la proteína tropomiosina y esta proteína varía de unos tipos celulares a otros. Según el tipo de proteínas asociadas se dividen en dos tipos contráctiles y no contractiles.
  •  La miosina es una proteína fibrosa, cuyos filamentos tienen una longitud de 1,5 µm y un diámetro de 15 nm, y está implicada en la contracción muscular, por interacción con la actina.Es la proteína más abundante del músculo esquelético. Representa entre el 60% y 70% de las proteínas totales y es el mayor constituyente de los filamentos gruesos. Estructura y Composición La miosina es una ATPasa, es decir, hidroliza el ATP para formar ADP y Pi, reacción que proporciona la contracción muscular. La miosina está compuesta de 2 cadenas pesadas idénticas, y 4 cadenas livianas. La molécula tiene una región globular de doble cabeza unida a una larga cadena helicoidal de doble hebra. Cada cabeza se une a dos diferentes cadenas ligeras. Todas las miosinas tienen la secuencia: Gly - Glu - Ser - Ala - Gly - Lys – Thr
  • Miosina II : molécula formada por dos cadenas pesadas y cuatro ligeras. Es necesaria para la formación de haces contráctiles, como los de las fibras de tensión. La GTPasa facilita esta formación y la tripsina divide a la miosina en dos partes: meromiosina ligera y meromiosina pesada; Esta molécula muestra más variación entre especies que la actina, por lo que ha evolucionado mucho.  Las cabezas de la miosina se desplazan hacia el extremo – por la interacción con los filamentos de actina y cada serie se desliza en dirección contraria (polaridad opuesta) tendiendo a entrecruzarse los filamentos. Como el extremo + de cada serie está anclado en una placa de fijación, estas se van acercando una a otra produciéndose una contracción.  Para que actúe la miosina II es necesario que antes sea fosforilada y esto activa a la miosina cambiando la configuracion. La quinasa Rho favorece la contracción bien directamente o indirectamente.  La velocidad del movimiento de las cabezas varía mucho entre células
  •  Se encuentran en las microvellosidades y en los y en algunas células se encuentra en los firoblastos. Su formación esta favorecida por Cdc42. Todos los filamentos se disponen con la misma polaridad y se asocian a la miosina I y a proteínas como la fimbrina o la villina a veces. Miosina I (minimiosina): molécula con una cabeza globulada, por la que se une a los filamentos de la actina, y por una cola que se une a un fosfolipido de una membrana plasmática o citoplasmática y no polimeriza en filamentos. Carece de la larga cadena α helicoidal y se relacina con haces no contráctiles de filamentos de actina conectando los filamentos más periféricos a la membrana plasmática, a una vesícula o a otro filamentos (raro). Da estabilidad pero puede participar en movimientos celulares. La fimbrina La villina
  •  TIPOS DE MIOFILAMENTOS:  Delgados: microfilamentos de actina con la organización molecular constituidos mayormente por actinina (forma el 22% de la proteína muscular). Hay tres tipos de actinina: - α (con 4 variedades: una exclusiva del musculo estriado esquelético; otra del cardiaco; otra del musculo liso vascular y otra del no vascular) y β y γ: se encuentran tanto en las células musculares como en las no musculares En la doble hélice de actina que forman los miofilamentos delgados se les adosan moléculas de tropomiosina que forma una barra que se extiende a lo largo de 8 monomeros de actina G y se disponen de forma continuada y en los puntos donde se unen una a la otra se forma troponina (comprende tres complejos Troponina C, Troponina T y Troponina I. El crecimiento de cada filamento esta limitado por la proteína de coronación (extremo +) en las líneas Z y por la tropomodulina (extremo -) dentro de la sarcomera.
  •  Gruesos formados por el ensamblaje de moléculas de miosina II, forman parte de las bandas A. Cada miofilamento esta formado por 225 misinas (en los vertebrados) que se disponen en parejas separadas unas de las otras por 14.3nm y tienen las cabezas giradas 120ºy las cabezas están inclinadas hacia la línea Z mas próxima y la parte central del mifilamento carece de cabezas y forma la banda L o pseudo-H. Las longitudes de ambos filamentos difieren en los distintos grupos zoológicos y los gruesos incluso difieren en el espesor mientras que los delgados mantienen su espesor en toda la escala zoológica.  Discos Z (componentes de la linea Z) Forman los limites de la sarcomera y en ellos se anclan los filamentos de actina en su extremo +, posee una estructura compleja de interpretación controvertida y posee proteína de coronación y actinina α. La vinculina no es un componente general
  • Diagrama de un sarcómero del músculo esquelético que muestra la ubicación de las proteínas de cubierta. CapZ (verde) recubre los extremos (+) de los filamentos delgados. ubicados en los discos Z que separan los sarcómeros adyacentes. La tropomodulina (amarillo) recubre los extremos (-) de los filamentos delgados y se ubica próxima al centro del sarcómero. La presencia de estas dos proteínas en extremos opuestos de un filamento delgado impide la disociación de las subunidades de actina durante la contracción muscular.
  •  Los miofilamentos de son generalmente mas largos que los del musculo estriado y la principal es del tipo α, aunque también hay actinas β y γ. Poseen tropomisina y dispone de dos proteinas que limitan el movimiento de la actina: caldesmon y calponina , hay además unas zonas densas que constituyen placas de fijación.  Carecen de troponina y sus medidas difieren entre vertebrados e invertebrados.  No hay unanimidad entre como se disponen las moléculas de miosina para configurar el filamento y existen diversos modelos.  La miosina del musculo liso y de las células no musculares hicrolizan al ATP diez veces mas lento que las del musculo estriado y su contracción es mas lenta. El papel de las otras dos troponinas lo desempeñan el caldesmon y la calponina unidas a la tropomiosina.  La fosforilacion supone cambio de configuración de la miosina. La miosina del musculo liso solo formaría filamentos gruesos que son inestables y no se observan bien al microscopio
  • La actina F combina las cualidades de ser resistente y dinámica. En los filamentos de actina los monómeros se ensamblan por enlaces débiles de tipo no covalente. Esto, que en principio debilita la estructura, ya que se podría romper por agitación térmica, se soluciona mediante los enlaces laterales con los monómeros vecinos. Al mismo tiempo, los enlaces débiles mantienen la ventaja de que los extremos del filamento pueden liberar o incorporar fácilmente monómeros, de manera que se pueden remodelar rápidamente y cambiar la estructura celular de la que son responsables en respuesta a estímulos ambientales. Esto último y el mecanismo bioquímico por el que se efectúa es lo que se conoce como "dinámica de ensamblaje".
  •  Los estudios de la dinámica de adición y pérdida de subunidades de los microfilamentos se han realizado in vitro debido a que el polímero de actina resultante da lugar a la misma actina F producida in vivo, donde este proceso está controlado por multitud de proteínas para responder a las necesidades celulares, de modo que sería muy difícil observar sus condiciones básicas
  •  La polimerización in vitro de los filamentos de actina se efectúa en una secuencia fases:  FASE DE ACTIVACIÓN  FASE DE NUCLEACIÓN  FASE DE ENLONGACIÓN  FASE DE EQUILIBRIO ESTACIONARIO
  • El curso temporal de la reacción de polimerización in vitro (curva naranja) muestra el período de latencia inicial. Si se agrega algún fragmento de filamento de actina al comienzo de la reacción. para actuar como núcleo. de inmediato prosigue la reacción sin período de latencia (curva violeta).
  • La unión e intercambio de cationes divalentes en lugares específicos de la actinaG, unido a ATP, producen un cambio conformacional, conocido a veces como ActinaG* o monómero de actina F
  • La actinaG da lugar a pequeños fragmentos inestables de actina F capaz de polimerizar. Inicialmente se forman dímeros y trímeros de manera inestable.
  • Cuando el número de dímeros y trímeros es lo suficientemente grande en la que el filamento se forma y crece rápidamente mediante la adición reversible de nuevos monómeros a ambos extremos.
  • Los monómeros de actina G se intercambian en los extremos del microfilamento sin que varíe la longitud total del polímero. En esta última fase se define la «concentración crítica Cc» como la relación entre las constantes de ensamblaje y desensamblaje y representa la concentración de actina G en la cual la dinámica de adición y eliminación de monómeros no produce una modificación en la longitud del microfilamento. En las condiciones usuales in vitro, Cc es de 0,1 μM, lo que significa que a valores mayores se da una polimerización y a valores menores, una despolimerización.Una vez incorporados los monómeros de actina G-ATP en un filamento, elATP fijado se hidroliza lentamente a ADP.
  • El llamado "ciclo de la actina“, que liga la hidrólisis a la polimerización, consiste en la adición de monómeros deActina G-ATP creando un flujo de monómeros hacia el extremo en punta de flecha en lo que se conoce como "trenzamiento" donde los monómeros estarían en forma de Actina F-ADP y serían liberados, intercambiando posteriormente esteADP porATP y cerrando de ese modo el ciclo. Poco después de la adición, se produce la hidrólisis del ATP de forma relativamente rápida. No se libera el Pi resultante, sino que permanece un tiempo unido no covalentemente a la actina ADP, con lo cual existirían tres especies de actina en un filamento: ATP- Actina,ADP+Pi-Actina y ADP-Actina.
  • Si comparamos los filamentos de actina-ADP puros con aquellos que incorporan ATP, en los primeros las constantes críticas son similares en ambos extremos, mientras que en los otros dos nucleótidos la Cc es diferente, siendo mayor en el extremo (+), con lo cual se dan las siguientes situaciones:  Para concentraciones de actina G-ATP menores a la concentración crítica del extremo (+) no se produce la elongación del filamento.  Para concentraciones de actina G-ATP mayores que la concentración crítica del extremo (-) pero menores a la concentración crítica del extremo (+) la elongación se da en el extremo (+).  Para concentraciones de actina G-ATP mayores que la concentración crítica del extremo (-) el microfilamento crece en ambos extremos.
  • Hidrólisis La energía de la hidrólisis se utiliza para crear un verdadero "estado estacionario", es decir, de un flujo en lugar de un simple equilibrio, lo cual dota de dinamismo, polaridad y fuerza de tracción al filamento, lo que justifica el gasto por la ganancia de funciones biológicas esenciales.
  • Los filamentos de actina crecen con mayor rapidez en el extremo (+) que en el extremo (-) Las velocidades de crecimiento desiguales se demuestran mediante un experimento simple, que utiliza filamentos de actina decorados con miosina como núcleos de polimerización de actina G. Observados con el ME los filamentos elongados presentan secciones desnudas en ambos extremos, correspondientes a la actina G agregada, no decorada. La actina recién polimerizada (no decorada) es 5-10 veces más larga en el extremo (+) del filamento que en el (-).
  • La polimerización de actina G in vitro para formar filamentos de actina F puede monitorizarse por :  Viscosimetría  Sedimentación  Espectroscopia de fluorescencia  Microscopia de fluorescencia
  •  Cuando los filamentos alcanzan una longitud suficiente para entremezclarse aumenta la viscosidad de la solución  La prueba de sedimentación se basa en la capacidad de la para obtener un sedimento de actina F, pero no de actina G.  El tercer ensayo utiliza actina G unido por enlaces covalentes con un colorante fluorescente; el espectro fluorescente de actina G varía cuando se polimeriza a actina F.  Por último, el crecimiento de un filamento marcado puede observarse con un microscopio de fluorescencia. Estos ensayos son útiles para los estudios cinéticos de polimerización de la actina y durante la purificación de proteínas fijadoras, que establecen enlaces cruzados o despolimerizan los filamentos de actina.
  •  MÚSCULO LISO: La contracción del musculo liso sigue el mismo modelo que el de los haces contráctiles de filamentos de actina de las células no musculares. Los miofilamento de miosina se disponen en dos series de miofilamentos de actina con polaridades opuestas e interaccionana con ellos, producciendose un deslizamiento de cada serien en dirección contraria a la otra, entrecruzándose los filamentos.
  •  MÚSCULO ESTRIADO: El proceso global se dispara mediante una señal externa. Cuando una celula muscular recibe estimulación nerviosa, esta libera calcio del retículo endoplasmatico liso (reticulo sarcoplastico) y su concentración citosolica varia. Los iones liberados de Ca 2+ entran en contacto los miofilamentos y se unen a la troponinaC cambiando la configuración de las troponinas, la merimiosina pesada se levanta y las cabezas de miosina se unen a la actina en el punto mas cercano, tirando de ellas y acercándolas a la línea M. las cabezas de cada mitad del miofilamento grueso se orientan en sentidos opuesto por lo que los miofilamentos delgados tienden a coincidir en el centro de la sarcomera. El deslizamiento producido en el filamento fino por una cabeza de miosina es insuficiente y se requiere de la actividad cooperatica de otros filamentos gruesos.
  • La actina es una enzima que hidroliza el ATP, es decir es una ATPasa. Necesita una conformación cerrada y los residuos tienen que estar a una distancia determinada. El Glu137 es una de los residuos clave. La función del Glu137 es anclar la molécula de agua, la cual produce un ataque nucleofílico al enlace del fosfato de la molécula deATP haciendo que el nucleótido se ancle a la cadena.
  • La principal función de la actina es el movimiento tanto celular como de orgánulos aunque también está implicada en procesos de crecimiento así como en la última fase de la división celular, entre otros.
  • Es un ejemplo de movimiento en el que actúa la actina. Las amebas logran su desplazamiento emitiendo un gran seudópodo hacia delante arrastrando consigo su citoplasma, este seudópodo forma a una corriente del endoplasma en sentido de atrás hacia delante. El seudópodo logra avanzar gracias a que bajo la corteza gelificada fluye el endoplasma. Al llegar el endoplasma al extremo del seudópodo se gelifica, así como la parte posterior de la célula pasa de ectoplasma a endoplasma. Movimiento ameboide
  • Se produce por lamelipodios, de estos salen numerosas prolongaciones digitiformes muy finas llamadas filopodios, los cuales no se llegan a poner en contacto con el sustrato , en cambio el lamelipodio forma una placa de adhesión o fijación con el sustrato. Este movimiento es un movimiento de haces a redes de filamentos, cuando la célula está adherida al sustrato la actina junto con la tropomiosina siguen una línea recta. Estos haces son contráctiles, unos filamentos se anclan por su extremo + en placas de fijación situadas bajo la membrana plasmática, y otras se disponen en la dirección contraria con el extremo + anclado en placas de fijación en el interior del citoplasma. Cuando la célula empieza a moverse los haces de microfilamentos se transforman en redes, este cambio se produce en todo el citoplasma y conlleva que la tropomiosina abandone los filamentos de actina. La célula emite lamelipodios para avanzar y despegarse del sustrato . ANIMACIÓN Movimiento de células en cultivo
  • Los filopodios son proyecciones cilíndricas muy delgadas Son característicos de los conos de crecimiento axonico y en algunos fibroblastos. Pueden crecer de dos maneras por polimerización de la actina por el extremo +, al crecer empujan la membrana plasmática y arrastran algunos componentes celulares y también pueden crecer por despolimerización de los microfilamentos debido a la minimiosina que los une a la membrana plasmática. Crecimiento de los filopodios
  • Ocurre al final de la mitosis y la meiosis. Consiste en la estrangulación de las células por el plano ecuatorial, en esta zona se observa un material denso que contiene actina. El anillo contráctil se contrae hasta dividir la célula en dos. En este anillo hay tanto actina alpha como miosina II. La división ocurre porque la actina forma dos espirales, entre las que se intercalaría la miosina, que se irían contrayendo por deslizamiento de la actina sobre la miosina. Citocinesis
  • Otros procesos en los que estan implicados son:  El mantenimiento de la estructura de las microvellosidades.  En cuanto a la fusión de orgánulos como las vesículas con el órgano diana, aunque aún no está probado que intervenga la actina.  También está implicada en el desplazamiento de receptores de membrana, que se encuentran conectados por microfilamentos a haces de micro túbulos subyacentes a la membrana plasmática.  La ciclosis ocurre en las celulas vegetales y consiste en corrientes citoplasmaticas que hacen girar el citoplasma alrededor de la vacuola, en este movimiento interviene la actina.
  •  Existen seis genes diferentes que codifican la actina, de los cuales dos están relacionados con el citoesqueleto como son el ACTB y el ACTG1 y el resto esta n relacionados con diferentes tipos de musculo, como el musculo liso cuyo gen es el ACTA2, el musculo esquelético codificado por el gen ACTA1, el musculo liso entérico ACTG2 y el musculo cardiaco ACTC1. Una mutación en cualquiera de estos genes producen miopatías, varían el tamaño y la función cardiaca y sordera.
  •  El gen ACTA1 codifica la forma α de la actina humana y se expresa mayormente en el musculo esquelético, pudiendo estar presente también en el musculo cardiaco y la glándula tiroides. A día de hoy se conocen 116 mutaciones, las cuales son mayormente por sustitución puntual de aminoácidos y producen varios tipos de miopatías como son la nemalinica y la miopatía con exceso de filamentos (CM), entre otras.
  •  Los genesACTG2 y ACTA2 se expresan en el musculo liso. El ACTG codifica la isoforma más larga de la actina y aun no se han encontrado mutaciones que afecten a dicho gen. En cuanto al gen ACTA2 codifica una α actina que se localiza únicamente en el musculo liso, se han encontrado varias mutaciones de este gen que producen aneurismas de aorta torácica, cardiopatía isquémica y la enfermedad de Moyamoya.
  •  EL gen ACTC1 es el gen encargado de codificar la isoforma α presente en el musculo cardiaco, una mutación en este gen implica una disfunción cardiaca como la miocardiopatía dilatada o la miocardiopatía hipertrófica también se han encontrado mutaciones que conllevan la miocardiopatía restrictiva idiopática infantil.
  •  ACTB se expresa en el citoplasma y es un locus muy complejo que codifica la beta actinas.Al ser muy complejo sus productos se pueden encontrar en el citoplasma, el complejo NuA4histona-aciltransferasa, y el núcleo y por ello también se ha asociado a varios procesos patológicos como carcinomas y malformaciones del sistema nervioso entre otras. Una mutación en este gen puede causar hemangiopercitoma y la distonia de debut juvenil
  •  ElACTG1 es un locus que codifica la γ actina citosolica, la cual es responsable de la formación e los microfilamentos del citoesqueleto. La β actina y las secuencias de este locus son muy parecidas lo cual implica que hayan surgido de una secuencia ancestral que se duplico y sufrió conversión génica. Las mutaciones que pueden aparecer en este locus se han asociado a amiloidosis, retinitis pigmentosa y enfermedades renales.
  •  Nanotecnología: las aplicaciones generales: transporte dirigido de moléculas para lograr su liberación en lugares concretos ensamblaje de nanoestructuras de forma controlada (chips de investigación, lab-on-a-chip, nanocomponentes mecánicos y nanotransformadores de energía mecánica en eléctrica).  Control interno en técnicas de biología molecular: en los estudios de cuantificación de proteínas (western blot) y de transcritos (PCR en tiempo real) suele realizarse además de la cuantificación del gen de interés la de un gen de referencia, como la mencionada actina. Dividiendo la cantidad del gen de interés por la de la actina es posible obtener una cantidad relativa comparable entre distintos experimentos, mientras no varie su expresion.  Clínica: detección de los alelos de la actina causantes de patologías y como marcador de la atrofia ( provoca disminución de su nivel en el muscilo)  Tecnología de los alimentos: determinación de la calidad de algunos alimentos procesados (embutidos).
  • Durante la coagulación sanguínea, se producen complicados reordenamientos del citoesqueleto en las plaquetas activadas, las cuales cambian espectacularmente la forma celular y promueven la formación del coágulo. El citoesqueleto de una plaqueta no activada consiste en un círculo de microtúbulos (la banda marginal), un esqueleto de membrana y un retículo citosólico de actina. El esqueleto de membrana en las plaquetas es similar al esqueleto cortical en los eritrocitos. Una diferencia crítica entre los citoesqueletos de las plaquetas y los eritrocitos es la presencia de un segundo retículo de actina en las plaquetas, el cual está organizado en un gel tridimensional por uniones cruzadas de filamina. El gel llena el citosol de una plaqueta y está anclado por filamina a un complejo de glucoproteínas de la membrana de la plaqueta. A través del complejo de glucoproteinas y los receptores de integrinas, las fuerzas generadas durante el reordenamiento del citoesqueleto de actina en las plaquetas puede transmitirse al coágulo en desarrollo.
  • Un caso curioso es el rigor mortis. El rigor mortis es el agarrotamiento de las articulaciones en cadáveres. Esto se debe a que el corazón se para, dejando de bombear sangre al resto del organismo. Con ello la circulación sanguínea se para, y como consecuencia termina el intercambio de gases y la captación de oxígeno, una molécula esencial para la formación del ATP. Ya que no se puede formar ATP , provoca que no exista la relajación posterior. A las 72 horas se para el rigor mortis debido a que el cuerpo entra en descomoposición.