Metabolismo de aminoácidos
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Metabolismo de aminoácidos Metabolismo de aminoácidos Presentation Transcript

  • CONFERENCIA: CALORIMETRIA EN OBESIDAD FECHA: JUEVES 21 /05/09 HORA: 12:00 -14 hs. (Llegar 10 min. antes) LUGAR: AUDITORIO DEL CAMPUS ASISTENCIA: OBLIGATORIA PARA 2 “A”NOTA: Habrá prensa Pueden traer invitados
  • SÍNTESIS Y DEGRADACION DE AMINOÁCIDOS
  • RUTAS METABÓLICOS COMUNES1.- TRANSAMINACIÓN2.- DESAMINACIÓN3.- TRANSDESAMINACIÓN
  • 1.- TRANSAMINACIÓN (participa alfa-cetoglutarato)aminoácido cetoácido cetoácido aminoácido
  • a.a. Piridoxina o Vitamina B6 CetoácidoAldimio isomerización isomerización Cetimia Cetoácido aceptor
  • AMINOACIDOS QUE NO PARTICIPAN ENREACCIONES DE TRANSAMINACION LISINA TREONINA
  • 2.- DESAMINACIÓN Glutamato Alfa-cetoglutarato (Gpo. Imino)
  • COO¯ COO¯I I Vía principal para la generación de ion amonio A NIVEL RENAL
  • EN LA DESAMINACION INICIAL DE ASPARAGINA GLUTAMINA ES A NIVEL DE GPO. AMIDA
  • 3.- TRANSDESAMINACIÓN:Proceso de transaminación y desaminación Oxidativa acoplados.REACCIÓN GENERAL:Aminoácido  Cetoácido  Aminoácido  Cetoácido  Amonio
  • Alfa-cetoglutarato Glutamina sintetasaAlfa-cetoglutarato + 2NH4 + NH4 + Aminotransferasa Oxalacetato NH4 +( En transaminacióncon glutamato)
  • TRANSDESAMINACIÓN NH4 + y aspartato son donadores de nitrógeno en síntesis de urea.
  • BIOSÍNTESIS DE AMINOÁCIDOSNO ESENCIALES
  • glutamina alfa-cetoglutarato glutamato prolina hidroxiplolina asparaginaCiclo de Krebs oxalacetato aspartato Acetil-CoA Asociados al manejo Piruvato Alanina de la Glucosa en las células 3-Fosfoglicerato Serina Glicina Cisteína
  • 1 desaminación oxidativa2
  • Desaminación - transaminación AsparaginaAsparaginasa
  • transaminación serina deshidratasa
  • C. DE LA UREACOO¯ Glutamato
  • SINTESIS DECREATININA
  • C. DE LA UREA Homo- Metionina cisteína+ Eliminación urinaria de 1 a 2 gr diarios (1 a 2 mg/dL)
  • CREATINA: Nutriente de los músculos (masa muscular)FOSFATO DE CREATINA , es una fuente de grupos fosfatopara la síntesis rápida de ATP a partir de ADP a unavelocidad mayor que la que puede ser sintetizada en lasvías catabólicas.
  • METABOLISMO DE FENILALANINA YSÍNTESIS DE TIROSINA Y CATECOLAMINAS
  • Tetraehidrobiopterina
  • Dihidroxi-Phenil-alanina Catecolaminas
  • CATECOLAMINAS
  • ¿CUALES SON LOS PRECURSORES DE LA BIOSINTESISDE a.a. NO ESENCIALES?
  • DEGRADACION DEAMINOÁCIDOS
  • El residuo desaminado de los a.a. puede seguir UNA de estas RUTAS1. Volver a ser aminado, para convertirse en a.a.2.- Transformarse en moléculas más simples y entrar al C. de Krebs
  • CLASIFICACION GLUCOGENICOS CETOGENICOS GLUCOCETOGENICOS
  • Alanina GLUCOCETOGENICOS Glicina Cisteína Serina treonina* Hidroxiprolina Cuerpos cetónicos Piruvato Oxalacetato Acetil-CoA Acetoacetil-CoA Aspartato Fumarato C. De Krebs Triptofano Asparagina Leucina* Succinil-CoA Isoleucina**Penilalanina*Tirosina* Leucina* Lisina Isoleucina** Glutamato Triptofano treonina* ↑ Penilalanina* Metionina Tirosina* glutamina, Histidina Valina Prolina, Arginina y Ornitina
  • 20 AMINOACIDOS AL DEGRADARSE FORMAN  PIRUVATO ACETIL-COA  ACETOACETIL-COA  ALFA-CETOGLUTARATO SUCCINIL-COA FUMARATO  OXALACETATO
  • CICLODE LAUREA
  • DONADORES DE AMONIO Glutamina Alanina (Ala → Glutamato)(NH4 + ALIMENTADOR DEL C. DE LA UREA AL CONVERTIRSE EN CARBAMILFOSFATO) NH4 + + CO2 + 2ATP + H2O CARBAMILFOSFATO
  • En los procesos detransaminación, desaminación, directa oindirectamente, hay liberación de NH3+ el cual setransfiere al glutamato (ácido glutámico) poracción de la enzima glutaminasa para formarglutamina, producto que participa en la síntesisde la urea al donar NH4+
  • METAB. DE GLUTAMINAMg²+SINTESIS EN MUSCULO, HIGADO YRIÑON
  • METABOLISMO DE ALANINA
  • HígadoN-acetilo-glutamato :Activador alostérico positivo
  • CONCLUSION DEL C. DE LA UREA: NH4+ obtenido de los procesos de transaminación,desaminación, (glutamato - ácido glutámico- → glutamina )por acción de la enzima carbamil-fosfato sintetasa junto conC02 y ATP se produce carbamilfosfato, alimentador del ciclode la urea, quien al reaccionar con ornitina se convierte encitrulina debido a la presencia de la enzima ornitin-transcarbalimasa que le transfiere el carbamilo.La síntesis de citrulina se lleva a cabo en la mitocondria dedonde sale al citosol para continuar el ciclo.El C. de la Urea, permite eliminar N por vía renal en forma deUrea.
  • METABOLISMO DE LASPORFIRINAS
  • Biosíntesis de HEM HEM es un tetrapirrol, presenta un hierro enlazado a la protoporfitina IX. LOCALIZACION: hemoglobina, mioglobi na, citocromos motocondriales (p- 450), la catalasa, las peroxidasas, endoperó xido sintasa de protaglandina, la pirrolasa de triptófano, entre otros
  • 1) Enzima que limita vel. de síntesis (e nzima reguladora) GlySuccinil CoA
  • CATABOLISMO DE HEM
  • RESUMENLos niveles de Bilirrubina indirecta (insoluble en agua) , sonindicadores de la destrucción constante de la hemoglobina y deltransporte de la bilirrubina de diferentes células al Hígado.Bilirrubina directa o Conjugada (soluble en agua) , se forma alconjugarse con 2 moléculas de glucoronato. Forma parte de la bilis.En condiciones normales una pequeña cantidad pasa acirculación (0.25 mg/dl).Cuando no todo el urobilinógeno es reabdorbido es captado por elhígado, pasa a circulación y se excreta por el riñón comourobilinógeno o urobilina.
  • PRODUCTOS DEAMINOACIDOS Y ENZIMAS DE INTERES CLINICO
  • BILIRRUBINAExcreción Normal:Orina: 1 a 2 mg/díaVía intestinal: aprox. 250 mg /díaAlteración de bilirrubina: Hictericia1.- Hemolítica: Destrucción excesiva de glóbulos rojos2.- Lesión de las celdillas hepáticas o hepatocelular3.- Por obstrucción de las vías biliares
  • Bilirrubina Colestasis Hepatitis Daño (obstrucción aguda hepatocelular hepática) ↑ sérica ↑ sérica directa 40 -50 mg/dl se presenta Coloria (orina)indirecta ↑ sérica ↑ sérica
  • LA MAYOR PARTE DE LAS ENZIMAS QUE SEENCUENTRAN EN EL SUERO SON LIBERADAS A LACIRCULACIÓN DURANTE EL INTERCAMBIO NORMALDE LOS TEJIDOS. SON DE VALOR DIAGNÓSTICO EN LASENFERMEDADES.
  • GPT (transaminasa glutámico pirúvica) o ALATTransporta NH3 + de músculo → hígado (síntesis de urea)
  • GOT ( transaminasa glutamico oxalacetato) o ASAT (aspartato, amino-transferasa).participa en la conexión entre el ciclo de la urea y el C. de Krebs
  • ENZIMAS Colestasis Hepatitis Hepatitis Hepatitis Infarto al (obstrucción viral crónica alcohólica miocardio hepática) aguda TGO/AST ↑oN - ↑ o N con ↑ ligero ↑ ligero ↑ respecto a (5 veces con TGP respecto a RNR) ↑ (25 veces N TGP/ALT ↑ con respecto ↑ ligero a RNR)GOT o AST está en el hígado, miocardio, riñón, encéfalo y musculo esqueléticoGPT o ALT está presente en concentraciones mucho más elevadas en el hígadoque en los demás tejidos.
  • NH 4Urea permite valorar la función hepáticaAcido úrico (metabolito final de purinas): Se correlaciona con disfunción renalNH4Contribuye a mantener el equilibrio Acido-base, en la resíntesis de a.a. Se transfoma en Urea en hígado para ser excretado por los riñones. En cirrosis hepática no pasa por hígado y se acumula en la sangre.
  • creatininaCreatinina:↑ indica Obstrucción urinaria o alteración de la función renal.Arriba de [5 mg/dL] es de mal pronósticoCreatina. Se correlaciona con la masa muscular. Presente en: Músculo, cerebro y sangre
  • ENFERMEDADES ASOCIADAS A ALGUNAS ENZIMAS QUE PARTICIPAN EN ELMETABOLISMO AMINOACIDOS
  • Su deficiencia ocasionaacumulación de cetoácidos: Enfermedad: fenilcetonuria
  • ↑ Su deficiencia ocasiona la enfermedad Orina de miel de maple oJarabe de Arce