1. UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR
FILOSOFÍA, LETRAS Y CIENCIAS DE LA EDUCACIÓN
CIENCIAS NATURALES Y DEL AMBIENTE, BIOLOGÍA Y
QUÍMICA
BIOQUIMICA
ESTUDIANTES:
DIEGO BELTRÁN
ERIK CHICAIZA
CARLA ESCOBAR
MELISSA TRUJILLO
6. ESTRUCTURAS SUPRASECUNDARIAS
Corresponde a la estructura tridimensional
completa de una cadena polipeptídica, y
suele estar formada a partir de una o varias
estructuras suprasecundarias agrupadas en
dominios.
7. Dominios
Son unidades estructurales compactas, estables, dentro de una
proteína, formadas por segmentos de una cadena peptidica que se
pliegan de forma independiente, con una estructura y función
distinguible de otras regiones de la proteína y estabilizadas por las
mismas fuerzas que la estructura terciaria.
8.
9. Estructuras todo a
• consistente en la asociación de
distintas hélices a
Estructuras a-b
• en el que se asocian tramos en a-
hélice con láminas b; y el tipo todo b
Estructuras todo b
• en el que se asocian únicamente
láminas b.
10. ESTRUCTURA TERCIARIA
Llamamos Estructura terciaria de una proteína a la
disposición espacial de todos sus átomos. De los
conceptos estructurales propios de las macromoléculas,
el de estructura terciaria es el más cercano a lo que en
pequeñas moléculas solemos llamar configuración
absoluta.
11. El concepto de estructura terciaria surge al considerar que
una cadena polipeptídica, a pesar de ser un polímero lineal,
se comporta en solución como una estructura compacta,
globular (lo cual puede ser evidenciado a través de
mediciones hidrodinámicas, como la viscosidad intrínseca o
el coeficiente de difusión).
12. Funciones de los Dominios:
A menudo un dominio realiza una función especifica y separada para la
proteína:
Enlaza a un pequeño ligando
“Atravesar” la membrana plasmática (proteínas transmembrana)
Contiene el sitio catalítico (enzimas)
Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
Provee una superficie para enlazarse específicamente a otra proteína.
En algunos casos (no todos), cada dominio de una proteína es codificado
por un exon separado en el gen que codifica a la proteína.
13. La enzima Papaína es una tiol-proteinasa, es decir, una
enzima proteolítica cuyo centro activo posee un grupo -SH.
Se extrae del látex de la papaya (Carica papaya) y es la
responsable de las conocidas propiedades digestivas de
dicha fruta. Se emplea ampliamente en la industria de la
alimentación.
14.
15. FUERZAS QUE DETERMINAN LA ESTRUCTURA
TERCIARIA
La estructura terciaria de una proteína está
mantenida fundamentalmente por
interacciones de tipo débil.
Entre las interacciones débiles, sin duda las
más importantes, al menos en proteínas
globulares, son las determinadas por el
Efecto hidrofóbico
16. Las interacciones de van der Waals generadas
en el interior a través de este efecto hidrofóbico
son una fuerza básica en el mantenimiento de la
estructura tridimensional de la proteína.
Los enlaces de hidrógeno son asimismo
fundamentales en el mantenimiento
En la determinación de la estructura terciaria
tienen mucha importancia algunos enlaces
covalentes
En particular el Enlace disulfuro.
17.
18. Se
llama desnaturalización de
las proteínas a la pérdida
de las estructuras de orden
superior quedando la
cadena polipeptídica
reducida a un polímero
estadístico sin ninguna
estructura tridimensional
fija.
19. Modificar la interacción de la proteína con el
disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocará la precipitación.
la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o
la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará la
agregación intermolecular y provocará la precipitación.
La precipitación suele ser consecuencia del
fenómeno llamado desnaturalización y se dice
entonces que la proteína se encuentra
desnaturalizada
20. La desnaturalización provoca diversos efectos en la
proteína:
cambios en las propiedades hidrodinámicas de la
proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el
coeficiente de difusión
una drástica disminución de su solubilidad, ya que
los residuos hidrofóbicos del interior aparecen en la
superficie
• pérdida de las propiedades biológicas
21. Cómo la desnaturalización afecta a los
distintos niveles
La estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se
separan o su posición espacial se corrompen.
La estructura terciaria implica la interrupción de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los
aminoácidos (como los puentes disulfuros entre las
Cisteínas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales
polares de aminoácidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre
cadenas laterales no polares de aminoácidos.
La estructura secundaria las proteínas pierden todos los
patrones de repetición regulares como las hélices alfa y
adoptan formas aleatorias.
.
22. Esta propiedad es de gran utilidad durante
los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas la proteínas
reaccionan de igual forma ante un cambio en
el medio donde se encuentra disuelta. En
algunos casos, la desnaturalización conduce
a la pérdida total de la solubilidad, con lo que
la proteína precipita.
La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y
hacen que el proceso sea irreversible
23. Se distinguen agentes físicos (calor)
y químicos (detergentes, disolventes orgánicos,
pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el
fenómeno de la desnaturalización es reversible,
es posible precipitar proteínas de manera
selectiva mediante cambios en:
•la polaridad del disolvente
•la fuerza iónica
•el pH
•la temperatura
24. El plegamiento de proteínas es el proceso por el
que una proteína alcanza su estructura
tridimensional. La función biológica de una
proteína depende de su correcto plegamiento. Si
una proteína no se pliega correctamente será no
funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir
su función biológica.
25. Es un grupo numeroso de
familias de proteínas no
relacionadas cuya función
es estabilizar las proteínas
desplegadas, desplegarlas
para su translocación a
través de membranas o
para su degradación, y/o
ayudarlas para su correcto
plegamiento y ensamblaje.
26. ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Se presenta en proteínas que contienen
más de una cadena polipeptídica,
conocidas como subunidades.
Están formadas por la unión
mediante enlaces débiles
(no covalentes)
(Proteínas
oligoméricas)
27. LA ESTRUCTURA CUATERNARIA DEBE
CONSIDERAR:
El número y la naturaleza
de las distintas subunidades o
monómeros que integran el
oligómero.
La forma en que se
asocian en el espacio para
dar lugar al oligómero.
28. PROTEÍNAS DE TIPO
FIBROSO
la estructura cuaternaria resulta
Asociación de varias hebras para
formar una fibra o soga.
EJEMPLO
Colágeno
30. HEMOGLOBINA
Se encuentra en
los eritrocitos
peso molecular
64.000 (64 kD)
Es una heteroproteína
de la sangre
Es de color rojo
Al interaccionar con el
oxígeno
color rojo
escarlata
sangre
arterial
Al perder el oxígeno color rojo
oscuro
sangre
venosa
31. Tiene una estructura cuaternaria
Esta proteína tetramerica (es decir que
tiene 4 cadenas polipeptidicas) tiene 4
subunidades que son 2 cadenas alfa y
dos cadenas beta que tienen 141 y
146 residuos de aminoácidos
respectivamente.
Las dos cadenas de aminoácidos en
cada uno de los dimeros están unidas
por interacciones hidrofobicas, estos
residuos de aminoácidos se
encuentran en el interior de la
molécula.
Cada cadena polipeptidica está unida
a un grupo protético, en el caso de la
hemoglobina es el grupo hemo, el cual
esta formado por un atomo de hierro
capaz de unir de forma reversible una
molécula de oxigeno
ESTRUCTURA DE LA
HEMOGLOBINA
32. FUNCIÓN
Su función más
importante es el
transporte de Oxígeno
desde los pulmones
hasta los tejidos de
todo el cuerpo.
También transporta el
dióxido de carbono, la
mayor parte del cual se
encuentra disuelto en
el plasma sanguíneo.
33. EFECTO BORH
La liberación de Oxígeno
es afectada cuando
disminuye el pH o
cuando la presión del
CO2 se incrementa,
ambos factores
ocasionan que la
hemoglobina disminuya
su afinidad por el O2. A
este efecto se le conoce
como Bohr, que al
revertir las condiciones,
propicia el aumento en la
afinidad de la
hemoglobina por el
Oxígeno.
34. HEMOGLOBINOPATÌAS
Cierto tipo de defecto, generalmente de carácter
hereditario, que tiene como consecuencia una estructura
anormal en una de las cadenas de las globina de la
molécula de hemoglobina. La hemoglobina está
compuesta por dos pares de cadenas polipeptídicas, uno
de ellos compuesto por cadenas alfa y el otro por
cadenas beta. Las variantes patológicas pueden deberse
a variaciones estructurales (por sustitución de
aminoácidos, por acortamiento de cadena o por
alargamiento de cadena) o a variaciones en la tasa de
síntesis (talasemias).
