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¿CÓMO ACTÚAN LOS CATALIZADORES?  Fijan y concentran sobre su superficie   las  sustancias reaccionantes y las orientan en...
CATALIZADORES Abióticos (Ej: H2SO4, Pt, NAOH). Bióticos o biocatalizadores (Ej: enzimas).                               ...
COMPARACIÓN ENTRE         CATALIZADORESASPECTOS        ABIÓTICOS          BIÓTICOSComplejidad     Menor              Mayor...
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MECANISMO BÁSICO DE ACCIÓN              DE LAS ENZIMAS    S                                                               ...
CENTRO ACTIVOEs una concavidad o hendidura en la superficiede las proteínas enzimáticas donde el sustratose une por fuerza...
ESTRUCTURA DEL CENTRO ACTIVO                             E  S; por tanto sólo entra en                             contac...
COMPONENTES DEL CENTRO ACTIVO                                           Son cadenas laterales de a.a. de Formado por la pa...
UNIÓN ENZIMA-SUSTRATOEn la actualidad se habla de la teoría “mano-guante”.
FACTORES QUE MODIFICAN LA   ESTRUCTURA DEL CENTRO ACTIVO Modificadores de la distribución eléctrica del centro  activo, c...
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Oxidorreductasas. Transferasas. Hidrolasas. Liasas. Isomerasas. Ligasas.               ...
CLASIFICACIÓN DE ENZIMASClase I. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones deoxido-reducción o redox.La oxidación-reducción ...
CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS Clase II. Transferasas: Catalizan reacciones en lasque se transfieren grupos funcionales de un c...
CLASIFICACIÓN DE ENZIMASClase IV. Liasas: Catalizan la adición yseparación de grupos químicos funcionales adobles enlaces ...
EJEMPLOS DE CLASIFICACIÓN DE ENZIMASClase de enzima      Ejemplo                     Reacción catalizada                  ...
IMPORTANCIA DE LAS ENZIMASEnzimas digestivas: metabolizan los alimentos. Proteasa (proteínas), amilasa(almidones) y lipasa...
FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD    DE LAS REACCIONES ENZIMATICA Concentración de enzimas. Concentración de sustrat...
DEFINICIÓN DE PARÁMETROS            CINÉTICOS Velocidad de reacción:  Cantidad de sustrato que se transforma en  producto...
CONCENTRACIÓN DE ENZIMA V e l                                                           Evidencia la o                    ...
CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO                                   Saturación de la enzimaV   V máxima                       por ...
PARÁMETROS CINÉTICOS• VELOCIDAD MÁXIMA (VMAX):     Es la velocidad de la reacción      cuando la enzima está saturada de ...
PARÁMETROS CINÉTICOS• CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN (KM):    Es la concentración de S a la cual se     alcanza la mitad d...
EFECTO DE LA TEMPERATURA                     El aumento de la temperatura                    refleja un aumento de la    ...
EFECTO DEL pH                                            Gráfica en forma de                                            ca...
EFECTO DE INHIBIDORES          ENZIMÁTICOS• INHIBIDORES:    Son sustancias que disminuyen la     velocidad de las reaccio...
INHIBICIÓN COMPETITIVA                                         Estructura del inhibidor                                   ...
Velocidad de reacción                                                                El aumento de                        ...
INHIBICIÓN NO COMPETITIVANo son análogosestructurales                      Complejo                       Enzima          ...
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ALGUNOS USOS O APLICACIONES DE                   INHIBIDORESAlgunos medicamentos utilizados diariamente en la práctica méd...
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INST JOSE MARTI BIOCATALIZADORES BCM

  1. 1. BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULARUNIDAD NO. 1. INTRODUCCIÓN AL ESTUDIO DE LA BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR. BASES MOLECULARES DE LA VIDA. TEMA 5: Otras biomoléculas de importancia biológica.Biocatalizadores.• Introducción al estudio de los biocatalizadores.• Teoría del centro activo.• Enzimas y Cinética enzimática.
  2. 2. ENERGÍA EN LOS SERES VIVOS Trabajo químico Trabajo químicoNUTRIENTES O X I Trabajo mecánico D ENERGÍA A C I Ó N Trabajo osmótico CO2 + H2O
  3. 3. CONDICIONES NECESARIAS PARA QUE SE PRODUZCA UNA REACCIÓN QUÍMICA Que los reactivos se pongan en contacto. Que por su naturaleza química sean capaces de reaccionar. Que choquen sus moléculas con la fuerza suficiente y en la dirección adecuada.
  4. 4. DIAGRAMA ENERGÉTICO DE LA REACCIÓNV Complejo activadoA p/reacciónL directaO E1R E3 = E2 Para que los reactivos - E1E alcancen la etapa de p/reacciónS transición y la reacción inversa se produzca, es E2 necesarioE suministrarles unaN cierta cantidad de Energía energía. A esta energíaE A+B de se la denominaR reacción ENERGÍA DEG ACTIVACIÓN.Í E3 C Mientras mayor sea laA energía de activación, menor será la velocidad Curso de la reacción de reacción.
  5. 5. CATALIZADORESSon sustancias que tienen encomún la propiedad de aumentarla velocidad de las reaccionesquímicas, sin que su estructura oconcentración se modifique comoresultado de la reacción.
  6. 6. ¿CÓMO ACTÚAN LOS CATALIZADORES?  Fijan y concentran sobre su superficie las sustancias reaccionantes y las orientan en el espacio.  Interactúan con las sustancias reaccionantes, creando tensiones en su interior, que debilitan sus enlaces de modo que es más fácil romperlos.
  7. 7. CATALIZADORES Abióticos (Ej: H2SO4, Pt, NAOH). Bióticos o biocatalizadores (Ej: enzimas). Producida por bacterias para defenderse de ENZIMAS antibióticos betalactámicos (penicilina, cefalosporina)• Naturaleza proteica.• Específicas.• Versátiles.• Gran eficiencia catalítica.• Actividad susceptible deregulación.
  8. 8. COMPARACIÓN ENTRE CATALIZADORESASPECTOS ABIÓTICOS BIÓTICOSComplejidad Menor MayorEstructural complejidad complejidad estructural estructuralEspecificidad Menor Mayor especificidad especificidadEficiencia Menor eficiencia Mayor eficienciacatalítica catalítica catalíticaFUNCIÓN Ambos aceleran la velocidad de reacción.
  9. 9. DIAGRAMA ENERGÉTICO DE LA REACCIÓN NORMAL Y CATALIZADA V A L Reacción no catalizada O E1 R E S Reacción catalizada E E2 N E A+B R G C E3 Í A Curso de la reacción Los catalizadores facilitan y aceleran las reacciones químicas, porque disminuyen la cantidad de energía de activación que se necesita para que estas ocurran.
  10. 10. ¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?Catalizadores bióticos con naturaleza proteica que presentanespecificidad de reacción tanto para la reacción en sí comopara el reactante (sustrato).
  11. 11. MECANISMO BÁSICO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS S E E ES Etapa de Etapa de P unión transformaciónLa unión enzima sustrato se logra mediante: Acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienenformas complementarias). Acoplamiento químico (grupos funcionales complementarios del enzima yel (los) sustrato(s) establecen diferentes tipos de interacciones débilesentre sí).
  12. 12. CENTRO ACTIVOEs una concavidad o hendidura en la superficiede las proteínas enzimáticas donde el sustratose une por fuerzas no covalentes de formaespecífica a la enzima. Centro activo
  13. 13. ESTRUCTURA DEL CENTRO ACTIVO E  S; por tanto sólo entra en contacto con el sustrato en una pequeña zona específica de su Función estructura. enlazante + y Las proteínas enzimáticas -OH catalítica presentan 2 regiones o sitios - CH - 3 importantes: • Ligando (sitio de reconocimiento) • Catalítico (cataliza la reacción cuando el sustrato se ha unido). Estos 2 sitios están adyacentes uno al otro y en conjunto reciben el nombre de centro activo.Bioquímica Médica. Cap. 15: Págs. 267-270 y 272
  14. 14. COMPONENTES DEL CENTRO ACTIVO Son cadenas laterales de a.a. de Formado por la parte monótona naturaleza apolar. Contribuyen ade la estructura polipeptídica; sus que éste no permita la entrada delpliegues y repliegues contribuyen agua, permitiendo que se de manera importante a dar la refuercen las interacciones forma tridiniensional del centro débiles entre la enzima y el activo. sustrato. EJE GRUPOS DE PEPTÍDICO AMBIENTACIÓN GRUPOS DE GRUPOS DE FIJACIÓN CATÁLISISCadenas laterales de a.a. con grupos Cadenas laterales de a.a. que funcionales capaces de establecer están implicadas de forma interacciones específicas con el directa en la transformaciónsustrato (ptes de H, uniones salinas del sustrato. y fuerzas de Van der Waals).
  15. 15. UNIÓN ENZIMA-SUSTRATOEn la actualidad se habla de la teoría “mano-guante”.
  16. 16. FACTORES QUE MODIFICAN LA ESTRUCTURA DEL CENTRO ACTIVO Modificadores de la distribución eléctrica del centro activo, como el pH del medio. Análogos estructurales a los sustratos no susceptibles de ser transformados ocasionan la pérdida de la actividad enzimática al “entretener” al centro activo. Sustancias capaces de reaccionar específicamente con grupos del centro activo y modificarlo (en los casos en que esta sustancia anula la actividad catalítica de la enzima se denomina “sustrato suicida”). Modificaciones drásticas, como por ejemplo la desnaturalización, conllevan a alteraciones que afectan las uniones enzima-sustrato
  17. 17. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Oxidorreductasas. Transferasas. Hidrolasas. Liasas. Isomerasas. Ligasas. Bioquímica Médica. Cap. 15: Págs. 276-281
  18. 18. CLASIFICACIÓN DE ENZIMASClase I. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones deoxido-reducción o redox.La oxidación-reducción se puede producir de 3 formas: Oxidación Reducción1- Ganancia de oxígeno 1- Pérdida de oxígeno.2- Pérdida de hidrógeno 2- Ganancia de hidrógenos3- Pérdida de electrones 3- Ganancia de electrones Ej: enzimas deshidrogenasas y oxidasas como la succínico deshidrogenasa.
  19. 19. CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS Clase II. Transferasas: Catalizan reacciones en lasque se transfieren grupos funcionales de un compuestoa otro. Ej: quinasas: catalizan reacciones de transferencia de grupos fosfatos donde intervienen nucleósidos di o trifosfatados. Clase III. Hidrolasas: Catalizan reacciones dehidrólisis, es decir de ruptura de enlaces con laintervención del agua. A este grupo pertenecen lasenzimas digestivas. Ej: Arginasa
  20. 20. CLASIFICACIÓN DE ENZIMASClase IV. Liasas: Catalizan la adición yseparación de grupos químicos funcionales adobles enlaces (Ej: fumárico hidratasa)Clase V. Isomerasas: Catalizan reacciones deisomerización, que producen reordenacionesde los átomos dentro de la molécula.Clase VI. Ligasas o sintetasas:Catalizan la unión de dos moléculaspara sintetizar una mayor. Obtienen laenergía necesaria para crear el enlacede la hidrólisis del ATP.
  21. 21. EJEMPLOS DE CLASIFICACIÓN DE ENZIMASClase de enzima Ejemplo Reacción catalizada Dinucleótido Etanol nicotidamina adenina (participa en una de las reacciones de la glucólisis) Acetaldehído (unir moléculas en presencia de ATP) (Gluconeogénesis)
  22. 22. IMPORTANCIA DE LAS ENZIMASEnzimas digestivas: metabolizan los alimentos. Proteasa (proteínas), amilasa(almidones) y lipasa (grasas).Enzimas metabólicas: presentes en cada célula del cuerpo. Ayudan a limpiar elorganismo de deshechos metabólicos y toxinas, proveen energía, reparan lascélulas y luchan en contra de la infección.Enzimas de los alimentos: presentes en comidas crudas (mayor concentración enbrotes, granos y legumbres). Ayudan en la digestión y aumentan el funcionamientode enzimas metabólicas y digestivas (en su mayoría destruidas cuando losalimentos son cocinados).Estudios científicos en tejidos de personas jóvenes y personas de edad avanzadamuestran que los tejidos y células de la gente joven, tienen 10 veces más enzimasque los tejidos y células de la gente mayor. Si los niveles de enzimas estándisminuidos, los procesos de reparación celular y de defensa (sistema inmune) nose llevan a cabo eficientemente y el proceso de envejecimiento celular se acelera.
  23. 23. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES ENZIMATICA Concentración de enzimas. Concentración de sustrato. Temperatura. pH del medio. Presencia de activadores. Presencia de inhibidores. Bioquímica Médica. Cap. 16: Págs. 283-284
  24. 24. DEFINICIÓN DE PARÁMETROS CINÉTICOS Velocidad de reacción: Cantidad de sustrato que se transforma en producto en la unidad de tiempo. Velocidad inicial de la reacción: Es la velocidad de la reacción cuando aún no se ha consumido el 10 % del sustrato inicial.
  25. 25. CONCENTRACIÓN DE ENZIMA V e l Evidencia la o relación de c proporcionalidad i directa entre la d velocidad de la a reacción y la d concentración de I la enzima, lo cual n es el fundamento i de toda la cinética c Enzimática. i a l Concentración de enzimaLa actividad catalítica de las enzimas se expresa en unidades de enzima, y ésta es iguala la cantidad de enzima que cataliza la transformación de 1 micromol de sustrato porminuto, bajo condiciones específicas.
  26. 26. CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO Saturación de la enzimaV V máxima por el sustratoel  A mayor c(S) mayor velocidad deo reacción.c  Los incrementos en la velocidad noi son uniformes, sino cada vez menores; cuando se alcanza und determinado valor de la c(S), laa velocidad se hace prácticamented Vmáx/2 constante (Vmáx).  La concentración de sustrato para laI cual la velocidad de la reacción esn igual a la mitad de Vmáx es lai constante de Michaelis-Menten (Km), que constituye un índice de afinidadc de la enzima por el sustrato (a mayori Km menor afinidad).al Km Concentración de sustrato
  27. 27. PARÁMETROS CINÉTICOS• VELOCIDAD MÁXIMA (VMAX):  Es la velocidad de la reacción cuando la enzima está saturada de sustrato.  Refleja la capacidad catalítica total de la enzima.  Se relaciona con la etapa de transformación del mecanismo básico de acción de las enzimas.
  28. 28. PARÁMETROS CINÉTICOS• CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN (KM):  Es la concentración de S a la cual se alcanza la mitad de la Vmáx.  Indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato.  Se relaciona con la etapa de unión del mecanismo básico de acción de las enzimas.
  29. 29. EFECTO DE LA TEMPERATURA  El aumento de la temperatura refleja un aumento de la energía cinética de las moléculas, lo cual favorece la colisión entre las moléculas deV enzima y sustrato.e I  Mientras mayor sea lal n temperatura, mayor es el número de choques y mayor lao i velocidad de la reacción.c c  A partir de un valor dei i temperatura comienza lad a desnaturalización de la proteínaa l Cap. 16: Pág. 292 enzimática y con ello la pérdida de su actividad.d Temperatura
  30. 30. EFECTO DEL pH Gráfica en forma de campana en la que se puede determinar laV zona de pH óptimo.e I Cap.aumento o disminución Un 16: Pág. 291l n del pH en relación con elo i pH óptimo provoca unac c disminución de lai velocidad de la reacción. id aa ld pH óptimo pH al que la enzima alcanza su pH conformación más activa
  31. 31. EFECTO DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS• INHIBIDORES:  Son sustancias que disminuyen la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.  Pueden ser:  Competitivos.  No competitivos. Cap. 16: Págs. 292-295
  32. 32. INHIBICIÓN COMPETITIVA Estructura del inhibidor semejante a la del sustrato SustratoEnzima Inhibidor Producto Ocupa el centro activo de la enzima haciéndolo inaccesible al sustrato
  33. 33. Velocidad de reacción El aumento de VM Km indica que VM existe una 2 disminución de la afinidad de la KM KM’ enzima por el [S [ sustrato. Reacción no inhibida Reacción inhibida competitivamente Los inhibidores competitivos no afectan la VMáx, pero si aumentan el valor de KM (c (S) a la que se alcanza la Vm).El aumento de la concentración del sustrato hasta valores elevados puede impedir la entrada del inhibidor.
  34. 34. INHIBICIÓN NO COMPETITIVANo son análogosestructurales Complejo Enzima Sustrato Inhibidor Sustrato Producto El inhibidor no competitivo no se aloja en el centro activo y no puede impedir la entrada del Inhibidor sustrato, pero sí dificulta su transformación, inhibiendo la capacidad catalítica de la enzima.
  35. 35. Velocidad de reacción VM KM [S [ KM’ Reacción no inhibida Reacción inhibida no competitivamenteEn la inhibición no competitiva la KM no se modificay la velocidad máxima ( VM) se hace menor.
  36. 36. ALGUNOS USOS O APLICACIONES DE INHIBIDORESAlgunos medicamentos utilizados diariamente en la práctica médicason inhibidores enzimáticos (Ej: las sulfamidas que se emplea en eltratamiento de infecciones bacterianas al detener el crecimiento decolonias bacterianas). En la industria armamentista química se emplean inhibidores enzimáticos que al bloquear determinadas reacciones pueden dañar un órgano o tejido específico si la enzima que resulta inhibida está presente sólo en él, o al organismo en su totalidad si la enzima inhibida está muy distribuida en el mismo. Ej: compuestos con estructura organofosforada actúan inhibiendo enzimas implicadas en las funciones nerviosas (acetilcolinesterasa) que cataliza la hidrólisis de la acetilcolina (neurotransmisor). Los síntomas finales corresponden a bloqueos del sistema nervioso central, con asfixia y pérdida de visión.La lucha contra la producción, almacenamiento y utilización de las armas químicas debe constituir una posición de principio de todo científico, pues es parte delcomportamiento ético impedir el uso de los avances de la ciencia en perjuicio de la humanidad.
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