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Proteinas Y AminoáCidos Enfer
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Proteinas Y AminoáCidos Enfer

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  • 1. PROTEÍNAS ESTRUCTURAS Y FUNCIÓN Prof: Ángel Roco Videla
  • 2. Prof: Ángel Roco Videla INTRODUCCION ¿Qué son las proteínas? ¿ Función cumplen? Biopolímeros compuestos por aminoácidos unidos por enlaces peptídicos Estructurales (tejidos, piel, uñas cabello) Transportadoras (glóbulos rojos) Catalizadoras (enzimas)
  • 3. Prof: Ángel Roco Videla Estructuras de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria Unión ilimitada de pépticos Al azar Hélice alfa Lamina plegada Fibrosas globulares Monómeros iguales Monómeros semejantes Monómeros diferentes
  • 4. Prof: Ángel Roco Videla La estructura primaria de los aminoácidos El esqueleto de las proteínas es una secuencia repetitiva de un nitrógeno y dos átomos de carbono Si vamos a escribir la estructura de un péptido o de una proteína es importante conocer: 1) cuáles aminoácidos están presentes y cuántos hay de cada uno 2) la secuencia de los aminoácidos en la cadena.
  • 5. Prof: Ángel Roco Videla Estructura secundaria de las proteínas Geometría del enlace peptídico Los estudios con rayos X de los péptidos cristalinos, realizados por Linus Pauling y sus colaboradores, determinaron la geometría exacta del enlace peptídico. Dicha geometría es más bien rígida y sumada a la rotación restringida del enlace petídico, el da a las proteínas una forma definida.-
  • 6. Prof: Ángel Roco Videla Puente de hidrógeno Las amidas pueden formar puentes de hidrógeno intermoleculares, entre el grupo carbonilo y el grupo N—H, enlaces del tipo C==0-----H—N. Dichos enlaces están presentes en las cadenas peptídicas. La cadena puede enroscarse, de tal manera que el N—H de un enlace peptídico puede formar un puente de hidrógeno con el grupo carbonilo de otro enlace peptídico de la misma cadena, aunque se encuentre muy alejado, esto le proporciona rigidez a la estructura enroscada. De manera alternativa, los grupos carbonilo y los grupos N—H de diferentes cadenas peptídicas pueden formar puentes de hidrógeno, al unirse las dos cadenas. A pesar de que un puente de hidrógeno sencillo es relativamente débil, la posibilidad de formar muchos puentes de hidrógeno dentro de la misma cadena o bien, entre diferentes cadenas, hace que este factor sea muy importante para la estructura de las proteínas.
  • 7. Prof: Ángel Roco Videla Hélice  Los estudios con rayos X de la  -queratina, (una proteína estructural), mostró que se repite la misma característica estructural cada 5.4 Á. Al utilizar modelos moleculares con la geometría exacta del enlace peptídico, Linus Pauling pudo sugerir una estructura que explica esta y otras características de los estudios con rayos X. Se propuso que la cadena polipeptídica se enrosca sobre sí misma, como una espiral, y forma una hélice que se mantiene rígida por los puentes de hidrógeno que se forman dentro de la misma cadena. La hélice  , como se le llama, está enroscada hacia la derecha y tiene una vuelta cada 5.4 Á o 3.6 unidades de aminoácidos.
  • 8. Prof: Ángel Roco Videla
  • 9. Prof: Ángel Roco Videla Podemos observar algunas características de la hélice  . 1.- Al analizar desde el N terminal, cada grupo carbonilo está dirigido hacia arriba o hacia abajo, hacia el C terminal y forma un puente de hidrógeno con un enlace N—H que se encuentra alejado de él en la cadena. 2.- Todos los enlaces N—H se dirigen hacia el N terminal. 3.- Todos los puentes de hidrógeno están alineados a lo largo del eje de la hélice. 4.- Los grupos R de las unidades individuales de aminoácidos se dirigen hacia afuera y no interfieren con el corazón central de la hélice. Esto nos lleva a pensar que la hélice  es un patrón natural que adoptan las proteínas.
  • 10. Prof: Ángel Roco Videla La estructura por rayos X de la  -queratina, proteína estructural que se obtiene de la fíbroína de la seda, muestra un patrón de repetición diferente (7 Á). Para explicar esto, Pauling sugirió el acomodo de lámina plegada de la cadena peptídica En la lámina plegada, las cadenas peptídicas están unas al lado de otras y se mantienen unidas entre sí mediante puentes de hidrógeno entre diferentes cadenas. Las cadenas adyacentes se dirigen hacia direcciones contrarias. Lamina plegada
  • 11. Prof: Ángel Roco Videla
  • 12. Prof: Ángel Roco Videla La unidad de repetición en cada cadena, que está más extendida comparada con la hélice  , se encuentra alrededor de 7 Á. En la estructura de placa plegada, los grupos R de las unidades de los aminoácidos de una cadena se presentan alternadamente, hacia arriba o hacia abajo del plano principal de la placa. Si los grupos R son grandes, habrá una repulsión esférica apreciable entre los que se encuentran en cadenas adyacentes. Por esta razón, la estructura de placa plegada solamente es importante para las proteínas que tienen un alto porcentaje de aminoácidos con grupos R pequeños.- Los enlaces que estabilizan la estructura secundaria son fundamentalmente puentes de hidrógeno.
  • 13. Prof: Ángel Roco Videla Estructura terciaria: proteínas fibrosas y globulares Algunos aminoácidos tienen grupos R no polares, como son grupos alquilo o aromáticos sencillos. Otros tienen grupos R muy polares, como iones carboxilato o amonio, grupos hidroxilo así como otros grupos polares. Otros, incluso, tienen anillos aromáticos rígidos y planos, que pueden interactuar de manera específica. Los diferentes grupos R afectan las propiedades totales de una proteína.
  • 14. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas generalmente pueden ser de cualquiera de dos clases: fibrosas o globulares. Las proteínas fibrosas son materiales estructurales de animales y, por lo tanto, son insolubles en agua. Pueden ser de una de tres categorías: queratinas, que forman parte de los tejidos protectores, como la piel, el cabello, las plumas, garras y uñas; colágenos, que forman el tejido conectivo, como los cartílagos, tendones y vasos sanguíneos y sedas, como la fibroína de las telarañas y de los capullos.
  • 15. Prof: Ángel Roco Videla Las queratinas y colágenos tienen estructura helicoidal, mientras que las sedas tienen estructura de placa plegada. Una gran parte de los grupos R que están unidos a estas estructuras son no polares, lo que explica la insolubilidad de estas proteínas en agua. La queratina  de la mayoría de las estructuras rígidas, tales como las uñas y las garras es similar a la del cabello, salvo porque hay un mayor porcentaje de unidades del aminoácido cisteína en la cadena polipeptídica, por lo tanto, hay más enlaces cruzados disulfuro, lo que le proporciona una estructura total más firme, menos flexible.
  • 16. Prof: Ángel Roco Videla En resumen, los grupos R no polares y los enlaces cruzados de disulfuro, junto con esqueletos helicoidales o de placa, tienden a hacer que las proteínas fibrosas tengan estructuras rígidas e insolubles.
  • 17. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas globulares son muy diferentes de las proteínas fibrosas. Tienden a ser solubles en agua y tienen forma casi esférica, como lo sugiere su nombre. Las proteínas globulares no son estructurales sino que realizan otras funciones biológicas. Pueden ser enzimas hormonas, proteínas de transporte, como la hemoglobina, que transporta el oxígeno en la sangre, o bien proteínas de almacenamiento, que actúan como almacenes de alimentos; un ejemplo es la ovalbúmina de la clara de huevo.
  • 18. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas globulares tienen más aminoácidos con cadenas laterales polares o iónicas que las proteínas fibrosas, que son insolubles en agua. Una enzima u otra proteína globular que realiza su función principalmente en el medio acuoso de las células, adoptará una estructura en la que los grupos R no polares o hidrofóbicos se dirijan hacia el centro y los grupos R polares o iónicos, se dirijan hacia el agua.
  • 19. Prof: Ángel Roco Videla Las proteínas globulares principalmente son helicoidales, pero forman pliegues que les permiten que la forma total sea globular. Uno de los 20 aminoácidos, la prolina, tiene un segundo grupo amino. Siempre que haya una unidad de prolina en la estructura primaria de un péptido, no habrá grupo N—H disponible para formar puentes de hidrógeno dentro de la misma cadena.
  • 20. Prof: Ángel Roco Videla No tiene H para formar puente de hidrogeno Unidad de prolina Por lo tanto, las unidades de prolina tienden a desorganizar una hélice  y frecuentemente encontramos las unidades de prolina en los "dobleces" de la estructura de una proteína.
  • 21. Prof: Ángel Roco Videla La mioglobina, que es la proteína que transporta el oxígeno en los músculos, es un buen ejemplo de una proteína globular. Contiene 153 unidades de aminoácidos y, sin embargo, es muy compacta, tiene muy poco espacio vacío en su interior. Aproximadamente 75% de las unidades de aminoácidos en la mioglobina son parte de ocho secciones helicoidales  , hacia la derecha. Tiene cuatro unidades de prolina, y se encuentra cada una cerca de los "dobleces" de la estructura. Hay otros tres "dobleces" causados por las características estructurales de otros grupos R.
  • 22. Prof: Ángel Roco Videla
  • 23. Prof: Ángel Roco Videla El interior de la mioglobina consiste, casi completamente, en grupos R no polares, como los que tienen leucina, valina, fenilalanina y metionina. Los únicos grupos internos polares son dos histidinas. Estos grupos realizan una función necesaria en el sitio activo de la proteína en donde la porción no proteica, una molécula de la porfírina heme , atrapa el oxígeno. La superficie exterior de la proteína incluye muchos residuos de aminoácidos altamente polares (lisina, arginina, ácido glutámico, entre otros). En la estructura terciaria intervienen enlaces hidrofóbicos, fuerzas polares y electrostáticas, puentes de hidrógeno e incluso enlaces covalentes puentes disulfuro
  • 24. PRIMARIA SECUNDARIA TERCIARIA
  • 25. ESTRUCTURA COMBINADA
  • 26. Prof: Ángel Roco Videla Estructura cuaternaria de las proteínas La hemoglobina es una proteína de las células rojas. Transporta el oxígeno, y es un ejemplo de este tipo de agregados. Consiste en cuatro unidades casi esféricas, dos unidades  con 141 aminoácidos y dos unidades  , con 146 aminoácidos. Las cuatro unidades se juntan mediante un acomodo tetraédrico. Muchas proteínas están conformadas por asociación de varias cadenas polipeptídicas iguales o diferentes. La forma de estar asociadas estas cadenas constituye la estructura cuaternaria de la proteína.
  • 27. Prof: Ángel Roco Videla Hay muchas otras proteínas que forman agregados similares. Algunas solamente son activas en su estado de agregado, mientras que otras son activas sólo cuando dichos agregados se disocian en las subunidades. Entonces, el estado de agregación en la estructura cuaternaria proporciona un mecanismo adicional de control de la actividad biológica. Un solo polipéptido no puede tener estructura cuaternaria. La asociación de las distintas cadenas se realiza por fuerzas hidrofóbicas, aunque pueden también intervenir otros tipos de enlace ( electroestáticas, e inclusos covalentes.
  • 28. Prof: Ángel Roco Videla Las cadenas asociadas que conforman una estructura cuaternaria pueden ser: Idénticas: como en el caso de la hexoquinasa ( un dímero) Análogas: ( no exactamente iguales) , como la hemoglobina. Diferentes: estructuras y función diferentes, como ocurre con algunas enzimas complejas formadas por la asociación de péptidos con función catalítica y pépticos con función reguladora. Por ejemplo el lactato de deshidrogenasa formado por cadenas idénticas, la hemoglobina A formada por cadenas análogas y la aspartato transcarbamilasa formada por cadenas muy diferentes.
  • 29. ASOCIACIÓN DE DOS ESTRUCTURAS TERCIARIAS PARA FORMAR UNA CUATERNARIA
  • 30. Prof: Ángel Roco Videla Desnaturalización de proteínas La pérdida de los niveles de estructuración superior al primario se denomina desnaturalización. Hay desnaturalización reversible e irreversible Hay agentes desnaturalizantes como el calor, pH, sales inorgánicas, disolventes orgánicas, etc. Ejemplos: La albúmina del huevo al aplicarle calor. La caseína al acidificarla (yogurt) Las proteínas del plasma se precipitan selectivamente con las sales
  • 31. Prof: Ángel Roco Videla Proteínas conjugadas Proteínas conjugadas son las que contienen algún grupo prostético o porción no peptidica. En estas proteínas, la fracción peptidica se llama apoproteína. El grupo prostético puede tener una naturaleza química muy variada. Glicoproteínas: cuando su grupo prostético consiste en uno o varios azúcares unidos covalentemente a la cadena peptidica. Algunas hormonas y numerosas proteínas de membrana son glicoproteínas. Lipoproteínas: Contienen fosfolipidos, lípidos neutros o ácidos grasos unidos, en general, mediante enlaces hidrofóbicos. En el suero existen lipoproteínas que se clasifican en quilomicrones (CM) lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL) y lipoproteinas de alta densidad (HDL) La rodopsina (purpura visual) es una lipoproteina.
  • 32. Prof: Ángel Roco Videla Hemoproteínas: contienen el grupo hemo. Entre las hemoproteínas cabe destacar la hemoglobina de la sangre, la mioglobina del músculo, los citocromos, presentes sobre todo en mitocondrias, y algunas enzimas como las peroxidasas. Nucleoproteínas: Proteínas más ácido nucleico constituyen los cromosomas, los virus pueden ser considerados como nucleoproteínas. Existen otros tipos de proteínas conjugadas, cuyos grupos prostéticos pueden ser metales (ceruplasmina, que contiene cobre), grupo fosfato (caseína de la leche), derivados vitamínicos (flavoproteínas), etc.