Asam amino, peptida, protein
Upcoming SlideShare
Loading in...5
×
 

Asam amino, peptida, protein

on

  • 2,081 views

 

Statistics

Views

Total Views
2,081
Views on SlideShare
2,081
Embed Views
0

Actions

Likes
0
Downloads
79
Comments
0

0 Embeds 0

No embeds

Accessibility

Categories

Upload Details

Uploaded via as Microsoft Word

Usage Rights

© All Rights Reserved

Report content

Flagged as inappropriate Flag as inappropriate
Flag as inappropriate

Select your reason for flagging this presentation as inappropriate.

Cancel
  • Full Name Full Name Comment goes here.
    Are you sure you want to
    Your message goes here
    Processing…
Post Comment
Edit your comment

Asam amino, peptida, protein Asam amino, peptida, protein Document Transcript

  • 1 ASAM AMINO, PEPTIDA, DAN PROTEIN 1. Pendahuluan Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen dan beberapa sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Protein memiliki berbagai fungsi seperti: 1. Protein merupakan enzim atau subunit enzim, misal ribonuklease, tripsin 2. Protein berperan dalam fungsi struktural atau mekanis, misal protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton 3. Protein juga terlibat dalam sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, misal Trombin 4. Protein sebagai sistem pengendali dalam bentuk hormon, misal insulin, hormon tumbuh (auksin), 5. Protein sebagai komponen penyimpanan/ nutrient, misal kasein (susu),ovalgumin (telur),gliadin (gandum) dan transportasi hara di tumbuhan 6. Protein sebagai salah satu sumber gizi dan berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu membentuk asam amino tersebut (heterotrof). 7. Pada organism lain, protein memiliki fungsi lain seperti Monelin, pada suatu tanaman di Afrika yang mempunyai rasa yang amat manis ataupun protein anti beku pada ikan. Sebagian besar kimia kehidupan adalah senyawa organik polifungsional. Gugus fungsional tersebut biasanya mempunyai interaksi agak kuat, seperti gugus yang ada pada karbohidat dan antara gugus amino dengan karboksil pada asam amino. Protein yang merupakan komponen tak berair di dalam sel dan begitu banyak dijumpai di dalam makhluk hidup mempunyai fungsi yang sangat mengagumkan. Protein berdasarkan bentuk, dibedakan menjadi 2 macam yaitu protein serabut dan globular. Protein apabila dihidrolisis dengan asam atau basa akan menjadi asam amino. Hal ini membuktikan bahwa molekul penyusun protein adalah asam amino.
  • 2 Ciri-ciri utama molekul protein yaitu ; 1. Umumnya terjadi atas 20 macam asam amino yang berikatan secara kovalen dalam variasi urutan yang bermacam-macam, membentuk suatu rantai polipeptida. 2. Terdapat ikatan kimia lain yang menyebabkan terbentuknya lengkungan- lengkungan rantai polipeptida menjadi struktur tiga dimensi protein. 3. strukturnya tidak stabil terhadap beberapa faktor seperti pH, dll. 4. umumnya reaktis sangat speifik hal ini disebabkan karena adanya gugus samping yang reaktif dan susunan khas struktur makromolekulnya. 2. Komposisi Protein Protein terdiri dari karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan, dalam beberapa kasus, belerang. Protein adalah satu-satunya senyawa organic yang mengandung nitrogen, sebuah fakta yang menjadikannya kedua penting dan berpotensi beracun. Asam amino merupakan unit dasar struktur protein. Beberapa dari asam amino ini dapat synthesized lain dari asam amino (disebut sebagai nonessential asam amino), sementara beberapa harus diperoleh dari makanan (disebut sebagai asam amino essensial). 1. Asam Amino a. Struktur asam amino dan nama asam amino penyusun protein Asam amino yang terjadi secara alami sebagai penyusun protein mempunyai gugus amino (NH2) dan gugus karboksilat (COOH) yang terikat pada atom yang sama yaitu pada atom karbon alfa. Oleh karena itu asam amino ini disebut asam α-amino dan secara umum rumus strukturnya dapat digambarkan seperti dibawah ini. Struktur asam amino α
  • 3 Suatu asam amino-α terdiri atas: a. Atom C α. Disebut α karena bersebelahan dengan gugus karboksil (asam). b. Atom H yang terikat pada atom C α. c. Gugus karboksil yang terikat pada atom C α. d. Gugus amino yang terikat pada atom C α. e. Gugus R yang juga terikat pada atom C α. Contoh struktur dari beberapa asam amino Perbedaan antara asam amino yang satu dengan asam amino yang lain disebabkan oleh perbedaan gugus R yang disebut rantai samping. Ada 20 asam amino yang bertindak sebagai pembangun molekul protein, rumus strukturnya, nama umum dan singkatannya diberikan dapat dilihat dibawah ini : No. Nama Singkatan Sturktur Sifat gugus rantai samping 1 Alanin Ala hidropibik 2 Valin* Val
  • 4 3 Leusin* Leu 4 Triptofan * Trp 5 Metionin * Met
  • 5 6 Isoleusin * Ile 7 Prolin Pro 8 Fenilalan in* Phe 9 Serin Ser Polar tak bermuatan
  • 6 10 Glisin Gly 11 Threonin * Thr 12 Sistein Cys 13 Asparagi n Asn
  • 7 14 Glutamin Gln 15 Tirosin Tyr 16 Asam aspartat Asp Bermuatan negative pada PH 7 (asam)
  • 8 17 Asam glutamat e Glu 18 Arginin Arg Bermuatan positif pada PH 7 (basa)
  • 9 19 Lisin* Lys 20 Histidin His Catatan : tanda *) Asam Amino esensial Terdapat 20 asam amino yang terbagi menjadi dua kelompok, asam amino non- enensial dan asam amino esensial. 12 jenis asam amino non-enensial di produksi oleh tubuh. Sedangkan 8 sisanya, berupa asam amino esensial yang harus didapatkan melalui makanan. Fungsi Asam Amino antra lain : 1. Penyusun protein, termasuk enzim. 2. Kerangka dasar sejumlah senyawa penting dalam metabolisme (terutama vitamin, hormon, dan asam nukleat) 3. Pengikat logam penting yang di perlukan dalam reaksi enzimatik (kofaktor).
  • 10 Semua asam amino kecuali prolin mempunyai formula struktur umum L-α asam amino sebagai berikut. Satu dengan yang lainnya dibedakan dengan gugus samping R.Terdapat 4 golongan asam amino berdasarkan sifat – sifat kandungan gugus R: 1. Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik. 2. Asam amino dengan gugus samping R polar tak bermuatan 3. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan positif 4. Asam amino dengan gugus samping R bermuatan negative Asam amino dengan gugus samping R non polar atau hidrofobik polar tak bermuatan bermuatan positif bermuatan negatif Alanin Isoleusin Leusin Metionin Fenilalanin Prolin Triptofan Valin Asparagin Sistein Glutamin Glisin Serin Treonin Tirosin Arginin Histidin Lisin Asam Aspartat Asam glutamat b. Asam amino esensial Dari 20 asam amino pembangun molekul protein, ada delapan diantaranya yang tidak dapat disintesis oleh manusia dewasa sehingga diperoleh melalui makanan. Asam amino semacam ini dikenal dengan asam amino esensial. Ciri – cirri Asam amino essensial : 1. rantai samping bersifat hidrofobik atau sukar larut dalam air. 2. mempunyai nama umum (trivial). 3. Biasanya diambil (dipakai) dari sumber (dimana) pertama kali protein tersebut ditemukan. Sebagai contoh, asparagin diisolasi pertama kali dari asparagus, asam glumatat diisolasi dari gandum, glisin berasal dari bahasa yunani yang artinya manis.
  • 11 Asam Amino esensial yang tidak di produksi oleh tubuh, antara lain sebagai berikut: a. Triptofan: beberapa sumber di dapatkan dari karbohidrat. Triptofan terdapat pada telur, daging, susu skim, pisang, susu, dan keju. b. Treonin: terdapat pada bahan pangan berupa susu, daging, ikan ,dan biji wijen. c. Metionin: Sumber utama metionin adalah buah-buahan, daging (ayam, sapi, ikan,susu (susu murni, beberapa jenis keju), sayuran (bayam, bawang putih, jagung), serta kacang-kacangan (kapri, pistacio, kacang mete, kacang merah, tahu tempe). d. Lisin: terdapat dalam protein kedelai, biji polong-polongan, dan ikan. Rata- rata kebutuhan lisin per hari adalah 1-1,5 g. e. Leusin; banyak tersedia pada makanan yang tinggi protein, seperti daging, susu, beras merah dan kacang kedelai. Pada produk-produk susu kedelai juga banyak di temui kandungan leusin. f. Isoleusin; g. Fenilalanin: merupakan bahan baku bagi pembentukan katekolamin. Katekolamin ini di kenal sebagai peningkat kewaspadaan penting bagi tranmisi impuls saraf. Fenilalamin terdapat pada daging ayam, sapai, ikan, telur, dan kedelai. h. Valin; terdapat pada produk-produk peternakan seperti daging, telar, susu dan keju. Selain itu, asam amino esensial ini terdapat pada biji-bijian yang mengandung minyak seperti kacang tanah, wijen, dan gentil. c. Asam Amino non-essensial yang diproduksi tubuh antara lain: a. Tirosin; pertama kali di temukan dalam keju. Pembentukannya menggunakan bahan baku fenilalanin oleh enzim phehidroksilase. Menurut penelitian yang dilakukan oleh institut penelitian kesehatan Lingkungan Amerika Serikat tahun 1988, tirosin berfungsi pula sebagia obat stimulan dan penenang yang eektif untuk meningkatkan kinerja mental dan fisik di bawah tekanan, tanpa efek samping. Tirosin terkandung dalam hati ayam, keju, alpukat, pisang, ragi, ikan dan daging.
  • 12 b. Sistein: kandungan atom sistein hampir sama dengan metionin. Sistein juga di temukan pada bahan pangan seperti cabai, bawang putih, bawang bombai, brokoli, haver, dan inti bulis gandum. c. Serin d. Prolin e. Glisin: glisin banyak terdapat pada kolagen, hamper 2 per tiga. f. Asam glutamat: glutamat di manfaatkan dalam industri penyedap rasa. Dalam keseharian di dapati dalam bentuk garam turunan yang di sebut sebagai monosodium glutamat atau MSG. g. Asam aspartat: Fungsinya di ketahui sebagai pembangkit neurotransmiter di otak dan saraf otot. Aspartat juga dimungkinkan berperan dalam daya tahan terhadap kepenatan. h. Arginin: sekalipun bersifat non-esensial bagi manusia dan mamalia lain, tetapi ariginin dapat di katakan sebagai asam amino setengah esensial karena produksinya sangat bergantung pada tingkat perkembangan dan kondisi kesehatan. Pada anak-anak, arginin sangatlah penting. Pangan sumber utama arginin ditemukan pada produk-produk peternakan seperti daging, susu, telur, dan berbagai olahannya. Sedangkan dari produk tumbuhan, ariginin banyak ditemukan pada cokelat dan biji kacang tanah. i. Alanin: ditemukan dalam bahan pangan bentuk lain seperti daging, ikan, susu, telur, dan kacang-kacangan. j. Histidin: bagi manusia, histidin merupakan asam amino yang esensial bagi anak-anak. k. Glutamin: merupakan asam amino yang dikenal pula dengan sebutan asam glumatik. Asam amino ini berfungsi sebagai bahan bakar otak yang mengontrol kelebihan amonia yang terbentuk dalam tubuh akibat proses biokimia. Secara alami, glutamin di temukan dalam gandum dan kedelai. l. Asparagin: diperlukan oleh sistem saraf untuk menjaga kesetimbangan dan diperlukan pula dalam transformasi asam amino. Asparagin di temukan pula pada daging (segala macam sumber), telur dan susu (serta produk turunannya).
  • 13 d. Asam amino non protein Ada beberapa asam amino yang terjadi secara alami di dalam makhluk hidup yang bukan merupakan protein dan strukturnya bukan asam α-amino. Beberapa di antaranya sering dijumpai dan memainkan peranan penting di dalam metabolism sel. Sebagai contoh, asam 3-amino propinoat adalah suatu zat pemula di dalam biosintesis vitamin. Asam pantotenat dan asam 4-amino butanoat terlibat di dalam jaringan (transmisi) simpul nervus (saraf). Asam 3-amino propionate Asam 4-amino butanoat (β-alanin) (γ-amino butirat) Asam pentotenat Homo sisteina dan homo sirena adalah diantara asam-asam α-amino yang bukan penyusun protein. Senyawa ini merupakan senyawa di dalam biosintesis metionina. Homosisteina Homosirena e. Pengaruh gugus samping Berdasarkan atas struktur rantai samping, asam amino dibedakan menjadi asam amino asam, asam amino basa dan asam amino netral. OHH2NCH2CH C O O OHH2NCH2CH2 CH2 H C NHCH2CH2 C OH OO CHOCH2 C CH2 OH CH3 CH C O OHH3CCH2CH2 NH2 CH C O OHHOCH2CH2 NH2
  • 14 Beberapa contoh sebagai berikut: Asam glutamat Suatu asam amino asam Lisina Suatu asam amino basa Valin Suatu asam amino netral Serina Suatu asam amino netral Jadi kelebihan gugus –COOH pada suatu asam amino menjadikan asam amino tersebut termasuk asam amino asam, sedangkan kelebihan gugus –NH2 menjadikan asam amino tersebut masuk kelompok asam amino basa. Asam amino yang tidak mengandung kelebihan keduanya menjadi asam amino netral. Reaksi- reaksi terhadap protein juga dapat terjadi pada rantai samping. Misalnya hemoglobin adalah suatu protein yang mempunyai unit ulang (repeating unit) terdiri atas 146 unit asam amino. Salah satu dari unit asam amino itu adalah asam glutamate. f. Asam amino sebagai ion dipol Pengukuran pKa dan pKb dari asam amino netral memberikan data pKb = 12 dan pKa=10. Harga-harga ini adalah sesuai dengan pKa dari –NH3 dan pKb dari gugus –COO- . Atas dasar itu asam amino netral digambarkan sebagai dwi kutub berikut: Gambar 1.3 asam amino netral Pada struktur di atas terlibat adanya satu muatan positif dan satu muatan negative pada satu molekul ion. Struktur semacam ini dinamakan ion dipole atau ―zwitterions‖. Sebagaimana telah diketahui pada reaksi asam dengan basa, maka C COO- HH3N R
  • 15 ASAM BASA BASA ASAM BASA ASAM ASAM BASA H2O + asam kuat akan menghasilkan basa konjugat lemah dan basa kuat akan menghasilkan asam konjugat lemah. CH3OH H+ + CH3O- H2O H+ + OH- CH3COOH H+ + CH3COO- H2O + RNH2 OH- + RNH3 + RNH3 + CI- RNH3 + CI- RNH3 + + H2O RNH2 + H3O+ RNH3 + + H2O RNH3OH + H+ Dua hal yang dapat disimpulkan berdasarkan informasi diatas yaitu: a. Gugus –COO- adalah kurang bersifat basa bila dibandingkan dengan gugus – NH2. b. Gugus –NH3+ bersifat kurang asam apabila dibandingkan dengan gugus – COOH. Adanya ion dipole ini menyebabkan asam amino mempunyai titik leleh yang tinggi dan kelarutan yang rendah di dalam pelarut organik. Kedua pernyataan di atas dapat dilihat pada persamaan umum perubahan struktur asam amino akibat perubahan pH. Dalam pelarut air, asam amino berupa ―Zwiter ion‖ sehingga dapat bersifat sebagai asam (proton donor) dan sebagai basa (proton aseptor) Sebagai asam : H3N+ CH(CH3)COO- ↔ H2NCH(CH3)COO- + H+ Sebagai basa : H+ H3N+CH(CH3)COOH Senyawa yang terdapat asam dan basa seperti asam amino disebut senyawa amfplit ( amfoter ekektrolid )
  • 16 Zwitter-ion Asam amino dalam bentuk tidak terion (kiri) dan dalam bentuk zwitter-ion. Karena asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil sekaligus, zat ini dapat dianggap sebagai sekaligus asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus-R yang dimiliki). Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, – NH3 + ), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negatif (terdeprotonasi, – COO- ). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter-ion. Zwitter-ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisiologis yang dekat netral. g. Sifat-sifat asam dan basa amino Karena asam amino mengikat gugus amino (NH2) dan gugus karboksil (COOH) di dalam satu molekul, maka asam amino mempunyai sifat ion ammonium (+ NH3) dan sifat ion karboksilat (COO- ), dengan perkataan lain dapat bersifat amfoter yaitu dapat bersifat asam atau memberikan proton pada basa kuat dan bersifat basa atau menerima proton pada asam kuat. Persamaan keseimbangan secara umum dari asam amino dapat dilukiskan sebagai berikut; R CH CO2H R CHCOO- R CH COO- +NH3 + OH- H+ +NH3 H+ + OH- OH- NH2 Asam amino pada pH rendah (bersifat asam) (2) Bentuk ion dipole (netral) (1) Asam amino pada pH tinggi 9bersifat basa) (3) pH makin tinggi
  • 17 Dari persamaan diatas terlihat jelas keamfoteran asam amino. Dalam suasana asam (pH rendah) struktur (1) mengikat H+ menghasilkan suatu kation (2) sehingga (1) bersifat basa dan dalam suasana basa (pH tinggi) struktur (1) mengikat OH- menghasilkan anion (3), sehingga (1) bersifat asam. Keasaman gugus + NH3 lebih kuat dari pada kebasaan gugus COO- , maka jumlah anion lebih banyak dari pada kation, sehingga larutan akan bersifat agak asam dan muatan netto adalah negative. h. Stereokimia asam amino Asam amino protein merupakan senyawa optic aktif dengan pusat kiral pada atom karbon alfa dan mempunyai konfigurasi L. secara stereo struktur asam amino tesebut dapat dilukiskan sebagai berikut: L-asam amino (S-asam) Pengertian konfigurasi L didasarkan pada konfigurasi gliseraldehid, yang dilukiskan mengikuti proyeksi fischer. Apabila struktur umum asam amino juga dilukiskan menurut proyeksi fischer, maka konfigurasi L adalah apabila gugus amina (NH2) terletak disebelah kiri. L (-) – gliseraldehid L-asam amino Setiap asam α- amino mempunyai satu atau lebih atom karbon tak simetris, kecuali glisin, tetapi semuanya mempunyai konfigurasi L, karena itu disebut asam amino L-alfa. Jumlah stereo isomer dari asam amino ditentukan oleh jumlah atom karbon atauC NH H COOH R atauCN2H H COOH R N2H H COOH R Proyeksi ficscher N2H H COOH R HO H CHO CH2OH
  • 18 tak simetris yang dimilikinya. Misalnya treonina atau isoleusina, masing-masing mempunyai dua atom karbon tak simetris. i. Reaksi asam amino Karena asam amino mengandung gugus amino dan gugus karbosilat, semua asam amino akan memberikan reaksi positif dari gugus-gugus fungsi ini. Sebagai contoh, gugus amino dapat diasetilisasi dan gugus karbosilat dapat diesterkan. Dalam diktat ini tidak akan dibahas semua reaksi-reaksi kimia dari asam amino, hanya akan dijelaskan dua reaksi yang cukup penting saja, yang bisa dipakai secara luas untuk identifikasi dan kuantitasi asam amino. Reaksi asam amino Reaksi khas asam amino disebabkan oleh adanya gugus α- karboksil, α- amino, dan gugus yang terdapat pada rantai samping (R). Enyawa amida, aster dan asilhalida dapat terbentuk dari asam amino ini. Reaksi ninhidrin Reaksi nihidrin dapat dipakai untuk penentuan kuantitatif asam amino. Dengan memanaskan campuran asam amino dan nihidrin, terjadilah larutan berwarna biru yang intensitasnya dapat ditentukan dengan cara spektrofotometri. Semua asam amino dan peptide yang mengandung, gugus α- amino bebas memberikan reaksi nihidrin yang positif. Prolina dan hidroksi prolina yang gugus asam aminonya tersubsitusi, memberikan hasil reaksi lain yang berwarna kuning. Reaksi sanger Reaksi sanger merupakan reaksi antara gugus α- amino dengan l-fluoro-2, 4- dinitrobenzena (FDNB). Dalam suasan basa lemah, FDNB bereaksi dengan α- asam amino membentuk derivate 2, 4-dinitrofetil, disebut DNP- asam amino. Reaksi ini dipakai untuk penentuan asam amino N-ujung suatu rantai polipedtida. FDNB juga bereaksi dengan gugus α- amino dan derivate gugus α- amino yang terjadi, diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi dansil klorida Reaksi dansil klorida adalah reaksi antara gugus asam amino denagn l-dimetil- amino naftalena-5-sulfonil klorida (dansil klorida).
  • 19 Karena gugus dansil mempunyai sifat flouresensi yang tinggi, maka derivate dansil asam amino dapat ditentukan dengan cara flourometri. reaksi edman reaksi edman merupakan reaksi antar α- asam amino dengan fenilisotio-sianat, yang menghasilkan derivate asam amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam dalam pelarut nitrometana, yang terakhir ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltiohidantoin. Hasil reaksi yang terjadi dapat dipisahkan dan diidentifikasi dengan cara kromatografi. Reaksi edman ini juga dipakai untuk penentuan asam amino N- ujung suatu reaksi rantai polipeptida. reaksi basa Schiff reaksi basa Schiff adalah reaksi reversible antar gugus α- amino dengan gugus aldehida. Basa Schiff biasanya terjadi sebagai senyawa antara dalam reaksi enzima antara α- asam amino dan substrat. reaksi gugus R gugus SH pada sisteina, hidroksifenol pada tirosina, dan guanidium pada arginina menunjukkan reaksi khas yang biasa terjadi pada gugus fungsi tersebut. Gugus sulfihidril pada sisteina bereaksi dengan ion logam berat, dan menghasilkan merkaptida. Reaksi oksidasi sisteina dengan adanya ion besi, memberikan hasil senyawa disuffida, dan sistina. analisia asam amino prinsip kromatografi partisi dan kromatografi ion dapat dipakai untuk menganalisa tidak hanya asam amino, tetapi juga peptide, protein, asam nukleat, nukleotida, lipida dan campuran karbohidrat. Berbagai cara kromatografi dan elektroforesa asam amino didasarkan pada daya larut dan sifat-sifatnya.
  • 20 j. Isomerisme pada asam amino Dua model molekul isomer optis asam amino alanin Karena atom C pusat mengikat empat gugus yang berbeda, maka asam amino— kecuali glisin—memiliki isomer optik: L dan D. Cara sederhana untuk mengidentifikasi isomeri ini dari gambaran dua dimensi adalah dengan "mendorong" atom H ke belakang pembaca (menjauhi pembaca). Jika searah putaran jarum jam (putaran ke kanan) terjadi urutan karboksil-residu-amina maka ini adalah tipe D. Jika urutan ini terjadi dengan arah putaran berlawanan jarum jam, maka itu adalah tipe L. (Aturan ini dikenal dalam bahasa Inggris dengan nama CORN, dari singkatan COOH - R - NH2). Pada umumnya, asam amino alami yang dihasilkan eukariota merupakan tipe L meskipun beberapa siput laut menghasilkan tipe D. Dinding sel bakteri banyak mengandung asam amino tipe D. 3. Peptida Senyawa peptida merupakan hasil polimerisasi dari asam amino. Molekul-molekul asam amino terikat satu sama lain dihubungkan oleh gugus amida yang disebut ikatan peptida yang dibentuk antara gugus NH2 dari asam amino yang satu dengan gugus COOH dari asam amino yang lain.
  • 21 Dalam disiplin kimia polimer dikenal istilah monomer, oligomer, polimer, segmer atau satuan antar unit ulang (inter unit linkage). Adapun penetrapan konsep polimer pada disiplin peptida didapatkan korelasi sebagai berikut: Asam Amino --- Monomer Peptida --- Oligomer Polipeptida --- Polimer Gugus (-CH-C-NH-) ------ satuan antar unit ulang Berdasarkan dari keterangan di atas dapat disimpulkan bahwa dalam hal disiplin ilmu peptida atau protein lebih ditekankan pada satuan antar unit ulang yang disebut gugus peptida. Pengertian segmer dalam kimia polimer agak sukar diterapkan dalam polipeptida, karena segmer yang dimilikinya kurang teratur (memiliki rantai samping yang beragam). Cukup banyak senyawa peptida yang menarik serta memegang peranan penting dalam kehidupan. Salah satu diantaranya adalah piroglutamilhistiridilprolinamida. Senyawa tersebut terdapat dalam kelenjar hipotalamus sapi dan babi. Jika peptida ini dimasukan dalam tubuh manusia maka akan merangsang pengeluaran tirotropin yang selanjutnya merangsang pengeluaran hormon tiroid sebagai pengatur metabolisme dalam tubuh. 1. Ikatan Peptida Setiap mahluk hidup memiliki beragam protein yang terbentuk dari 20 asam amino sama jenis yang yang membentuk dunia protein yang beragam. Asam Amino adalah zat pembangun tubuh, membentuk antibodi,memperbaiki jaringan, membangun RNA & DNA; menyebarkan oksigen ke seluruh tubuh dan ikut dalam aktifitas otot. Terdapat sejenis zat medium yang terbentuk dari asam amino yang mempunyai ciri khas protein, tapi tidak sama dengan protein, yang disebut peptida. Peptida: asam amino dapat terangkai satu sama lain dalam suatu rantai yang disebut ―Ikatan Peptida‖. Ikatan peptida ini dapat disebut juga sebagai ikatan amida. Kedua puluh macam asam amino saling berikatan, dengan urutan yang beraneka ragam untuk membentuk protein. Proses pembentukan protein dari asam- R O
  • 22 asam amino ini dinamakan sintesis protein. Ikatan antara asam amino yang satu dengan lainnya disebut ikatan peptida. Ikatan peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya. Reaksi yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, hal ini ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida. Ikatan peptida ini dapat menyerap panjang gelombang 190-230 nm. Pembentukan Ikatan Peptida Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air. Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi. 2. Struktur Peptida dan Tatanama Peptida adalah merupakan hasil polimerisasi dari asam amino, sehingga struktur peptida terdiri dari dua atau lebih asam amino. Peptida yang terdiri dari dua molekul asam amino disebut dipeptida, bila terdiri dari 3, 4,5 dan 6 asam
  • 23 amino disebut tripeptida, tentra peptida, penta peptida, dan heksa peptida. Untuk peptida yang terdiri dari banyak asam amino disebut polipeptida. Dalam penulisan struktur peptida, gugus NH2 bebas (sisa NH2) selalu terletak di sebelah kiri yang disebut dengan ujung N dan gugus COOH bebas (sisa COOH) selalu terletak di sebelah kanan yang disebut ujung C. Asam amino yang mengendung ujung –N disebut asam amino terminal –N dan asam amino yang mengandung ujung –C disebut asam amino terminal –C. O Ujung C H2N – CH – C – – NH – CH – COOH Ujung N R1 R2 Gambar Struktur terminal –N dipeptida Struktur peptida semuanya sering disingkat dengan menggabung simbol tiga huruf dari singkatan nama asam amino tertentu yang urutannya sesuai dengan urutan asam amino penyusun peptida tersebut. misalnya, dipeptida yang terbentuk dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan dari glisin dan alanin strukturnya mempunyai dua kemungkinan yaitu: O CH3 CH3 O H2NCH2 – C – NH – CH – COOH H2NCH – C – NHCH2 – COOH Glisil Alanin (Gly-Ala) Alanil Glisin (Ala-Gly) Bentuk yang pertama dinamakan Glisil Alanin disingkat (Gly-Ala), sedangkan bentuk yang kedua dinamakan Alanil Glisin atau disingkat Ala-Gly. Garis yang menghubungkan singkatan asam amino yang lain adalah menunjukkan ikatan peptida. 3. Sintesis Peptida Fase Padat Perbedaan antara sintesis peptida fase padat dengan sintesis peptida klasik adalah sintesis ini dilakukan dari belakang, di mulai dari atom C terminal ke atom N terminal , dari kanan ke kiri seperti kita menulis peptida. Sintesis peptida fase padat digunakan untuk menggabungkan banyak asam amino. Prinsip utama: membentuk ikatan peptida, sementara salah satu ujungnya terikat secara kimia pada padatan yang tak larut. Proses sintesis peptida fase padat:
  • 24 1. Pengikatan gugus karboksil pada asam amino pertama dengan padatan khusus. 2. Penggabungan asam amino pertama dengan asam amino kedua dan seterusnya dengan terlebih dahulu melepaskan gugus pelindung amino. 3. Penghilangan padatan khusus pada peptida yang terbentuk dengan HBr dalam CF3COOH. 4. Pelindung gugus amino adalah Boc. 5. Penghilangan pelindung dengan direaksikan dengan HCl di asam asetat. 6. Pengikatan asam amino setelah asam amino pertama dibantu dengan DCC. 4. Struktur protein Ada 4 tingkat struktur protein yaitu struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier dan struktur kuartener. 1. Struktur primer Struktur primer adalah urutan asam-asam amino yang membentuk rantai polipeptida. Struktur primer protein Sumber: www.biology.arizona.edubiochemistrybiochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry 2. Struktur sekunder Struktur sekunder protein bersifat reguler, pola lipatan berulang dari rangka protein. Dua pola terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet. Lihat Gambar 2.6. Gambar 2.6
  • 25 Alpha helix dan beta sheet sebagai struktur sekunder protein Sumber: www.biology.arizona.edubiochemistrybiochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry Berbagai bentuk struktur sekunder misalnya ialah sebagai berikut: alpha helix (α-helix, "puntiran-alfa"), berupa pilinan rantai asam-asam amino berbentuk seperti spiral; beta-sheet (β-sheet, "lempeng-beta"), berupa lembaran-lembaran lebar yang tersusun dari sejumlah rantai asam amino yang saling terikat melalui ikatan hidrogen atau ikatan tiol (S-H); beta-turn, (β-turn, "lekukan-beta"); dan gamma-turn, (γ-turn, "lekukan-gamma"). 3. Struktur tersier Struktur tersier protein adalah lipatan secara keseluruhan dari rantai polipeptida sehingga membentuk struktur 3 dimensi tertentu. Sebagai contoh, struktur tersier enzim sering padat, berbentuk globuler. Lihat contoh Gambar 2.7. Struktur tersier dari protein enzim triosa fosfat isomerase (TPI)
  • 26 4. Struktur kuartener Beberapa protein tersusun atas lebih dari satu rantai polipeptida. Struktur kuartener menggambarkan subunit-subunit yang berbeda dipak bersama-sama membentuk struktur protein. Sebagai contoh adalah molekul hemoglobin manusia yang tersusun atas 4 subunit, yang dipaparkan pada Gambar 2.8. Struktur hemoglobin yang merupakan struktur kuartener protein Sumber: www.biology.arizona.edubiochemistrybiochemistry.html, 2003, The Biology Project-Biochemistry 5. Kasifikasi protein 1. Berdasarkan komposisi protein dibagi menjadi dua kelompok utama yaitu ; a. Protein sederhana adalah protein yang pada hidrolisis hanya menghasilkan asam amino. b. Protein konjugasi adalah protein yang pada hidrolisis tidak hanya menghasilkan asam amino. 2. Berdasarkan struktur molekulnya, protein dapat dibagi menjadi 3 golongan utama, yaitu : 1. Protein Bentuk Serabut (fibrous) Protein bentuk serabut terdiri atas beberapa rantai peptida berbentuk spiral yang terjalin satu sama lain sehingga menyerupai batang yang kaku. Karakteristik protein serabut adalah rendahnya daya larut, mempunyaikekuatan mekanis yang tinggi dan tahan terhadap enzim
  • 27 pencernaan. Protein ini terdapat dalam unsur-unsur struktur tubuh (kolagen, elastin, keratin, dan myosin). 2. Protein Globular Protein globular berbentuk bola, terdapat dalam cairan jaringan tubuh. Protein ini larut dalam larutan garam dan asam encer, mudah berubah dibawah pengaruh suhu. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Albumin, Globulin, Histon, dan Protamin). 3. Protein Konjugasi Protein konjugasi adalah protein sederhana yang terikat dengan bahan- bahan non asam asam amino. Yang termasuk dalam protein globular adalah (Nukleoprotein, Lipoprotein, Fosfoprotein dan Metaloprotein) 6. Koenzim Banyak enzim yang memerlukan koenzim untuk dapat berfungsi aktif sebagai katalisator. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan kovalen atau non kovalen sering disebut sebagai gugus prostetik. Reaksi-reaksi yang memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen. Koenzim dan hubungannya dengan beberapa vitamin 1. Koenzim: molekul organic kecil, tahan terhadap panas yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialysis. Contoh: NAD, NADP, ATP. 2. Vitamin: golongan senyawa kimia yang terdapat dalam jumlah kecil makanan tetapi mempunyai arti penting, sebab jika kekurangan vitamin maka akan menimbulkan penyakit seperti beri-beri, skorbut, rabun senja, dan lain-lain. 3. Hubungan keduanya adalah beberapa koenzim mempunyai struktur yang mirip dengan vitamin tertentu. Pada koenzim tertentu molekul vitamin menjadi bagian dari molekul tersebut. contohnya ada 9, salah satumya Niasin. Niasin adalah nama vitamin yang beberapa molekul nikotinamida/asam nikotinat. Niasin terdapat dalam jaringan hewan maupun tumbuhan. Daging adalah bahan makanan yang mengandung
  • 28 banyak niasin. Molekul nikotinamida terdapat sebagai bagian dari molekul NAD+ atau NADP+ yang merupakan koenzim Unsur-unsur kimia pada sel hidup mengalami berbagai proses dan reaksi. Pada setiap reaksi kimia organik, dibutuhkan katalisator. Katalisator diperlukan untuk mempercepat proses reaksi. Namun, katalisator tidak akan berubah dan tidak akan habis oleh reaksi tersebut. Enzim merupakan suatu biokatalis. Artinya, suatu katalisator yang disintesis oleh organisme hidup. Katalisator ada dua macam, yaitu katalisator protein dan katalisator nonprotein. Contoh katalisator protein adalah enzim, sedangkan yang merupakan katalisator nonprotein, misalnya H, OH, dan ion logam. Dilihat dari sturkturnya, enzim adalah protein. Oleh karena itu, enzim memiliki sifat-sifat protein, seperti termolabil, bisa rusak oleh logam berat (Ag,Pb,Hg), dan dapat terganggu oleh perubahan pH. 1. Perbedaan Enzim dan Koenzim Ketika mempelajari enzim, Anda pasti akan mengenal koenzim, holoenzim, dan apoenzim. Koenzim diperlukan agar enzim dapat bekerja. Koenzim adalah molekul organik nonprotein. Jika enzim dan koenzim disatukan, disebut holoenzim. Sementara itu, bagian protein holoenzim disebut apoenzim. Berikut ini adalah perbedaan enzim dan koenzim. Enzim: biokatalisator, termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah rusak oleh logam berat, pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi enzimatik, memiliki letak tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis olehnya. Koenzim: diperlukan untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki berat molekul yang rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim yang merupakan derivat vitamin B. 2. Enzim Memerlukan Koenzim Banyak enzim yang megatalisis proses pemindahan gugus dan reaksi lain memerlukan, di samping substratnya, sebuah molekul organik sekunder yang dikenal sebagai koenzim karena tanpa koenzim, enzim tersebut tidak aktif. Koenzim akan memperbesar kemampuan katalitik sebuah enzim sehingga menjadi jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan hanya oleh gugus fungsional asam aminonya, yang menyusun massa enzim tersebut. Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim lewat ikatan kovalen atau gaya
  • 29 nonkovalen kerap kali disebut sebagai gugus prostetik.. Koenzim yang mampu berdifusi secara bebas umumnya berfungsi sebagai unsur pembawa (yang didaur ulang secara kontinu) hydrogen (FADH), hidrida (NADH dan NADPH), atau unit-unit kimia seperti gugus asil (koenzim A) atau gugus metil (folat), membawanya bolak-balik antara tempat pembentukannya dan pemakaiannya. Oleh karena itu, koenzim yang disebut belakangan ini dapat dianggap sebagai substrat sekunder. Jenis-jenis enzim yang membutuhkan koenzim adalah enzim yang mengatalisis reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan kovalen (kelas IUB 1,2,5, dan 6). Reaksi lisis, termasuk reaksi hidrolisis yang dikatalisis oleh enzim-enzim pencernaan, tidak memerlukan koenzim. 3. Koenzim Dapat dianggap Sebagai Subtrat Sekunder Untuk dua laasan penting, akan sering kali membantu untuk menganggap koenzim sebagai substrat sekunder. Alasan pertama, perubahan kimia di dalam koenzim terjadi tepat mengimbangi perubahan kimia yang berlangsung di dalam substrat. Sebagai contoh, dalam reaksi oksideruduksi, jika satu molekul substrat dioksidasi, satu molekul koenzim akan direduksi. Alasan kedua untuk memberi koenzim penghargaan yang sama adalah bahwa aspek reaksi ini mungkin mempunyai makna fisiologik mendasar yang lebih besar. Sebagai contoh, peran penting kmampuan otot yang bekerja secara anaerob untuk mengubah piruvat menjadi laktat tidak terletak pada piruvat ataupun laktat. Reaksi tersebut semata-mata bertujuan mengoksidasi koenzin NADH yang tereduksi menjadi NAD+ . Tanpa NAD+ glikolisis tidak dapat berlanjut dan sintesis ATP Anaerob (dan dengan demikian, aktivitas kerjannya) akan terhenti. Di bawah keadaan anaerob, reduksi piruvat menjadi laktat menghasilkan oksidasi ulang NADH dan memunkinkan sintesis ATP. Reaksi lain dapat melakukan funsi ini sama baiknya. Sebagai contoh pada bakteri atau ragi yang tumbuh secara anaerob, metabolit yang berasal dari piruvat bertindak secara oksidan bagi NADH dan mereka sendiri berada dalam keadaan tereduksi. Tabel . Mekanisme bagi regenerasi Anaerob NAD+
  • 30 Oksidan Produk Tereduksi Bentuk Kehidupan Piruvat Asetaldehid Dihidroksiasoton fosfat Fruktosa Laktat Etanol -Gliserofosfat Matinol Otot, bakteri laktat, ragi (yeast) Eschrichia coli bakteri heterolaktat Fungsi Koenzim sebagai Reagensia Pemindah Gugus Tipe reaksi biokimia pemindahan gugus D – G + A A – G + D Yang memindahkan gugus molekul fungsional (G) dari molekul donor (D-G) kepada sebuah molekul aseptor akhir (misal, reaksi dahidrogenasi) atau sebagai pembawa gugus intermediet (misal, reksi transaminasi). Diagram berikut melukiskan konsep yang disebut terakhir ini. D – H KoE A – H D KoE - H A Meskipun diagram ini mengesankan pembentukan hanya satu kompleks KoE- G tunggal saat berlangsungnya seluruh reaksi, sebenarnya ada berbagai kompleks intermediet KoE-G yang dapat terlibat dalam suatu reaksi tertentu (misal, transaminasi). Jika gugus yang dipindahkan merupakan hydrogen, adalah biasa untuk menggambarkan hanya ―separuh reaksi‖ di sebelah kiri: D – H KoE D KoE - H Bahwa hal ini sebenarnya merepresentasikan hanya suatu kasus khusus dari pemindahan gugus yang biasa dapat paling mudah dipahami dalam pengertian reksi yang berlangsung di dalam sel utuh.
  • 31 Untuk pemindahan gugus bukan hydrogen: Vitamin B membentuk bagian dalam struktur banyak koenzim. Vitamin B nikotinamida, tiamin, riboflafin dan asam pantotenat merupakan unsur esensial yang membentuk koenzim bagi oksidasi serta reduksi biologik, dan koenzim kobamida serta asam folat berfungsi dalam metabolisme satu karbon. Banyak koenzim mengandung adenin, ribose, serta fosfat, dan merupakan darivat adenosin monofosfat (AMP). Contoh-contohnya mencakup NAD+ dan NADP+ . Karakteristik koenzim: 1. Merupakan senyawa organik dengan berat molekul kecil; non protein 2. Stabil terhadap panas 3. Banyak diperlukan untuk aktivitas Enzim kecuali Enzim pencernaan (reaksi hidrolitik) 4. Terikat pada Enzim ada yang secara kovalen (prostetik) kebanyakan non kovalen 5. Dianggap sebagai substrat ke-2 Klasifikasi koenzim 1. Pemindah gugus H NAD+ , NADP+, FMN, FAD As. Lipoat, co-Enzim Q kebanyakan derivat vit. B dan adenosin monopospat. 2. Pemindah gugus selain H Gula phosphat CoA.SH KoEnzim folat KoEnzim kobomida (vit. B12) As. Lipoat Thiamin piropospat Piridoksal pospat Biotin Gula fosfat Dalam peranannya ,enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein. Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindah hidrogen, pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (―group transferring‖) dan koenzim dari isomerasa dan liasa.
  • 32 Tabel 2. Contoh-contoh koenzim dan peranannya No Kode Singkatan dari Yang dipindahkan 1. NAD Nikotinamida-adenina dinukleotida Hidrogen 2. NADP Nikotinamida-adenina dinukleotida fosfat Hidrogen 3. FMN Flavin mononukleotida Hidrogen 4. FAD Flavin-adenina dinukleotida Hidrogen 5. Ko-Q Koenzim Q atau Quinon Hidrogen 6. Sit Sitokrom Elektron 7. Fd Ferredoksin Elektron 8. ATP Adenosina trifosfat Gugus fosfat 9. PAPS Fosfoadenil sulfat Gugus sulfat 10. UDP Uridina difosfat Gula 11. Biotin Biotin Karboksil (CO2) 12. Ko-A Koenzim A Asetil 13. TPP Tiamin pirofosfat C2-aldehida
  • 33 DAFTAR PUSTAKA Lehningger, Albert L. 1982. Dasar-dasar Biokimia (jilid 1). Jakarta: Erlangga Muhamad Wirahadi Kusumah. 1977. Biokimia (protein, enzim, dan asam nukleat). Bandung: ITB Purwo Arbianto. 1994. Biokimia (konsep-konsep dasar). Jakarta : Departemen pendidikan dan kebudayaan Sabirin Matsjeh, dkk. 1994. Kimia Organik II. Yogyakarta :Departemen pendidikan dan kebudayaan Stryer L, 1996, Biokimia, Edisi IV, Penerjemah: Sadikin dkk (Tim Penerjemah Bagian Biokimia FKUI), Jakarta: EGC www.biology.arizona.edubiochemistrybiochemistry.html, 2003, The Biology Project- Biochemistry, Edisi: 28 Januari 2003