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AMINOACIDOS Y PROTEINAS
los
Tripéptidos
Aminoácidos
Dipéptidos
Compuestos
son
con dos
Grupos funcionales
Polipéptidos
Formula general
su
Unión
mediante
enlaces
llamados
Peptídicos
da origen a
Las proteínas
en Seres vivos
se
encuentran
20 aminoácidos
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sintetiza
organismo
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incorpora
organismo
alimentos
Aminoácidos esenciales
se los llama
el
Proteínas :
(del griego proteicos , que significa “primero o principal”)
• Son las moléculas orgánicas mas abundantes en la célula .
• Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo
• Químicamente formados por: C,H,O,N .A veces por S , P , C u , M g, Zn y I
Aminoácidos: monómeros de las proteínas
• Diferenciamos 20 aa proteicos y +150 no proteico
Grupo amino
(básico)
Grupo carboxílico
(ácido)
Carbono α
Grupo radical
Átomo de
hidrogeno
Características y propiedad generales
 Solubles en agua
 Actividad óptica
Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa
una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se
halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad
hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz
polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.
 Son sólidos
 Cristalizables
 Incoloros o poco coloreados
 Elevado Punto de fusión 200ºC
 Comportamiento anfótera :
pueden actuar como ácidos o como bases,
El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido
(cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido
y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un
estado dipolar iónico conocido como zwitterión.
El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual
número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La
solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico.
dependiendo del pH del medio
Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos
(enlace covalente entre el COO Y NH3+ de 2 aas con perdida de 1 molécula de
H2O
Los aa unidos se pasan a llamar residuos
Se forman dipeptidos (2) ,tripeptidos(3) ,oligopéptidos (<50) ,polipéptidos(+aa)
Enlace peptídico
 Se pueden polimerizar formando largas cadenas :péptidos y proteínas.
SIN CARGA
CARGA POSITIVA O
BÁSICOS
CON CARGA
NEGATIVA O ÁCIDOS
POLARES
AROMÁTICOS
ALIFÁTICOS
NO POLARES
Aminoácidos no Polares Alifáticos
Alanina (Ala, A): metil Valina (Val, V): isopropil
Leucina (Leu, L): isobutil (ramificado y) Isoleucina (Ile, I): isobutil (ramificado &)
Ll
Metionina (Met, M): metil etil tioéter Prolina (Pro, P): iminoácido
Aminoácidos no Polares Aromáticos
Fenilalanina (Phe, F): metilbenceno Triptófano (Trp, W): metil indol
Glicina (Gly, G): hidrógeno Cisteína (Cys, C): metil mercapto
Serina (Ser, S): hidroximetil Treonina (Thr, T): hidroxietil
Asparagina (Asn, N): metil amida Glutamina (Gln, Q): etil amida
Tirosina (Tyr, Y): hidroxi fenil metil
Aminoácidos Polares con Carga
Positiva o Básicos
Lisina (Lys, K): butil amonio Arginina (Arg, R): guanidopropil
Histidina (His, H): imidazolio
Aminoácidos Polares con Carga
Negativa o Ácidos
Ácido aspártico (Asp, D): acetil Ácido glutámico (Glu, E): proipionil
His
C6H9N3O2
Histidina
Asp
C4H7NO4
Aspartato
Arg
C6H14N4O2
Arginina
Phe
C9H11NO2
Fenilalaina
Ala
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Alanina
Cys
C3H7NO2S
Cisteina
Gly
C2H5NO2
Glicina
Gln
C5H10N2O3
Glutamida
Glu
C5H9NO4
Glutamato
Lys
C6H14N2O2
Lisina
Leu
C6H13NO2
Leucina
Met
C5H11NO2S
Metionina
Asn
C2H8N2O3
Aspargina
Ser
C3H7NO3
Serina
Tyr
C9H11NO3
Tirosina
Thr
C4H9NO3
Treonina
Ile
C6H13NO2
Isoleucina
Trp
C11H12N2O2
Triptófano
Pro
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Prolina
Val
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Valina
Aa no polares alifáticos
Aa no polares aromáticos
Aa polares sin carga o neutros
Aa polares positivos básicos
Aa polares negativos ácidos
 Estereoisomería, es decir presentar isómeros que difieren en su
orientación espacial.
 Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral,
con excepcion de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar
diversas posiciones en el espacio, formando imágenes
especulares o quirales, que proviene del griego chiros.
COOH
H C NH2
R
COOH
NH2 C H
R
D L
Dextrorrotatorio (+) Levorrotatorio (-)
Los neurotransmisores son el producto de
síntesis específico por parte de la neurona y que
es liberado al medio extracelular en el proceso
que se denomina sinapsis, ejerce su acción
sobre receptores específicos de membrana que
son, lógicamente, diferentes para cada
neurotransmisor.
Estos receptores específicos de membrana se
sitúan tanto en neuronas y otras células
efectoras como en la propia neurona de síntesis.
Están localizados en el sistema nervioso, si bien
su distribución accede a otros tejidos como el
muscular y el hormonal.
La mayoría de las farmacoterapias que se
utilizan en psiquiatría se basan en los
mecanismos de acción de los propios
neurotransmisores.
La tiroxina es un tipo
de hormona tiroidea, es la
principal hormona secretada
por las células foliculares de
la glándula tiroidea.
El ácido indolacético es una
auxina (hormona vegetal) que
actúa a nivel de los ápices, en los
que hay tejido meristemático, el
cual es indiferenciado.
•La citrulina es un compuesto
biológico presente en diversos
organismos.
•Interviniente en el ciclo de la urea.
•La citrulina difunde desde la
mitocondria al citosol, donde
continúa el resto del ciclo de la urea.
•Por otra parte, es una sustancia
que tiene la capacidad de producir
un relajamiento de los vasos
capilares. Además, al ser convertida
por el metabolismo en un
aminoácido llamado arginina
produce efectos beneficiosos.
La ornitina es un aminoácido
bibásico, sintetizado en las
mitocondrias como producto del
glutamato.
Puede incorporarse al ciclo de la
urea para formar citrulina.
Además, es el precursor de la
poliamina putrescina.
Aparecen en los
hidrolizados de proteína.
Algunos aminoácidos son
modificados químicamente
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Proceso de traducción o
síntesis proteica.
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dos cisteínas unidas a
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en la que es fundamental
la participación.
De residuos de prolina y lisina.
ÁCIDO ASCÓRBICO
Algunos factores de la
coagulación sanguínea
presentan una modificación
postraduccional consistente
en un residuo de ácido
glutámico carboxilado, el
ácido g-carboxiglutámico.
Esta modificación añade
carga negativa adicional a
dichos factores. Entre ellos
destaca particularmente la
protrombina. En el proceso
de carboxilación es
fundamental la presencia de
vitaminas K.
Son compuestos nitrogenados
Estos dos grupos se pueden
ionizar en medio acuoso.
Responsables del anfoterismo
de los aminoácidos.
(-NH2) (-COOH)
El grupo amino es básico y adquiere carga
positiva cuando capta un protón.
El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder
un protón y adquirir carga negativa.
Según la concentración de protones libres
disponibles en el medio donde se encuentre
(según el pH), el aminoácido será un catión, un
anión, o un ión dipolar, si ambos grupos se
ionizan simultáneamente.
Es una representación grafica de la variación del
pH de una solución debida al agregado de una
base o un ácido.
Arrhenius (teoría de ionización):
Acido o base fuerte: están muy disociados en
disolución acuosa
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La curva de valoración se divide en cuatro fases que son:
 Fase inicial
 Fase antes del punto de equivalencia
 Fase en el punto de equivalencia
 Fase después del punto de equivalencia
A pH ácido la Gly se encuentra como un ácido
diprótico, ya que tanto el grupo amino como el
carboxilo se encuentran protonados, es decir, a
pH = 1, el 100% de las moléculas de
aminoácido se encuentran en forma de catión.
Al ir añadiendo equivalentes de base, el grupo
α-carboxilo (-COOH) se disocia, cediendo
protones al medio y transformándose en un
grupo carboxilato.
Cuando pH = pKC, la glicina se encuentra
como 50% cation + 50% zwitterion.
Por lo tanto puede servir como un tampon
armortiguador
Si se siguen añadiendo equivalentes de base,
el grupo amino (-NH3+) se disocia también,
obteniéndose la forma totalmente
desprotonada de la glicina; este equilibrio está
definido por el pKN.
Cuando pH = pKN, la glicina se encuentra como
50% zwitterion + 50% anion.
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  • 1.
  • 2.
  • 3. AMINOACIDOS Y PROTEINAS los Tripéptidos Aminoácidos Dipéptidos Compuestos son con dos Grupos funcionales Polipéptidos Formula general su Unión mediante enlaces llamados Peptídicos da origen a Las proteínas en Seres vivos se encuentran 20 aminoácidos de los cuales 12 sintetiza organismo 8 incorpora organismo alimentos Aminoácidos esenciales se los llama el
  • 4. Proteínas : (del griego proteicos , que significa “primero o principal”) • Son las moléculas orgánicas mas abundantes en la célula . • Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo • Químicamente formados por: C,H,O,N .A veces por S , P , C u , M g, Zn y I Aminoácidos: monómeros de las proteínas • Diferenciamos 20 aa proteicos y +150 no proteico
  • 5. Grupo amino (básico) Grupo carboxílico (ácido) Carbono α Grupo radical Átomo de hidrogeno
  • 6. Características y propiedad generales  Solubles en agua  Actividad óptica Se manifiesta por la capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos, y es debida a la asimetría del carbono, ya que se halla unido (excepto en la glicina) a cuatro radicales diferentes. Esta propiedad hace clasificar a los aminoácidos en Dextrogiros (+) si desvian el plano de luz polarizada hacia la derecha, y Levógiros (-) si lo desvían hacia la izquierda.  Son sólidos  Cristalizables  Incoloros o poco coloreados  Elevado Punto de fusión 200ºC
  • 7.  Comportamiento anfótera : pueden actuar como ácidos o como bases, El comportamiento anfótero se refiere a que, en disolución acuosa, los aminoácidos son capaces de ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido (cuando el pH es básico), como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y una base a la vez (cuando el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido como zwitterión. El pH en el cual un aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra (igual número de cargas positivas que negativas) se denomina Punto Isoeléctrico. La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su punto isoeléctrico. dependiendo del pH del medio
  • 8. Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos (enlace covalente entre el COO Y NH3+ de 2 aas con perdida de 1 molécula de H2O Los aa unidos se pasan a llamar residuos Se forman dipeptidos (2) ,tripeptidos(3) ,oligopéptidos (<50) ,polipéptidos(+aa) Enlace peptídico  Se pueden polimerizar formando largas cadenas :péptidos y proteínas.
  • 9.
  • 10. SIN CARGA CARGA POSITIVA O BÁSICOS CON CARGA NEGATIVA O ÁCIDOS POLARES AROMÁTICOS ALIFÁTICOS NO POLARES
  • 11. Aminoácidos no Polares Alifáticos Alanina (Ala, A): metil Valina (Val, V): isopropil
  • 12. Leucina (Leu, L): isobutil (ramificado y) Isoleucina (Ile, I): isobutil (ramificado &)
  • 13. Ll Metionina (Met, M): metil etil tioéter Prolina (Pro, P): iminoácido
  • 14. Aminoácidos no Polares Aromáticos Fenilalanina (Phe, F): metilbenceno Triptófano (Trp, W): metil indol
  • 15. Glicina (Gly, G): hidrógeno Cisteína (Cys, C): metil mercapto
  • 16. Serina (Ser, S): hidroximetil Treonina (Thr, T): hidroxietil
  • 17. Asparagina (Asn, N): metil amida Glutamina (Gln, Q): etil amida
  • 18. Tirosina (Tyr, Y): hidroxi fenil metil
  • 19. Aminoácidos Polares con Carga Positiva o Básicos Lisina (Lys, K): butil amonio Arginina (Arg, R): guanidopropil
  • 20. Histidina (His, H): imidazolio
  • 21. Aminoácidos Polares con Carga Negativa o Ácidos Ácido aspártico (Asp, D): acetil Ácido glutámico (Glu, E): proipionil
  • 23.
  • 24.  Estereoisomería, es decir presentar isómeros que difieren en su orientación espacial.  Todos los aminoácidos tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepcion de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en el espacio, formando imágenes especulares o quirales, que proviene del griego chiros. COOH H C NH2 R COOH NH2 C H R D L Dextrorrotatorio (+) Levorrotatorio (-)
  • 25.
  • 26. Los neurotransmisores son el producto de síntesis específico por parte de la neurona y que es liberado al medio extracelular en el proceso que se denomina sinapsis, ejerce su acción sobre receptores específicos de membrana que son, lógicamente, diferentes para cada neurotransmisor. Estos receptores específicos de membrana se sitúan tanto en neuronas y otras células efectoras como en la propia neurona de síntesis. Están localizados en el sistema nervioso, si bien su distribución accede a otros tejidos como el muscular y el hormonal. La mayoría de las farmacoterapias que se utilizan en psiquiatría se basan en los mecanismos de acción de los propios neurotransmisores.
  • 27. La tiroxina es un tipo de hormona tiroidea, es la principal hormona secretada por las células foliculares de la glándula tiroidea. El ácido indolacético es una auxina (hormona vegetal) que actúa a nivel de los ápices, en los que hay tejido meristemático, el cual es indiferenciado.
  • 28. •La citrulina es un compuesto biológico presente en diversos organismos. •Interviniente en el ciclo de la urea. •La citrulina difunde desde la mitocondria al citosol, donde continúa el resto del ciclo de la urea. •Por otra parte, es una sustancia que tiene la capacidad de producir un relajamiento de los vasos capilares. Además, al ser convertida por el metabolismo en un aminoácido llamado arginina produce efectos beneficiosos. La ornitina es un aminoácido bibásico, sintetizado en las mitocondrias como producto del glutamato. Puede incorporarse al ciclo de la urea para formar citrulina. Además, es el precursor de la poliamina putrescina.
  • 29.
  • 30. Aparecen en los hidrolizados de proteína. Algunos aminoácidos son modificados químicamente MODIFICACIONES PSTRADUCCIONALES Proceso de traducción o síntesis proteica. Que en realidad se trata de dos cisteínas unidas a través de un disulfuro. CISTINA
  • 31. COLÁGENO HIDROXILACIÓN 4-Hidroxiprolina y 5-Hidroxilisina Transformación enzimática en la que es fundamental la participación. De residuos de prolina y lisina. ÁCIDO ASCÓRBICO
  • 32. Algunos factores de la coagulación sanguínea presentan una modificación postraduccional consistente en un residuo de ácido glutámico carboxilado, el ácido g-carboxiglutámico. Esta modificación añade carga negativa adicional a dichos factores. Entre ellos destaca particularmente la protrombina. En el proceso de carboxilación es fundamental la presencia de vitaminas K.
  • 33. Son compuestos nitrogenados Estos dos grupos se pueden ionizar en medio acuoso. Responsables del anfoterismo de los aminoácidos. (-NH2) (-COOH)
  • 34. El grupo amino es básico y adquiere carga positiva cuando capta un protón. El grupo carboxilo, en tanto ácido, puede ceder un protón y adquirir carga negativa. Según la concentración de protones libres disponibles en el medio donde se encuentre (según el pH), el aminoácido será un catión, un anión, o un ión dipolar, si ambos grupos se ionizan simultáneamente.
  • 35.
  • 36. Es una representación grafica de la variación del pH de una solución debida al agregado de una base o un ácido. Arrhenius (teoría de ionización): Acido o base fuerte: están muy disociados en disolución acuosa Ácido o base débil: están poco disociados.
  • 37. La curva de valoración se divide en cuatro fases que son:  Fase inicial  Fase antes del punto de equivalencia  Fase en el punto de equivalencia  Fase después del punto de equivalencia
  • 38.
  • 39. A pH ácido la Gly se encuentra como un ácido diprótico, ya que tanto el grupo amino como el carboxilo se encuentran protonados, es decir, a pH = 1, el 100% de las moléculas de aminoácido se encuentran en forma de catión. Al ir añadiendo equivalentes de base, el grupo α-carboxilo (-COOH) se disocia, cediendo protones al medio y transformándose en un grupo carboxilato. Cuando pH = pKC, la glicina se encuentra como 50% cation + 50% zwitterion. Por lo tanto puede servir como un tampon armortiguador Si se siguen añadiendo equivalentes de base, el grupo amino (-NH3+) se disocia también, obteniéndose la forma totalmente desprotonada de la glicina; este equilibrio está definido por el pKN. Cuando pH = pKN, la glicina se encuentra como 50% zwitterion + 50% anion.