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Sintesis de Proteinas
 

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    Sintesis de Proteinas Sintesis de Proteinas Presentation Transcript

    • TRADUCCIÓN Y PROTEÍNAS UAGRM BIOLOGIA Eugenia Grisolia
    • TRADUCCION
      • La traducción del RNAm es la fase de la síntesis de proteínas, en esta, el lenguaje de los nucleótidos se transfiere al de los aminoácidos.
      • Esta fase ocurre en el citoplasma y requiere de tres etapas llamadas: inicio , elongación y terminación .
      • Los elementos que intervienen en la traducción son el RNAm, ribosomas, RNAt, los aminoácidos y las diferentes enzimas que dirigen el proceso
    •  
    • ACTIVACION DE LOS AMINOACIDOS
    • ETAPAS Un mRNA transcrito muestra los tripletes de nucleótidos (codones). Leidos de izquierda a derecha hay 5 codones de mRNA
    • Inicio 1 El mRNA se une a la subunidad menor en la región 5’. La subunidad mayor tiene 3 sitios E, P y A
    • Inicio 2 La subunidad mayor se une a la menor de tal forma que el primer codón se alinee al sitio P.
    • Inicio 3 Un tRNA que lleva una metionina se une al codón de inicio (AUG) del m RNA. Esto inicia la elongación
    • Elongación 1 El primer aminoácido llevado por el tRNA es unido al sitio A. Un segundo tRNA trae el aminoácido Thr al sitio P.
    • Elongación 2 Una unión Peptidica se forma entre met y el aminoácido acarreado al sitio A. Formándose una cadena polipeptidica: Met -Thr
    • Elongación 3 El Ribosoma se mueve en la dirección 3' del mensajero al siguiente codón  y moviendo al tRNA y la cadena polipeptidica al sitio P. El sitio A está abierto y vacante para un nuevo tRNA.
    • Elongación 4 El primer tRNA es expulsado del sitio E.
    • Elongación 1-4 Se repiten los pasos del 1-4 hasta encontara un codón de término.
    • Elongación 5 Los tRNA viejos son expulsados del sitio E.
    • Término 1 La cadena polipeptídica está en el sitio P. El codón de término en el sitio A.
    • Término 2 Un factor proteico se une al codón de término en el sitio A.
    • Término 3 El factor inicia la separación de la cadena polipeptídica: Met-Thr-His-Asp-Gly
    • Término 4 La cadena polipeptídica puede ir al citoplasma a u posterior procesamiento.
    • Código Genético
      • 4 3 = 64 combinaciones
      • 61 codones
      • 3 sin sentido
      • 32 tRNA
    • Código Genético
    • CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO 1 - El código genético es universal . Todos los seres vivos lo emplean; con ciertas excepciones, por ejemplo, el de las mitocondrias, que tiene algunas diferencias. 2 - Se trata de un código degenerado pues el número de tripletas (64) es superior al de aminoácidos existentes en las proteínas (20). 3 - Existen tres tripletas que no codifican ningún aminoácido, son las tripletas " sin sentido ", de " paro " o " stop ". Estas tripletas marcan el final de la región a traducir, esto es, el final de la molécula proteica. 4 - La secuencia AUG codifica el principio de la región que se va a traducir y al mismo tiempo sirve para codificar al aminoácido metionina. Por lo tanto, todas las proteínas comienzan por la metionina, posteriormente, esta metionina que ocupa la posición inicial puede ser eliminada.
    • ¿ Cuántos tRNA diferentes deben existir en la célula? Supuesto: Si 4 3 = 64 Codones 61 + 3 codones sin sentido Sin embargo: Sólo existen 31 tRNAs Respuesta: tRNAs reconocen más de un codón
    • Hipótesis del balanceo (wobble) 3’ ---¦-¦-¦-¦-¦-¦-¦---------------5’ DNA 5’ ---¦-¦-¦-¦-¦-------------------3’ mRNA (codón) ¦ ¦ ¦ 3’ tRNA (anticodón) 5’ I A U C G C o U U A o G A U C G Anticodón (extremo 5) Codón (extremo 3)
      • Los anticodones suelen poseer la primera base "adaptable“
      • Unión con una base no complementaria situada en la tercera posición del codón.
      • guanina en la primera posición del anticodón puede aparearse tanto con una citocina (más comúnmente) o con un uracilo del codón.
      • El uracilo en la primera posición del anticodón puede hacerlo con una adenina, forma habitual, o con una guanina.
      • La inosina (I), base inusual que se encuentra en la primera posición del anticodón en varios tRNAs es capaz de aparearse con cualquier base (excepto con una guanina) localizada en la tercera posición del codón.
    • PROTEINAS
    • Las proteínas (del griego Proteion , primero) son macromoléculas de peso molecular elevado, formadas por aminoácidos unidos por enlace peptidico. pueden presentar una o varias cadenas. Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrogeno,oxigeno y nitrogeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fosforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
    •  
    • Clasificación de los aminoácidos Neutros apolares Neutros polares Polares ácidos Polares básicos
    • Reacción de un enlace peptídico
      • Es un enlace covalente que se establece por condensación entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
    • Niveles de conformación de las proteínas
      • Estructura primaria
      • Estructura secundaria
      • Estructura terciaria
      • Estructura cuaternaria
      Cadena de aminoácidos Cadena β Cadena α Purntes de H
    • Reglas que rigen el plegamiento de las cadenas polipeptídicas
      • La rotación libre tiene lugar solamente entre el carbono y el grupo peptídico
      • Las cadenas laterales no pueden solaparse
      • Dos grupos cargados con la misma carga no pueden estar cerca
    • Tendencias generales
      • Los aminoácidos polares tienden a ubicarse en la superficie de las cadenas
      • Los aminoácidos apolares tienden a ubicarse en el interior de las cadenas
      • Los puentes de hidrogeno tienden a formarse entre el H del grupo amino y el 0 del carboxilo
      • Un grupo sulfhídrico tiende a reaccionar con el grupo SH formando puentes disulfuro S-S
    • Estructura primaria
      • Corresponde a la secuencia de aminoácidos: Aa que componen la proteína y orden en que se encuentran. Cada proteína tiene una estructura primaria específica y distinta a cualquier otra proteína
    • Estructura secundaria
      • Interacción de enlaces de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptídicos .
      • Una misma cadena polipeptídica puede adquirir diferentes estructuras secundarias dependiendo del tipo de Aa que están unidos, es decir de la estructura primaria.
      α hélice β -plegada
    • Estructura terciaria
      • Es un conjunto de plegamientos característicos de la cadena peptídica dependiendo de la estructura secundaria.
      • Determina la forma tridimensional global de la proteína. 
      • Estos plegamientos se originan por la interacción entre las cadenas laterales R de los aminoácidos. 
    • Estructura cuaternaria
      • Cuando una proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas denominadas subunidades proteicas (existe un nivel estructural superior llamado estructura cuaternaria. Se trata la asociación entre las distintas subunidades
    •  
    • Clasificación
      • Según su composición
      • Holoproteínas o proteínas simples .
      • Formadas únicamente por cadenas polipeptídicas. 
      • Heteropoteínas o proteínas complejas o conjugadas .
      • Además están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético (necesario para que desarrolle su función).
      • Una proteína conjugada sin su grupo prostético se denomina apoproteína.
      • En este grupo están las metaloproteínas (ion metálico), glucoproteínas (glúcido), lipoproteínas (lípido), hemoproteínas como la hemoglobina (grupohemo).
      • S egún su estructura terciaria
      • Proteínas globulares. Tienen una forma más o menos esférica, generalmente son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas
      • Proteínas fibrilares, con forma alargada; generalmente son insolubles en agua y son las responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos.
    • Clasificación
    • Funciones
      • Activas
        • Catalizadores (enzimas). Reguladora (enzimas alostéricos, hormonas).
        • Transportadora de oxigeno (O2) (hemoglobina).
        • Nutrición (ovoalbúmina).
        • Defensiva (inmunoglobinas) y anticuerpos.
        • Contráctil (miosin, actinas).
        • Regulación y transmisión de señales (rodopsina, iodosina).
        • Energéticas (proteínas del fotosistema II).
      • Pasivas
        • Estructural (colageno,queratina)
    • Catalizadora
      • Las proteínas que se encuentran en este grupo se denominan enzimas. Actúan como catalizadores de las reacciones que se producen en los seres vivos. En una célula eucariota hay miles de enzimas.
    • Transporte
      • Hay proteínas que se unen reversiblemente a un ligando y lo transportan de un lugar a otro del organismo. Por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina que transportan oxigeno, la primera en la sangre y la segunda en el interior de las células musculares.
    • Nutrición
      • Algunas proteínas constituyen una fuente de reserva de aminoácidos (no de energía), lo que permite la síntesis de proteínas fundamentalmente durante los procesos embrionarios. Son abundantes, por tanto, en las semillas de vegetales, en los huevos de los animales ( ovoalbúmina de la clara del huevo) y la caseína en la leche de los mamíferos.
    • Defensa y protección
      • Los anticuerpos o inmunoglobulinas son proteínas que reconocen y se combinan específicamente con sustancias extrañas o antígenos, presentes en virus, bacterias y células de otros organismos; de este modo el antígeno queda bloqueado y no puede ejercer su acción.
    • Contráctil
      • Las proteínas forman parte esencial de los sistemas contráctiles, que producen movimientos. Por ejemplo la miosina y la actina en la contracción muscular, las proteínas que forman la estructura de cilios y flagelos, las proteínas  del huso mitótico que permite el movimiento de los cromosomas durante la división nuclear, etc.
    • Recepción y transmisión de señales
      • Los receptores hormonales de la membrana plasmática, al unirse con la hormona (el ligando) desencadenan un proceso o un conjunto de reacciones en la célula. También es de este tipo la rodopsina , un receptor protéico de los bastones de la retina que capta estímulos luminosos y los transforma en impulso nervioso.
    • Hormonal
      • Varias hormonas son sustancias peptídicas como la insulina y la somatropina (hormona del crecimiento.) Una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado.
    • Otras
      • Coagulación: Hay una serie de proteínas plasmáticas que intervienen en la coagulación sanguínea.
      • Regulación del pH: Determinadas proteínas solubles colaboran con otros sistemas tampón en el mantenimiento del pH de los líquidos biológicos.
      • Anticongelante de ciertas glucoprotéinas de animales marinos antárticos
    • Estructural
      • Las proteínas son el principal material de construcción de los seres vivos, formando pared de casi todas sus estructuras: desde las membranas celulares hasta ser el principal constituyente del tejido conectivo ( colágeno ), del pelo y uñas ( queratina ), etc.
    • Modificaciones
      • Fosforilación
      • Acetilación
      • Glicosidación
      • Enzimas
      • oxidoreductasa (reacc REDOX)
      • Transferasa (Transf. grupos)
      • Hidrolasa (Reacc. hidroliticas)
      • Liasas (adición de grupos o remoción)
      • Isomerasas (isomerizacion)
      • Ligasas-sintetasas
    • - Hidroxilacion Hidroxilasa Pro-Lis Desacetilasa Acetilacion Acetilasa Lis Demetilasa Metilacion Metilasa Lis Fosfatasa Fosforilación Kinasa Tir-Ser-Treo Enzima remoción Modificación Enzima modific. aminoácido
    • Modificaciones de proteínas
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