Lab 2 catalisis_de_la_enzima_by_francheska_camilo_-1
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Lab 2 catalisis_de_la_enzima_by_francheska_camilo_-1 Document Transcript

  • 1. Francheska Camilo González Junio/2013 Laboratorio 2: Catálisis de la enzima Las catálisis de enzimas se producen al bajar la energía de activación requerida para que una reacción ocurra. En una reacción que es mediada por enzimas, se cambian las moléculas del sustrato y se forma un producto sin alterar la molécula de la enzima, provocando que esta pueda catalizar el mismo tipo de reacción una y otra vez. Estructura de las enzimas Las enzimas son una proteína globular y tienen una región conocida como sitio activo, que surge por su conformación plegada, y esta zona está definida por aminoácidos que provocan que sea específica para un solo tipo de sustrato. Condiciones especificas de unión Pueden existir distintas moléculas de sustrato, pero solo aquella que tiene una forma específica y complementaria al sitio activo de la enzima, será aquella en donde habrá unificación entre el sustrato y el sitio activo de la enzima. Ajuste inducido Cuando ocurre la unión entre una enzima y un sustrato apropiado, en el sitio activo de la enzima ocurrirá un ajuste inducido que ayudara a la catálisis de la enzima para convertir el sustrato en producto, acción en donde luego de liberar dicho producto, la enzima volverá a su forma original y podrá repetir esta reacción en múltiples ocasiones, siempre que la molécula del sustrato este presente.
  • 2. Factores que afectan la acción enzimática El pH y la temperatura son dos factores que afectan la acción enzimática, pies cuando la conformación de la enzima es alterada por la variación de pH o temperatura, ya no será posible la catálisis de enzimas, por tanto la enzima al estar desnaturalizada perderá su forma funcional y no podrá catalizar reacciones. pH y la función de la enzima Existen distintos intervalos en donde cada enzima tiene una mayor funcionalidad. Los cambios en pH, provoca que se distorsione el sitio activo de la enzima y que se altere o afecte su funcionalidad. Por tanto, cuando ocurren cambios drásticos en los intervalos de pH óptimos para una enzima, la proteína globular se altera, el sitio activo se distorsiona y la enzima no podrá catalizar reacciones. La temperatura y la función de la enzima Al igual que los cambios drásticos en el intervalo del pH, cuando ocurren dichos cambios drásticos en la temperatura óptima que requiere una enzima, se producirá que esta se desnaturalice y pierda su forma funcional, como ocurre en las temperaturas de ebullición que desnaturalizan la mayoría de las enzimas.
  • 3. Diseño experimental En este experimento se determinara la velocidad en el que la catálisis enzimática convierte un sustrato en producto. Observando como la catalasa reacciona con peróxido de hidrogeno en distintos periodos de tiempo, deteniéndose la reacción al añadir H2SO4. Para determinas la cantidad de peróxido de hidrogeno restante después de la reacción, se hará una titulación con KMnO4, en donde se agregara este compuesto químico que causara un cambio en color que indica la cantidad de la concentración desconocida. Figure: Design of the Experiment Source: Pearson Education, Inc. http://www.phschool.com/science/biology_place/labbench/lab2/design.html, Accessed: 6/26/13
  • 4. Titulación Método utilizado para determinar la cantidad de peróxido de hidrogeno (sustrato) dividida por la catalasa en los distintos periodos de tiempo. Procedimiento: Agregar KMnO4 (color purpura) a un matraz y transferir peróxido desde una bureta, observándose una reacción cuando después de cierta cantidad transferida del sustrato, el contenido de la mezcla de estos en el matraz cambiara a color marrón claro o rosado, anotando este como el punto final de la titulación. Figure: Doing the Titration Source: Pearson Education, Inc. http://www.phschool.com/science/biology_place/labbench/lab2/titrat.html, Accessed: 6/26/13 Lectura en la bureta Al realizar el experimento se debe anotar el punto inicial de la cantidad existente del sustrato y el punto final luego de transferir la cantidad necesaria para que ocurriera una reacción, y calcular la valoración requerida al restar la cantidad del punto final menos la cantidad del punto inicial.
  • 5. Análisis de resultados La velocidad de una reacción puede ser calculada mediante la medición de los periodos de tiempo, en donde ocurre desaparición del sustrato (ej: catalasa), o la aparición de un producto (como en la grafica). Figure: Analysis of Results Source: Pearson Education, Inc. http://www.phschool.com/science/biology_place/labbench/lab2/analysis.html, Accessed: 6/26/13 Calcular en la grafica la tasa (moles/segundo) durante el intervalo (0 – 10 segundos). Velocidad = ∆ y / ∆x Por tanto para este ejemplo la velocidad es 0.7 moles/segundos, por que (7 moles – 0 moles) / (10 segundos – 0 segundos) = (7 / 10) = 0.7 moles/segundos Calcular la velocidad durante el intervalo (40-50 segundos) Por tanto para este ejemplo la velocidad es 0.0 moles/segundos, por que (18 moles – 18 moles) / (50segundos –4 0 segundos) = (0 / 10) = 0 moles/segundos, porque ya no hay mas moléculas del sustrato.
  • 6. Quiz: Evidencia
  • 7. Figure: Lab Quiz Source: Pearson Education, Inc. http://www.phschool.com/science/biology_place/labbench/lab2/quiz.html, Accessed: 6/26/13
  • 8. Resumen La catálisis de enzimas se produce al disminuir la energía de activación que es requerida para que ocurra una reacción. En estas enzimas existe un área plegada conocido como “sitio activo”, el cual está definido por aminoácidos que provocan que las enzimas sean especificas para solamente un solo tipo de sustrato. Cuando se unen un sustrato especifico y el sitio activo de la enzima, ocurrirá un ajuste inducido que promueve la catálisis de la enzima para que esta pueda convertir el sustrato en producto, sin que la enzima pierda su forma original durante el proceso y que esta sea capaz de repetir esta reacción cuando la molécula del sustrato este presente. Cambios drásticos en pH y temperatura provocan que se desnaturalice una enzima, y se concluye que si esta es desnaturalizada perderá su forma funcional y no podrá llevar a cabo la catálisis de enzimas que promueven que suceda una reacción y surja un producto.
  • 9. References: Knapp, T. Enzyme Catalysis. Available: June 26, 2013. http://www.phschool.com/science/biology_place/labbench/lab2/intro.html