Este documento describe las proteínas, incluyendo que son polímeros de aminoácidos que ejercen una gran variedad de funciones en las células. Las proteínas están compuestas de cadenas de uno de los 20 aminoácidos estándares y varían en tamaño desde pequeños péptidos hasta grandes polímeros. Los aminoácidos se pueden clasificar según las propiedades de sus cadenas laterales, como su polaridad.

2.  Las proteínas intervienen en prácticamente
todos los procesos que tienen lugar en la
célula y ejercen una diversidad casi
inagotable de funciones.
 Las proteínas son las macromoléculas
biológicas más abundantes y se hayan en
todas las células y en todas las partes de
ellas.
 En una célula pueden haber miles de
proteínas diferentes.
 Son los “árbitros” de las funciones
moleculares.
 Las proteínas son los instrumentos
moleculares mediante los que se expresa
la información genética.

4.  Todas las proteínas están construidas a
partir del mismo conjunto de 20
aminoácidos (AA), unidos de forma
covalente en secuencias lineales
características.
 Las proteínas se presentan en una gran
variedad de tamaños, desde péptidos
pequeños compuestos por unos pocos
AA a polímeros enormes de masas
moleculares del orden de millones.

5. Aminoácidos
 Las proteínas son polímeros de
Aminoácidos, en las que cada residuo
aminoácido está unido al siguiente a
través de un tipo específico de enlace
covalente.
 El primer AA descubierto fue la
asparagina en 1806 y el último de los 20
AA que se encontró fue la treonina en
1938.

6. Los AA tienen características
estructurales comunes
 Los 20 AA estándar encontrados en las
proteínas son α-aminoácidos.
 Tienen todos un grupo carboxilo y un
grupo amino unidos al mismo átomo de
carbono (el carbono α).
 Difieren unos de otros en sus cadenas
laterales, o grupos R, que varían en
estructura, tamaño y carga eléctrica y
que influyen en su solubilidad en agua.

7.  Además de estos 20 AA existen muchos
más que se encuentran con menor
frecuencia.
 A los AA estándar se les han asignado
abreviaturas de tres letras y símbolos de
una sola letra, que se utilizan para
indicar de manera abreviada la
composición y secuencia de AA
polimerizados en las proteínas.

9.  En todos los AA estándar excepto la
glicina, el carbono α está unido a cuatro
grupos diferentes: un grupo carboxilo,
un grupo amino, un grupo R y un átomo
de hidrógeno. En la glicina el grupo R es
otro átomo de hidrógeno. El átomo de
carbono α es por tanto un centro
quiral.

11.  Se utilizan dos convenciones para
identificar los átomos de carbono de un
AA, donde el grupo carboxilo sería C-1 y
el carbono α sería C-2, como se refleja
en la molécula de lisina

12.  Para especificar la configuración
absoluta de los cuatro sustituyentes de
los átomos de carbono asimétricos se
ha desarrollado una nomenclatura
especial. Las configuraciones absolutas
de los azúcares sencillos y los AA se
especifican mediante el sistema D, L,
basado en la configuración del azúcar
de tres carbonos gliceraldehido,
convención propuesta por Emil Fischer
en 1891.

14. Los residuos AA de las
proteínas son estereoisómeros
L
 Los residuos AA de las proteínas son
exclusivamente L-estereoisómeros. Sólo
se han encontrado D-aminoácidos en
unos pocos péptidos pequeños
presentes en las paredes celulares
bacterianas así como en algunos
antibióticos peptídicos.

15. Los AA se pueden clasificar
según su grupo R
 Los AA se pueden agrupar en cinco
clases principales basadas en las
propiedades de sus grupos R, en
especial su polaridad, o tendencia a
interaccionar con el agua a pH biológico
(cerca de pH 7,0). La polaridad de los
grupos R varía enormemente desde
totalmente apolar o hidrofóbico a
altamente polar o hidrofílico.

17. Grupos R apolares alifáticos
 Estos grupos R son apolares e
hidrofóbicos.
 Las cadenas laterales de la alanina, la
valina, la leucina y la isoleucina tienden
a agruparse entre sí en las proteínas,
estabilizando las estructuras proteicas a
través de interacciones hidrofóbicas.

18. Grupos R aromáticos
 La fenilalanina, la tirosina y el triptófano,
con sus cadenas laterales aromáticas,
son relativamente apolares
(hidrofóbicos). La tirosina y el triptófano
son más polares que la fenilalanina,
debido al grupo hidroxilo y al nitrógeno
respectivamente.

19. Grupos R polares sin carga
 Estos grupos son más solubles en agua
que los AA apolares, debido a que
contienen grupos funcionales que
forman puentes de hidrógeno con el
agua. En esta clase de AA se incluyen la
serina, la treonina, la cisteína, la
asparagina y la glutamina.

20. Grupos R cargados
positivamente (básicos)
 Los grupos R más hidrofílicos son
aquellos que están cargados, sea
positiva o negativamente. Los AA que
tienen una carga neta positiva a 7,0 son
la lisina, la arginina y la histidina.

21. Grupos R cargados
negativamente (ácidos)
 Los dos AA con carga neta negativa a
pH 7,0 son el aspartato y el glutamato,
cada uno de los cuales tiene un
segundo grupo carboxilo.

22. Gracias!