Lourdes Sánchez
Características Proteína globular, altas  concentraciones en lo  glóbulos rojos Transporta O2 del aparato  respiratorio ...
Estructura Estructura cuaternaria,  cuatro cadenas  polipeptídicas: alfa,  beta, gamma y delta. La hemoglobina A es  una...
Características Hemoproteína encontrada  principalmente en el tejido  muscular Almacenamiento intracelular  para el oxíg...
Estructura Cadena polipeptídica  sencilla de 153 residuos  aminoácidos PM 17.000 daltons. Proteína globular con la  sup...
   Proteínas globulares con un    núcleo de hierro.   Misión de transportar oxígeno    y por ello tienen similitudes    ...
 La mioglobina aparece en el tejido muscular,  mientras que la hemoglobina aparece en la  sangre. La función principal d...
   http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu    lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm   http://www.med.unne.edu.ar...
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Estructura y características de Hemoglobina y Mioglobina. Sus semejanzas y diferencias. Para conocer más del tema visita: http://trabajosmedicos.blogspot.com/2011/11/hemoglobina-y-mioglobina-estructura.html

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Hemoglobina y Mioglobina: Estructura, características, semejanzas y diferencias.

  1. 1. Lourdes Sánchez
  2. 2. Características Proteína globular, altas concentraciones en lo glóbulos rojos Transporta O2 del aparato respiratorio hacia los tejidos periféricos Transporta CO2 y protones de los tejidos hasta los pulmones para ser excretados Valores normales en sangre: 13 – 18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl en la mujer Presente en todos los reinos de la naturaleza
  3. 3. Estructura Estructura cuaternaria, cuatro cadenas polipeptídicas: alfa, beta, gamma y delta. La hemoglobina A es una combinación de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Total de 4 moléculas de oxígeno las que pueden transportar cada molécula de hemoglobina.
  4. 4. Características Hemoproteína encontrada principalmente en el tejido muscular Almacenamiento intracelular para el oxígeno. Mayores concentraciones de mioglobina en el músculo esquelético y cardíaco Se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones.
  5. 5. Estructura Cadena polipeptídica sencilla de 153 residuos aminoácidos PM 17.000 daltons. Proteína globular con la superficie polar (rojo) y el interior apolar (amarrillo) Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el proceso de fijación del oxígeno, el interior de la mioglobina sólo contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).
  6. 6.  Proteínas globulares con un núcleo de hierro. Misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales. Coloreadas Su color depende del estado de oxidación del hierro que contienen y de la presión parcial de O2 También ligan moléculas como CO o NO Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrólicos que complejan a un ión hierro divalente Fe+2
  7. 7.  La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre. La función principal de la Hb es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo. Forma muy diferente de ligar oxígeno: mientras que la mioglobina presenta una adsorción hiperbólica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.
  8. 8.  http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm http://www.med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/h emoglobina.pdf http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/hemogl obin-myoglobin-sp.html http://www.encolombia.com/medicina/materialdeconsu lta/Tensiometro101-hemoglobina.htm http://www.itescham.com/Syllabus/Doctos/r637.PDF http://sebbm.bq.ub.es/BioROM/contenido/UIB/proteina s/terciaria/Marcoter.htm http://www.aulavirtual- exactas.dyndns.org/claroline/backends/download.php ?url=L1RFT1JJQS9oZW1vZ2xvYmluYS5wZGY%3D& cidReset=true&cidReq=QUIMBIO

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