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Estructuras proteicas por Darwin Collantes
 

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    Estructuras proteicas por Darwin Collantes Estructuras proteicas por Darwin Collantes Presentation Transcript

    • AUTOR: COLLANTES DARWIN FECHA: 2013-09-18
    • ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS • Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de aminoácidos. • Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura de la proteína. • Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero lineal.
    • ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS • Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente: • por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por el agua, • la atracción de aminoácidos cargados • y la formación de puentes de disulfuro.
    • ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS  Primaria  Secundaria  Terciaria Cuaternaria
    • ESTRUCTURA PROTEÍCA • Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace amida o enlace peptídico) • Mientras que la mayoría de los enlaces que determinan la conformación (estructuras secundaria y terciaria) • Y la (estructura cuaternaria) son de tipo no covalente. •
    • HÉLICE DE COLÁGENO • Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno. • El colágeno es una importante proteína fibrosa presente en tendones y tejido conectivo con función estructural ya que es particularmente rígida.
    • ENFERMEDADES DEL COLAGENO • Escorbuto: fragilidad capilar, hemorragias, lesiones cutáneas. Déficit de Vitamina C. • Síndrome de osteogénesis imperfecta. • Síndrome de Ehler-Danlos. Piel hiperextensible, exceso de movilidad en las articulaciones. Rotura de arterias y vejiga (más graves). • Latirismo. Inhibición de la lisil oxidasa. Deformación de la columna vertebral, luxación de articulaciones, desmineralización de huesos, hemorragias articulares. •
    • DESNATURALIZACIÓN • Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. • La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.
    • Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. 1. la polaridad del disolvente, 2. la fuerza iónica, 3. el pH, 4. la temperatura. Desnaturalización de la estructura trimimensional con urea y reducción de puentes disulfuro con 2-mercaptoetanol.
    • ESTRUCTURA CUATERNARIA • Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. • Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.
    • ESTRUCTURA CUATERNARIA • El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, • cuatro como en la hemoglobina, • o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
    • HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA. • Son dos proteínas globulares con un núcleo de hierro. La mioglobina es el pigmento que aparece en el músculo esquelético de los animales, mientras que la hemoglobina aparece en la sangre. • Las estudiamos conjuntamente porque ambas tienen la misión de transportar oxígeno y por ello tienen similitudes estructurales.
    • HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA. • La función principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxígeno capturado en los pulmones. • La mioglobina, que tiene una afinidad por el oxígeno superior a la hemoglobina, “se lo quita” cuando la sangre llega al músculo, actuando como aceptor y reserva de oxígeno del músculo •