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Prof. N. Flores
ENZIMAS Catalizadores específicos   para las reacciones bioquímicas. <ul><li>Las enzimas son necesarias para que las reacc...
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Propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas CINÉTICA ENZIMÁTICA
VARIACIÓN DE LA [S]
ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN   [S]  V 0  = V max  ---------------   [S] + K M Cuando V = V max /2: K M  = [S]  Para [S] <<...
Cuando: V o = V max   Todos los sitios activos están ocupados y no hay moléculas de Enzima libre. K M = [S]   Sí... ½ V ma...
LA K M   ES UN PARÁMETRO DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA <ul><li>La  K M  es inversamente proporcional con la actividad-afinidad d...
<ul><li>Moduladores ambientales   </li></ul><ul><ul><li>pH </li></ul></ul>Cada enzima tiene su pH óptimo de actuación
<ul><li>Moduladores ambientales   </li></ul><ul><ul><li>Temperatura </li></ul></ul>La velocidad enzimática aumenta con la ...
<ul><li>Moduladores ambientales   </li></ul><ul><ul><li> Fuerza iónica-concentración salina </li></ul></ul>La concentrac...
<ul><li>Cocatalizadores </li></ul>Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no proteica para la catálisis: so...
<ul><li>Cocatalizadores </li></ul>
<ul><li>Cocatalizadores </li></ul>
<ul><li>Cocatalizadores </li></ul>GRUPO PROSTÉTICO
 
Inhibidor Irreversible <ul><li>Inhibición permanente </li></ul><ul><li>Unión irreversible por medio de enlaces covalentes....
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE Algunas sustancias  se combinan de forma covalente  con las enzimas y las inactivan de manera irre...
 
INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS <ul><li>Unión del Inhibidor al centro activo, el inhibidor compite con el S </li></ul...
INHIBICIÓN NO COMPETITIVA El inhibidor NO se une al sitio activo NO se puede revertir con un exceso de sustrato
INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS <ul><li>Unión del Inhibidor a un segundo lugar (no al centro activo), el inhibidor...
REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS <ul><li>Después  de sintetizadas: </li></ul><ul><li>Modificación covalente  </li></ul><ul><li>Fi...
 
Fosforilasa fosfatasa Fosforilasa quinasa Fosforilasa b (menos activa) Fosforilasa a (más activa) Cadena lateral de Ser 14...
ACTIVACIÓN POR RUPTURA PROTEOLÍTICA (Modificación covalente irreversible) EJEMPLO:  Proteasas pancreáticas  (tripsina, qui...
ZIMÓGENOS (MODIFICACIÓN COVALENTE IRREVERSIBLE) DEL JUGO GÁSTRICO Y PANCREÁTICO
“ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Autoactivación ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS POR PROTEOLISIS  INHI...
PROCESO EN CASCADA DE LA COAGULACIÓN DE LA SANGRE “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
-  Presentan una  cinética sigmoidal,  indicativa de efectos cooperativos en la unión del sustrato. -  Su actividad está r...
<ul><li>CONTROL POR RETROALIMENTACIÓN  (Negativa)  </li></ul><ul><li>Un aumento de concentración del producto final de una...
INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN
<ul><li>Nomenclatura histórica: </li></ul><ul><ul><li>SUSTRATO  +  ACTIVIDAD  +  SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><l...
Sin transferencia de hidrógenos <ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX </li></ul><ul><li>Exis...
<ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX </li></ul><ul><li>Existen dos tipos esenciales: </li><...
<ul><li>TRANSFERASAS </li></ul><ul><li>Transfieren grupos funcionales </li></ul>
<ul><li>HIDROLASAS </li></ul><ul><li>Rotura de enlaces por medio de agua </li></ul>
<ul><li>LIASAS </li></ul><ul><li>Rotura o formación de moléculas sin intervención de  agua. </li></ul><ul><li>Suele produc...
<ul><li>ISOMERASAS </li></ul>Cambio de posición de grupos dentro de la molécula
<ul><li>LIGASAS O SINTETASAS </li></ul>Formación de enlaces con rotura de ATP
<ul><li>VITAMINAS O DERIVADOS DE VITAMINAS COMO COENZIMAS </li></ul>
VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO TIAMINA (B1) Pirofosfato de tiamina (TPP) Descarboxilación, transferencia de grupos a...
VITAMINA  COENZIMA REACCIÓN o  PROCESO PIRIDOXINA (B6) Fosfato de piridoxal (PLP) Transferencia de grupos amino  BIOTINA (...
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Enzimas y vitaminas

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Presentación sobre estructura y función de las enzimas y el papel de vitaminas como coenzimas para 2º de bachillerato de biología.

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  1. 1. Prof. N. Flores
  2. 2. ENZIMAS Catalizadores específicos para las reacciones bioquímicas. <ul><li>Las enzimas son necesarias para que las reacciones bioquímicas: </li></ul><ul><li>Se produzcan a una velocidad adecuada para la célula </li></ul><ul><li>Se canalicen hacia rutas que sean útiles en lugar de hacia reacciones colaterales que despilfarren energía </li></ul><ul><li>Pueda regularse la producción de distintas sustancias según las necesidades </li></ul>
  3. 3. PROPIEDADES GENERALES <ul><li>AUMENTAN LA VELOCIDAD DE REACCIÓN </li></ul><ul><ul><li>De 10 6 to 10 12 veces vs sin enzima. </li></ul></ul><ul><ul><li>Aún más rápido que los catalizadores químicos. </li></ul></ul><ul><li>CONDICIONES DE REACCIÓN </li></ul><ul><ul><li>Temperatura 25-40 o C (algunas hasta 75 o C) </li></ul></ul><ul><ul><li>pH neutro (5-9), la mayoría 6.5 – 7.5 </li></ul></ul><ul><ul><li>Presión atmosférica normal </li></ul></ul><ul><li>CAPACIDAD DE REGULACIÓN </li></ul><ul><ul><li>Por concentración de sustrato </li></ul></ul><ul><ul><li>Por concentración de enzima </li></ul></ul><ul><ul><li>Por inhibidores competitivos (semejantes al sustrato) </li></ul></ul><ul><ul><li>Por inhibidores no competitivos (modificación covalente de la enzima) </li></ul></ul><ul><ul><li>Por regulación alostérica </li></ul></ul><ul><li>ALTA ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN </li></ul><ul><ul><li>Interacción estereoespecífica con el sustrato </li></ul></ul><ul><ul><li>No hay productos colaterales </li></ul></ul>
  4. 4. Todas las enzimas son proteínas excepto las ribozimas (formadas por RNA sólo o asociado a proteínas) Aumentan la velocidad de reacción hasta por un factor de 10 14 Hay dos características importantes en la catálisis 1.- Las enzimas aumentan la velocidad de la reacción sin verse alteradas en el proceso, no se modifican en su actuación: E + S ES E + P 2.- Las enzimas no modifican la constante de equilibrio de la reacción
  5. 5. Enzimas (son proteínas y pueden ser de dos tipos) Holoproteínas (proteínas simples) Heteroproteínas (proteínas complejas)= HOLOENZIMAS Formados solo por aminoácidos. Son cadenas polipeptídicas con estructura terciaria globular Parte proteica o APOENZIMA Cadenas polipeptídicas formadas por unión de aminoácidos. Parte prostética o COFACTOR Iones metálicos: Fe ++ , Cu ++ , Mg ++ , Zn ++ … Moléculas orgánicas o COENZIMAS: NAD + , NADP + , FAD, FMN, ATP…
  6. 6. CÓMO ACTÚAN LAS ENZIMAS <ul><li>Una enzima une la molécula de sustrato de forma específica en una región denominada CENTRO ACTIVO que suele ser un bolsillo o una hendidura que se forma entre las cadenas laterales de los aminoácidos. Estas cadenas: </li></ul><ul><li>Facilitan la unión del sustrato (especificidad de sustrato) </li></ul><ul><li>Intervienen en la catálisis (centro catalítico) </li></ul><ul><li>CENTRO CATALÍTICO : puede incluir también: </li></ul><ul><li>coenzimas (moléculas orgánicas derivadas de vitaminas) </li></ul><ul><li>Cofactores (moléculas inorgánicas como iones metálicos) </li></ul><ul><li>Puede coincidir o no con el centro activo </li></ul>
  7. 7. SITIO ACTIVO 1.- Supone una porción relativamente pequeña del volumen total de la enzima 2.- Es una entidad tridimensional 3.- Se unen a los sustratos por fuerzas relativamente débiles 4.- Son hoyos o hendiduras de las que suele quedar excluida el agua, salvo que sea un componente de la reacción 5.- La especificidad del enlace depende de la disposición de los átomos del sitio activo Región que se une al sustrato y contribuye con los residuos que participan en la formación y rotura de enlaces ( grupos catalíticos ) 6.- Está formado por los aa de fijación y los catalíticos que pueden estar muy alejados en la secuencia
  8. 8. ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA Especificidad enzimática : es la afinidad que presentan los enzimas por los sustratos, de tal manera que cada enzima actúa sobre un tipo de sustrato y realiza un único tipo de reacción. TIPOS DE ESPECIFICIDAD Especificidad absoluta (isómeros D y L) Especificidad de grupo y enlace Especificidad de clase (enlaces)
  9. 9. TEORÍAS PROPUESTAS PARA EXPLICAR LA ACCIÓN ENZIMÁTICA 1894 Fischer propuso la hipótesis de la llave-cerradura 1958 Koshland propuso el modelo del ajuste inducido “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  10. 10. MECANISMO DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA E + S ↔ ES ↔ EP ↔ E + P
  11. 11. Propusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de las enzimas CINÉTICA ENZIMÁTICA
  12. 12. VARIACIÓN DE LA [S]
  13. 13. ECUACIÓN DE MICHAELIS-MENTEN [S] V 0 = V max --------------- [S] + K M Cuando V = V max /2: K M = [S] Para [S] << K M : Vmax v  ----------- [S] K M Para [S] >> K M : v  Vmax  k 2 [E 0 ] Concentración de sustrato, [S] Velocidad, V
  14. 14. Cuando: V o = V max Todos los sitios activos están ocupados y no hay moléculas de Enzima libre. K M = [S] Sí... ½ V max K M representa la cantidad de sustrato necesaria para fijarse a la mitad de la Enzima disponible y producir la mitad de la V max K M representa la concentración del sustrato en una célula
  15. 15. LA K M ES UN PARÁMETRO DE ACTIVIDAD ENZIMÁTICA <ul><li>La K M es inversamente proporcional con la actividad-afinidad de la enzima. </li></ul><ul><li>Valor de K M grande, baja actividad-afinidad </li></ul><ul><li>Valor de K M pequeño, alta actividad-afinidad </li></ul>
  16. 16. <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><ul><li>pH </li></ul></ul>Cada enzima tiene su pH óptimo de actuación
  17. 17. <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><ul><li>Temperatura </li></ul></ul>La velocidad enzimática aumenta con la T hasta un valor crítico en el que la proteína se inactiva por desnaturalización
  18. 18. <ul><li>Moduladores ambientales </li></ul><ul><ul><li> Fuerza iónica-concentración salina </li></ul></ul>La concentración salina puede llegar a precipitar una proteína e inactivarla
  19. 19. <ul><li>Cocatalizadores </li></ul>Algunas enzimas requieren la presencia de una molécula no proteica para la catálisis: son las proteínas CONJUGADAS u HOLOENZIMAS <ul><li>Según la complejidad de la porción no proteica: </li></ul><ul><li>Cofactor </li></ul><ul><li>Coenzima </li></ul><ul><li>Grupo prostético </li></ul>
  20. 20. <ul><li>Cocatalizadores </li></ul>
  21. 21. <ul><li>Cocatalizadores </li></ul>
  22. 22. <ul><li>Cocatalizadores </li></ul>GRUPO PROSTÉTICO
  23. 24. Inhibidor Irreversible <ul><li>Inhibición permanente </li></ul><ul><li>Unión irreversible por medio de enlaces covalentes. </li></ul><ul><li>Modificaciones químicas de los gps. catalíticos. </li></ul><ul><li>Modificada la enzima, está siempre inhibida. </li></ul><ul><li>Para distinguirlo de los reversible se someten a diálisis y si no se separan enzima e inhibidor, éste es permanente. </li></ul>
  24. 25. INHIBICIÓN IRREVERSIBLE Algunas sustancias se combinan de forma covalente con las enzimas y las inactivan de manera irreversible. Casi todos los inhibidores enzimáticos irreversibles son sustancias tóxicas (naturales o sintéticas). “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  25. 27. INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS <ul><li>Unión del Inhibidor al centro activo, el inhibidor compite con el S </li></ul><ul><ul><li>Aumenta K M </li></ul></ul><ul><ul><li>No cambia V max </li></ul></ul>“ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 K ap = K M (1 + [I] / K I ) M [S] V 0 = V max --------------- [S] + K M ap
  26. 28. INHIBICIÓN NO COMPETITIVA El inhibidor NO se une al sitio activo NO se puede revertir con un exceso de sustrato
  27. 29. INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS <ul><li>Unión del Inhibidor a un segundo lugar (no al centro activo), el inhibidor no compite con el S: </li></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>No cambia K M </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>Disminuye V max </li></ul></ul></ul></ul></ul>V ap = V max / (1 + [I] / K I ) Max “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 [S] V 0 = V max --------------- [S] + K M ap
  28. 30. REGULACIÓN DE LAS ENZIMAS <ul><li>Después de sintetizadas: </li></ul><ul><li>Modificación covalente </li></ul><ul><li>Fijación no covalente de ligandos </li></ul><ul><li>Inhibición reversible </li></ul><ul><li>Efectores alostéricos </li></ul><ul><li>Represión de la expresión genética. </li></ul><ul><li>Control de la biosíntesis de la enzima. </li></ul>
  29. 32. Fosforilasa fosfatasa Fosforilasa quinasa Fosforilasa b (menos activa) Fosforilasa a (más activa) Cadena lateral de Ser 14 Cadena lateral de Ser 14
  30. 33. ACTIVACIÓN POR RUPTURA PROTEOLÍTICA (Modificación covalente irreversible) EJEMPLO: Proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa) Se sintetizan en el páncreas de forma inactiva denominada zimógeno (mayores que la enzima activa) para evitar que digieran el tejido pancreático. En el intestino se activan por ruptura proteolítica y finalmente son degradadas.
  31. 34. ZIMÓGENOS (MODIFICACIÓN COVALENTE IRREVERSIBLE) DEL JUGO GÁSTRICO Y PANCREÁTICO
  32. 35. “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002 Autoactivación ACTIVACIÓN DE ZIMÓGENOS POR PROTEOLISIS INHIBIDOR ZIMÓGENOS PROTEASAS PROTEASAS
  33. 36. PROCESO EN CASCADA DE LA COAGULACIÓN DE LA SANGRE “ Bioquímica” Mathews, van Holde y Ahern. Addison Wesley 2002
  34. 37. - Presentan una cinética sigmoidal, indicativa de efectos cooperativos en la unión del sustrato. - Su actividad está regulada por otras moléculas efectoras. - Pueden mantener las concentraciones de sus sustratos en valores bastante constantes: * Existe una concentración crítica de sustrato ([S]c) por debajo de la cuál la enzima es prácticamente inactiva * Un pequeño aumento de la concentración de sustrato, por encima de la ([S]c, da lugar a un notable aumento de la actividad enzimática - Son proteínas con múltiples subunidades (múltiples centros activos y catalíticos) ENZIMAS ALOSTÉRICAS
  35. 38. <ul><li>CONTROL POR RETROALIMENTACIÓN (Negativa) </li></ul><ul><li>Un aumento de concentración del producto final de una ruta metabólica inhibe una de las primeras reacciones de la ruta (generalmente la primera) </li></ul><ul><li> A ---> B ---> C ---> D ---> E </li></ul><ul><li> E actúa como inhibidor del primer enzima . </li></ul><ul><li>Ello impide: </li></ul><ul><ul><ul><ul><li>La utilización innecesaria del primer sustrato </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>La acumulación del producto final </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Se evita la acumulación de intermedios </li></ul></ul></ul></ul>
  36. 39. INHIBICIÓN POR RETROALIMENTACIÓN
  37. 40. <ul><li>Nomenclatura histórica: </li></ul><ul><ul><li>SUSTRATO + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>(v.g. gluco quin asa ) </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>SUSTRATO + SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>(v.g. ure asa ) </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>DONADOR + ACEPTOR + ACTIVIDAD + SUFIJO(asa) </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>(v.g. oxalacetil amino transfer asa ) </li></ul></ul></ul><ul><li>Nomenclatura IUB (1972): 6 grupos según la reacción catalizada </li></ul>
  38. 41. Sin transferencia de hidrógenos <ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX </li></ul><ul><li>Existen dos tipos esenciales: </li></ul><ul><ul><li>Con transferencia de hidrógenos </li></ul></ul><ul><ul><li>Sin transferencia de hidrógenos </li></ul></ul>
  39. 42. <ul><li>OXIDORREDUCTASAS </li></ul><ul><li>Regulan reacciones REDOX </li></ul><ul><li>Existen dos tipos esenciales: </li></ul><ul><ul><li>Con transferencia de hidrógenos </li></ul></ul><ul><ul><li>Sin transferencia de hidrógenos </li></ul></ul>Con transferencia de hidrógenos
  40. 43. <ul><li>TRANSFERASAS </li></ul><ul><li>Transfieren grupos funcionales </li></ul>
  41. 44. <ul><li>HIDROLASAS </li></ul><ul><li>Rotura de enlaces por medio de agua </li></ul>
  42. 45. <ul><li>LIASAS </li></ul><ul><li>Rotura o formación de moléculas sin intervención de agua. </li></ul><ul><li>Suele producirse adición a dobles enlaces: C=C, C=O, C=N </li></ul>
  43. 46. <ul><li>ISOMERASAS </li></ul>Cambio de posición de grupos dentro de la molécula
  44. 47. <ul><li>LIGASAS O SINTETASAS </li></ul>Formación de enlaces con rotura de ATP
  45. 48. <ul><li>VITAMINAS O DERIVADOS DE VITAMINAS COMO COENZIMAS </li></ul>
  46. 49. VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO TIAMINA (B1) Pirofosfato de tiamina (TPP) Descarboxilación, transferencia de grupos aldehido RIBOFLAVINA (B2) FMN y FAD Oxido- reducciones ÀCIDO NICOTÍNICO, NIACINA (B3) NAD y NADP Oxido-reducciones ÀCIDO PANTOTÉNICO (B5) Coenzima A (CoA) Transferencia de grupos acilos
  47. 50. VITAMINA COENZIMA REACCIÓN o PROCESO PIRIDOXINA (B6) Fosfato de piridoxal (PLP) Transferencia de grupos amino BIOTINA (B8) Biocitina Carboxilaciones Transferencia de CO 2 ACIDO FÓLICO (B9) Tetrahidrofolato (TH4) Transferencia de grupos de un solo carbono COBALAMINA (B12) Metilcobalamina Cobamida Transferencia de grupos de un solo carbono

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