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Proteínas
 
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    Proteínas Proteínas Presentation Transcript

    • PROTEÍNAS. Clasificación
    • PROTEÍNAS. Clasificación
    • PROTEÍNAS. Clasificación
    • NIVELES ESTRUCTURALES Son los diferentes grados de complejidad en que puede analizarse la estructura espacial de las proteínas Secuencia de aminoácidos Adopción de hélices y planos Plegamiento 3D de la cadena peptídica Asociación de varias cadenas peptídicas
    • ESTRUCTURA PRIMARIA
    • ESTRUCTURA PRIMARIA
    • ESTRUCTURA PRIMARIA ÁRBOLES FILOGENÉTICOS
    • ESTRUCTURA PRIMARIA EVOLUCIÓN MOLECULAR POR DUPLICACIÓN
      • La homología secuencial entre las dos cadenas de la hemoglobina (Hb) y entre estas y la mioglobina, de una sóla cadena, junto con la existencia en la lamprea de una Hb con una sola cadena peptídica, hace pensar en un gen original que se duplicó y experimentó mutaciones que originaron tres productos génicos distintos: la proteína  y la proteína  , en el caso de la Hb, y la Mioglobina.
      • La ferredoxina bacteriana es una única cadena de 55 aminoácidos con dos mitades duplicadas.
    • ESTRUCTURA PRIMARIA EFECTOS DE LOS CAMBIOS EN LA SECUENCIA GÉNICA: MUTACIONES
    • ESTRUCTURA SECUNDARIA:  - HÉLICE
    • ESTRUCTURA SECUNDARIA:  - HÉLICE
    • ESTRUCTURA 2ª: CADENA  de la Hemoglobina
    • ESTRUCTURA SECUNDARIA: HOJA 
    • ESTRUCTURA SECUNDARIA: HÉLICE DE COLÁGENO
    • ESTRUCTURA TERCIARIA CADENA  de la Hb
    • ESTRUCTURA TERCIARIA FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA CONFORMACIÓN NATIVA
    • ESTRUCTURA TERCIARIA DESNATURALIZACIÓN
      • IRREVERSIBLE :
      • La energía del estado nativo es mayor (menos estable) que la del estado desplegado.
      • La renaturalización no es posible ya que hay que superar una gran barrera de activación
      • (ej. Clara de huevo)
      Es la pérdida de la estructura terciaria (conformación nativa). Se manifiesta por: pérdida de funcionalidad ( inactivación ) y/o pérdida de solubilidad ( precipitación )
    • ESTRUCTURA TERCIARIA DESNATURALIZACIÓN Es la pérdida de la estructura terciaria (conformación nativa). Se manifiesta por: pérdida de funcionalidad ( inactivación ) y/o pérdida de solubilidad ( precipitación )
      • REVERSIBLE :
      • La energía del estado nativo es menor (más estable) que la del estado desplegado.
      • La renaturalización es espontánea –sin gasto energético- al retirar el agente desnaturalizante y rápida , debido al cooperativismo de los enlaces.
    • ESTRUCTURA TERCIARIA FACTORES DESNATURALIZANTES TEMPERATURA Hasta los 40-50ºC, el aumento de T, favorece la solubilidad. Por encima de ese valor, se desnaturalizan. La Taq polimerasa usada en la RCP (reacción en cadena de la polimerasa) resiste los 95 ºC.
    • ESTRUCTURA TERCIARIA FACTORES DESNATURALIZANTES pH Cuando el pH alcanza el punto isoeléctrico de la proteína, las moléculas proteicas adquieren cargas de diferente signo y se agregan, formando conglomerados de gran tamaño que precipitan.
    • ESTRUCTURA TERCIARIA FACTORES DESNATURALIZANTES FUERZA IÓNICA (  ) La fuerza iónica es una medida de la concentración de iones. A bajas concentraciones, los iones favorecen la solubilidad, pero, a medida que aumenta la fuerza iónica, los iones compiten con la proteína por el agua y la “secuestran”, con lo que la proteína precipita.
    • ESTRUCTURA 3ª CHAPERONAS Y CHAPERONINAS
      • En la célula, el plegamiento de las proteínas es facilitado por unas proteínas: las chaperonas . Los defectos se reparan en unos complejos proteicos: las chaperoninas
    • ESTRUCTURA TERCIARIA DEDOS DE ZINC
      • Son el motivo estructural más frecuente en los factores de transcripción , que han de encontrar un gen concreto entre los millones de nucleótidos del ADN. Consiste en bucles –”dedos”-, estabilizados por átomos de Zn, cada uno de los cuales consta de una alfahélice y una hojabeta
    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES En 1957, en tribus Fore de Nueva Guinea que practicaban el canibalismo ritual de los muertos y la endogamia, se descubre una enfermedad infantil del sistema nervioso a la que se denominó “ kuru ” (escalofrío). Se trataba de una enfermedad transmisible, tras una larga incubación de varios años. Los cerebros de estos individuos presentaban un aspecto espongiforme: neuronas hinchadas, con grandes vacuolas. Carleton Gajdusek Carleton Gajdusek obtuvo el Nobel en 1976 por su descubrimiento. Carleton Gajdusek
    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Otras encefalopatías espongiformes
      • Ya se conocía desde el siglo XVIII una enfermedad espongiforme similar que afectaba a los rebaños de carneros, denominada “tembladera” (scrapie), por los temblores y picazón intensa que presentan los animales.
    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Otras encefalopatías espongiformes
      • A principios del siglo XX se describió la enfermedad de Creutzfeld-Jacob (ECJ) , un tipo raro de demencia senil transmisible.
      • Entre 1985 y 1986 aparecieron numerosos casos en Francia, debido al tratamiento con hormona de crecimiento extraídas de hipófisis humanas procedentes de cadáveres
    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Otras encefalopatías espongiformes
      • Entre 1988 y 1996 se desarrolló una epidemia de encefalopatía espongiforme bovina (EBB) en el Reino Unido, causada por incluirse en los piensos, harina de huesos y carnes procedentes de animales infectados.
      • Se produjeron casos de transmisión de la EEB desde los bóvidos al ser humano mediante una nueva variante de ECJ.
    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Las causas
      • Tenía carácter transmisible.
      • No se ajustaban a infecciones típicas al no existir procesos de inflamación o de respuesta inmune.
      • El agente “infeccioso” era sensible a proteasas y no a nucleasas, al contrario que los virus normales.
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    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Las causas
      • En 1982 Stanley Prusiner propuso la hipótesis del PRIÓN: Pr oteinaceus I nfectious On ly. La causa de la enfermedad era una proteína normal, que se alteraba en los pacientes afectados y se acumulaba hasta valores 50 veces los normales en las terminaciones neuronales.
      • La proteína normal tiene más hélices alfa que hojas beta y la anormal al revés, lo que hace que esté más replegada.
      ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Las causas Esto hace que la proteína patológica no se degrade y que se acumule, generando un efecto tóxico, induciendo la apoptosis en los tejidos nerviosos.
    • ESTRUCTURA TERCIARIA PRIONES: Las causas El plegamiento anormal de la proteína era transmisible a las proteínas normales. Esto contradecía el dogma central de la biología molecular, ya que la estructura terciaria de una proteína no dependía sólo de su secuencia de aminoácidos.
    • ESTRUCTURA CUATERNARIA La hemoglobina es una proteína oligomérica: un tetrámero
    • ESTRUCTURA CUATERNARIA
      • Anticuerpos
    • ESTRUCTURA CUATERNARIA
      • Ventajas de la Estructura cuaternaria:
      • Se minimizan los errores que se producirían si sólo existiera una cadena.
      Si se produce un error al incorporar un aminoácido cada 100.000 y se quiere sintetizar una proteína de 100.000 aminoácidos, todas las proteínas monoméricas tendrían el error, mientras que sólo un 1% de las cadenas serían inactivas en las proteínas oligoméricas (con estructura cuaternaria)
    • ESTRUCTURA CUATERNARIA
      • Ventajas de la Estructura cuaternaria:
      • Se produce un ahorro de ADN : evolución por duplicación
      • Las proteínas oligoméricas son más versátiles al ser más regulable su acción que las que carecen de estructura cuaternaria ( cooperatividad )