Proteina G

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Este pps muestra el funcionamiento de la proteina g sus funcionamientos ,tipos segundos mensajeros etc es materia de 4° medio espero que le sirva

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Proteina G

  1. 1. Proteína G Nombre: Emmanuelle Carvajal. Curso: 4ª medio. Fecha:15/06/2009. Profesor: David Vásquez. Asignatura: Biología Elec.
  2. 2. Introducción Las proteínas G Forman una familia de proteínas , estas proteínas se caracterizan por estar activa o inactiva , cuando esta inactiva tiene GDP, y cuando se activa cambia el GDP por el GTP , y se activa, al activarse se divide en 2 α , βy la subunidad α activa a la enzima adenilatociclasa . Y tiene una participación importante en la transducción (es la transformación de señales o energía en una de otra naturaleza por Ej. de señal química a señal eléctrica) de señales.
  3. 3. Estructura de la proteína G <ul><li>Que las proteínas G tienen una estructura de trímeros α , βγ , que pueden adoptar conformación abierta o cerrada. Estas proteínas pueden ser consideradas como nanomaquinas moleculares. La proteína G heterotrimetrica consta de una subunidad α de 45-47 kD (kilo Dalton), y una subunidad , una subunidad β de 35 kD y una subunidad γ de7-9 kD. </li></ul>
  4. 4. Funciones <ul><li>Las proteínas G es importantes que se activan para su funcionamiento , la actividad de la GTP-asa es necesaria para su regulación. </li></ul><ul><li>hay dos tipos de regulaciones : </li></ul><ul><li>1° GEF </li></ul><ul><li>2° GAP </li></ul>
  5. 5. <ul><li>1° GEF (Factor de intercambiador de nucleótido de guanina).Se trata de un factor Proteico que facilita en intercambio de GDP por GTP , activando así las proteína G. </li></ul><ul><li>2° GAP (proteína aceleradora de la GTP-asa, que favorece la ruptura del enlace fosfodiéster de GTP a GDP, desactivando así las proteínas G </li></ul>
  6. 6. Inducciones celulares mediadas por receptores de membrana asociados a proteínas G <ul><li>Podemos decir que las rutas de transmisión de información intracelular comparten una secuencia de procesos. Los mensajeros externos (primer mensajero), se unen a las moléculas receptoras que activan a las proteínas transductoras asociadas al receptor. Estas proteínas una vez activadas, transportan señales a través de la membrana a las enzimas amplificadoras, que generan las señales internas transportadas por los segundos mensajeros. </li></ul>
  7. 7. Secuencia de reacciones producidas a partir de la unión de la sustancia inductora con un receptor de membrana que activa a la proteína G, vía Adenilato ciclasa.
  8. 8. Secuencia de reacciones producidas a partir de la unión de la sustancia inductora con un receptor de membrana que activa a la proteína G, vía Fosfolipasa C (vía de los Fosfato inositoles).
  9. 9. Segundos mensajeros <ul><li>segundo mensajero es toda molécula que transduce señales extracelulares corriente abajo en la célula, hasta inducir un cambio fisiológico en un efector, como, por ejemplo, una kinasa o un factor de transcripción. Estas moléculas se caracterizan por poseer un bajo peso molecular y por su facilidad para variar en un rango de concentraciones amplio, dependiendo de la presencia o no de señales que estimulen su presencia. </li></ul>
  10. 10. Tipos de segundos mensajeros <ul><li>Los segundos mensajeros son: el 3',5'-AMP cíclico (cAMP), 3',5'-GMP cíclico (cGMP), 1,2-diacilglicerol (DAG) e inositol 1,4,5-trifosfato (IP3), el calcio (Ca2+) y diversos fosfolípidos denominados fosfoinosítidos, presentes en las membranas celulares. </li></ul>
  11. 11. Rutas de transmisión de señales por segundos mensajeros <ul><li>Existen 2 rutas principales de transmisión por medio de segundos mensajeros </li></ul><ul><li>1°- La primera vía utiliza como segundo mensajero al adenosin monofosfato cíclico (AMPc). El AMPc es generado por la enzima amplificadora Adenilato ciclasa. </li></ul>
  12. 12. <ul><li>2°- La segunda vía utiliza una combinación de tres segundos mensajeros: iones calcio (Ca2+), inositol trifosfato (IP3) y diacilglicerol (DAG). En este caso la enzima amplificadora es la fosfolipasa C que genera el IP3 y el DAG a partir del fosfolípido de membrana el fosfatidil inositol difosfasto (PIP2). El IP3 provoca la liberación del Ca++ intracelular, de sus reservorios, como por ejemplo el REL. </li></ul>
  13. 13. Tipos de Proteínas G <ul><li>Existen dos tipos de Proteínas G, las proteínas G estimuladoras (Gs y Gq) y las proteínas G inhibitorias (Gi) </li></ul><ul><li>La Proteína Gs (s, stimulatory G protein) unida a GTP activa a la AC (adenilato ciclasa) aumentando la cantidad de AMPc en el interior celular. </li></ul>
  14. 14. <ul><li>La proteína Gi (i, inhibitory G protein) unida a GTP inactiva a la adenilato ciclasa, disminuyendo indirectamente la cantidad de AMPc intracelular. </li></ul><ul><li>La proteína Gq unida a GTP activa a la fosfolipasa C, aumentando la cantidad de DAG, IP3 y Ca++ intracelular. </li></ul>
  15. 15. Proteínas G <ul><li>1- Proteínas G Heterotriméricas </li></ul><ul><li>2- Proteínas G Monoméricas </li></ul>
  16. 16. Proteína G Heterotrimericas <ul><li>Las proteínas G heterotrimérica se acoplan a receptores ubicados en la superficie celular con unidades catalíticas, las cuales catalizan la formación de segundos mensajeros en el interior de la célula; o acoplan de manera directa los receptores a los conductos iónicos. Estas proteínas G están formadas por tres subunidades que se llaman alfa, beta y gamma. </li></ul>
  17. 17. <ul><li>La subunidad alfa está unida a GDP; cuando un ligando se une a un receptor acoplado a proteínas G, este GDP se intercambia por GTP, y la subunidad alfa se desprende de las subunidades beta y gamma, que permanecen combinadas. En la mayor parte de los casos es la subunidad alfa separada la que lleva a cabo los efectos biológicos. Las unidades beta y gamma no se separan una de la otra, pero también pueden activar efectores. </li></ul>
  18. 18. Ciclo de la proteína Heterotrimerica
  19. 19. Proteínas G Monoméricas <ul><li>Las proteínas G monoméricas pertenecen a la superfamilia Ras. Éstas actúan como reguladoras de procesos claves, como la proliferación celular (por ejemplo Ras), tráfico de vesículas (por. ejemplo. Rab) o la estructura del citoesqueleto (por ejemplo Rho). </li></ul>
  20. 20. FIN

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