Filosofia de la salud Conociendo a las enzimas

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Conociendo a las
ENZIMAS
Un resúmen científico de sus
funciones y usos esenciales
Hecho para:
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Definición
En las células vivientes la mayoría de los
catalizadores son moléculas proteicas
denominadas ENZIMAS.
*

Formadas por:
 Apoenzima (función proteica)

 Cofactor (función no proteica)
Este puede ser un Ion metálico (Fe,Mg,Zn,Ca) o una molécula
orgánica denominada COENZIMA.


Propiedades de las Enzimas
Las enzimas catalizan reacciones
especificas y lo hacen de manera muy
eficiente y con muchos pasos de
control.

Las siguientes son 3 propiedades importantes de las
enzimas:
 Sumamente especificas

 Muy eficientes

 Sujetas a una gran variedad

de controles celulares

Clasificación y Nomenclatura

La elevada especifidad de las enzimas
sirve de fundamento a su clasificación
y nomenclatura.

 Para la CLASIFICACIÓN se toma como
fundamento la Especifidad de Acción

 Para la NOMENCLATURA ambas especifidades.


Clasificación
Oxidorreductasas
Deshidrogenasas
Oxidasas Isomerazas
Hidroxilasas
Isomerazas
Transferasas Mutasas
Quinasas Epimerasas

Hidrolasas Ligazas
Fosfatasas Sintetizas
Sintasas
Liasas
Hidrotasas


Las categorías indican que...
Oxidorreductasas: Catalizan las Liasas: Generan o hacen desaparecer
reacciones de oxidorreducción, o dobles enlaces en forma no
sea, la transferencia de electrones oxidativa.
o sus equivalentes entre un
donante y un aceptor. Isomerazas: Catalizan la interconversion
de isomeros.
Transferasas: catalizan la transferencia
de un grupo químico entre un Ligazas: Catalizan la unión covalente de 2
donante y un aceptor excluyendo sustratos utilizando cualquier fuente
las que transfieren electrones o de energía.
sus equivalentes, que pertenecen
a la clase anterior y aquellas en
que el aceptor del grupo es el
agua, pues pertenecen a la clase
siguiente.

Hidrolasas: catalizan la ruptura de
enlaces químicos con la
participación de moléculas de
agua.


Oxidorreductasas

 Deshidrogenasas: sustraen átomos de hidrogeno (siempre un
par) de los sustratos y los transfieren a una molécula aceptora
que no es el oxigeno


Oxidorreductasas
 Oxidasas: sustraen átomos de hidrogeno de los sustratos y los
transfieren al oxigeno.


Oxidorreductasas
 Hidroxilasas: catalizan la introduccion de funciones hidroxilo
en sus sustratos utilizando oxigeno molecular como donante


Transferasas
 Quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos
fosfato aportados por nucleosidos trifosfatados, habitualmente el
ATP.


Hidrolasas
 Fostatasas: catalizan la ruptura de enlaces éster fosforicos.


Liasas
 Hidratasas: adicionan agua a los dobles enlaces.


Isomerazas
 Isomerazas: interconvienen isómeros de función.


Isomerazas
 Mutasas: interconvienen isomeros de posición.


Isomerazas
 Epimerasas: interconvienen epimeros.


Ligazas
 Sintetasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando
la energía de hidrólisis de enlaces anhídrido fosforito como los de
nucleosidos trifosfatados.

 Sintasas: catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando la
energía de hidrólisis de enlaces que no son anhídrido
fosforito, como el tioéster del siguiente ejemplo.


Nomenclatura
Aunque existen algunas enzimas que tienen
nombres triviales como la Tripsina, la
Quimiotripsina y la Pepsina, existen dos
tipos de nomenclatura para las enzimas
que son: la sistemática y la recomendada.
*
 La Sistemática solo se utiliza en revistas y textos científicos.

 La Recomendada es la de uso común y viene a ser una forma
abreviada de la sistemática; en ella se nombra primero el sustrato
seguido de la acción que realiza la enzima terminada con el sufijo
asa.


Ejemplos
Oxidorreductasas
 Sustrato Succinato, acción deshidrogenacion,
 Nombre: Succinato deshidrogenada.
 Sustrato Aminoácido, acción oxidación,
 Nombre: Aminoácido oxidasa.
 Sustrato Fenilalanina, acción hidroxilacion,
 Nombre: Fenilalanina hidroxilasa.

Transferasas
 Sustrato Glicerol, acción quinasa,
 Nombre: Glicerol quinasa.

Hidrolasas
 Son las mas fáciles de nombrar, pues basta con hacer
terminar el nombre del sustrato en el sufijo asa.
 Sustrato Glucosa-6-P, acción fosfatasa,
 Nombre: Glucosa-6-fosfatasa.


Ejemplos
Liasas
 Sustrato Fumarato, acción hidratasa,
 Nombre: Fumarato hidratasa.

Isomerazas
 Sustratos Glucosa-6-P y Fructosa-6-P, acción isomeraza,
 Nombre: Glucosa-6-P:Fructosa-6-P isomeraza o simplemente
fosfohexosa isomeraza.
 Sustratos Glucosa-6-P y Glucosa-1-P, acción mutasa
 Nombre: Glucosa-6-P:Glucosa-1-P mutasa o fosfoglucomutasa.
 Sustratos Glucosa-6-P y Galactosa-6-P, acción epimerasa,
 Nombre: Glucosa-6-P:Galactosa-6-P epimerasa.

Ligazas
 Sustratos Acido Acético y Coenzima A, acción sintetasa,
 Nombre: Acetal CoA sintetasa.
 Sustratos Oxalacetato y Acetil-CoA, acción sintasa,
 Nombre: Citrato sintasa.


Importancia Clínica
 Se sintetizan en el interior de las células y la mayoría realiza allí sus
funciones, pero otras son segregadas y funcionan en la matriz extracelular, la sangre,
el tubo digestivo u otros sitios del espacio extracelular.
 Pueden encontrarse libres o unidas a membranas; pueden asociarse a otras enzimas
y formar Complejos Multienzimaticos.
 Pueden contener mas de un Centro Activo catalítico, denominadas Enzimas
Multifuncionales.
 Isoenzimas: catalizan la misma reacción, mismos requerimientos, presentando
propiedades diferentes.

 Algunas reacciones catalizadas por enzimas son comunes a la mayoría de las células.
( presentes en casi todos los tejidos del organismo ). Otras reacciones son exclusivas
de algunas células, como es el caso de las del hígado.

 Tienen una distribución determinada y en cada compartimiento subcelular se
relacionan con algún proceso que en este ocurre. Aun dentro de cada compartimiento
puede existir una distribución.

 En la Sangre las enzimas presentes, como las de la coagulación y las intracelulares
que son liberadas por el recambio tisular normal, por lo que no tienen funciones en
ella.


Importancia Clínica
 En las personas sanas las enzimas intracelulares presentes en el plasma es
prácticamente constante, estos valores refleja el daño de algún tejido que se acompaña
de un incremento de la liberación de enzimas a la sangre.

 Algunos ejemplos de lo anterior son la elevación de la Glutamato-Piruvato
Transaminasa ( TGP ), en enfermedades del hígado como la hepatitis, y de la
Glutamato-Oxalacetato Transaminasa ( TGO ), la Fosfo Creatina Quinasa ( CPK ) y
la la Lactato Deshidrogenada ( LDH ) en el infarto cardiaco; de tal forma la
elevación de estas enzimas puede utilizarse en el diagnostico, seguimiento y
pronostico del paciente.

 Se usan como reactivos para la determinación de ciertas sustancias en una muestra
biológica, como la Ureasa para la determinación de Urea en plasma, la Glucosa
Oxidasa para la determinación de Glucosa en sangre y la Peroxidasa en los
inmunoensayos enzimáticos como los ensayos de la Enzima Ligada a
Inmunoadsorbente (ELISA).

 Son usadas en el tratamiento de algunas afecciones, de las mas conocidas son
la Estreptoquinasa, usada en el tratamiento del infarto de corazón, ya que
disuelve los coágulos que se forman en la circulación sanguínea del músculo de este
órgano, la Quimiotripsina en el tratamiento de abscesos y la Amilasa en los casos de
deficiencia como en las pancreatitis.


Cinética Enzimática
La velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas
puede ser modificada por la acción de diversos
factores.

El comportamiento de esa velocidad y su modificación
debido a la presencia de diferentes agentes físicos o
químicos constituye el objeto de estudio de la Cinética
Enzimatica.

Los factores que modifican la velocidad de las reacciones enzimaticas pueden
químicos o físicos y son:

Concentración de enzima.
Concentración de sustrato.
Concentración de cofactores.
Concentración de iones Hidrogeno (pH).
Concentración de Activadores.
Concentración de Inhibidores.
Filosofia de la Salud Temperatura.
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Efecto de la concentración de Sustrato
A mayor concentración de sustrato mayor es
la velocidad de reacción, sin embargo los
incrementos en la velocidad no son
uniformes sino cada vez menores.

A mayor concentracion de enzima (E) mayor
Vo, siempre que el sustrato se encuentre en
exceso.


La primera explicación para este
comportamiento fue expuesta por
LEONOR MICHAELLIS y LEONORA MAUD
MENTEN en 1913.
 Según ellos la primera etapa (formación del complejo enzima-
sustrato) ocurre de manera rápida y la segunda etapa
(transformación de sustrato en producto liberando enzima) resulta
ser la mas lenta, por lo que es el paso limitante de la reacción.

 A concentraciones muy elevadas de sustrato se produce un
efecto de saturación y casi toda la enzima se encuentra en forma de
complejo enzima-sustrato. En este momento se habrá
alcanzado la mayor velocidad posible para la reacción (Vm)


 Así se obtiene la forma habitual de la ecuación
de Michaellis y Menten:

Vm (S)
Vo = -----------
Km + (S)
Donde:
 Vo= Velocidad Inicial
 Vm= Velocidad Máxima
 (S)= Sustrato
 Km= Constante de Michaellis, es un índice de la afinidad
de la enzima por el sustrato, ( a mayor afinidad por el
sustrato menor será el valor de Km ).


Efecto de la concentración de Cofactores
Muchas enzimas requieren para su acción de
otra molécula denominada cofactor por
lo que su presencia es decisiva para el
desarrollo de la reacción.
*
Para todos los cofactores excepto para los
grupos prostéticos, se presenta como para
el sustrato de condición de saturación, ya
que estos se unen a la enzima por sitios
específicos.


Efecto de la Temperatura
 El aumento de la temperatura produce un
incremento de la energía cinética de las
moléculas, lo cual hace que se produzca un
mayor número de choques efectivos entre
ellas, esto hace que los reactantes posean un
contenido energético que los ubica mas próximos
al estado activado y de esta forma se incrementa
la velocidad de la reacción.
 La mayor Vo se alcanza a un valor de temperatura
determinado, denominado Temperatura Óptima, luego del cual
la velocidad comienza a disminuir y luego desaparecer por la
desnaturalización de la proteína enzimática que provoca la perdida
de su actividad


Efecto del pH
 Para cada enzima existe un
valor de pH al cual se alcanza
la mayor Vo, denominado pH
Óptimo;

 Cuando los valores de pH
aumentan o disminuyen con
relación al pH Óptimo la
velocidad de la reacción
disminuye progresivamente.

 Lo anterior se explica teniendo en cuenta que las variaciones del pH
modifican el estado de disociación de los grupos químicos presentes
en la enzima o en el sustrato o en el Complejo enzima-sustrato,
facilitando o no la unión y/o la transformación


Efecto del pH


Efecto de los Activadores
 Los activadores  Enzima Libre: Enzimas que
enzimáticos son moléculas poseen iones metalicos en su
pequeñas, (generalmente iones centro activo como la
inorgánicos), estimulan la carboxipepsidasa que contiene
Zn2+.
actividad catalítica de una
enzima;  Sustrato Libre: Enzimas que
 Al contrario de los catalizan reacciones en las que
cofactores, los activadores intervienen nucleosidos di y
enzimaticos no son trifosfatados que requieren de la
participantes directos de la union previa de un cation
divalente (especialmente Mg2+)
reacción. en cantidades
 Actúan de diversas formas estequiomentricas, por lo tanto,
entre las que se destacan la el verdadero sustrato de la
interacción obligatoria con la enzima seria el complejo
enzima libre y con el sustrato sustrato-cation.
libre...


Efecto de los inhibidores
 Son sustancias que tienen la propiedad
de disminuir la velocidad de las
reacciones catalizadas.
 Se distinguen dos tipos generales de
inhibición, la reversible y la
irreversible.
 Inhibición Reversible, el inhibidor
forma con la enzima un complejo
enzima-inhibidor, unido por
interacciones débiles y que por tanto
puede disociarse (reconocimiento
molecular);
 Inhibición Irreversible, el inhibidor
se une a la enzima covalentemente y
no puede disociarse fácilmente.


Ejemplos de la inhibición irreversible:

1. Competitiva: el inhibidor es una sustancia con estructura muy
similar a la del sustrato y compite con este por la unión del Centro
Activo de la enzima. En presencia del inhibidor aumenta la Km pero
no la Vm.

2. No Competitiva: el inhibidor se une a la enzima por otro sitio
distinto al Centro Activo por lo que no impide la unión del sustrato a
este (no se afecta Km) pero si su transformación. La unión del
inhibidor a la enzima posiblemente induce un cambio conformacional
con la proteína que se transmite al centro activo y hace que los
grupos catalíticos no queden de la forma adecuada para realizar su
acción (se afecta Vm) una ves que el sustrato se une. En este tipo de
inhibición el inhibidor no puede ser desplazado al aumentar la
concentración de sustrato.


 Algunos medicamentos utilizados diariamente la práctica médica
son inhibidores enzimáticos, como las Sulfamidas, que se
emplean en el tratamiento de infecciones bacterianas, el
Captopril, el Enalapril y el Lisinopril (hipotensores) inhiben
la Enzima Convertidota de Angiotensina.

 Las Estatinas son ejemplos de inhibidores competitivos al ser
análogos estructurales del sustrato de la HMG-CoA reductasa,
enzima reguladora de la síntesis del Colesterol.

 El Plomo es un ejemplo de inhibidor no competitivo, que
forma enlaces covalentes con los grupos SH de la cisterna de la
Ferroquelatasa, enzima que incorpora Hierro a la síntesis del grupo
Hemo de la Hemoglobina y de otras hemoproteinas.

 En general las armas químicas suelen ser también inhibidores
enzimaticos que al bloquear determinadas reacciones pueden
dañar un organo o tejido especifico.


Vitaminas y Cofactores Enzimáticos
 Los cofactores enzimáticos se requieren
en muchas reacciones ya que existen enzimas
que poseen en la cadena laterales de sus
aminoácidos un numero limitado de grupos
funcionales que no incluyen todos los
necesarios para intervenir en los mecanismos
de las reacciones que ellas catalizan.
 Las características estructurales de estos
cofactores le confieren capacidad de
mover sus grupos reactivos de un sitio a
otro dentro de la molécula, lo que no
pueden realizar ninguno de los aminoácidos
proteínicos, y que son esenciales en algunas
reacciones.

 Las vitaminas tienen gran importancia desde
en punto de vista nutricional y algunos de los
cofactores enzimaticos tienen como
componente estructural alguna vitamina.

 Es importante aclarar que no todas las
vitaminas forman parte de cofatores
enzimáticos ni todos los cofactores
enzimatiecos contienen una vitamina en su
estructura.

Cofactores Enzimáticos
 Son sustancias de bajo peso  Algunas coenzimas pueden
molecular que son requeridos modificar el estado de agregación
por determinadas enzimas de enzimas multiméricas, pueden
para poder catalizar las actuar como intermediarios
reacciones en que participan. intercambiables, como sucede en el
caso de las mutasas.
 Puede decirse que los
cofactores enzimáticos son  En muchas ocasiones para las
aquellos compuestos transformaciones de los sustratos es
orgánicos que "transportan" suficiente con la participación de la
grupos funcionales, proteína enzimática, pero en otros
hidrógenos y electrones en casos se requiere el concurso de
colaboración con las enzimas, cofactores. Las proteínas
pues su parte proteica no enzimáticas y sus cofactores
puede hacerlo por si sola. correspondientes constituyen los
sistemas biocatalíticos.


Cofactores Enzimáticos
 Algunos cofactores participan en  Los cofactores inorgánicos son casi
un tipo de reacción, otros siempre cationes divalentes como
intervienen en un número muy Mg2+, Ca2*, Mn2 Z2+ y
variado, algunos siempre se Fe24, aunque también pueden ser
unen de manera fuerte a la monovalentes como el K* e incluso
enzima y otros unas veces se aniones como el CI
ligan con fuerza y otras no.
 Aunque intervienen en múltiples
 Tipos de cofactores: los iones reacciones, actúan fundamental-
inorgánicos y los compuestos mente contribuyendo a la unión
orgánicos; a estos últimos se les entre la enzima y el
denomina Coenzimas. sustrato, estabilizando la proteína
enzimá-tico en su conformación
más activa o constituyendo de por
sí el centro catalítico principal, que
al unirse a la proteína enzimática
aumenta su eficiencia y adquiere
especificidad.


Vitaminas y Coenzimas
Las vitaminas son sustancias

orgánicas que no pueden ser
En total se
sintetizadas (al menos en identificaron 13
cantidades suficientes) por el vitaminas, que son:
organismo animal y deben ser  Las vitaminas liposolubles K, E, D, A,
aportadas mediante la dieta
(esenciales).  Las del complejo vitamínico B:
 tiamina (Bl),
 Se encuentran en cantidades  riboflavina (B2),
muy pequeñas en los alimentos,
 nicotinamida o ácido nicotínico
pero estas son suficientes en (niacina).
una dieta variada.
 biotina,

 ácido pantoténico,
 Cuando se encuentran ausentes
 ácido fólico,
de la dieta o cuando su
 piridoxina (B6) y
absorción es deficiente, se
produce una determinada  cianocobalamina (B12)

enfermedad carencial.
 El ácido L- ascórbico o vitamina C.


En general, en la porción vitamínica de
la coenzima radica el grupo funcional
específico, que es transformado por
la acción de la enzima.
*
Por su importancia se analizarán dos
tipos de coenzimas que tienen
vitaminas en su estructura:
los piridín nucleótidos y los flavín
nucleótidos.

 Piridín nucleótidos: Presentan como parte de su estructura la
nicotinamida, integrante del complejo B. Existen dos formas
coenzimáticas:
 El nicotin- adenin-dinucleótido (NAD*) y
 El nicotin-adenin-dinucleótido fosfatado (NADP+).


 Tanto el NAD+ como el NADP+ participan en reacciones de
oxidación-reducción catalizadas por deshidrogenasas.

 Funcionan con enzimas que sustraen o incorporan al sustrato dos
átomos de hidrógeno unidos, directa o indirectamente, al mismo
átomo de carbono; como de los dos átomos de hidrógeno
sustraídos al sustrato sólo uno se incorpora a la coenzima, se
libera un H+ al medio y esto crea en las reacciones una
dependencia del pH; Las deshidrogenaciones se ven favorecidas
en pH elevado y dificultadas en pH bajo. Esto se hace más claro si
se analiza la reacción catalizada por la Alcohol deshidrogenasa:

 CH3-CH2-OH +NAD+ ► CH3-COH + NADH + H+

Como vemos en la figura a continuación:


 Su funcionamiento representa un ciclo de oxidación-reducción
alternante (se reducen y luego se oxidan nuevamente).

 Además de la función del NAD+ en las reacciones de
oxidación-reducción, también participa en otras reacciones
como donante de grupos.

 El déficit nutricional de nicotinamida causa la
Pelagra, conocida también como la enfermedad de las tres
"D", ya que sus síntomas principales comienzan con esta letra:
diarrea, demencia y dermatitis.

 La Pelagra en el ser humano no suele aparecer como una
deficiencia pura, sino asociada a la carencia de otras
vitaminas, por lo que los enfermos pueden presentar otros
síntomas como la polineuritis.


 Flavín nucleótidos : Presentan como parte de su estructura la
riboflavina o vitamina B2.
 Se presentan dos formas cóenzimáticas:
 el flavin mononucleótido (FMN) y
 el flavin-adenin-dinucleótido (FAD).


 El FMN y el FAD actúan entre un sustrato y una coenzima o entre
dos coenzimas.
 Participan en reacciones de oxidación - reducción catalizadas por
deshidrogenasas y oxidasas.

 Funcionan con enzimas
(flavoproteínas) que
sustraen dos átomos de
hidrógeno de carbonos
adyacentes, originando
compuestos
insaturados, como en e!
caso de la Succinato
deshidrogenasa.


El déficit nutricional de
riboflavina es una de las
enfermedades nutricionales
más frecuentes,
aunque es bastante benigna.
 Se caracteriza entre otras por glositis (inflamación de la
lengua), queilosis (fisuras en las comisuras de la boca) y
vascularización de la córnea.

 A menudo se asocia a otros estados carenciales, como de
hierro y de nicotinamida (Pelagra).

 Coenzima A : Es la coenzima de
transferencia de grupos acilos más
sobresaliente en los sistemas
vivientes.
 La estructura de la molécula es muy
compleja y presenta numerosos
grupos funcionales, entre los que se
destacan
 un nucleótido de adenina,
 el Ácido Pantoténico (componente del
complejo B) y
 la b-mercaptoetilamina;
 estos dos últimos forman la 4-fosfo-
panteteína.


 Muchas experiencias han demostrado que la parte reactiva de la
molécula es: el grupo SH final; es común utilizar la abreviatura
HSCoA para denotar esta coenzima.
 La formación de los derivados acílicos es catalizada por
enzimas sintetasas y requiere ATP (u otro nucleósido trifosfatado)
como fuente de energía:

 Cuando los grupos acilos son grandes su unión con la HSCoA
contribuye además a la solubilidad de estos compuestos en el
medio acuoso celular.
 En los seres humanos no se ha comprobado el estado carencial del
ácido pantoténico.


 Adenosintrífosfato
(ATP): El ATP participa en
numerosas reacciones
como fuente de energía y/o
de elementos estructurales.

 Como coenzima participa
en reacciones de
transferencia de fosfato, dé
pirofosfato, de adenilato y
de adenosilo.

 Lo explicado del ATP es
válido en casi su totalidad
para los nucleósidos
trifosfatados de citosina,
guanina y uracilo.


Regulación de la Actividad de las Enzimas
"Cuando un sistema o proceso es capaz de variar
su comportamiento como respuesta a cambios
que se produzcan en su entorno de forma que
la respuesta directa o indirectamente tiende a
modificar el estímulo para volver a la
situación inicial, se dice que este
sistema o proceso está regulado"

 La regulación enzimática se refiere a la posibilidad que tienen regulación de
variar la velocidad de las reacciones que ellas catalizan al producirse
determinados cambios en el medio.

Los mecanismos fundamentales de regulación
de la actividad enzimática son:
la modificación o regulación alostérica y covalente.

Regulación Alostérica
 El término alostérico proviene de las voces griegas allos que
significa otro, diferente, y estéreo que significa espacio, sitio, lugar.

 Son proteínas oligoméricas, es decir, presentan estructura
cuaternaria.

 Existen en varios estados conformacionales interconvertibles y con un
grado variable de afinidad por sus ligandos.

 Se une por un mecanismo de reconocimiento molecular, por lo que el
sitio alostérico es un sitio de reconocimiento molecular y la molécula
que se une (ligando) se denomina en este caso efector alostérico (se
une por interacciones débiles y por lo tanto de forma reversible).

 Los efectores alostéricos pueden aumentar la actividad de la enzima,
efectores alostéricos positivos o activadores alostéricos, o disminuirla,
efectores alostéricos negativos o inhibidores alostéricos.

Regulación Alostérica


Importancia de la regulación alostérica
 Los activadores e inhibidores alostéricos son sustancias propias de la
célula y sus concentraciones varían como consecuencia de la propia
actividad celular.

 En ocasiones el activador y el inhibidor forman una pareja cuyas
concentraciones varían de manera contraría, cuando aumenta la de
uno de ellos disminuye la del otro.

 Estas variaciones de concentración constituyen estímulos que adaptan
el funcionamiento de las enzimas a las condiciones celulares.

 Casi siempre catalizan una de las primeras Rx de las vías
metabólicas, regulándolas desde el inicio, permitiendo que éstas
funcionen sólo cuando hacen falta.

 Esta ubicación hace posible que la célula utilice la cantidad
indispensable de sustancia y energía para su funcionamiento, sin
gastos excesivos, lo cual es una regularidad que se expresa bajo la
denominación de Principio de la Máxima Economía.


Modificación Covalente
 La modificación covalente es un mecanismo mediante el cual
la unión de un grupo químico de naturaleza no proteica a una
enzima por enlace covalente o su separación por ruptura del
enlace, modifica su composición y por consi-guiente su
conformación y su actividad".

 Requiere de una enzima que una al grupo y otra que lo separe;
esto quiere decir que la enzima regulada puede estar en una
forma modificada (con el grupo químico unido) y en una forma no
modificada (sin el grupo unido) que son interconvertibles, pero el
paso de una forma a otra requiere de la par-ticipación de otra
pareja de enzimas.

 La regulación covalente y la alostérica presentan la misma
eficacia, sin embargo, la covalente representa un gasto energético
y de enzimas que no se produce en la regulación alostérica. A
pesar de esto, la regulación covalente presenta una ventaja que
no tiene la alostérica, conocida como fenómeno de amplificación.


¿Qué se espera del Futuro Nutricional?
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nutricional se llama YOR NDS™
(Sistema de Entrega de Nutrientes YOR)
representa la culminación de cerca de tres
años de investigación y desarrollo y sin
duda llevará al mundo de la nutrición a un
nivel completamente nuevo con el uso
de enzimas.

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nutrición y se explica mejor a través de
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