• Share
  • Email
  • Embed
  • Like
  • Save
  • Private Content
Cuestionario de proteínas
 

Cuestionario de proteínas

on

  • 10,181 views

 

Statistics

Views

Total Views
10,181
Views on SlideShare
10,179
Embed Views
2

Actions

Likes
3
Downloads
99
Comments
0

1 Embed 2

http://www.slideee.com 2

Accessibility

Categories

Upload Details

Uploaded via as Adobe PDF

Usage Rights

© All Rights Reserved

Report content

Flagged as inappropriate Flag as inappropriate
Flag as inappropriate

Select your reason for flagging this presentation as inappropriate.

Cancel
  • Full Name Full Name Comment goes here.
    Are you sure you want to
    Your message goes here
    Processing…
Post Comment
Edit your comment

    Cuestionario de proteínas Cuestionario de proteínas Document Transcript

    • CUESTIONES PROTEÍNAS - SEGUNDO DE BACHILLERATO 1) Hay un aminoácido que no presenta estereoisómeros. ¿Cuál es? ¿Por qué no los presenta? ¿Presentará acti- vidad óptica? 2) Formula el tripéptido NH2-t- Lys-Glu-Met-COOH-t. ¿Es el mismo que el péptido COOH-t.-Lys-Glu- Met-NH2-t? ¿Por qué? 3) Indica por qué la presencia de los aminoácidos siguientes desestabiliza la estructura en alfa-hélice: • Pro • Gly • Phe • Aminoácidos dicarboxílicos (Asp, Glu) o dibásicos (Asn, Glu, Hys) muy juntos en la cadena 4) a) El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de órganos resistentes como los tendones. La gelatina, sin embargo, es una sustancia translúcida y muy blanda que se obtiene al hervir el colágeno. ¿Sabrías explicar la causa de este cambio? b) Para curtir las pieles se tratan frecuentemente con sustancias precipitantes como los taninos -un grupo de alcoholes (fenoles)- o bien sales de metales pesados. Su acción radica en la insolubilización de gran parte del colágeno de la dermis. ¿Cómo provocan este efecto estas sustancias? c) ¿A qué fenómeno asistimos cuando freímos un huevo? ¿Qué proteína está siendo afectada? ¿Qué pro- piedad física se altera de modo más evidente en el proceso? ¿Cuál es el agente inductor del cambio? 5) La formación de coágulos sanguíneos o trombos es un proceso complejo que culmina con la rotura enzi- mática (mediante una proteasa, la trombina) del Herida fibrinógeno para formar fibrina, que formará el se libera entramado fibroso insoluble del coágulo. Este pro- ceso es inhibido por la antitrombina III que se une Heparina Factor tisular a la protrombina, impidiendo su conversión en trombina. La heparina es un polisacárido de acción ¿? anticoagulante que ejerce su acción uniéndose a la antitrombina III + antitrombina III modificando la configuración de su centro activo. Protrombinasa – + Esquemáticamente y demodo muy resumido (intervienen otros muchos factores proteicos), Protrombina Trombina estas relaciones se reflejan en el esquema adjunto. a) Atendiendo a la función que desempeña, ¿cómo + calificarías la acción de la heparina, como activa- Fibrinógeno Fibrina dora o como inhibidora de la antitrombina III? b) Asocia cada enzima con el tipo de regulación forma que ejerce: Coágulo Activación covalente irreversible• • Antitrombina III Activación alostérica • • Trombina Inhibición no competitiva • • Heparina 6) Define y diferencia: holoenzima, apoenzima, coenzima 7) ¿Qué elemento de los aminoácidos es responsable de sus propiedades diferenciales de cada uno? 8) ¿Por qué la diferencia en la secuencia de aminoácidos de una proteína puede servir para establecer rela- ciones filogenéticas entre especies? 9) El pepsinógeno es una enzima proteolítica presente en el jugo gástrico, que se activa a pH ácido. La case- ína, componente proteico de alto valor nutritivo existente en la leche, presenta un punto isoeléctrico de 4,6. Comenta el proceso experimentado por ambas proteínas en el interior del tubo digestivo. 10) Resumir las ventajas que desde el punto de vista evolutivo presenta la estructura cuaternaria de las pro- teínas, desde el punto de vista: • De la flexibilidad y adaptabilidad evolutiva • De la regulación de su función
    • 11) Sean los pk de los siguientes aminoácidos: Aminoácido pKa pKb pKR pI Serina 2,21 9,15 Cisteína 1,71 10,78 8,33 Alanina 2,34 9,69 Aspártico 2,09 9,82 3,86 Arginina 2,17 9,04 12,48 a) Representar los estados de ionización y calcular el punto isoeléctrico de cada uno de ellos. b) Si en una mezcla de estos aminoácidos se practica una electroforesis en papel a pH 6 (procedimiento de separación de sustancias en función de la carga): – ¿Cuáles migran hacia el cátodo? (Los que a ese pH tengan carga +) – ¿Cuáles migran hacia el ánodo? (Los que a ese pH tengan carga -) – ¿Cuáles no migran? 12) En el péptido siguiente: Ile–Ala–Hys–Thr–Tyr–Gly–Pro–Phe–Gly–Ala–Ala–Met–Cys–Lys–Trp–Glu–Glu–Glu–Pro–Asp–Gly–Met–Glu–Cys–Ala–Phe–Hys–Arg a) Numerar los aminoácidos e identificar los extremos amino terminal y carboxilo terminal. b) ¿Qué secciones podría esperarse que tuvieran una configuración α–hélice a pH 7? c) ¿Dónde aparecerían puntos de curvatura? d) ¿Dónde podrían formarse enlaces cruzados? 13) En las siguientes gráficas que representan distintas enzi- mas que actúan catalizando la misma reacción pero que se localizan en distintas partes de la célula: – Situar los valores de KM y Vmáx de cada gráfica – ¿Cómo se denominan entre sí estas enzimas? – ¿Cuál de las dos gráficas representa la gráfica de mayor afi- nidad? – ¿Qué relación existe entre afinidad y estructura terciaria? 14) Relacionar las siguientes reacciones con algunos de los grupos de enzmas siguientes: transferasas, oxidorre- ductasas, hidrolasas, liasas, isomerasas, sintetasas (ligasas): A B C D E F Citocromo b Fe (II) + Citocromo c Fe (III) Citocromo b Fe (III) + Citocromo c Fe (II) G ATP + Glucosa ADP + Glucosa–6–fosfato
    • 15) En la siguiente secuencia de reacciones: E4 A B C D E E1 E2 E3 E7 H F G E5 E6 E8 I a) Localizar los puntos óptimos de regulación alostérica (positiva o negativa). b) ¿Qué ventaja evolutiva supondría que la enzima E1 fuerauna enzima con tres isoenzimas, cada una inhi- bida por uno de los tres productos finales: E,H, I? 16) Relacionar los siguientes conceptos con cada una de las siguientes gráficas: • Alosterismo • Saturación • Representación directa de una reacción enzimática • Cinética de Michaelis–Menten • Cooperatividad • Enzima alostérico Gráfica A Gráfica B • Enzima no alostérico 17) Ordenar de mayor afinidad a menor los siguientes sustratos de la enzima quimotripsina atendiendo a los valores de KM que se proporcionan: Sustrato KM N–benzoiltirosinamida 2,5 Gliciltirosinamida 122,0 N–formiltirosinamida 12,0 N–acetiltirosinamida 32,0 CH3–CHOH–COOH CH3–CO–COOH ¿A qué crees que se debe la ácido láctico ácido pirúvico diferencia de afinidad? 18) En la reacción siguiente: a) ¿Qué tipo de enzima puede estar implicada? Glutamato + oxalacetato α–cetoglutarato + aspartato b) Indicar si el láctico está reducido u oxidado respecto al pirúvico. c) Si esta reacción requiere coenzimas proponer algún candidato y razonarlo. 19) Una transferasa cataliza la reacción: El fosfato depiridoxal (vitamina B6) actúa como coenzima en el proceso catalítico transfiriendo grupos amino. a) A partir de los datos siguientes obtenidos al variar la concentración de vitamina B6, mientras que las con- centraciones de glutamato y oxalacetato y las demás condiciones se mantuvieron constantes, Representar en papel milimetrado esta reacción enzimática utilizando la representación de dobles inversas. v máx [S] (mg de glutamato que desaparece por minuto) (micromoles de fosfato de piridoxal añadido) 0,225 0,33 0,31 0,5
    • 0,5 1,0 0,71 2,0 b) Calcúlese la KM (µM) y la v máx (mg/minuto) para el complejo enzima–coenzima. 20) ¿Qué longitud tiene una cadena polipeptídica de 105 aminoácidos si su estructura secundaria es α–hélice? 21) Representar los estados de disociación y predecir la dirección de migración del siguiente péptido, durante la realización de una electroforesis en papel a pH 2, 6 y 10 (Toma como referencia los valores de pK del ejerci- cio 2) Ser – Arg – Asp –Cys (Indicar dicha dirección en la siguiente forma: inmóvil o estacionario = I; hacia el cátodo = C; hacia el ánodo = A) 22) Utilizando los datos del cuadro adjunto, indíquese cuál de las hemoglobinas anormales siguientes diferirá en su movilidad electroforética hacia el ánodo de la hemoglobina humana normal a pH 7: Hemoglobina Cadena Tipo de sustitución a) HbI I α Lys16 → Glu b) HbS S β Glu6 → Val c) HbE E β Glu26 → Lys d) HbMMilwaukee MMilwaukee β Val67 → Glu e) HbZürich Zürich β His63 → Arg 23) Las siguientes gráficas muestran la comparación entre la curva de saturación de la mioglobina (proteína intracelular típica de músculos activos y que traslada el oxígeno hasta la mitocondria, constituida por una única cadena proteica) y la hemoglobina, proteína con estructura cuaternaria, que trans- porta el oxígeno desde los pulmones hasta los tejidos en el interior de los glóbulos rojos). Responde a las siguientes cuestiones: a) En tejidos con un consumo de oxígeno moderado (pO2 = 50 mm de Hg): – ¿Cuál es la saturación (oxígeno unido a la proteína) de la Hemoglobina –Hb–? ¿Y la de la Mioglobina –Mb–? – ¿Cuál de las dos enzimas ha cedido más oxígeno? - Contesta a las preguntas anteriores para tejidos con un alto consumo de oxígeno (capilares sanguíneos: pO2 = 10 mm de Hg). b) Razona y explica la siguiente afirmación: «La hemoglobina se adapta mejor a los diferentes requeri- mientos de oxígeno de cada tejido y cede el oxígeno en fun- ción de las necesdiades de cada uno de ellos.» c) ¿Qué ocurriría si en lugar de Hb, el oxígeno fuera trans- portado hacia los tejidos por medio de la Mb? d) ¿Cómo se denomina el fenómeno que explica la diferen- cia entre las gráficas de la Mb y de la Hb? 24) En las siguientes gráficas aparecen reflejadas dos situacio- nes. Una de ellas corresponde a la gráfica de la Hb fetal y la otra a la de la Hb adulta. Teniendo en cuenta que la Hb fetal tiene más afinidad por el oxígeno que la adulta, identifica cuál de las gráficas se refiere a la Hb fetal y cuál a la adulta
    • y razona la respuesta. ¿Qué papel fisiológico puede jugar esta diferencia de afinidades a la hora de la cesión de oxígeno entre la sangre materna y la fetal? ¿En qué dirección difundirá preferentemente el oxígeno, de la mater- na a la fetal o de la sangre fetal a la materna? 25) El 2,3–difosfoglicérico (DPG) es un modulador alostérico negativo que se une a la hemoglobina en la cadena β y disminuye la afinidad de la Hb por el oxígeno hasta 26 veces. Se ha comprobado que cuando el ser humano se encuentra en situaciones en las que existe una hipoxia o déficit de oxígeno, como ocu- rre en las grandes alturas o profundidades, o en ciertas patologías como el enfisema pulmonar (bloqueo de los bronquios), se produce un aumento de la cantidad de DPG. a)¿Cuál puede ser el significado biológico de esta adaptación? b) Representa la gráfica de la saturación de la hemoglobina de una persona en situación normal y la de un alpinista que lleva una semana viviendo por encima de los 5000 metros de altura. c) Teniendo en cuenta que la sangre almacenada pierde todo su DPG en unos diez días, ¿qué ocurriría si a una persona con enfisema pulmonar le realizamos una trans- fusión de sangre extraída hace 15 días? 26) En las siguientes gráficas se observa la diferente adaptación de la hemoglobina a las variaciones del pH, un modulador alostérico negativo. a) ¿Cuál de las gráficas representa la correspondiente a un músculo que se encuentra trabajando de modo activo y en condiciones anaeróbicas, en las que como conse- cuencia de los procesos fermentativos se está produ- ciendo ácido láctico? b) ¿Cuál de ellas representa la situación en los pulmo- nes, donde la ventilación elimina CO2? ¿Qué efecto tiene esta eliminación de dióxido de carbono sobre el pH? Justifica la respuesta c) Explica la base fisiológica de la modificación de las gráficas en función del pH. d) Teniendo en cuentra que el dióxido de carbono es también un modulador alostérico negativo de la hemo- globina, ¿dónde ejercerá una mayor actuación, en los pulmones o en los tejidos periféricos, de metabo- lismo activo? ¿De dónde procede ese dióxido de carbono? Explica su efecto fisiológico como modulador alostérico. 27) La enzima O-difenoloxidasa cataliza en la manzana la oxida- ción de los fenoles a O-quinona, que luego se oxida para dar lugar a sustancias de color oscuro, dándole los colores típicos a este fruto., en la forma: Centrifugamos trozos de manzana y eliminamos el sedimen- to sólido, quedándonos con el sobrenadante, que contendrá el sustrato de la reacción, el catecol. Vamos a comprobar ahora el efecto de diferentes sustancias sobre la reacción. Colocamos tres baterías de tubos:
    • - La primera con el sustrato sólo - La segunda con el sustrato + la sustancia A - La tercera con el sustrato + la sustancia S En cada batería preparemos cuatro tubos con dife- Batería 1: SUSTRATO SÓLO rentes concentraciones y mediremos la velocidad Tubos [S] V (Abs540 ) 1/ [S] 1/ V 1 4,8 mM 0,081 2 1,2 mM 0,048 1/ V 3 0,6 mM 0,035 4 0,3 mM 0,020 Batería 2: SUSTRATO + SUSTANCIA A Tubos [S] V (Abs540 ) 1/ [S] 1/ V 1 4,8 mM 0,060 2 1,2 mM 0,032 3 0,6 mM 0,019 4 0,3 mM 0,011 Batería 3: SUSTRATO + SUSTANCIA B Tubos [S] V (Abs540 ) 1/ [S] 1/ V 1 4,8 mM 0,040 2 1,2 mM 0,024 3 0,6 mM 0,016 1/ [S] 4 0,3 mM 0,010 de la reacción, midiendo la absorbancia de la muestra a 540 nm en un espectrofotómetro (Un instrumen- to que mide la absorbancia de luz monocromática al pasar por un material transparente. Como los pro- ductos son de color amarillo-marrón, absorben principalmente la luz verde (540 nm). Como la intensi- Reacción KM Vmáx dad de color será proporcionalmente a la obtención de productos coloreados en la reacción, este valor nos servirá como medida de la 1 …… …… velocidad de reacción.) 2 …… …… a) Halla los valores de 1/ [S] y 1/ V en cada batería y representa los 3 …… …… resultados en papel milimetrado. b) Halla los valores de KM y Vmáx de cada una de las tres reacciones y contesta a las siguientes preguntas: 1) ¿Cuál de las dos sustancias, A ó B, es un Inhibidor competitivo y cuál un Inhibidor no com- petitivo. Razona la respuesta 2) La molécula A es el ácido parahidroxibenzoico (PHBA). A la vista de su estructura molecular justifica los resultados obtenidos.