UNIDAD II <ul><li>ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS </li></ul>Dra. Evelin Rojas
Aminoácidos, péptidos y proteínas Tema 1
AMINOÁCIDOS (aa).  Características Generales <ul><li>Moléculas orgánicas </li></ul><ul><li>Monómero de péptidos y proteína...
ESTRUCTURA GENERAL <ul><ul><ul><ul><ul><li>COOH  </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>| </li></ul></ul></...
CLASIFICACIÓN <ul><li>Según la polaridad del grupo R </li></ul><ul><li>No polares </li></ul><ul><li>Polares sin carga </li...
Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos .
Aminoácidos con grupos R polares sin carga
Aminoácidos con grupos R cargados
Propiedades   físico-químicas <ul><li>Ópticas (Estereoisomería).  </li></ul><ul><ul><li>Presentan un carbono asimétrico (e...
Formas iónicas de un aminoácido <ul><ul><li>COOH </li></ul></ul><ul><ul><li> </li></ul></ul><ul><ul><li>H  C  R </li></...
Estado químico en el cual se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido,  [H 3 N + CH ...
Propiedad óptica  Tomado de:  http:// es.wikipedia.org / wiki / Isomer%C3 % ADa .
<ul><li>Enlace covalente </li></ul><ul><li>Se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino...
EL ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido 1 Aminoácido 2 N-terminal C-terminal Dipéptido
<ul><li>  Cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos. </li></ul><ul><li>De izquierda a derecha, desd...
Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2.  Tripéptidos.- si el nº de...
<ul><li>Oxitocina (9 residuos de A-A): estimula la contracción uterina </li></ul><ul><li>Hormona adrenocorticotrópica: gló...
Polímeros de aminoácidos de fundamental importancia e imprescindibles en la materia viva. PROTEÍNAS
<ul><li>Macromoléculas orgánicas </li></ul><ul><li>Elevado peso molecular. </li></ul><ul><li>Contienen: Carbono (C), hidró...
FUNCIONES
<ul><li>Estructura primaria </li></ul><ul><li>Secuencia lineal de aminoácidos : Cual aminoácido y el orden en que se encue...
<ul><li>ESTRUCTURA SECUNDARIA </li></ul><ul><li>Disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria)....
a) Formas en espiral, configuración helicoidal, estables  - Hélices
b) Formas plegadas (configuración    o de hoja plegada).
Estructuras supersecundarias Hoja    paralela Hoja    anti paralela
Estructuras supersecundarias
Estructuras supersecundarias Unidad   Meandro    Barril   Lave griega
<ul><li>ESTRUCTURA TERCIARIA </li></ul><ul><li>Formas tridimensionales geométricas muy complicadas. </li></ul><ul><li>Enla...
ESTRUCTURA TERCIARIA
<ul><li>ESTRUCTURA CUATERNARIA </li></ul><ul><li>Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con ...
Niveles de organización estructural
Desnaturalización de proteínas
Hidrólisis de proteínas Ruptura o fragmentación de las proteínas en péptidos (parcial ) o en sus aminoácidos constituyente...
<ul><ul><ul><li>Según su función biológica </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Catalíticas, de transporte, estructurales, ...
SIMPLES   (Homoproteínas): Constituidas únicamente por aminoácidos Conjugadas  (Heteroproteínas):   Además de aminoácidos,...
Monosacáridos Ribonucleasa  Mucoproteínas  Anticuerpos  Hormona luteinizante Glucoproteínas Metales Hemoglobina, hemociani...
Según su conformación y solubilidad <ul><li>FIBROSAS O FILAMENTOSAS  </li></ul><ul><li>Función estructural  </li></ul><ul>...
PROTEÍNAS FIBROSAS <ul><li>Soportes estructurales de los tejidos. </li></ul><ul><li>Poseen alta  resistencia  al corte  </...
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QUERATINA <ul><li>En formaciones epidérmicas: </li></ul><ul><li>pelos, uñas, plumas, cuernos. </li></ul><ul><li>Cadena pol...
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PROTEÍNAS GLOBULARES <ul><li>Constituidas por cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas. </li></ul><ul><li>Adoptan for...
<ul><li>Hemoproteína presente en corazón y el músculo esquelético. </li></ul><ul><li>Reservorio y acarreador de Oxígeno </...
<ul><li>Células rojas de la sangre. </li></ul><ul><li>Transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los...
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  1. 1. UNIDAD II <ul><li>ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS BIOMOLÉCULAS ORGÁNICAS </li></ul>Dra. Evelin Rojas
  2. 2. Aminoácidos, péptidos y proteínas Tema 1
  3. 3. AMINOÁCIDOS (aa). Características Generales <ul><li>Moléculas orgánicas </li></ul><ul><li>Monómero de péptidos y proteínas </li></ul><ul><li>Mensajeros químicos, precursores, intermediarios. </li></ul><ul><li>Existen 20 en las proteínas </li></ul><ul><li>Contienen C,H,O,N; S </li></ul><ul><li>Solubles en agua </li></ul><ul><li>Nomenclatura tres letras y una letra </li></ul>
  4. 4. ESTRUCTURA GENERAL <ul><ul><ul><ul><ul><li>COOH </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>| </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><li> H- C  -R </li></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>| </li></ul></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><ul><li>NH 2 </li></ul></ul></ul></ul></ul>Específica para cada a.a Se clasifican según las propiedades de su grupo R
  5. 5. CLASIFICACIÓN <ul><li>Según la polaridad del grupo R </li></ul><ul><li>No polares </li></ul><ul><li>Polares sin carga </li></ul><ul><li>Polares cargados </li></ul><ul><li>Según la naturaleza química del grupo R </li></ul><ul><li>Ácidos </li></ul><ul><li>Básicos </li></ul><ul><li>Neutros </li></ul><ul><li>Según su valor nutricional </li></ul><ul><li>Esenciales: arginina, histidina, leucina, isoleucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina </li></ul><ul><li>No esenciales: alanina, asparagina, aspartato, cisteína, glutamato, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina . </li></ul>
  6. 6. Aminoácidos con grupos R no polares o hidrofóbicos .
  7. 7. Aminoácidos con grupos R polares sin carga
  8. 8. Aminoácidos con grupos R cargados
  9. 9. Propiedades físico-químicas <ul><li>Ópticas (Estereoisomería). </li></ul><ul><ul><li>Presentan un carbono asimétrico (excepto la glicina). </li></ul></ul><ul><ul><li>I sómeros : Grupo amino a la derecha: D </li></ul></ul><ul><ul><li>Grupo amino a la izquierda: L </li></ul></ul><ul><li>Comportamiento anfótero (Ácido-básicas). </li></ul><ul><ul><li>Cuando se ionizan sustancias anfóteras . </li></ul></ul><ul><ul><li>Se comportan como sustancias tampón . </li></ul></ul><ul><ul><li>Cuando presentan carga neta cero: punto isoeléctrico . </li></ul></ul><ul><li>Reacciones Químicas. </li></ul><ul><ul><li>G rupo carboxilo ( descarboxilación ). </li></ul></ul><ul><ul><li>G rupo amino ( desaminación ). </li></ul></ul><ul><ul><li>Grupo R. </li></ul></ul>
  10. 10. Formas iónicas de un aminoácido <ul><ul><li>COOH </li></ul></ul><ul><ul><li> </li></ul></ul><ul><ul><li>H  C  R </li></ul></ul><ul><ul><li> </li></ul></ul><ul><ul><li>NH 2 </li></ul></ul><ul><ul><li>Forma no ionizada </li></ul></ul><ul><ul><li>COO  COO  COOH </li></ul></ul><ul><ul><li>| |  </li></ul></ul><ul><ul><li>H-C-R H-C-R H-C-R </li></ul></ul><ul><ul><li>| | | </li></ul></ul><ul><ul><li>NH 2 + NH 3 + NH 3 </li></ul></ul><ul><ul><li>(Zwitterión) </li></ul></ul><ul><ul><li>Formas ionizadas </li></ul></ul>
  11. 11. Estado químico en el cual se igualan la concentraciones de la forma protonada y desprotonada del aminoácido, [H 3 N + CH 2 COOH] = [H 2 NCH 2 COO - ]. Zwitteriónica neutra Punto isoelectrico Valor de pH en el cuál se alcanza el isolectrico  pH isoelectrico ( pI )
  12. 12. Propiedad óptica Tomado de: http:// es.wikipedia.org / wiki / Isomer%C3 % ADa .
  13. 13. <ul><li>Enlace covalente </li></ul><ul><li>Se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato. </li></ul><ul><li>Desprendimiento de una molécula de agua. Carácter parcial de doble enlace </li></ul><ul><li>Presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman. </li></ul>Química del enlace Peptídico
  14. 14. EL ENLACE PEPTÍDICO Aminoácido 1 Aminoácido 2 N-terminal C-terminal Dipéptido
  15. 15. <ul><li> Cadenas lineales de aminoácidos enlazados por enlaces peptídicos. </li></ul><ul><li>De izquierda a derecha, desde el extremo N-terminal (amino libre) hasta el extremo C-terminal (carboxilo libre). </li></ul><ul><li>Extensión, el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos. </li></ul>PÉPTIDOS
  16. 16. Oligopéptidos.- si el nº de aminoácidos es menor 10. Dipéptidos.- si el nº de aminoácidos es 2. Tripéptidos.- si el nº de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos.- si el nº de aminoácidos es 4. Polipéptidos: Si el número de a.a es 10 o más PÉPTIDOS
  17. 17. <ul><li>Oxitocina (9 residuos de A-A): estimula la contracción uterina </li></ul><ul><li>Hormona adrenocorticotrópica: glóbulo anterior de la pituitaria </li></ul><ul><li>Glutatión (3 residuos) es un agente reductor. </li></ul><ul><li>Insulina. Regulación del metabolismo de los carbohidratos y lípidos </li></ul><ul><li>Vasopresina </li></ul><ul><li>Endorfinas </li></ul><ul><li>Aspartame </li></ul>ALGUNOS PÉPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA
  18. 18. Polímeros de aminoácidos de fundamental importancia e imprescindibles en la materia viva. PROTEÍNAS
  19. 19. <ul><li>Macromoléculas orgánicas </li></ul><ul><li>Elevado peso molecular. </li></ul><ul><li>Contienen: Carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N). </li></ul><ul><li>Pueden contener: azufre (S) ; fósforo (P) hierro (Fe++), cobre (Cu ++), magnesio (Mg++), yodo (Y). </li></ul><ul><li>Expresan la información genética </li></ul><ul><li>Desempeñan diferentes actividades biológicas. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. </li></ul>PROTEÍNAS. Características Generales
  20. 20. FUNCIONES
  21. 21. <ul><li>Estructura primaria </li></ul><ul><li>Secuencia lineal de aminoácidos : Cual aminoácido y el orden en que se encuentran. </li></ul><ul><li>No es arbitrario predeterminado en el ADN. </li></ul><ul><li>Determina la especificidad de cada proteína. </li></ul><ul><li>Enlace péptídico </li></ul>Niveles de organización estructural H 3 + N- Ala-Arg-Asn-Asp-Cys-Gln-Glu-Gly-His-Ile-Leu-Lys-Met-Phe-Pro-Ser- COO -
  22. 22. <ul><li>ESTRUCTURA SECUNDARIA </li></ul><ul><li>Disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria). </li></ul><ul><li>Giros y plegamientos (rotación del carbono y de enlaces débiles ej. puentes de hidrógeno). </li></ul><ul><li>Puede adoptar diferentes formas. </li></ul>Niveles de organización estructural
  23. 23. a) Formas en espiral, configuración helicoidal, estables  - Hélices
  24. 24. b) Formas plegadas (configuración  o de hoja plegada).
  25. 25. Estructuras supersecundarias Hoja  paralela Hoja  anti paralela
  26. 26. Estructuras supersecundarias
  27. 27. Estructuras supersecundarias Unidad  Meandro   Barril  Lave griega
  28. 28. <ul><li>ESTRUCTURA TERCIARIA </li></ul><ul><li>Formas tridimensionales geométricas muy complicadas. </li></ul><ul><li>Enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) </li></ul><ul><li>Enlaces débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).      </li></ul><ul><li>                                                                                                                                                                            </li></ul><ul><li>Tiene importancia para la actividad biológica o función de la proteína. </li></ul>Niveles de organización estructural
  29. 29. ESTRUCTURA TERCIARIA
  30. 30. <ul><li>ESTRUCTURA CUATERNARIA </li></ul><ul><li>Acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (subunidades). </li></ul><ul><li>Auto ensambladas por enlaces débiles, no covalentes. </li></ul><ul><li>No la poseen todas las proteínas. </li></ul><ul><li>Está presente si la proteína tiene más de una cadena polipeptídica </li></ul><ul><li>Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y las enzimas alostéricas. </li></ul>Niveles de organización estructural
  31. 31. Niveles de organización estructural
  32. 32. Desnaturalización de proteínas
  33. 33. Hidrólisis de proteínas Ruptura o fragmentación de las proteínas en péptidos (parcial ) o en sus aminoácidos constituyentes (total)
  34. 34. <ul><ul><ul><li>Según su función biológica </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Catalíticas, de transporte, estructurales, defensivas, reserva, contráctiles, reguladoras. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Según su composición </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Simples y conjugadas </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Según su conformación y solubilidad </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Fibrosas y globulares </li></ul></ul></ul></ul>Clasificación de las proteínas
  35. 35. SIMPLES (Homoproteínas): Constituidas únicamente por aminoácidos Conjugadas (Heteroproteínas): Además de aminoácidos, contienen otras moléculas o elementos Ej. Hemoglobina Según su composición
  36. 36. Monosacáridos Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Glucoproteínas Metales Hemoglobina, hemocianina, mioglobina Metaloproteínas Grupos fosfato Fosfoproteínas Lípidos LDL, HDL,VLDL Lipoproteínas Acidos nucléicos Nucleosomas de la cromatina Ribosomas Nucleoproteínas COMPONENTE NO PROTEICO EJEMPLOS NOMBRE CONJUGADAS (Heteroproteínas)
  37. 37. Según su conformación y solubilidad <ul><li>FIBROSAS O FILAMENTOSAS </li></ul><ul><li>Función estructural </li></ul><ul><li>Insoluble en agua </li></ul><ul><li>Actina, Miosina (músculos) </li></ul><ul><li>Colágeno (hueso y tejido conjuntivo) </li></ul><ul><li>Queratina (Piel, pelo, uñas, cuernos, plumas) </li></ul><ul><li>Fibroína (seda, tela de arañas) </li></ul><ul><li>Elastina (tejido conjuntivo) </li></ul><ul><li>GLOBULARES </li></ul><ul><li>Funciones biológicas </li></ul><ul><li>Solubles en agua </li></ul><ul><li>Hemoglobina (Globulos rojos) </li></ul><ul><li>Mioglobina (músculo) </li></ul><ul><li>Enzimas (catalizadores) </li></ul>
  38. 38. PROTEÍNAS FIBROSAS <ul><li>Soportes estructurales de los tejidos. </li></ul><ul><li>Poseen alta resistencia al corte </li></ul><ul><li>Cadenas polipeptídicas alineadas en forma paralela. </li></ul><ul><li>Fibras que se trenzan sobre si mismas en grupos de varios haces formando una &quot;macro-fibra&quot;, Ej. Colágeno,  -Queratina </li></ul><ul><li>Láminas. Ej.  -queratinas de las sedas naturales </li></ul><ul><li>Son insolubles en agua y en soluciones salinas diluidas. </li></ul><ul><li>Más resistentes a los factores que las desnaturalizan. </li></ul>
  39. 39. Colágeno <ul><li>Función predominantemente estructural. </li></ul><ul><li>Estructura regular forma cilindro de gran longitud. </li></ul><ul><li>Sostén o armazón de tejidos: 4% hígado,10% pulmones, 50% del cartílago y 70% piel. </li></ul><ul><li>Tres cadenas que forman una triple hélice </li></ul><ul><li>Cada cadena (1400 a.a): uno de cada tres es glicina; prolina e hidroxiprolina. </li></ul><ul><li>Enrrollan una alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. </li></ul><ul><li>Entre las cadenas :puentes de hidrógeno: gran estabilidad. </li></ul><ul><li>12 tipos de colágeno, numerados del I al XII. </li></ul>
  40. 40. QUERATINA <ul><li>En formaciones epidérmicas: </li></ul><ul><li>pelos, uñas, plumas, cuernos. </li></ul><ul><li>Cadena polipeptídica:  hélice estabilizada por puentes de hidrógeno. </li></ul><ul><li>4  hélices forman una protofibilla. </li></ul><ul><li>11 protofibrillas: microfibrilla. </li></ul><ul><li>Alto contenido de Cisteína. </li></ul><ul><li>Enlaces disulfuro y puentes de hidrógeno. </li></ul><ul><li>Bajo contenido Histidina, Tritófano, metionina. </li></ul>
  41. 41. Fibroína <ul><li>Presente en la seda y tela de arañas </li></ul><ul><li>Varias hebras con estructura de hoja  antiparalela. </li></ul><ul><li>Secuencia característica: (G-S-G-A-G-A)n. </li></ul><ul><li>Forma láminas beta con una cara de glicinas y otra de alaninas y serinas. </li></ul><ul><li>Las fibras de seda son fuertes (no se pueden estirar más). </li></ul><ul><li>Son flexibles (las láminas se deslizan fácilmente unas sobre otras). </li></ul>
  42. 42. PROTEÍNAS GLOBULARES <ul><li>Constituidas por cadenas polipeptídicas estrechamente plegadas. </li></ul><ul><li>Adoptan formas esféricas o globulares compactas. </li></ul><ul><li>Son solubles en sistemas acuosos. </li></ul><ul><li>F unción dentro de la célula es móvil y dinámica . Ej : ( enzimas , anticuerpos, hormonas ). </li></ul>
  43. 43. <ul><li>Hemoproteína presente en corazón y el músculo esquelético. </li></ul><ul><li>Reservorio y acarreador de Oxígeno </li></ul><ul><li>Transporte de O2 en la célula muscular. </li></ul><ul><li>Una sola cadena de aminoácidos similar a las cadenas individuales de la hemoglobina. </li></ul><ul><li>80 % de su cadena polipeptídica plegada en ocho hélices-  . </li></ul><ul><li>Estabilizadas por puentes de Hidrógeno y enlaces ionicos. </li></ul><ul><li>Interior aminoácidos no polares. </li></ul><ul><li>Los residuos polares: en la superficie </li></ul><ul><li>Grupo hemo (ion ferroso). alineado con aminoácidos no polares. </li></ul>Mioglobina
  44. 44. <ul><li>Células rojas de la sangre. </li></ul><ul><li>Transportar al Oxígeno desde los pulmones hasta los capilares en los tejidos. </li></ul><ul><li>La hemoglobina A(adultos): cuatro cadenas polipeptídicas (dos cadenas alfa y dos beta) </li></ul><ul><li>Tetramérica. </li></ul><ul><li>Cada subunidad:estructuras helicoidales y sitio para el hemo </li></ul><ul><li>Aminoácidos hidrofóbicos, se localizan no sólo en el interior de la molécula, sino en una región de superficie de la molécula que hace contacto con la otra subunidad. </li></ul><ul><li>Enlaces ionicos y puentes de Hidrógeno también ayudan a estabilizar a la unidad (  ). </li></ul><ul><li>Enlaces polares. </li></ul>Hemoglobina

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