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Aminoácidos Y Proteínas
 

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    Aminoácidos Y Proteínas Aminoácidos Y Proteínas Presentation Transcript

    • AMINOÁCIDOS Estudio de la función, estructura y propiedades de los aminoácidos. Estos compuestos, al unirse en cantidades y secuencias diferentes, forman los péptidos y las proteínas, las cuales son fundamentales en la estructura de los seres vivientes.
    • Estructura general de los  Aminoácidos Valina Aminoácido generalizado, que forma un zwitteriona un pH neutro La Valina, un  aminoácido representativo, presenta un grupo amino en el carbono alfa, así como una cadena lateral ( R ) que le proporciona propiedades únicas. Los aminoácidos son ácidos carboxílicos, con uno o más grupos amino unidos covalentemente. Protonado Disociado
    • Enlaces alrededor del C “tetraedricos”. Molécula asimétrica con átomo quiral (4 elementos distintos). Las bolas y los bastones representan los ángulos de enlace y la disposición tridimensional de los átomos. ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS
    • ESTEREOQUÍMICA DE LOS AMINOÁCIDOS Existen dos estereoisomeros distinguibles: imágenes especulares que no se pueden superponer una de la otra (enantiomeros o Isomeros Opticos). Debido a que sus soluciones rotan el plano de la luz polarizada en direcciones opuestas. 1. A.a L “Constituyentes de las proteínas” 2. A.a D “Función Biológica”
    • ALGUNOS AMINOÁCIDOS BIOLÓGICAMENTE IMPORTANTES QUE NO SE HALLAN EN LAS PROTEÍNAS
    • AMINOÁCIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA Los a.a o sus derivados actúan como mensajeros químicos: Glicina, Glutamina (GABA), Triptofano (5- HT y Melatonina). Los a.a son derivados de moléculas que tiene nitrógeno Bases nitrogenadas de los ácidos nucleicos Intermediarios metabólicos (formación de la urea) Glicina, Citrulina y Ornitina
      • Los 20 aminoácidos comunes que forman parte de las proteínas, se clasifican, dependiendo de las propiedades de su grupo R, en los siguientes 4 grupos:
      • Aminoácidos con grupo R no polar. (Grupo R hidrófobo).
      • 2. Aminoácidos con grupo R polar, sin carga. (Grupo R hidrofílico).
      • 3. Aminoácidos con grupo R cargado negativamente. (Aminoácidos ácidos).
      • 4. Aminoácidos con grupo R cargado positivamente. (Aminoácidos básicos).
    • AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEÍNAS
    • AMINOÁCIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN LAS PROTEÍNAS Apolares neutros; dado su carácter hidrofobico estos a.a participan en el mantenimiento de la estructura tridimensional de la proteínas. Cadena R hidrocarbonadas dos tipos: Aromáticos ( hidrocarburos, cíclicos- instaurados). Absorción de la luz. Alifaticos o alcanos; (no aromaticos, metanos). OH ; parcialmente polares y S : enlaces disulfuro (fig) Polares neutros: grupos funcionales capaces de formar enlaces de H. (OH)(fig). Aminoácidos ácidos : conservan sus cadenas laterales un grupo carboxilato -. Aminoácidos básicos : a un pH fisiológico llevan una carga + por lo que forman enlaces ionicos con los a.a ácidos. Neutros: las cadenas laterales no llevan cargas positivas y negativas
    • FORMACIÓN DE ENLACE DISULFURO Componentes importantes de muchas enzimas “actividad biológica”
    • Derivados de los aminoácidos ácidos
    • Hidrólisis de Arginina y catalizada por la enzima arginasa FORMACIÓN DE LA UREA (Lisina a.a homologo)
    • LOS AMINOÁCIDOS SON ANFÓLITOS Un anfótero es un compuesto que, dentro de su misma estructura, tiene grupos ácidos y básicos y a la molécula que tiene esta propiedad se le dice que es un anfólito. Los aminoácidos son anfólitos; el grupo carboxilo es un ácido, es decir, donador de protones y el amino es una base, debido a que acepta protones. Debido a que los aminoácidos se comportan al mismo tiempo como ácido y como base, al pH de 7.4 se encuentran como se presentan:
    • Un aminoácido puede existir en varias formas iónicas, dependiendo del pH del medio en donde se encuentre disuelto. Esta propiedad se describe mejor utilizando la ecuación de Henderson – Hasselbach. Los aminoácidos tienen al menos dos grupos disociables, el amino y el carboxilo; pueden tener mas, si el grupo R tiene a su vez grupos que se puedan ionizar. Para cada uno de estos grupos existe un pK, el del carboxilo se le llamará PK PKCOOH y PK NH2 al del amiamino.
    • Valores de pKCOOH, pKNH2 y pKR de algunos aminoácidos.
    •  
    • PÉPTIDOS Y ENLACES PEPTÍDICOS Dipétidos Oliopéptidos (Tetrapéptido) Polipéptido Todas las proteínas son polipéptidos de hay la importancia del enlace peptídico
    • ENLACE PEPTÍDICO Grupo Carboxilo terminal o C-terminal Grupo amino terminal N-terminal Grupos ionizables en las cadenas laterales “ Polianfolitos”
    • ESTRUCTURA DEL ENLACE PEPTIDICO Puede considerarse un híbrido de dos formas Son enlaces paralelos C-O; N-H, es decir no se produce un giro alrededor del enlace C-N. Incluso cuando son coplanares el grupo de atomos alrededor del enlace peptidico puede darce en dos formas; Cis y Trans.
    • CADENA POLIPETÍDICA El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans. La configuración Cis puede interferir con los grupos R sobre los C adyacentes, por lo tanto la conformación trans es mas estable.
    • ESTABILIDAD Y FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTIDICO Inestabilidad termodinámica: Hidrólisis del enlace petidico “reacción favorecida” reacción lenta. Enzimas proteoliticas o proteasas: fragmentan de manera especifica sitios de uniones peptidicas. Acoplamiento de la reacción sintética con la hidrólisis de ATP
    •  
    • Cada proteína está formada por bloques de construcción denominados aminoácidos. Los a.a son moléculas anfoteras; es decir, pueden actuar como ácidos o bases. Los a.a poseen varias funciones biológicas importantes, además de su función primaria como componentes de las proteínas. Las a.a se clasifican de acuerdo con su capacidad para interaccionar con el agua. Utilizando este criterio pueden distinguirse cuatro clases: apolares, polares, ácidos y bases. La mayoría de los  a.a contienen un C asimétrico y en consecuencia tienen enantiomeros L y D. En las proteínas solo se encuentran enantiómeros L. La variedad de las cadenas laterales en los a.a permiten que las proteínas gocen de una gran versatilidad en cuanto a estructura. Todas las proteínas son polipéptidos Los polipéptidos son polímeros formados por a.a unidos por enlaces peptidicos. El orden de los a.a en el Polipéptido se denomina secuencia de a.a. Los puentes disulfuro, formados por la oxidación de cisteína, son elementos estructuras en polipéptidos y proteínas. El enlace peptidico es casi planar y esta favorecido por la forma trans. El enlace peptidico es metaestable. Las proteínas se hidrolizan en solución acuosa cuando esta presente un catalizador.
    • PROTEÍNAS
    • DEL GEN A LA PRTEÍNA El código genético especifica los tripletes de RNA que corresponden a cacada residuo de aminoácido
    •  
    • Estructura primaria de una proteína
    • La enzima aminoacil-tRNA sintetasa reconoce a un aminoácido concreto a al RNAt que transporta el anticodon correspondiente. La enzima cataliza la formación de un aminoacil RNAt, acompañada por hidrólisis de una ATP a AMP y Pirofosfato.
    • NIVELES DE ORGANIZACÍON ESTRUCTURAL DE LAS PROTEÍNAS Las proteínas son polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuancia lineal de los aminoácidos puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
    • Estructura primaria Secuancia de aminoácidos especifica; los polipéptidos que tiene secuencias de aminoácidos semejantes se dice que son homólogos: trazadores de relaciones genéticas entre especies. Las residuos de aminoácidos que son esenciales para la función de la molécula se denominan invariables.
    • Estructura secundaria Estructura que adopta en el espacio. Existen ciertas estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificaras en dos tipos. Hélice alfa Lamina plegada betta La alfa hélice es una estructura rígida que se forma cuando una cadena polipétidica se retuerce en una conformación helicoidal a la derecha. Se forman enlaces de H entre el grupo N-H de cada aminoácido y del grupo carboxilo del aminoácido que se encuantra a 4 reciduos mas adelante
    • Estructura secuandaria Se forman cuando se alinean de lado dos o mas segmentos de la cadena polipéptidica. Cada segmento se denomina una cadena beta Estructura que se estabiliza por enlaces de H que se forman entre los grupos N-H y carboxilo del esqueleto polipéptidico de las cadenas adyacentes. Paralelas Antiparalelas (mas estables; enlaces de H colineales).
    •  
    •  
    • Es la conformación tridimencional única que asume una proteína debido a las interacciones entre las cadenas laterales de los aminoácidos. La estructura terciaria se estabiliza por las siguientes interacciones. Interacciones hidrófobas Electrostaticas Enlaces de H Enlaces covalentes (S-S) El plegamiento terciario no es inmediato, perimero se agrupan conjuntos de estructuras denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este plegamiento está facilitado por uniones denominadas puestes disulfuro, S-S que se establecen entre los átomos de azufre del aminoácido cisteina. Estructura terciaria
    • Estructura cuaternaria Estan formadas por varias cadenas polipeptídicas. Procesos moleculares elevados. Cada componente polipeptídico se denomina subunidad. Las subunidades se mantienen unidas por enlaces covalentes y no covalentes.
    • The prealbumin dimer
    • Clasificación de las proteínas De acuerdo a su forma en: Fibrosas: son moléculas largas en forma de varilla que son insolubles en el agua (queratina; piel, uñas y pelo) con funciones protectoras. Globulares; moléculas esféricas hidrosolubles, con funciones dinámicas. Enzimas, inmunoglobulinas y proteínas de transporte (hemoglobina)
    • The structure of collagen fibers
    • Three-dimensional folding of the protein myoglobin
    •  
    • The distribution of hydrophilic and hydrophobic residues in globular proteins.
    • Clasificación de las proteínas De acuerdo a su composición en; Simples: aquellas que solo contienen aminoácidos (albumina sérica y la queratina). Conjugadas: proteína simple con un grupo no proteico “prostetico” haloproteínas Apoproteínas:carecen del grupo prostetico. Glucoproteinas, lipoproteínas,metaloproteínas y fosfoproteínas.
    • Función de las proteínas Catalisis Estructura (colageno) Movimiento (actina, tubulina) Defensa (Fibrinogeno y trombina, inmunoglobulinas) Regulación (hormonas, insulina y el glucagon) Transporte (hemoglobina, trasferrina y transportadores de glucosa). Almacenamiento (ovoalbumina, caseina (almacen de nitrogeno en mamíferos). Respuesta a agresiones (Exo y Endonucleasas)
    • Algunos métodos para purificar proteínas.
    • M étodo de maceración (homogenado en bufer); en el homogenado están en solución todos los compuestos que se encuentran en esta forma en el citoplasma de la célula y suspendidos los organelos intracelulares tales como mitocondrias, lisosomas o núcleos y fragmentos de membranas. Centrifugacion : Bajo estas condiciones, las partículas más pesadas se van al fondo del recipiente mas rápidamente que las menos pesadas. El siguiente paso es separar todas las proteínas de otras moléculas existentes en la mezcla. En la diálisis se usa una bolsa que tenga poros lo suficientemente pequeños para impedir el paso de moléculas grandes (proteínas), Otra forma de separar proteínas con tamaños diferentes, es mediante la filtración en gel .