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Enzimas Presentation Transcript

  • 1. A constituição química e a actividade catalítica das enzimas
  • 2. Constituição química
    • Em termos químicos pode-se afirmar que certas enzimas são constituídas exclusivamente por polipéptidos. Outras, para serem activas, além da parte proteica designada por apoenzima , podem possuir partes não proteicas, os cofactores . Neste caso as enzimas designam-se por holoenzimas .
  • 3. Cofactores
    • Os cofactores podem ser:
    • iões metálicos — Fe2+, Mg2+, Zn2+, que actuam geralmente no centro activo da enzima;
    • moléculas orgânicas complexas , designando-se neste caso por coenzimas , sendo esta ligação temporária (fig. 2);
    • moléculas orgânicas que se encontram ligadas permanentemente à parte polipeptídica, sendo estas designadas por grupos prostéticos .
  • 4.
    • As enzimas são catalisadores biológicos extremamente eficientes, que aceleram em média 100 a 1000 vezes a velocidade da reacção, transformando de l00 a 1000 moléculas de substrato em produto de reacção por minuto. Praticamente todas as reacções que caracterizam o metabolismo celular são catalisadas por enzimas. Como catalisadores celulares extremamente poderosos, as enzimas aceleram a velocidade de uma reacção sem no entanto participar dela como reagente ou produto . As enzimas actuam ainda como reguladoras deste conjunto complexo de reacções.
    • As enzimas são, portanto, consideradas as unidades funcionais do metabolismo celular .
  • 5.
    • As enzimas permitem aumentar a velocidade da reacção, sendo essenciais no metabolismo de todos os seres vivos. No entanto, mesmo na presença de enzimas, a velocidade atinge um valor máximo, que se torna constante.
  • 6.
    • Diminuem a energia de activação das reacções, sem afectar o Δ G. As enzimas posicionam os reagentes, facilitando a sua conversão em produtos.
  • 7. Formação do complexo enzima-substrato
    • As enzimas são proteínas globulares, de grandes dimensões relativamente às moléculas do substrato. Este facto permite admitir que apenas uma pequena zona da enzima estará envolvida no processo catalítico. De facto, só um pequeno número de aminoácidos da proteína enzimática está envolvido no processo catalítico. Este conjunto de aminoácidos constitui o local activo ou centro activo da enzima , sendo a esta região restrita que se liga o substrato.
  • 8.
    • Pode traduzir-se a reacção enzimática através da seguinte equação:
    • E + S -> E S -> E + P
    • em que:
    • E — enzima
    • S — substrato
    • ES — complexo enzima-substrato
    • P — produto
  • 9. E + S -> E S -> E + P
    • Esta equação é a equação fundamental da enzimologia, usualmente atribuída a Michaelis e Menten .
    • Como se pode verificar a enzima liga-se temporariamente ao substrato, formando o complexo enzima-substrato . Posteriormente, libertam-se os produtos da catálise enzimática, mantendo-se a enzima inalterada.
  • 10.  
  • 11.  
  • 12. Especificidade da acção das enzimas — modelos de actuação enzimática
    • As enzimas diferem dos outros catalisadores em muitos aspectos, mas um dos mais importantes é a especificidade da acção catalítica , isto é, elas são altamente específicas para as substâncias cujas transformações catalisam os substratos .
    • Existem vários graus de especificidade das enzimas: especificidade absoluta , no caso de a enzima actuar apenas sobre um substrato. É o caso da amilase salivar , que actua apenas sobre o amido. No entanto, se a enzima actuar sobre um grupo de substâncias quimicamente semelhantes considera-se que apresenta especificidade relativa . Como exemplo deste tipo de enzimas temos as lipases , que actuam sobre diferentes lípidos, e as proteases , que actuam sobre diferentes proteínas.
  • 13. Modelo de complementaridade estrutural (chave-fechadura de Emil Fisher).
    • Baseando-se na especificidade da acção enzimática, Emil Fisher, nos finais do séc. XIX, admitiu que o centro activo da enzima tinha uma determinada estrutura, onde apenas podia “encaixar” um substrato com uma forma complementar desse centro. Este modelo pressupõe que o substrato e o centro activo terão formas complementares, havendo portanto um encaixe perfeito, sendo por isso conhecido por modelo de complementaridade estrutural ou modelo “chave-fechadura” .
  • 14. Modelo do encaixe induzido
    • No entanto, este modelo mostrou-se incapaz de explicar a actuação de determinadas enzimas. Assim, em 1959, surgiu um novo modelo explicativo da actuação das enzimas, designado por modelo de encaixe induzido ou modelo de Koshland (nome do bioquímico que propôs este modelo de actuação enzimática).
  • 15. Modelo de encaixe induzido ou de Koshland, Nestas enzimas a estrutura do centro activo é alterada após a ligação do substrato.
    • Segundo este modelo, a interacção enzima-substrato é mais dinâmica . O substrato , ao combinar-se com a enzima, induz transformações estruturais no centro activo da enzima , susceptíveis de permitir a posterior ligação entre ambos. Segundo este modelo, o substrato desempenha um papel importante na determinação da forma do centro activo da enzima e consequentemente na forma final da enzima.
    • Dados mais recentes indicam que também a enzima induz transformações no substrato e que ocorre uma verdadeira interacção entre a enzima e o substrato.
  • 16. Factores que influenciam a actividade enzimática Concentração enzimática Concentração do substrato Temperatura pH Cofactores Diversos a factores afectam a actividade enzimática
  • 17. Temperatura
    • Na generalidade das reacções enzimáticas a velocidade é proporcional à temperatura a que estas decorrem. No caso das reacções enzimáticas, estas apresentam uma temperatura óptima em que a velocidade da reacção é máxima.
    • As enzimas quando sujeitas a baixas temperaturas ficam inactivas, devido à falta de energia de activação para provocar o choque entre as moléculas enzimáticas e as moléculas do substrato.
    • Influência da temperatura na actividade enzimática.
  • 18.
    • No entanto, com o aumento gradual da temperatura verifica-se também o aumento da actividade enzimática até se atingir um máximo temperatura óptima de actividade (fig. 7). A partir desse valor verifica-se uma diminuição da actividade até atingir um valor em que a enzima deixa de actuar devido à desnaturação da proteína que a constitui (perde-se a configuração espacial e, por consequência, o centro activo).
    • A temperatura óptima de cada enzima situa-se geralmente próximo da temperatura normal das células do organismo onde actuam.
    • No Homem as enzimas, em geral, têm uma temperatura de actuação entre os 35 °C e os 40 °C.
  • 19. Ph
    • O pH do meio onde se encontra a enzima é um factor condicionante da actividade enzimática. Geralmente as enzimas têm um pH óptimo de actuação, para o qual a sua actividade é máxima; valores acima ou abaixo provocam diminuição de actividade. Considerando os trabalhos experimentais realizados, constataste que o pH óptimo para a pepsina actuar ronda valores de pH igual a 2 (pH ácido), enquanto que a amilase salivar necessita de um meio cujo pH seja neutro pH igual a 7.
  • 20. concentrações de enzima e de substrato
    • A velocidade catalítica de uma reacção enzimática é condicionada tanto pela concentração da enzima como pela do substrato .
    • À medida que se aumenta a concentração da enzima, formar-se-á mais produto final, até um certo limite. Assim, pode afirmar-se que a velocidade de uma reacção enzimática é directamente proporcional à concentração da enzima , desde que haja excesso de substrato durante a reacção.
  • 21. concentrações de enzima e de substrato
    • Se aumentarmos a concentração do substrato mantendo a da enzima, aumenta a actividade enzimática, até um certo ponto em que se verifica a saturação enzimática. Quando a concentração do substrato é baixa, a maior parte das moléculas estão livres. Quando a concentração do substrato é muito alta , a enzima torna-se saturada com o substrato praticamente toda a enzima se encontra na forma de complexo enzima-substrato.
  • 22. Regulação da actividade enzimática
  • 23.  
  • 24.  
  • 25.  
  • 26.  
  • 27.  
  • 28.  
  • 29.  
  • 30.  
  • 31. Controlo de vias metabólicas
    • Cada célula possui um elevado número de enzimas que catalisam, em cada momento, um elevado número de reacções químicas. Geralmente, estas reacções não ocorrem de uma forma isolada, mas sim de forma sequencial, isto é, o produto de uma reacção é utilizado como substrato de uma reacção seguinte, e assim sucessi­vamente, até se obter o produto final. Uma cadeia de reacções deste tipo, catalisada por uma cadeia enzimática, constitui uma via metabólica .
  • 32.
    • Frequentemente, as vias metabólicas são reguladas por substân­cias que se ligam à enzima, modificando a sua conformação. Essas substâncias modificam a conformação da enzima ao ligarem-se a uma região específica diferente do centro activo, designada centro alostérico . A modificação conformacional pode conduzir à inibição ou à estimulação da actividade da enzima.
  • 33.  
  • 34. As enzimas alostéricas apresentam um traçado diferente, e aparece com uma forma sigmoidal (S).
  • 35.
    • Diversas vias metabólicas são controladas através da inibição reversível efectuada por substâncias que são produtos dessa mesma via metabólica e que funcionam como inibidores não competitivos.
    • Quando o produto de uma via metabólica começa a atingir concentrações elevadas, estas moléculas ligam-se ao centro alostérico da primeira enzima da cadeia, bloqueando toda a sequência de reacções. Este mecanismo de inibição, por retrocontrolo ou feedback , contribui para a economia da célula ao permitir evitar o desperdício de recursos que estariam a ser utilizados para produzir substâncias em quantidades excedentes.
    • Quando a concentração do produto resultante dessa via metabólica começa a diminuir, as moléculas desta substância, que esta­vam ligadas à primeira enzima da cadeia metabólica, libertam-se do centro alostérico, permitindo que a enzima se tome de novo activa e, assim, se reinicie a actividade catalítica, começando a aumentar a concentração de produto final.
  • 36.  
  • 37.  
  • 38.  
  • 39.  
  • 40.  
  • 41.  
  • 42.